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Proteínas Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

Funções das Proteínas

A

Estrutural; ex colágeno
Motora; ex miosina
Transporte; ex canal de sódio
Defesa; ex anticorpo
Hormonal; ex insulina
Catalisadora (enzimas); ex maltase

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Q

Qual a composição das proteínas?

A

Cadeia longa de aminoácidos. Polímeros de aminoácidos.

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3
Q

Qual o monômero da proteína?

A

Aminoácido

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4
Q

Quais os componentes dos aminoácidos?

A

Carbono, hidrogênio, amina, carboxila, cadeia lateral radical (porção que varia entre os aminoácidos).

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5
Q

Aminoacidos nao essenciais

A

Naturais, produzidos pelo organismo

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6
Q

Aminoacidos essenciais

A

Sao obtidos apenas atraves da alimentacao.

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7
Q

Ligacao peptidica

A

Ligacao covalente que une os aminoacidos. (Amina de um carboxila do outro)

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8
Q

Sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica

A

Estrutura primária

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9
Q

Sequencias diferentes resultam em

A

Proteinas diferentes

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10
Q

Dobramento da estrutura primária através das ligações de hidrogênio

A

Estrutura secundária

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11
Q

Estrutura terciária

A

Dobramento da estrutura secundária a partir das ligações de hidrogenio, pontes dissulfeto, etc.

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12
Q

Estrutura quaternária

A

União de várias cadeias proteicas terciárias. A partir de ligações de hidrogênio, pontes dissulfeto, etc.

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13
Q

Pontes dissulfeto costumam ocorrer entre

A

Cisteínas

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14
Q

Ptn com função motora

A

Ex: Miosina

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15
Q

Ptn com função de transporte

A

Canal de sódio

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16
Q

Ptn com função de transporte

A

Canal de sódio

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17
Q

Ptn com função de defesa

A

Anticorpos

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18
Q

Ptn com função hormonal

A

Insulina

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19
Q

Função catalisadora

A

Ex: Maltase

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20
Q

Ptn cumpre função energética apenas em qual situacao

A

Situacao de estresse

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21
Q

Monômero da ptn

A

Aminoácidos

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22
Q

Componentes dos aminoácidos

A
  • Carbono
  • Hidrogênio
  • Amina
  • Carboxila
  • Cadeia lateral/radical (porção que varia entre os aminoácidos)
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23
Q

Diferença aminoácidos não essenciais e essenciais

A

(Organismo não produz): É essencial comer.

(O organismo produz): Não é essencial comer.

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24
Q

Ligação peptídica

A

Ligação covalente que une os aminoácidos. Une o grupo amina de um com a carboxila do outro.

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25
Q

Sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica

A

Estrutura primária

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26
Q

Sequências diferentes resultam em ptns diferentes

A

Sim

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27
Q

Estrutura primaria define a identidade da ptn

A

Sim

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28
Q

Dobramento da estrutura primária através das ligacoes de hidrogenio (tipos alfa-helice e folha pregueada)

A

Estrutura secundária

29
Q

Uma mesma ptn pode ter uma parte alfa helice e outra beta pregueada

A

Sim

30
Q

Uma mesma ptn pode ter uma parte alfa helice e outra beta pregueada

A

Sim

31
Q

Dobramento da estrutura secundária. Ocorre lig de hidrogenio, pontes dissulfeto..

A

Estrutura terciária

32
Q

Estrutura Tridimensional funcional

A

A partir da estrutura terciária

33
Q

Uniao de varias cadeias proteicas terciarias. Ocorre ligacoes de hidrogenio, pontes dissulfeto entre cisteinas e etc

A

Estrutura quaternaria

34
Q

Oq acontece se ptn perder formato

A

Perde funcao

35
Q

Regiao nao proteica da ptn

A

Grupamento prostetico. Ex grupamento heme da hemoglobina contém o Fe ++

36
Q

Proteína sem o grupamento prostetico (incompleta)

A

Apoproteina. Ex: apotransferrina (sem ferro), apolipoproteina (sem lipidio)

