Proteínas Flashcards
Quais as interações em estruturas primárias?
Ligações peptídicas
Quais as interações em estruturas secundárias?
Ligações de H
Quais as interações em estruturas terciárias?
Pontes dissulfeto (ex de covalente)
Ligações de H
Interações hidrofóbicas
Quais as interações em estruturas quarternárias? (3)
Interações iônicas
Hidrofóbicas
Ligações de H
Subunidades
Diferença entre regulação alostérica e inibição enzimática
Alosteria:
Feedback
Sítio alostérico
Modifica com formação da enzima
Pode ser ativador
Inibidores
No sítio ativo (competitivo) ou em outro
Sempre inibe
Aminoácidos que participam de fosforilação? (3)
Serina
Tirosina
Treonina
2 tipos de estruturas secundárias
Alfa hélice:
Ligações de H entre H (NH) e O (C=O)
Folha beta:
Ziguezague
Ligações de H
Ligações peptídicas são de que tipo
Formadas por desidratação (condensação)
Covalentes
O que é uma estrutura secundária?
Enrolamentos e dobras da cadeia polipeptídica
O que é uma estrutura terciária?
Dobragem TRIDIMENSIONAL da secundária
Aminoácidos ácidos
Aspartato e glutamato
Mais de uma zona de resistência antes do ponto isoelétrico
Aminoácidos básicos
Lisina, Arginina e Histidina
Mais de uma zona de tamponamento depois do ponto isoelétrico
Composição qualitativa, quantitativa e sequencial
Estrutura primária
Composição qualitativa, quantitativa e sequencial
Estrutura primária
O que é uma proteína conjugada
Com a hidrólise, libera aminoácido e outro componente
Parte proteica: apoproteína
+ (permanente)
Parte não proteica: grupamento prostático
Mudanças com a desnaturação
Altera a propriedades físicas e químicas, perda da função biológica
Exemplos de proteínas fibrosas
Colágeno
Queratina
Elastina
Miosina
Tropomiosina
Exemplos de proteínas globular
Hemoglobina
Mioglobina
Enzimas
Albumina
Hexocinase
Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática (3)
pH
Temperatura
Concentração de substrato
Características da inibição competitiva (4)
Velocidade máxima mantida
Aumenta Km
Compete pelo sítio ativo
Não ocorre catalise
Características da inibição incompetitiva ou acompetitiva (4)
Diminuir velocidade máxima
Diminui Km
Liga-se a enzima só quando substrato já está ligado
Sítio distinto do ativo
Características da inibição mista não competitiva (4)
Diminui velocidade máxima
Km é mantido
Pode se ligar a enzima apenas ou ao complexo enzima substrato
Para enzimas com dois ou mais substratos
Características de um inativador
Inibição irreversível
Combina-se (destrói) com um grupo funcional da enzima
Ou
Forma uma ligação muito estável covalente
Omeprazol
Três formas de regulação enzimática
Regulação alostérica
Modificações covalentes (fosforilação e desfosforilação)
Síntese de enzimas
Regulação enzimática por alosteria
Reguladas por afetes ou moduladores
Ligação reversíveis e não covalentes ao sítio alostérico
Mais de uma subunidade
Efetor homotrópico é o substrato
Efetor heterotrópico é diferente do substrato
Regulação enzimática por modificação covalente
Fosforilação e desfosforilação
Grupos fosfato de resíduos de serina, treonina ou tirosina
Regulação enzimática por síntese de enzimas
Altera velocidade de degradação ou síntese de enzimas
Resultantes da indução ou repressão de síntese
Exemplo: altos níveis de insulina aumentam a síntese de enzimas do metabolismo da glicose
Vias do anabolismo
Divergentes
Aminoácidos essenciais
- Histidina
- Isoleucina
- Leucina
- Lisina
- Metionina
- Fenilalanina
- Treonina
- Triptofano
- Valina
Ligações peptídicas entre:
Grupo amina (NH2 com carbonos) de um aminoácido com o grupo carboxila do outro
Sentido da cadeia polipeptídica
Aminoácido N-terminal para aminoácido C-terminal
O que NÃO afeta a velocidade da reação enzimatica
Regulação hormonal
Inibição competitiva
