proteínas Flashcards
Esquematizar a ligação peptídica.
A ligação peptídica é uma ligação covalente entre duas moléculas de aminoácidos : grupo carboxila (-COOH) de um e o grupo amina (-NH2) de outro, com a liberação de uma molécula de água (H2O). Essa reação ocorre no ribossomo durante a síntese proteica.
O que comporta um ácido- base?
Grupo amino, grupo carboxila livre e r ionizaveis
Classificação de acordo com a quantidade de aminoácidos pra formar uma proteína ?
2 aminoácios- bipeptídico
3- tripeptídico
4- tetrapeptídico
Oligopeptídico- dezena
polipeptídico- centena
Proteina- mais de mil
Descreva os peptídeos em sua atividade biológica
Aspartame: Junção de aminoácidos, ou seja, um dipeptídeo ( fenilalanina + aspartato), um adoçante a qual é quebrado em três metabólitos- fenilalanina, acido aspártico e metanol
Glutationa- tripeptídeo, que atua como antioxidante, equilbrando radicais livres que causam danos celulares.
Mantém o ferro 2+ e dissipa H202 ( CATALASE: CONVERSÃO DE H202 EM ÁGUA).
ENCEFALINAS- PEPTÍDEO OPIOIDE QUE AGE COMO ANALGÊSICO NATURAL, PRODUZIDO PELO PRÓPRIO ORGANISMO.
ATUAM NA MÉDULA ESPINHAL, BLOQUEANDO PASSAGENS DE DOR.
OCITOCINA- Atua como um hormônio e neuropeptídeo, estimulando a contração ultrauterina, ejeção de leite, criação de vinculos ( ligação mãe e filho)
antidiurético- hormonio que exerce a função de conservar água, regular a agua no organismo, previnir a hidratação vasopressina.
PROTEÍNAS CONJULGADAS
É UMA PROTEINA QUE POSSUI INTERAÇÕES COM OUTRAS MOLÉCULA QUE SE ASSOCIAM A GRUPOS NÃO PROTEICOS, OU SEJA, GRUPO PROSTÉTICO ( LIPIDEO, AMINOÁCIO)
QUAIS SERIAM OS GRUPOS PROSTÉTICO
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Metaloproteínas
DESCREVA A ARQUITETURA DA PROTEINA
o ARRANJO ESPACIAL DOS ÁTOMOS É CHAMADO DE CONFORMAÇÃO. E a mudança conformacional ocorre por uma ligação simples.
A proteina para ter função precisa ter uma conformação estrutural tridimensional
Termodinâmicamente estáveis: Só atinge essa estabilidade quando está nativa, ou seja, dobrada, organizada, Logo, tem menor entropia ( gibbs) = maior organização
o que mantém a conformação de uma proteína?
Ligação de hidrogênio e ponte dissulfeto
A estrutura primária de uma proteína.
É a união de aminoácidos para formar a ligação peptidica.
A estrutura primária é composta por carbono e nitrogenio que tem caráter de dupla ligação que impede a rotação.
Conclusão: Não tem função e não é ativa devido a dupla ligação.
A proteína assume funções específicas por meio do que?
Dos Ângulos PHI E PSI ( permite a rotação ) DEFININDO A CONFORMAÇÃO TRIDIMENSIONAL.
Quem permite a rotação das proteínas?
Ângulos edrios- PHI E SHI
descreva a estrutura secundária.
Sobre a glicina e prolina ?
O arranjo tridimensional dos átomos de uma proteína cadeia principal sem considerar
a cadeia lateral.
Estrutura helice alfa e folha aberta
Inicio de dobramento por meio de ligações de hidrogênio
Glicina e prolina não ocorrem em hélices devido alto gibss, alto nível de organização, a qual não permite chegar ao aspecto padrão.
QUAIS SÃO AS RESTRIÇÕES QUE INFLUENCIAM NA ESTABILIDADE DE UMA PROTEÍNA?
A TENDÊNCIA INTRÍSECA-
O VOLUME DOS GRUPO R
OCORRÊNCIA DE RESÍDUO PROLINA E GLICINA
AS INTERAÇÕES ENTRE OS GRUPO R
DESCREVA SOBRE A CONFORMAÇÃO BETA ( FOLHA BETA) ESTRUTURA SECUNDÁRIA:
O ESQUELETO CADEIA POLIPEPTIDICA, AS CADEIAS LATERAIS, ESTÁ ESTENDIDA EM ZIGUE ZAGUE.
A ESTRUTURA TERCIÁRIA e quaternaria
É o arranjo tridimensional de todos os atomos de uma proteína em sua forma ativa, ou seja, toda proteína interagindo com as partes secundárias para manter a forma tridimensional.
É o arranjo tridimensional de um complexo de proteínas formada por duas cadeias polipeptídicas. Junção de cadeias terciárias
Quais são as interações que determinam a estrutura da proteína?
as cadeias laterais que induzem a forma tridimensional da proteina.
Quais são os componente de interação ?
Ponte dissulfeto
interações hidrofóbicas- APOLARES INTERAGEM
ligações de hidrogênio - entre H-O ou H-N
interações iônicas ( + com -) não tem ligação
a estrutura terciaria pode ser classificadas como : ( cadeias polipeptídicas)
Proteínas globulares: possuem formato esférico ou compacto e são solúveis em água. Exemplo: hemoglobina, mioglobina e enzimas. centro apolar
Proteínas fibrosas: apresentam estrutura alongada e são insolúveis em água, desempenhando funções estruturais. Exemplo: colágeno, queratina e elastina. ( interações hidrofóbicas e ponte dissulfeto)
A proteina fibrosa é derivado a partir do ?
