Proteínas - Biomoléculas orgânicas e inorgânicas Flashcards
O que são proteínas?
Macromoléculas biológicas essenciais as células, tecidos e órgãos de todos os organismos vivos.
Do que são compostas as proteínas?
As proteínas são compostas por cadeias polipeptídicas.
Quais as principais funções das proteínas?
Função enzimática, estrutural e genética.
Quais as características da estrutura proteica?
A estrutura proteica é dividida em quatro níveis, sendo eles: Primário, Secundário, Terciário e Quaternário.
O que é uma estrutura proteica primária?
É uma sequência linear de aminoácidos em uma cadeia. “Miçanga”
O que é uma estrutura proteica secundária?
Organização espacial local (hélice alfa e folha beta) devido a interações de hidrogênio. “Mola”
O que é uma estrutura proteica terciária?
Arranjo tridimensional completo de uma cadeia, por interações entre resíduos distantes. “Bolinha de papel”
O que é uma estrutura proteica quaternária?
Arranjo 3D completo de múltiplas cadeias, por interações entre resíduos distantes. “Várias bolinhas de papel”
Quais tipos de estrutura proteica podem ser considerados tridimensionais?
Estrutura secundária, terciária e quaternária.
O que é desnaturação proteica?
Alteração da estrutura tridimensional de uma proteína, causando a perda de sua estrutura e função original.
O que ocorre na desnaturação proteica?
As proteínas de estrutura secundária, terciária e quaternária retornam ao seu estado original (estrutura primária).
Quais os fatores que provocam a desnaturação proteica?
Temperatura elevada, variações de pH, solventes orgânico, detergentes, agentes redutores e radiações.
O que são enzimas?
Proteínas especializadas que aceleram reações químicas específicas nas células.
Quais as principais funções das enzimas?
- Aumento da velocidade de reações químicas;
- Conferem especificidade;
- Regulação metabólica;
- Transferência de energia.
Quais são as principais propriedades das enzimas?
- Atuam em pequena concentração;
- Não são consumidas na reação;
- Alta especificidade;
- Sensíveis ao ambiente.
Quais são os componentes de uma reação enzimática?
Enzima + Substrato = Produto
O que é um sítio ativo/centro catalítico?
Região da enzima onde o substrato se liga e a reação é catalisada.
O que pode ocorrer com o sítio ativo/centro catalítico?
Pode acontecer alterações na sua forma devido ao “mecanismo de chave e fechadura” ou “ajuste induzido”.
O que são co-enzimas/cofatores?
Moléculas orgânicas não proteicas que auxiliam enzimas em suas funções catalíticas, frequentemente derivadas de vitaminas.
O que é isômeria?
É um fenômeno pelo qual dois ou mais compostos possuem a mesma fórmula molecular, mas arranjos diferentes.
O que é quiralidade?
Forma específica de isômeria onde moléculas têm uma imagem de espelho não superponível, conhecidas como enantiômeros.
Do que são compostos os aminoácidos?
Constituídos de Carbono (C), Hidrogênio (H), Oxigênio (O), Nitrogênio (N) e em alguns Enxofre (S).
Qual é o tipo de ligação que ocorre entre dois aminoácidos?
Ligações peptídicas
Quais são os tipos de aminoácidos de acordo com sua forma de obtenção?
Essenciais (adquiridos pela alimentação) ou não essenciais (produzidos pelo organismo).
Qual é a estrutura molecular dos aminoácidos?
Carbono central (alfa) ligado a: átomo de hidrogênio, grupo amina (-NH2), grupo carboxila (-COOH), e grupo lateral (R).
Quais as propriedades dos aminoácidos quanto à isomeria ótica?
Maioria tem centro quiral (carbono alfa). Existem em formas enantioméricas: L e D. Forma L é predominante em sistemas biológicos.
As ligações peptídicas ocorrem entre quais elementos dos aminoácidos?
Entre grupo carboxila (-COOH) e grupo amina (-NH2). Libera H2O, é uma reação de condensação.
O que são peptídeos?
União entre dois ou mais aminoácidos.
Quais as classificações de peptídeos?
Monopeptídeo: 1 aminoácido.
Dipeptídeo: 2 aminoácidos.
Tripeptídeo: 3 aminoácidos.
Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos.
10 aminoácidos: Polipeptídeos
