Enzimas Flashcards
Definición de las enzimas
Son biocatalizadores de naturaleza proteica que aceleran las reacciones o procesos metabólicos varios millones de veces, reduciendo la energía de activación
¿ Por qué se caracterizan las enzimas?
•Por no intervenir en la reacción metabólica, se recuperan intactas y listas para realizar otra vez la función
•Porque pueden ser reguladas según las necesidades celulares
•Porque son específicas a nivel de
-acción, cada una tiene una función
-sustrato, cada enzima reconoce a un sustrato
Partes de las enzimas
-ENZIMAS SIMPLES (solo se componen de aminoácidos)
-HOLOENZIMAS o ENZIMAS CONJUGADAS (se componen de parte proteica y parte no proteica)
• Apoenzima (parte proteica)
-> su centro activo está formado por aminoácidos de unión y catalíticos
-> forma macromoléculas
-> los sites o centro regulador son el lugar donde se unen moléculas para regular
• Cofactor (parte no proteica)
-> inorgánica -constituye el grupo prostético
-> orgánica
- unión covalente=> grupo hemo de la hemoglobina
-unión débil=> Coenzima (no covalente)
Ecuación enzimática
E+S—>ES—>EP—>E+P E: enzima S: sustrato ES: complejo enzima-sustrato EP: complejo enzima-producto P: Producto
Significado de Km
Constante Michaellis Menten
Indica la afinidad que tiene una enzima por un sustrato e indica lo rápido o lento que va a catalizar
Ecuación de Michaellis Menten
V max • [S]
v= ——————-
Km+ [S]
Mide la velocidad en función de la concentración de sustrato
V= velocidad de la reacción
V max= es la máxima velocidad de catálisis que hace una enzima para un sustrato determinado
El punto donde se alcanza V max es donde se encuentra el centro activo saturado
Qué parámetros influyen en la cinética enzimática??
[S] [E] pH Ta Salinidad
[S]
La velocidad aumenta proporcionalmente a la [S] hasta llegar a V Max que indica el punto donde el centro activo de la encima está saturado
A+sustrato+Velocidad de catálisis
[E]
Conforme aumenta la concentración enzimática aumenta la velocidad de catálisis
pH
El PI o punto isoeléctrico es el valor del pH para que la carga neta sea cero, por lo que la solubilidad es mínima
pH óptimo
Las pepsinas actúan en medio ácido
Ta
A más temperatura más velocidad de catálisis tiene la enzima hasta que se desnaturaliza y la velocidad disminuye hasta cero
Salinidad y efectores
Efectores o moduladores
Moléculas que modifican la velocidad catalítica de las enzimas alostéricos cambiando su conformación espacial y por tanto modulando la actividad catalítica
¿Que son los enzimas alostéricos?
Tiene varias estructuras nativas
Tipos de vectores
- Activadores
-activan o aceleran los procesos
-Cuanto más grande es [S] más cataliza el centro activo
2.Inhibidores
-disminuyen la actividad catalítica hasta inhibirla
-tipos
• irreversibles-se unen covalentemente a la enzima por el centro activo o sites modificando su estructura nativa. Ej: venenos, botox, ántrax…
• reversibles-se unen temporalmente a la enzima por los sites o centro activo
-pueden ser:
-> competitivos (se unen al centro activo aumentando Km)
-> acompetitivos (se unen solo al complejo, Km aumenta, v max disminuye)
-> mixtos(se une a E y ES, nunca al centro activo )