37
Q

Proteina com o grupamento prostetico (completa)

A

Holoproteina, ex transferrina: com ferro, lipotroteina: com lipidio

38
Q

Versao inativa da ptn

A

Zimogênio

39
Q

Exemplo de zimogenio

A

Pepsinogenio, isto é pepsina inativa

40
Q

Perda da forma e da função (geralmente irreversível)

A

Desnaturação proteica

41
Q

Renaturação

A

Raro, mas é definido como o retorno da forma tridimensional da ptn

42
Q

Causas da desnaturação

A

Alta temperatura
Variação de ph
Adição de alguns solventes

43
Q

Reversão da desnaturação

A

Renaturação.

44
Q

A renaturação é um evento não esperado. Pq?

A

1) As chaperonas que auxiliam na formação da estrutura tridimensional não costumam estar por perto.

2) Outro motivo é que a aquisição da forma tridimensional acontece passo a passo enquanto a ptn está sendo sintetizada. E numa possível renaturacao ela obterá uma forma tridimensional aleatória.

45
Q

Diminui energia de ativação e acelera reações químicas

A

Enzimas

46
Q

Substância inorgânica que auxilia a enzima

A

Cofator

47
Q

Substância orgânica que auxilia a enzima

A

Coenzima

48
Q

Substância que reage com a enzima

A

Substrato

49
Q

Local em que se encaixa o substrato

A

Sítio ativo

50
Q

Fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas

A

Temperatura, ph, concentração de substrato

51
Q

Temperatura ótima

A

Temperatura para a máxima velocidade de reação

52
Q

Há uma queda da velocidade de reação na alta temperatura?

A

Sim, a enzima desnatura.

53
Q

A variação de ph altera a velocidade de reação e pode desnaturar a enzima

A

Verdade

54
Q

Conforme aumenta a concentracao de substrato, vai aumentando a velocidade de reacao

A

Sim.

55
Q

Concentracao de substrato ocupando todas as enzimas alcanca a velocidade maxima de reacao

A

Sim

56
Q

Concentracao de substrato para ocupar todas as enzimas

A

Saturacao emzimatica

57
Q

Km (constante de Michaelis-Menten)

A

Concentração de substrato suficiente para a metade da velocidade máxima

58
Q

A enzima que requer pouco substrato para alcançar a Vmáx/2 é muito ou pouco eficiente?

A

Muito eficiente

59
Q

Km alto

A

Baixa afinidade da enzima pelo substrato

60
Q

Km baixo

A

Sugere alta afinidade da enzima pelo substrato

61
Q

Inibição enzimática reversível pode ser

A

Competitiva ou não competitiva

62
Q

Inibição enzimática competitiva

A

O inibidor se liga ao sítio ativo; aumenta-se o Km.

63
Q

Se houver excesso de substrato na reação onde estiver ocorrendo uma inibição enzimática competitiva é possível as enzimas alcançarem a velocidade maxima de reacao?

A

Sim

64
Q

A reação enzimática que tenha a presença de inibidor enzimático competitivo tende a trabalhar como se fosse reacao enzimatica de baixa afinidade pois o km aumenta.

A

Sim

65
Q

Na inibição enzimática não competitiva o inibidor se liga ao sítio alostérico, como consequência o km mantém e a Vmáx diminui

A

Correto

66
Q

Na inibicao enz nao competitiva é como se o experimento estivesse com menos enzimas para trabalhar, por isso km mantém, enquanto na inibicao competitiva

A

O km aumenta, porque funciona como se as enzimas fossem pouco eficientes

67
Q

Inibicao enz competitiva

A

Aumenta o km
Alcanca Vmax.

68
Q

Inibicao enz nao competitiva

A

Diminui a Vmáx
Mantém constante o km

69
Q

Na inibic enz nao competitiva a reação alcança metade da velocidade na mesma concentracao de substrato que seria possível alcancar o maximo de velocidade de reacao se nao houvesse o inibidor alosterico

A

Verdade

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