ENZIMAS Flashcards

1
Q

DESCREVA SOBRE OS CATALIZADORES

A

São substâncias que facilitam as reações químicas.
Com alto grau de especificidade, ou seja, uma enzima para cada substrato.
Toda enzima é produzida por um ser vivo chamado- célula.

Para a reação acontecer é necessário um subtrato que inicia reação que pode ser convertida do substrato em um produto. g

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2
Q

QUAL AS AÇÕES DAS ENZIMAS

A

VELOCIDADE, HOMEOTERMICA, DIMINUI O TEMPO DA REAÇÃO, CONVERTE SUBSTRATO A PRODUTO, ENERGIA DE ATIVAÇÃO

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3
Q

QUAIS SÃO AS VANTAGENS ? DA ENZIMA SER UMA PROTEÍNA?

A

SINTETIZADA E PRODUZIDA DE ACORDO COM A NECESSIDADE METÁBOLICA PARA QUE NÃO HAJA EXCESSO NA PRODUÇÃO DE ENZIMA CAUSANDO GASTO DE ENERGIA.

PROTEÍNA MOLDAVEL

VARIEDADE ESTRUTURAL

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4
Q

QUAIS SAÕ AS DESVANTAGENS DA ENZIMA SER UMA PROTEÍNA?

A

DESNATURAÇÃO > PH EXTREMOS, TEMPERATURA, RADIAÇÃO..

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5
Q

QUAL A NOMENCLATURA DAS ENZIMAS ?

A

TERMINAÇÃO EM ASE
AÇÃO QUE DESEMPENHA: PRODUÇÃO: SINTETASE
ADIÇÃO DE H- HIDROGENASE- DESIDROGENASE
QUEBRA-KINASE
OXIDAÇÃO-OXIREDUDASE

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6
Q

DESCREVA A FUNÇÃO da enzima, substrato e produto

A

ENZIMA- SERVE PARA CONVERTER O SUBSTRATO EM PRODUTO
SUBSTRATO- A SUBSTÂNCIA QUE VAI SER DEGRADADA OU SINTETIZADA
PRODUTO- REAÇÃO FINAL PRODUZIDA

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7
Q

EXEMPLOS DE PROCESSOS ENZIMATICOS NO ORGANIMOS?

A

CONTROLE DE PRESSÃO ARTERIAL : ENZIMAR QUE REGULAM A CONTRAÇÃO E O RELAXAMENTO DOS VASOS SANGUÍNEOS

DIGESTÃO: ENZIMAS DIGESTIVAS QUE DEGRADAM SUBSTÂNCIAS PARA ABSORVER OS NUTRIENTES

GLICÓLISE- FRUTOSE OU GLICOSE QUE VIRA ATP, POIS, NOSSAS CELÚLAS possuem mitocondrias que são compostar de enzimas glicose

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8
Q

descreva a cinetica enzimatica

A

enzima- responsável pela conversão substrato- produto

Substrato que sofre alteração, podendo ser sintetizado ou degradado.

Produto- reação final, produzindo uma substancia diferente da inicial

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9
Q

qual a equação da cinética enzimática

A

e + s= ES= P + E

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10
Q

QUAL O MODELO CINÉTICO ENZIMATICO DO NOSSO ORGANISMO?

A

CHAVE FECHADURA

MAS TEM O MODELO DE AJUSTE INDUZIDO QUE A ENZIMA VAI SE ADAPTAR AO SUBSTRATO.

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11
Q

O QUE SÃO HOLOENZIMAS ? Apoenzima ?

A

É a enzima completa que facilita as reações químicas, agregadas a outras substâncias.

A apoenzima é a porção/ parte proteica da holoenzima.

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12
Q

AS HOLOENZIMAS ESTÃO AGREGADAS A QUAIS GRUPOS PROSTÉTICOS?

A

ÍONS ( INORGÂNICO)- CHAMADO DE COFATORES. PROTEINAS AGREGADA COM IONS- FORMANDO COFATORES

VITAMINAS ( ORGÂNICO) - CHAMADO DE COENZIMAS. PROTEINA AGREGADA A VITAMINAS FORMANDO COENZIMAS.

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13
Q

COMO HOLOENZIMA É FORMAda

A

APOENZIMA ( PARTE PROTEICA) + GRUPO PROSTÉTICO ( PARTE NÃO PROTEICA- COFATORES- IONS E COENZIMAS - VITAMINAS )

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14
Q

QUAIS SÃO OS FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA?

A

TEMPERATUEA, PH E CONCENTRAÇÃO DE SUBSTÂNCIAS.

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15
Q

CONDIÇÕES DO GRÁFICO DE UMA PROTEINA NA TEMPERATURA:

A

PONTO ÓTIMO- PONTO QUE AS ENZIMAS CONSEGUER CATALISAR AS REAÇÕES

ABAIXO DO PONTO ÓTIMO- POUCA ENERGIA PRA REAÇÃO ACONTECE

ACIMA DO PONTO ÓTIMO- DESNATURAÇÃO TÉRMICA DA PROTEÍNA.

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16
Q

CONDIÇÕES DO GRÁFICO DE ALTERAÇÃO DE PH: ( PONTES DE HIDROGÊNIO )

A

PROTEÍNAS DESNATURADA EM PHS AFASTADOS DO PH ÓTIMO
REFLETINDO NO ESTADO DE IONIZAÇÃO-
-facilitar ou dificultar a ligação do substrato

Cada enzima tem um pH ótimo, no qual seu favorece a máxima atividade enzimática.

17
Q

CONDIÇÕES DO GRÁFICO DE CONCENTRAÇÃO :

A

A QUANTIDADE ENZIMAS E SUBSTRATOS DEVE SER PROPORCIONAL.

SÍNTESE DE COLESTEROL : EXCESSO DE ENZIMAS NO ORGANISMO GERA ELEVAÇÃO DE COLESTEROL E É USADO UM INIBIDOR DE ENZIMAS. - reações excessivas-

lactase POUCA ENZIMA E MUITO SUBSTRATO, NÃO OCORRE CONVERSÃO, É AS POUCAS ENZIMAS SERÃO UTILIZADAS PRA CONVERTER MTS CUBSTRATOS EM PRODUTO - MAIOR GASTO DE ENERGIA.

18
Q

INIBIDORES ENZIMÁTICOS :

A

INIBEM A AÇÃO DA ENZIMA ALTERANDO A CONFORMAÇÃO E A ENZIMA NÃO RECONHECE O SUBSTRATO.

19
Q

QUEM É O INIBIDOR o ENZIMÁTICO?

A

PRODUTO FINAL, chamado de aviso químico, que VAI DESATIVAR A ENZIMA E A REAÇÃO NÃO ACONTECE

20
Q

QUEM É O INIBIDOR ALOSTÉRICO?

A

age como inibidor da “enzima marca passo POR VIA METABÓLICA. enzima que regula a velocidade da reação.

  • redução gradual da atividade da enzima
21
Q

inibidores enzimáticos podem ser ?

A

reversíveis e irreversiveis por agentes não fisiológicos( toxinas ou farmaco ) inativando a enzima por completo.

22
Q

quais são os tipos de inibidores?

A

reverssíveis- que não destroi a estrutura
- competitiva- substrato compete com o inibidor pelo sitio ativo.
-não competitiva: O inibidor não compete com o sítio catalítico , liga-se em outra posição da enzima
irreversivel- que degrada a estrutura
ligam-se às enzimas através de ligações covalentes e alteram
sua estrutura;