Queratinócito que lembra a queratina.
A formação do fio de cabelo, são compactações de queratina
Como é formado a ponte dissulfeto?
Por meio de cisteínas que perdem hidrogênio e eletóns, sofrendo oxidação formando as cistinas.
Exemplo de proteina fibrosa ?
Colágeno- três polipeptídeos supertorcidos sobre o outro.
Estrutura terciária- globulares
Contém diversos tipos de estruturas secundárias helice alfa e folhas b- mioglobina que armazena oxigênio pro musculo
Estrutura Supersecundária ou enovelamento
:MOTIVO E DOMÍNIO.
motivo: REGIÃO DA PROTEINA COM dobramento específico padrão.
DOMÍNIO- UMA PARTE DA CADEIA POLIPEPTÍDICA QUE PODE SE MOVIMENTAR DE FORMA ISOLADO SEM COMPROMETER COM O RESTO DA PROTEÍNA.
A desnaturação da proteína é perda da conformação tridimensional, ocorrendo a perda de função, cite meios de desnaturação:
phs extremo- muda o estado de protonação
solventes orgânicos ( álcool ou cetona)- Interagem com cadeias laterais da proteina e desnatura a proteina
Solutos como ureia- extremamente toxico
Detergentes- desorganizam as ligações polares e apolares
temperaturas
O QUE SÃO AS CHAPERONAS ? HSP70
SÃO PROTEINAS QUE INTERAGEM COM POLIPEPTIDICOS PARA AUXILIAR NO DOBRAMENTO INCORRETO DE PROTEINAS FACILITANDO O AJUSTE CORRETO DO DOBRAMENTO,
a HSP70 se liga à proteína, ela utiliza ATP (energia) para ajustar o dobramento da proteína permite que a proteína seja ajustada e dobrada corretamente.
O QUE SÃO CHAPERONINAS?
AUXILIAM NO REDOBRAMENDO DE PROTEÍNAS.
Age nas proteínas desnaturadas
QUAL PROTEINA COMPLEXA QUE DEGRADA PROTEÍNAS MAL DOBRADAS OU DEFEITUOSAS?
PROTEOSSOMOS
Descrever as estruturas regulares — α-hélice e folha β-pregueada
α-hélice: Estrutura helicoidal mantida por ligações de hidrogênio .
Folha β-estrutura em folha formada por cadeias polipeptídicas alinhadas paralela ou antiparalelamente, estabilizadas por ligações de hidrogênio
Defina as extremidades da junção de aminoácidos por ligações peptídicas
Aminoterminal, (esquerda) extremidade que inicia a ligação peptídica
Carboxiterminal- ( direita)Extremidade em que cresce a ligação peptídica
O que vai caracterizar se as extremidades são polares, apolares, ácida, básica?
O comportamento ácido ou basico, pode ser previsto pelo grupo amino, grupo carboxila livre e R ionizável ( número dos grupos )
Classificação de acordo com a quantidade de aminoácidos ?
2 aminoácios- bipeptídico
3- tripeptídico
4- tetrapeptídico
Oligopeptídico- dezena
polipeptídico- centena
Proteina- mais de mil
Descreva os peptídeos em sua atividade biológica
Aspartame: Junção de aminoácidos, ou seja, um dipeptídeo ( fenilalanina + aspartato), um adoçante a qual é quebrado em três metabólitos- fenilalanina, acido aspártico e metanol
Glutationa- tripeptídeo, que atua como antioxidante, equilbrando radicais livres que causam danos celulares.
Mantém o ferro 2+ e dissipa H202 ( CATALASE: CONVERSÃO DE H202 EM ÁGUA).
ENCEFALINAS- PEPTÍDEO OPIOIDE QUE AGE COMO ANALGÊSICO NATURAL, PRODUZIDO PELO PRÓPRIO ORGANISMO.
ATUAM NA MÉDULA ESPINHAL, BLOQUEANDO PASSAGENS DE DOR.
OCITOCINA- Atua como um hormônio e neuropeptídeo, estimulando a contração ultrauterina, ejeção de leite, criação de vinculos ( ligação mãe e filho)
antidiurético-
O que restringe a ligação peptídica e a rotação ? Para que serve a rotação?
O caráter de dupla ligação entre o carbono e o nitrogênio. A rotação permite que a proteína atinja a sua conformação tridimensional, o que é importante para a estabilidade
Quais são os angulos que permitem a rotação?
Angulos edrios, phi e Psi definindo a conformação tridimensional da proteína.
descreva a estrutura secúndaria de uma protéina. Quais são as estruturas regulares ?
Arranjo espacial tridimensional na cadeia principal, não é considerado o nível estrutural na cadeia lateral do aminoácido. ( dobras incorretas/ interações incorretas)
Alfa hélica e conformações betas
Descreve pontos importantes da estrutura secundária
GLICINA E PROLINA NÃO OCORREM EM ESTRUTURA ALFA HÉLICE, DEVIDO AO MAIOR ÍNDICE DE GIBBS ( MAIOR DESORGANIZAÇÃO), IMPEDINDO O ASPECTO PADRÃO.
Quais são as rupturas que influenciam na estabilidade da estrutura secundária?
Tendência intrinseca
ocorrência de resíduos prolina e glicina
interações entre o grupo r
volume do grupo r adjacente
O que seria proteinas conjugadas ?
São interações com outras moléculas associadas a um grupo não proteico ,
A parte não proteica é chamada de grupo prostético.
