Proteínas Flashcards
Qual a unidade formadora das proteínas:
Aminoácido!
Descreva a fórmula química de um aminoácido:
Como se chama o comportamento ambíguo de ácido-base dos aminoácidos?
Comportamento Anfótero!
Em pH < 7 o aminoácido tende a se comportar como um(a) _________ e portanto adquiri carga __________.
Base!
Positiva!
Em pH > 7 o aminoácido tende a se comportar como um(a) _________ e portanto adquiri carga __________.
Ácido!
Negativa!
Em pH = 7 o aminoácido tende a se ___________ e gerar o __________________.
Autoprotonar!
Zwitterion!
Para pKa elevado do meio o aminoácido adquiri carga ______________, para pKb elevado do meio o aminoácido adquiri carga____________, por fim, para pKa=pKb o aminoácido se apresenta como um _____________.
Positiva!
Negativa!
Dipolo elétrico!
A ligação peptídica é uma ligação iônica, covalente ou metálica?
Covalente!
Defina a ligação peptídica:
Ocorre entre a extremidade carboxila de um aminoácido e a extremidade amina de outro aminoácido gerando a formação de uma molécula de água.
A função orgânica formada pela ligação peptídica é:
Amida!
Defina estrutura primária da proteína:
Estrutura linear formada pela tradução do RNA nos ribossomos.
Possui apenas ligações covalentes (ligação peptídica).
Defina estrutura secundária da proteína:
Estrutura em folha Beta pregueada ou alfa hélice formada por interação intermoleculares, principalmente ligações de hidrogênio.
Defina estrutura terciária da proteína:
Estrutura formada pelo movimento de enovelamento (globinas) da molécula através de pontes de sulfeto.
(ligações covalentes de enxofre)
Defina estrutura quaternária da proteína:
Estrutura formada pela união de 2 ou mais estruturas terciárias.
Qual estrutura proteica é mais estável?
Estrutura terciária
Defina o processo de desnaturação proteica:
Regressão da molécula de proteína da sua estrutura mais complexa para a menos complexa.
O processo de desnaturação é irreversível?
Geralmente sim, porém pode ser reversível em alguns casos.
Defina proteínas do ponto de vista bioquímico:
Biomolécula de alto peso molecular que é produzida nas células por meio da transcrição e tradução do RNAm.
Trata-se de um Copolímero de condensação (Síntese por desidratação).
Quais são as principais funções das proteínas?
- Estrutural: Colágeno, Queratina, Albumina, Proteínas canais, etc.
- Energética: Conversão de aminoácidos em substâncias glicídicas (Gliconeogênese)
- Catalisadores: Diminuem a energia de ativação das reações metabólicas.
Qual a principal função da albumina?
Como é a fisiopatologia da Gota?
A gota é uma doença inflamatória que acomete sobretudo as articulações e ocorre quando a taxa de ácido úrico (consumo excessivo de proteínas) no sangue está em níveis acima do normal.
Fonte: Sociedade Brasileira de Reumatologia
Defina inibidor:
Composto químico que inibe a ação de uma enzima (catalisador) de forma irreversível ou reversível.
Diferencie Inibidor Competitivo de Inibidor Não Competitivo:
Defina veneno:
Substância química que desativam a enzima de forma irreversível.
- Exemplo: EDTA*
- Veneno enzimático que impede a Glicólise*
- (Uso: exames de glicemia)*
Quais são os principais fatores que alteram a ação enzimática?
pH!
Temperatura!
