Proteínas Flashcards
Da los 7 funciones de proteínas
Transporte
Reserva
Contráctiles
Estructurales
Defensa
Reguladoras
Catalizadores
Da un ejemplo para cada funciones (7) de proteínas
Transporte - hemoglobina
Reserva -ferritina ( hierro)
Contráctiles - Actina y miosina
Estructurales- elastina
Defensa - anticuerpos
Reguladoras - hormonas
Catalizadores - enzimas
Describa carácter macro molecular
La unión de aminoácidos mediante el enlace peptídico(covalente) da lugar a:
Oligopéptidos - 2-7 aa
Polipéptidos - más de 7 aa y masa molecular de 5kD
Proteínas - polímeros de aa con masa molecular mayor de 5kD
Que es la masa molecular en kDa?
ADN - mayor peso molecular -10^9 kDa
Polisacáridos - más baja - 10^3
ARN - más baja - 10^6
Protein - sobre 10^5.8
Qué son los propiedades de las proteínas derivadas de su carácter macromolécular?
Posibilidad de visualización con el empleo del microscopio electrónico
Baja velocidad de difusión
Imposibilidad de dializar
Sedimentación en campos gravitacionales elevados
Describa el recuadro amarillo y el recuadro rojo resaltado
Recuadro amarillo - aminoácidos
Recuadro rojo resultado - enlace peptídico
Qué es carácter polimérico?
Son polímeros aminoácidos (monómeros) unidos entre sí por enlace peptídico
¿Qué es carácter uniforme?
Están formadas siempre por aminoácidos unidos por enlace peptídico
Describa carácter lineal
Carecen de ramificaciones y presentan extremos diferentes por io que tienen polaridad
Qué es el orden convencional para escribir el termina amino y termino carboxilo en una secuencia peptídica?
Termina aminoacido - izquierda
Termina carboxilo - derecha
Dos tipos de carácter tridimensional
- Proteínas globulares
- Proteínas fibrilares
Colágeno proteína es más abundante del organismo en:
Hueso y tendones
Estructura de colágeno proteína
Triple hélice, formado por la repetición del tripartido x-pro-gli
Qué son los características de proteínas fibrilares:
- Proteína más abundante del organismo
- En la estructura de huesos y tendones
- Gran resistencia a las tensiones
Qué son los niveles de los proteínas globulares
Primario
Secundario
Terciario
Cuaternario
Cual es la estructura primaria de proteínas?
Orden o sucesión de los aminoácidos unidos entre sí por enlace peptídico
Cual es la forma convencional de escribir los término amino y carboxilo en una secuencia de proteínas
Amino terminal- izquierda
Carboxilo terminal - derecha = polaridad N-C
Qué tipo de enlace mantiene la estructura de proteína primaria?
Enlace peptídico
Qué reacción química puede romper el enlace peptídico?
Hidrolisis
Verdadero o falso
La desnaturalización afecta a la estructura primaria
Falso, desnaturalización no lo afecta, no rompe enlace peptídico pero interrumpe otra niveles
Otra llama para amino y carboxilo termino de una proteína
C-terminal
N- terminal
Describa el parte monótona
Carbonos alfa y los tres enlace que hay entre ellos:
Cα-C-N-Cα. (C-N enlace peptídico)= eje covalente.
Parte variable de nivel primario
Las cadenas laterales de los residuos de aa
Desglose de la estructura nivel primario
Carbono α conecta la base con las cadenas laterales
Cuales son los 6 características de la estructura primario
- Determinada genéticamente
- Solo se rompe por hidrolisis ácida a elevadas temperaturas
- Estructura fuerte y estable
- Mantenida por enlace peptídico
- Determina los niveles estructurales superiores
- Determina las propiedades físico químicas de la proteína
El nivel primario se estabiliza por que tipo de enlaces?
Enlaces covalentes
Qué nivel es más estable?
Nivel primario
Qué niveles estructurales se estabilizan por la formación de interacciones débiles entre los monómeros ?
Secundario
Terciario
cuaternario
Qué el es nivel secundario de proteínas?
Ordenamiento regular de la cadena en pequeños sectores, con predominio de eje longitudinal,
estabilizado por puentes de hidrógeno entre los elementos de enlace peptídico
Tipo de enlace en alfa hélice y cadena plegada
Hélice α - puentes de hidrógeno intracatenarios
Cadena plegada β - puentes de hidrógeno intercatenarios
Tipo de enlace en alfa hélice y cadena plegada
Hélice α - puentes de hidrógeno intracatenarios
Cadena plegada β - puentes de hidrógeno intercatenarios
Que es el nivel terciario?
Plegamiento irregular de la cadena polipeptídica
Mantenido por interacciones debiles y enlaces disulfuro
Permite la forma y tamaño en la mayor parte de las proteinas
Explica el plegamiento de las proteínas ( apolar aminoácidos y polar aminoácidos)
Apolar aminoácidos son hidrofóbicas así que cuando hay varios en la cadena polipeptídica tienden a agruparse y envitar el agua mientras apolar aminoácidos quedan hacia la superficie
Nivel cuaternario de proteínas
En proteínas se usa para caracterizar aquellas que están formadas por más de una cadena polipeptídica
Nivel cuaternario de proteínas
En proteínas se usa para caracterizar aquellas que están formadas por más de una cadena polipeptídica
Cuales son fuerzas que mantienen la estructura
Primario - enlace peptídico (covalente)
Secundario - enlace hidrogeno entre componentes de enlace peptídico
Terciario - interacciones débiles y puentes disulfuro
- cuaderno - interacciones débiles y puentes disulfuro
Carácter informacional
Esta determinada por la estructura tridimensional que adopta la molécula que le permite ir creando sitios sobre su superficie con características que posibilitan la unión y fijación especifica sobre las cuales realizan una función especifica
Qué es reconocimiento molecular?
Interacciones especifícas entre una proteínas y otras moléculas
El lugar por donde reconocimiento molecular se produce es el?
Sitio de reconocimiento
Durante reconocimiento molecular la sustancia que se une es?
Ligando
Qué tipo de sitios tiene la hemoglobina?
Sitios especificas de reconocimiento molecular para el oxigeno - 4 sitios de unión al oxigeno
