Proteínas Flashcards
Funções das Proteínas
Estrutural; ex colágeno
Motora; ex miosina
Transporte; ex canal de sódio
Defesa; ex anticorpo
Hormonal; ex insulina
Catalisadora (enzimas); ex maltase
Qual a composição das proteínas?
Cadeia longa de aminoácidos. Polímeros de aminoácidos.
Qual o monômero da proteína?
Aminoácido
Quais os componentes dos aminoácidos?
Carbono, hidrogênio, amina, carboxila, cadeia lateral radical (porção que varia entre os aminoácidos).
Aminoacidos nao essenciais
Naturais, produzidos pelo organismo
Aminoacidos essenciais
Sao obtidos apenas atraves da alimentacao.
Ligacao peptidica
Ligacao covalente que une os aminoacidos. (Amina de um carboxila do outro)
Sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica
Estrutura primária
Sequencias diferentes resultam em
Proteinas diferentes
Dobramento da estrutura primária através das ligações de hidrogênio
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Dobramento da estrutura secundária a partir das ligações de hidrogenio, pontes dissulfeto, etc.
Estrutura quaternária
União de várias cadeias proteicas terciárias. A partir de ligações de hidrogênio, pontes dissulfeto, etc.
Pontes dissulfeto costumam ocorrer entre
Cisteínas
Ptn com função motora
Ex: Miosina
Ptn com função de transporte
Canal de sódio
Ptn com função de transporte
Canal de sódio
Ptn com função de defesa
Anticorpos
Ptn com função hormonal
Insulina
Função catalisadora
Ex: Maltase
Ptn cumpre função energética apenas em qual situacao
Situacao de estresse
Monômero da ptn
Aminoácidos
Componentes dos aminoácidos
- Carbono
- Hidrogênio
- Amina
- Carboxila
- Cadeia lateral/radical (porção que varia entre os aminoácidos)
Diferença aminoácidos não essenciais e essenciais
(Organismo não produz): É essencial comer.
(O organismo produz): Não é essencial comer.
Ligação peptídica
Ligação covalente que une os aminoácidos. Une o grupo amina de um com a carboxila do outro.
Sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica
Estrutura primária
Sequências diferentes resultam em ptns diferentes
Sim
Estrutura primaria define a identidade da ptn
Sim
Dobramento da estrutura primária através das ligacoes de hidrogenio (tipos alfa-helice e folha pregueada)
Estrutura secundária
Uma mesma ptn pode ter uma parte alfa helice e outra beta pregueada
Sim
Uma mesma ptn pode ter uma parte alfa helice e outra beta pregueada
Sim
Dobramento da estrutura secundária. Ocorre lig de hidrogenio, pontes dissulfeto..
Estrutura terciária
Estrutura Tridimensional funcional
A partir da estrutura terciária
Uniao de varias cadeias proteicas terciarias. Ocorre ligacoes de hidrogenio, pontes dissulfeto entre cisteinas e etc
Estrutura quaternaria
Oq acontece se ptn perder formato
Perde funcao
Regiao nao proteica da ptn
Grupamento prostetico. Ex grupamento heme da hemoglobina contém o Fe ++
Proteína sem o grupamento prostetico (incompleta)
Apoproteina. Ex: apotransferrina (sem ferro), apolipoproteina (sem lipidio)
Proteina com o grupamento prostetico (completa)
Holoproteina, ex transferrina: com ferro, lipotroteina: com lipidio
Versao inativa da ptn
Zimogênio
Exemplo de zimogenio
Pepsinogenio, isto é pepsina inativa
Perda da forma e da função (geralmente irreversível)
Desnaturação proteica
Renaturação
Raro, mas é definido como o retorno da forma tridimensional da ptn
Causas da desnaturação
Alta temperatura
Variação de ph
Adição de alguns solventes
Reversão da desnaturação
Renaturação.
A renaturação é um evento não esperado. Pq?
1) As chaperonas que auxiliam na formação da estrutura tridimensional não costumam estar por perto.
2) Outro motivo é que a aquisição da forma tridimensional acontece passo a passo enquanto a ptn está sendo sintetizada. E numa possível renaturacao ela obterá uma forma tridimensional aleatória.
Diminui energia de ativação e acelera reações químicas
Enzimas
Substância inorgânica que auxilia a enzima
Cofator
Substância orgânica que auxilia a enzima
Coenzima
Substância que reage com a enzima
Substrato
Local em que se encaixa o substrato
Sítio ativo
Fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas
Temperatura, ph, concentração de substrato
Temperatura ótima
Temperatura para a máxima velocidade de reação
Há uma queda da velocidade de reação na alta temperatura?
Sim, a enzima desnatura.
A variação de ph altera a velocidade de reação e pode desnaturar a enzima
Verdade
Conforme aumenta a concentracao de substrato, vai aumentando a velocidade de reacao
Sim.
Concentracao de substrato ocupando todas as enzimas alcanca a velocidade maxima de reacao
Sim
Concentracao de substrato para ocupar todas as enzimas
Saturacao emzimatica
Km (constante de Michaelis-Menten)
Concentração de substrato suficiente para a metade da velocidade máxima
A enzima que requer pouco substrato para alcançar a Vmáx/2 é muito ou pouco eficiente?
Muito eficiente
Km alto
Baixa afinidade da enzima pelo substrato
Km baixo
Sugere alta afinidade da enzima pelo substrato
Inibição enzimática reversível pode ser
Competitiva ou não competitiva
Inibição enzimática competitiva
O inibidor se liga ao sítio ativo; aumenta-se o Km.
Se houver excesso de substrato na reação onde estiver ocorrendo uma inibição enzimática competitiva é possível as enzimas alcançarem a velocidade maxima de reacao?
Sim
A reação enzimática que tenha a presença de inibidor enzimático competitivo tende a trabalhar como se fosse reacao enzimatica de baixa afinidade pois o km aumenta.
Sim
Na inibição enzimática não competitiva o inibidor se liga ao sítio alostérico, como consequência o km mantém e a Vmáx diminui
Correto
Na inibicao enz nao competitiva é como se o experimento estivesse com menos enzimas para trabalhar, por isso km mantém, enquanto na inibicao competitiva
O km aumenta, porque funciona como se as enzimas fossem pouco eficientes
Inibicao enz competitiva
Aumenta o km
Alcanca Vmax.
Inibicao enz nao competitiva
Diminui a Vmáx
Mantém constante o km
Na inibic enz nao competitiva a reação alcança metade da velocidade na mesma concentracao de substrato que seria possível alcancar o maximo de velocidade de reacao se nao houvesse o inibidor alosterico
Verdade
