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Bioquímica II > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Proteinas estructurales:

A

Colageno, microtubulos

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Q

Proteínas reguladoras:

A

Insulina, hormonas de crecimiento, y receptores de membrana

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3
Q

Proteínas contráctiles:

A

Actina y miosina

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4
Q

Proteínas de transporte:

A

Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina, permeasas

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5
Q

Proteínas de almacenamiento o reversa:

A

Ovalalbúmina, caseína y gliadiba

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6
Q

Proteínas de defensa:

A

Anticuerpos

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7
Q

Proteínas catalizadoras (enzimas):

A

Sacarasa, peosina

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8
Q

Solamente 20 aminoácidos son codificados por el DNA para formar proteinas:

A

Verdadero

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9
Q

Estructura de aminoácidos:

A

Carbono a
Grupo amino
Grupo carboxilo

Cadena lateral

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10
Q

Como es la estructura de los aminoácidos?

A

Tetraedricas

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11
Q

Aminoácidos apolares:

A

Leuciona
Prolina
Alanina
Valina

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12
Q

Aminoacidos polares

A

Glicina
Serina
Asparagina
Glutamina
Treonina
Tirosina
Cisteína

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13
Q

Aminoacidos acidicos:

A

Asoartato
Glutamato

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14
Q

Aminoacidos básicos:

A

Histidina
Lisina
Arginina

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15
Q

Aminoácidos esenciales:

A

Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano
Metionina
Treonina
Lisina
Arginina
Histidina

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16
Q

Propiedades de aminoácidos:

A

Polaridad
Aromaticidad
Forman enlaces cruzados

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17
Q

Aminoácidos que no están en proteínas:

A

GABA
Ornitina
Citrulina
Tiroxina

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18
Q

Derivados de aminoácidos:

A

Adrenalina
Histamina
Serotonina

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19
Q

Enlace amida forma:

A

Alfa hélices

20
Q

Puentes de hidrógeno forman:

A

Alfa elices cada 3.6 residuos

21
Q

Establecidas por interacciones puentes de hidrógeno entre enlaces amida de mas de 3.6 residuos:

A

Laminas beta

22
Q

Tipos de laminas beta:

A

Antiparalelas
Paralelas

23
Q

Las cadenas se aproximan una en sentido amino carbox y otra en sentido amino carboxil:

A

Antiparalela

24
Q

Las cadenas se aproximan en el mismo sentido aminocarboxil o carboxi amino:

A

Paralela

25
Q

Secuencia de aminoácidos formada por enlaces peptidicos:

A

Estructura primaria

26
Q

Añfa helices y laminas beta:

A

Estructura secundaria

27
Q

Interacciones debiles entre las cadenas r de los aminoácidos enlazados:

A

Estructura terciaria

28
Q

Alfa hélice giro

A

Destrogiro

29
Q

Sobresalen de manera perpendicular al eje del helice:

A

Cadena lateral de alfa helice

30
Q

Tienen efecto desestabilizador de la alfa helice:

A

Prolina y glicina

31
Q

Proteinas formadas por alfa helice:

A

Mioglobina y bacteriodopsina

32
Q

Abundan en giros beta:

A

Prolina y glicina

33
Q

Puede haber largos fragmentos de priteina skn estructura secundaria bien definida:

A

Si, quimiotripsina

34
Q

Estructura parcial de la proteína:

A

Terciaria

35
Q

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria:

A

Puentes disulfuro
Atracción electrostática
Puentes de hidrógeno
Interacción hidrofobica

36
Q

Es la que permite la formación del maximo numero de puentes de hidrogeno dentro de la proteína:

A

Conformación mas estable

37
Q

Los residuos hidrofóbicos hacia donde quedan orientados?

A

Hacia dentro de la proteína

38
Q

Los residuos hidrofilicos hacia donde quedan orientados?

A

Hacia el exterior de la proteína

39
Q

Permite predecir la estructura tridimensional de dominios de la proteína:

A

Secuencia de aminoácidos

40
Q

Son paralogos:

A

Mioglobina y hemoglobina

41
Q

Primera estructura proteica que se determino:

A

Mioglobina

42
Q

Perdida de la estructura 3d de la proteína, cambian sus propiedades fisicas, quimicas y biologicas:

A

Desnaturalizacion

43
Q

Colageno
Reticulina
Elastina

A

Escleroproteínas

44
Q

Colageno tipo I

A

Tendones
Huesos
Piel

45
Q

Colageno tipo II

A

Cartilago

46
Q

Colageno tipo III

A

Piel

47
Q

Agentes desnaturalizadores:

A

Ácidos y bases fuertes.
• Disolventes orgánicos (alcoholes, cetonas, cloroformo). • Detergentes (SDS).
• Agentes reductores (mercaptoetanol).
• Compuestos polares neutros (urea, guanidina).
• Sales a elevada concentración.
• Aumento de temperatura.
• Agresión mecánica (agitación, trituración).

Bioquímica II (4 decks)

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