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Bioquímica > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Da los 7 funciones de proteínas

A

Transporte
Reserva
Contráctiles
Estructurales
Defensa
Reguladoras
Catalizadores

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Q

Da un ejemplo para cada funciones (7) de proteínas

A

Transporte - hemoglobina
Reserva -ferritina ( hierro)
Contráctiles - Actina y miosina
Estructurales- elastina
Defensa - anticuerpos
Reguladoras - hormonas
Catalizadores - enzimas

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3
Q

Describa carácter macro molecular

A

La unión de aminoácidos mediante el enlace peptídico(covalente) da lugar a:

Oligopéptidos - 2-7 aa

Polipéptidos - más de 7 aa y masa molecular de 5kD

Proteínas - polímeros de aa con masa molecular mayor de 5kD

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4
Q

Que es la masa molecular en kDa?

A

ADN - mayor peso molecular -10^9 kDa

Polisacáridos - más baja - 10^3

ARN - más baja - 10^6

Protein - sobre 10^5.8

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5
Q

Qué son los propiedades de las proteínas derivadas de su carácter macromolécular?

A

Posibilidad de visualización con el empleo del microscopio electrónico

Baja velocidad de difusión

Imposibilidad de dializar

Sedimentación en campos gravitacionales elevados

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6
Q

Describa el recuadro amarillo y el recuadro rojo resaltado

A

Recuadro amarillo - aminoácidos
Recuadro rojo resultado - enlace peptídico

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7
Q

Qué es carácter polimérico?

A

Son polímeros aminoácidos (monómeros) unidos entre sí por enlace peptídico

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8
Q

¿Qué es carácter uniforme?

A

Están formadas siempre por aminoácidos unidos por enlace peptídico

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9
Q

Describa carácter lineal

A

Carecen de ramificaciones y presentan extremos diferentes por io que tienen polaridad

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10
Q

Qué es el orden convencional para escribir el termina amino y termino carboxilo en una secuencia peptídica?

A

Termina aminoacido - izquierda
Termina carboxilo - derecha

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11
Q

Dos tipos de carácter tridimensional

A
  1. Proteínas globulares
  2. Proteínas fibrilares
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12
Q

Colágeno proteína es más abundante del organismo en:

A

Hueso y tendones

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13
Q

Estructura de colágeno proteína

A

Triple hélice, formado por la repetición del tripartido x-pro-gli

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14
Q

Qué son los características de proteínas fibrilares:

A
  1. Proteína más abundante del organismo
  2. En la estructura de huesos y tendones
  3. Gran resistencia a las tensiones
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15
Q

Qué son los niveles de los proteínas globulares

A

Primario
Secundario
Terciario
Cuaternario

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16
Q

Cual es la estructura primaria de proteínas?

A

Orden o sucesión de los aminoácidos unidos entre sí por enlace peptídico

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17
Q

Cual es la forma convencional de escribir los término amino y carboxilo en una secuencia de proteínas

A

Amino terminal- izquierda
Carboxilo terminal - derecha = polaridad N-C

18
Q

Qué tipo de enlace mantiene la estructura de proteína primaria?

A

Enlace peptídico

19
Q

Qué reacción química puede romper el enlace peptídico?

A

Hidrolisis

20
Q

Verdadero o falso

La desnaturalización afecta a la estructura primaria

A

Falso, desnaturalización no lo afecta, no rompe enlace peptídico pero interrumpe otra niveles

21
Q

Otra llama para amino y carboxilo termino de una proteína

A

C-terminal
N- terminal

22
Q

Describa el parte monótona

A

Carbonos alfa y los tres enlace que hay entre ellos:

Cα-C-N-Cα. (C-N enlace peptídico)= eje covalente.

23
Q

Parte variable de nivel primario

A

Las cadenas laterales de los residuos de aa

24
Q

Desglose de la estructura nivel primario

A

Carbono α conecta la base con las cadenas laterales

25
Cuales son los 6 características de la estructura primario
1. Determinada genéticamente 2. Solo se rompe por hidrolisis ácida a elevadas temperaturas 3. Estructura fuerte y estable 4. Mantenida por enlace peptídico 5. Determina los niveles estructurales superiores 6. Determina las propiedades físico químicas de la proteína
26
El nivel primario se estabiliza por que tipo de enlaces?
Enlaces covalentes
27
Qué nivel es más estable?
Nivel primario
28
Qué niveles estructurales se estabilizan por la formación de interacciones débiles entre los monómeros ?
Secundario Terciario cuaternario
29
Qué el es nivel secundario de proteínas?
Ordenamiento regular de la cadena en pequeños sectores, con predominio de eje longitudinal, estabilizado por puentes de hidrógeno entre los elementos de enlace peptídico
30
Tipo de enlace en alfa hélice y cadena plegada
Hélice α - puentes de hidrógeno intracatenarios Cadena plegada β - puentes de hidrógeno intercatenarios
31
Tipo de enlace en alfa hélice y cadena plegada
Hélice α - puentes de hidrógeno intracatenarios Cadena plegada β - puentes de hidrógeno intercatenarios
32
Que es el nivel terciario?
Plegamiento irregular de la cadena polipeptídica Mantenido por interacciones debiles y enlaces disulfuro Permite la forma y tamaño en la mayor parte de las proteinas
33
Explica el plegamiento de las proteínas ( apolar aminoácidos y polar aminoácidos)
Apolar aminoácidos son hidrofóbicas así que cuando hay varios en la cadena polipeptídica tienden a agruparse y envitar el agua mientras apolar aminoácidos quedan hacia la superficie
34
Nivel cuaternario de proteínas
En proteínas se usa para caracterizar aquellas que están formadas por más de una cadena polipeptídica
35
Nivel cuaternario de proteínas
En proteínas se usa para caracterizar aquellas que están formadas por más de una cadena polipeptídica
36
Cuales son fuerzas que mantienen la estructura
Primario - enlace peptídico (covalente) Secundario - enlace hidrogeno entre componentes de enlace peptídico Terciario - interacciones débiles y puentes disulfuro - cuaderno - interacciones débiles y puentes disulfuro
37
Carácter informacional
Esta determinada por la estructura tridimensional que adopta la molécula que le permite ir creando sitios sobre su superficie con características que posibilitan la unión y fijación especifica sobre las cuales realizan una función especifica
38
Qué es reconocimiento molecular?
Interacciones especifícas entre una proteínas y otras moléculas
39
El lugar por donde reconocimiento molecular se produce es el?
Sitio de reconocimiento
40
Durante reconocimiento molecular la sustancia que se une es?
Ligando
41
Qué tipo de sitios tiene la hemoglobina?
Sitios especificas de reconocimiento molecular para el oxigeno - 4 sitios de unión al oxigeno

Bioquímica (7 decks)

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