Proteínas Flashcards

1
Q

Proteinas estructurales:

A

Colageno, microtubulos

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Q

Proteínas reguladoras:

A

Insulina, hormonas de crecimiento, y receptores de membrana

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3
Q

Proteínas contráctiles:

A

Actina y miosina

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4
Q

Proteínas de transporte:

A

Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina, permeasas

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5
Q

Proteínas de almacenamiento o reversa:

A

Ovalalbúmina, caseína y gliadiba

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6
Q

Proteínas de defensa:

A

Anticuerpos

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7
Q

Proteínas catalizadoras (enzimas):

A

Sacarasa, peosina

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8
Q

Solamente 20 aminoácidos son codificados por el DNA para formar proteinas:

A

Verdadero

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9
Q

Estructura de aminoácidos:

A

Carbono a
Grupo amino
Grupo carboxilo

Cadena lateral

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10
Q

Como es la estructura de los aminoácidos?

A

Tetraedricas

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11
Q

Aminoácidos apolares:

A

Leuciona
Prolina
Alanina
Valina

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12
Q

Aminoacidos polares

A

Glicina
Serina
Asparagina
Glutamina
Treonina
Tirosina
Cisteína

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13
Q

Aminoacidos acidicos:

A

Asoartato
Glutamato

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14
Q

Aminoacidos básicos:

A

Histidina
Lisina
Arginina

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15
Q

Aminoácidos esenciales:

A

Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano
Metionina
Treonina
Lisina
Arginina
Histidina

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16
Q

Propiedades de aminoácidos:

A

Polaridad
Aromaticidad
Forman enlaces cruzados

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17
Q

Aminoácidos que no están en proteínas:

A

GABA
Ornitina
Citrulina
Tiroxina

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18
Q

Derivados de aminoácidos:

A

Adrenalina
Histamina
Serotonina

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19
Q

Enlace amida forma:

A

Alfa hélices

20
Q

Puentes de hidrógeno forman:

A

Alfa elices cada 3.6 residuos

21
Q

Establecidas por interacciones puentes de hidrógeno entre enlaces amida de mas de 3.6 residuos:

A

Laminas beta

22
Q

Tipos de laminas beta:

A

Antiparalelas
Paralelas

23
Q

Las cadenas se aproximan una en sentido amino carbox y otra en sentido amino carboxil:

A

Antiparalela

24
Q

Las cadenas se aproximan en el mismo sentido aminocarboxil o carboxi amino:

25
Secuencia de aminoácidos formada por enlaces peptidicos:
Estructura primaria
26
Añfa helices y laminas beta:
Estructura secundaria
27
Interacciones debiles entre las cadenas r de los aminoácidos enlazados:
Estructura terciaria
28
Alfa hélice giro
Destrogiro
29
Sobresalen de manera perpendicular al eje del helice:
Cadena lateral de alfa helice
30
Tienen efecto desestabilizador de la alfa helice:
Prolina y glicina
31
Proteinas formadas por alfa helice:
Mioglobina y bacteriodopsina
32
Abundan en giros beta:
Prolina y glicina
33
Puede haber largos fragmentos de priteina skn estructura secundaria bien definida:
Si, quimiotripsina
34
Estructura parcial de la proteína:
Terciaria
35
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria:
Puentes disulfuro Atracción electrostática Puentes de hidrógeno Interacción hidrofobica
36
Es la que permite la formación del maximo numero de puentes de hidrogeno dentro de la proteína:
Conformación mas estable
37
Los residuos hidrofóbicos hacia donde quedan orientados?
Hacia dentro de la proteína
38
Los residuos hidrofilicos hacia donde quedan orientados?
Hacia el exterior de la proteína
39
Permite predecir la estructura tridimensional de dominios de la proteína:
Secuencia de aminoácidos
40
Son paralogos:
Mioglobina y hemoglobina
41
Primera estructura proteica que se determino:
Mioglobina
42
Perdida de la estructura 3d de la proteína, cambian sus propiedades fisicas, quimicas y biologicas:
Desnaturalizacion
43
Colageno Reticulina Elastina
Escleroproteínas
44
Colageno tipo I
Tendones Huesos Piel
45
Colageno tipo II
Cartilago
46
Colageno tipo III
Piel
47
Agentes desnaturalizadores:
Ácidos y bases fuertes. • Disolventes orgánicos (alcoholes, cetonas, cloroformo). • Detergentes (SDS). • Agentes reductores (mercaptoetanol). • Compuestos polares neutros (urea, guanidina). • Sales a elevada concentración. • Aumento de temperatura. • Agresión mecánica (agitación, trituración).