Proteínas

Question 1

Cite 7 funções das proteínas

Answer 1

catálise, imunoglobulinas, transporte, regulação, estrutural, movimento, toxinas

Question 2

Explique porque os aminoácidos são zwitterions

Answer 2

têm características ácidas e básicas e, por isso, podem formar íons

Question 3

Explique a classificação dos aminoácidos em suas formas D e L

Answer 3

D- Grupo amina do lado direito/ L- grupo amina do lado esquerdo; d é a forma dos 20 aminoácidos proteicos

Question 4

Explique a classificação dos aminoácidos de acordo com a sua polaridade

Answer 4

varia de acordo com a polaridade da cadeia lateral. Hidrofóbico: apolar/ Hidrofílico - sem carga, carregado positivamente ou negativamente: polar

Question 5

Quantos e quais são os aminoácidos de acordo com sua classificação por polaridade?

Answer 5

Total: 20/ Apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, prolina/ Polares neutros: Serina, Treonina, Tirosina, Triptofano, Asparagina, glutamina, cysteína / Polares ácidos: glutamato e aspartato / Polares básicos: lisina, histidina e arginina

Question 6

Defina uma proteína

Answer 6

polímeros formados por aminoácidos

Question 7

Defina a estrutura primária de uma proteína

Answer 7

encadeamento de aminoácidos através de ligações peptídicas

Question 8

Explique o que são as ligações peptídicas

Answer 8

ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina de outro com a liberação de uma molécula de água. Síntese por desidratação

Question 9

Explique os resíduos N e C terminais

Answer 9

Extremidade da proteína que termina com o grupo amina e carboxila, respectivamente

Question 10

Explique e classifique a estrutura secundária de uma proteína de acordo com a sua forma

Answer 10

alfa- hélice: ligação do oxigênio carboxila de um aminoácido com o hidrogênio amida de outro através de pontes de hidrogênio. Todas as moléculas estão ligadas / beta-pregueada: pontes de hidrogênio entre folhas adjacentes; pode ser a mesma folha dobrada sobre si ou duas folhas juntas, ligação mais fraca. A a-hélice é o “padrão ouro”, mas nem todas as proteínas têm os pré-requisitos necessários

Question 11

Cite três características do colágeno

Answer 11

proteína mais abundante dos mamíferos, proteína estrutural, forma tripla hélice - tropocolágeno

Question 12

Explique a relação do colágeno e da vitamina C

Answer 12

a lisina e a prolina do colágeno precisam ser hidroxilisadas, então o ácido ascórbico, ou vitamina C, libera OH para que isso ocorra e formem-se a hidroxilisina e a hidroxiprolina, para que o colágeno se forme. A adição de hidroxilas permite a criação de pontes de hidrogênio entre diferentes moléculas de colágeno

Question 13

Caracterize os dois tipos de estruturas terciárias das proteínas: cite 2 características de cada uma

Answer 13

(fibrosa: insolúvel em água, estrutural / Globulares: solúveis em água, encontradas nas células

Question 14

Cite os tipos de ligação que formam a proteína terciária

Answer 14

Pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações dissulfeto, ligações de wan der walls

Question 15

Explique a estrutura quaternária das proteínas e nomeie suas possíveis subunidades

Answer 15

agregados de pequenas proteínas globulares. Proteína conjugada e grupo prostético

Question 16

Relacione a hemoglobina e a mioglobina

Answer 16

São proteínas de transporte e estoque de oxigênio, respectivamente, que contém o grupo heme para fixação do oxigênio

Question 17

Explique a desnaturação proteica

Answer 17

mudança na estrutura tridimensional de uma proteína, comprometendo sua função

Question 18

Explique a hidrólise

Answer 18

Quebra de proteínas em peptídeos simples pela inserção de água

Question 19

Explique o efeito das alterações de ph na proteína

Answer 19

quando o ph do meio está muito baixo - ácido - as proteínas tendem a se protonar/ quando o ph sobre muito - básico - as proteínas tendem a se desprotonar