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Proteínas Flashcards

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1
Q

Funciones de las proteínas

A

Enzimas
Canales y bombas
Mensajeras
Partes móviles
Especializadas

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2
Q

Mayor cantidad del peso seco de la célula

A

Proteínas

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3
Q

Jerarquía de las proteínas

A

Aminoacidos
Polipeptidos
Esqueleto polipeptídico

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4
Q

Enlances de las proteínas

A

Enlace peptidico (Es plano)

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5
Q

Diferenciación de las proteínas de otras

A

Cadena lateral (20 aminoacidos)

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6
Q

Limitaciones de la conformación de la proteína

A

Radios de Vander Waals
Limitaciones estericas
Interraciones débiles

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7
Q

Limitaciones estericas

A

El enlaces pepetidico es plano. Hay rotaciones en el enlace phi y psi

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8
Q

Una proteína se puede desnaturalizar por

A

Solventes que rompen las interraciones no covalentes que mantienen plegada la cadena

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9
Q

La proteína se vuelve a reenaturalizar al

A

Elimar el solvente desnaturalizador

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10
Q

Evitan que las cadenas proteicas recién sintetizadas se plieguen incorrectamente

A

Chaperonas

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11
Q

Formas de un proteína

A

Globulares
Fibrosas

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12
Q

Primera proteína secuenciada

A

Hormona insulina

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13
Q

Patrones de plegamiento comunes

A

Hélice a
Hoja b

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14
Q

Primer patrón de plegamiento

A

Proteína a queratina (piel y anexos)

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15
Q

Segunda estructura plegada

A

Proteína fibroína (seda)

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16
Q

Enlaces no covalentes que ayuda a mantener la forma de la proteína

A

Puentes de H
Enlaces iónicos
Fuerzas de Van der Waals
Fuerzas hidrofobas

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17
Q

Helice a

A

Cadena polipeptidica se enrolla sobre sí misma formando un cilindro

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18
Q

Hoja b

A

Proporciones muy rígidas que se mantienen unidas por enlaces de H conectando enlaces peptídicos de cadenas vecinas

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19
Q

Tipos de orientación de lamina b

A

Pararlela
Antiparalela

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20
Q

Niveles de organización de una proteína

A

Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria

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21
Q

Estructura primaria

A

Secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptidicos

22
Q

Estructura secuandaria

A

Segmentos polipéptidos que forman helices a y laminas b unidos por puentes de H.

23
Q

Estructura terciaria

A

Forma tridimesncional qcompleta formada por una cadena polipeptída entera unidos por enlaces débiles

24
Q

Estructura cuaternaria

A

Interraciones entre dos o más cadenas polipeptidas

25
Q

Dominio proteico

A

Cualquier segmento de una cadena polipeptidica que se puede plegar independientemente en una estructura compacta y estable.

26
Q

Los diferentes dominios no se relacionan con diferentes
Verdadero
Falso

A

Falso

Si se relaciona con diversas funciones

27
Q

40-250 comprende

A

Dominio proteico

28
Q

Las proteínas pueden ser agrupadas en

A

Familias

29
Q

Familias de proteínas

A

Secuecnia de aminoácidos y conformación tridimensional similar a la de otros miembros

30
Q

Ejemplo de familia de proteínas

A

Serinaproteasas
- Quimotripsina
- Tripsina
- Elastasa

31
Q

Cualquier región de la superficie de una proteína que interactúa con otra molécula por medio de grupos de enlaces no covalentes se denomina:

A

Sitio de unión

32
Q

Dos cadena polipeptidicas identicas que forman un complejo simetrico de dos subunidades

A

Dímero

33
Q

Ejemplo de tetramero

A

Neuraminidasa

34
Q

Ejemplo de dímero

A

Proteína CAP

35
Q

Ejemplo de proteínas que contienen dos o más tipos diferentes de cadenas polipeptidas

A

Hemoglobina (2 a-globina y 2 b-globina)

36
Q

Subunidades proteicas

A

Cadena polipeptida plegada que forman una proteína más grande

37
Q

La mayor parte de la proteínas son fibrosas
Verdadero
Falso

A

Falso

Son globulares

38
Q

Tipos de ensamblajes proteicos

A

Filamentos (actina)
Laminas (microtubulos)
Esferas (Particulas virales)

39
Q

Proteínas fibrosas abundantes

A

Colageno y elastina

40
Q

La proteína fibrosa más abundante en los animeales

A

Colágeno

41
Q

Las proteínas pueden girar

A

Levogiro (L)
Dextrogiro (D)

42
Q

Proteínas extracelulares

A
  • Enlace disulfuro (s-s)
  • En el citosol son separados por agentes reductores
43
Q

Estructuras mayores

A

Complejos proteicos
Ribosomas
Virus
Membranas
Filamentosde proteínas

44
Q

Ventajas de usar subunidades pequeñas

A
  • Menos información genética
  • Fácil ensamblaje y desemblaje
  • Evitar erroes de síntesis
  • Aumenta la estabilidad
45
Q

Sustancia fijada por una proteína

A

Ligando

46
Q

Las proteínas se enlazan a otras moléculas:

A

Enlaces fuertes y enlaces débiles (corta duración)

47
Q

Se enlazan selectivamente dependiendo de:

A
  • La afinidad
  • Formación de enlaces covalentes débiles
  • Sitio de enlace de proteína
48
Q

Imnoglobulinas

A

Forma de Y con dos sitios de unión identicos

49
Q

Primera enzima cuya estructura se describió en detalle atómico

A

Lisozima

50
Q

Enlaces proteína-proteína

A

Superficie-cuerda
Helice-Helice
Superficie-Superficie

51
Q

Interacciones

A
  • Partes vecinas de la cadena polipeptidica
  • Agrupación de cadenas laterales polares

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