Proteínas Flashcards

1
Q

Funciones de las proteínas

A

Enzimas
Canales y bombas
Mensajeras
Partes móviles
Especializadas

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2
Q

Mayor cantidad del peso seco de la célula

A

Proteínas

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3
Q

Jerarquía de las proteínas

A

Aminoacidos
Polipeptidos
Esqueleto polipeptídico

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4
Q

Enlances de las proteínas

A

Enlace peptidico (Es plano)

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5
Q

Diferenciación de las proteínas de otras

A

Cadena lateral (20 aminoacidos)

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6
Q

Limitaciones de la conformación de la proteína

A

Radios de Vander Waals
Limitaciones estericas
Interraciones débiles

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7
Q

Limitaciones estericas

A

El enlaces pepetidico es plano. Hay rotaciones en el enlace phi y psi

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8
Q

Una proteína se puede desnaturalizar por

A

Solventes que rompen las interraciones no covalentes que mantienen plegada la cadena

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9
Q

La proteína se vuelve a reenaturalizar al

A

Elimar el solvente desnaturalizador

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10
Q

Evitan que las cadenas proteicas recién sintetizadas se plieguen incorrectamente

A

Chaperonas

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11
Q

Formas de un proteína

A

Globulares
Fibrosas

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12
Q

Primera proteína secuenciada

A

Hormona insulina

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13
Q

Patrones de plegamiento comunes

A

Hélice a
Hoja b

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14
Q

Primer patrón de plegamiento

A

Proteína a queratina (piel y anexos)

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15
Q

Segunda estructura plegada

A

Proteína fibroína (seda)

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16
Q

Enlaces no covalentes que ayuda a mantener la forma de la proteína

A

Puentes de H
Enlaces iónicos
Fuerzas de Van der Waals
Fuerzas hidrofobas

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17
Q

Helice a

A

Cadena polipeptidica se enrolla sobre sí misma formando un cilindro

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18
Q

Hoja b

A

Proporciones muy rígidas que se mantienen unidas por enlaces de H conectando enlaces peptídicos de cadenas vecinas

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19
Q

Tipos de orientación de lamina b

A

Pararlela
Antiparalela

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20
Q

Niveles de organización de una proteína

A

Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria

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21
Q

Estructura primaria

A

Secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptidicos

22
Q

Estructura secuandaria

A

Segmentos polipéptidos que forman helices a y laminas b unidos por puentes de H.

23
Q

Estructura terciaria

A

Forma tridimesncional qcompleta formada por una cadena polipeptída entera unidos por enlaces débiles

24
Q

Estructura cuaternaria

A

Interraciones entre dos o más cadenas polipeptidas

25
Dominio proteico
Cualquier segmento de una cadena polipeptidica que se puede plegar independientemente en una estructura compacta y estable.
26
Los diferentes dominios no se relacionan con diferentes Verdadero Falso
Falso Si se relaciona con diversas funciones
27
40-250 comprende
Dominio proteico
28
Las proteínas pueden ser agrupadas en
Familias
29
Familias de proteínas
Secuecnia de aminoácidos y conformación tridimensional similar a la de otros miembros
30
Ejemplo de familia de proteínas
Serinaproteasas - Quimotripsina - Tripsina - Elastasa
31
Cualquier región de la superficie de una proteína que interactúa con otra molécula por medio de grupos de enlaces no covalentes se denomina:
Sitio de unión
32
Dos cadena polipeptidicas identicas que forman un complejo simetrico de dos subunidades
Dímero
33
Ejemplo de tetramero
Neuraminidasa
34
Ejemplo de dímero
Proteína CAP
35
Ejemplo de proteínas que contienen dos o más tipos diferentes de cadenas polipeptidas
Hemoglobina (2 a-globina y 2 b-globina)
36
Subunidades proteicas
Cadena polipeptida plegada que forman una proteína más grande
37
La mayor parte de la proteínas son fibrosas Verdadero Falso
Falso Son globulares
38
Tipos de ensamblajes proteicos
Filamentos (actina) Laminas (microtubulos) Esferas (Particulas virales)
39
Proteínas fibrosas abundantes
Colageno y elastina
40
La proteína fibrosa más abundante en los animeales
Colágeno
41
Las proteínas pueden girar
Levogiro (L) Dextrogiro (D)
42
Proteínas extracelulares
- Enlace disulfuro (s-s) - En el citosol son separados por agentes reductores
43
Estructuras mayores
Complejos proteicos Ribosomas Virus Membranas Filamentosde proteínas
44
Ventajas de usar subunidades pequeñas
- Menos información genética - Fácil ensamblaje y desemblaje - Evitar erroes de síntesis - Aumenta la estabilidad
45
Sustancia fijada por una proteína
Ligando
46
Las proteínas se enlazan a otras moléculas:
Enlaces fuertes y enlaces débiles (corta duración)
47
Se enlazan selectivamente dependiendo de:
- La afinidad - Formación de enlaces covalentes débiles - Sitio de enlace de proteína
48
Imnoglobulinas
Forma de Y con dos sitios de unión identicos
49
Primera enzima cuya estructura se describió en detalle atómico
Lisozima
50
Enlaces proteína-proteína
Superficie-cuerda Helice-Helice Superficie-Superficie
51
Interacciones
- Partes vecinas de la cadena polipeptidica - Agrupación de cadenas laterales polares