Proteinas

Question 1

Que es una proteína

Answer 1

Macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, unidos por enlaces peptidicos, sin orden

Question 2

Oligopeptido

Answer 2

Menos de 10 AA

Question 3

Polipéptido

Answer 3

Más de 10 AA

Question 4

Proteína

Answer 4

Más de 50 AA no estructura tridimensional

Question 5

Estructura primaria

Answer 5

Secuencia linear de aminoácidos
Grupo amino y carboxilo terminal
La secuencia de aminoácidos determina la función

Question 6

Quien dio el nombre a las proteínas

Answer 6

Jakob berzelius 1838

Question 7

Cuantas kcal liberan por gramo

Answer 7

4

Question 8

Estructura secundaria

Answer 8

Disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio
Se forman gracias a los puentes de hidrógeno intercaternarios

Question 9

Tipos de estructuras secundarias

Answer 9

Hélices alfa y lámina beta
Hélice de colageno

Question 10

Alfa hélice

Answer 10

Forma de bastón
Restos laterales perpendiculares al eje de la hélice
3,6 AA por vuelta
Rotación a la derecha

Question 11

Hélice de colageno(triple hélice )

Answer 11

No son hélice alfa porque la Prolina no puede formar puentes de hidrógeno y se forma una hélice qu solo da 3 AA por vuelta
Se une por enlaces covalentes

Question 12

Láminas u hojas beta

Answer 12

Maximiza los puentes de hidrogeno entre columnas centrales de los péptidos, mientras mantienen los ángulos de torsión permitidos.
Forma zig zag
Dos tipos: paralela(tienen residuos hidrófugos en ambos lados de la hoja) y antiparalela (son la misma cadena plegada sobre sí misma. Tienen un lado hidrófobo y uno hidrófilo)
Los más conocidas son la queratina del pelo, uñas, plumas, cuernos, elastina de tejido conectivo etc.

Question 13

Giros beta

Answer 13

Estructura alfa y beta están conectados entre sí
Sirve para que la proteína adopte estructuras más compactas.
Son secuencias cortas con un brusco giro de 180° a la cadena principal del polipéptido

Question 14

Estructura terciaria

Answer 14

Plegado de los elementos secundarios en una conformación tridimensional o globular. Puentes de sulfuro y fuerzas hidrofobas e hidrpfilicas, puentes de hidrógeno, enlaces de VanderWaal e interacciones Salinas.
Funciones de transporte, enzimáticas y hormonales

Question 15

Estructura cuaternaria

Answer 15

Unión mediante enlaces débiles de varias cadenas, polipéptido, dicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas poli Téricas se llama Proto mehro y dependiendo del número de protón menos se denominan dímeros, tetra meros, pentámero o polímeros
Hay dos tipos homo, típicas y hetero típicas

Question 16

Homo típicas

Answer 16

Las cadenas polipéptido son idénticas o casi idénticas

Question 17

Heterotipicas

Answer 17

Las unidades poseen estructuras muy diferentes

Question 18

Que es el centro activo de una proteína

Answer 18

Conjunto de aminoácidos, cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y reaccionar con estas

Question 19

Propiedades de las proteínas

Answer 19

Solubilidad,desnaturalización, especificidad, capacidad amortiguadora

Question 20

Solubilidad

Answer 20

Se debe a los radicales R que establecen puentes de hidrógeno con la molécula de agua. La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica.
Ejemplo, las proteínas globulares

Question 21

Des y re naturalización

Answer 21

Pérdida de todos los estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria
Consecuencias: disminución drástica de la solubilidad, acompañada de precipitación, pérdida de todas sus funciones biológicas y alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Question 22

Agentes desnaturalizantes

Answer 22

Físicos como el calor y radiacion, y químicas como los detergentes la urea pH y grupo sh

Question 23

Especificidad

Answer 23

De especie: sectores estables y sectores variables
Defunción: reacciones químicas

Question 24

Capacidad amortiguadora

Answer 24

Son anfótera y tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio

Question 25

Clasificación de proteínas

Answer 25

Holoproteínas y hetero proteínas

Question 26

Holoproteinas

Answer 26

Formadas solamente por aminoácidos

Question 27

Hetero proteínas

Answer 27

Formadas por una fracción proteica y por un grupo no proteico que se denomina grupo prostetico y se clasifican según la naturaleza del grupo prostetico

Question 28

Tipos de holo proteínas

Answer 28

Filamentosas y globulares

Question 29

Globulares

Answer 29

Son más complejas y forman estructuras esféricas solubles en agua o disolventes polares, son responsables de actividad celular. Ejemplos: albúminas, hormonas, enzimas, pro láminas, gluteninas

Question 30

Fibrosas

Answer 30

Más simples forman estructuras alargadas ordenadas en una sola dimensión, son responsables de funciones estructurales y protectoras Ejemplos colágeno, queratina, elastina y fibroinas

Question 31

Tipos de heteroptoteinas

Answer 31

Glucoproteína, fosfoproteínas, lipoproteínas, cromo proteínas y núcleo proteínas

Question 32

Funciones de las proteínas

Answer 32

Estructural, enzimática, hormonal, defensiva, transporte, reserva, función homeostatica, anticongelante y actividad contráctil.

Question 33

Estructural

Answer 33

Estructural soporte de las estructuras de las células y tejidos. Ejemplo queratina, elastina y tubulina

Question 34

Enzimática

Answer 34

Función más importante cataliza las reacciones del metabolismo celular

Question 35

Hormonal

Answer 35

Insulina, glucagón, oxitocina, vasopresina, factores del crecimiento y liberación, etc.

Question 36

Defensivas

Answer 36

Inmunoglobulinas, trombina, y fibrinógeno

Question 37

Transporte

Answer 37

Hemoglobina y mioglobina, transferrina, ferritina, siderofilina, Lipoproteínas, albúmina.

Question 38

Reserva

Answer 38

Hubo albúmina, caseína y gliadina

Question 39

Función homeostatica

Answer 39

Proteínas intracelulares y del medio interno que mantienen el equilibrio osmótico

Question 40

Función contráctil

Answer 40

Dineina en cilios y flagelos, y actina y miosina en la contracción muscular

Question 41

Anticongelante

Answer 41

Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos

Question 42

Clasificación de proteínas, según su solubilidad

Answer 42

Albúminas, globulinas, esclero proteínas, pro laminas, glutelinas, histonas, protaminas.

Question 43

Albuminas

Answer 43

Solubles en agua y soluciones, salinas diluidas, precipitan por saturación completa con sulfato de amonio, coagulan con calor. Ejemplo albúmina sérica.

Question 44

Globulinas

Answer 44

Solubles en solución, salina, diluida, insoluble en agua, y en soluciones, salinas concentradas, coagulan con calor, ejemplo anticuerpos

Question 45

Esclero proteínas

Answer 45

Insolubles en soluciones acuosas, neutras y en ácidos o gases diluidos. También se conocen como albuminoide. Ejemplo colágeno, gelatina

Question 46

Prolaminas

Answer 46

Solubles en agua etanol al 70%, pero insolubles en agua o en etanol absoluto y solvente neutros, ejemplo: proteínas vegetales y zeina de maíz

Question 47

Glutelinas

Answer 47

Insoluble en agua, etanol y sus mezclas, solubles en ácidos o álcalis, diluidos, coagulan con calor. Ejemplo proteínas vegetales y glutelinas de trigo.

Question 48

Histona

Answer 48

Solubles en agua, forman soluciones, alcalinas débiles, también en ácidos diluidos, coagulan con calor, ejemplo ;núcleoproteínas como histonas del núcleo y cromo proteínas en estado nativo

Question 49

Protamina

Answer 49

Solubles en agua, formando soluciones alcalinas, contienen proporciones elevadas de arginina. Son de peso, molecular pequeño, y no coagulan por el calor. Ejemplos espermatozoides de peces, conjugadas con ácido nucleico de estado nativo.

Question 50

Clasificación de proteínas, según su Composior

Answer 50

Núcleo proteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteinas, cromo, proteínas, flavo, proteínas, hemoproteinas, metaloproteína