Proteínas Flashcards
La estructura primaria de una proteina
una secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica
La estructura secundaria de una proteina
se refiere a las estructuras plegadas que se forman en un polipéptido, debido a las interacciones entre los átomos de la columna vertebral, sostenido por puentes de hidrogeno
La estructura terciaria de una proteina
La estructura tridimensional general. La estructura terciaria es principalmente el resultado de interacciones entre los grupos R de los aminoácidos que componen la proteína. (puntes de disulfuro)
La estructura quartenaria de una proteina
Proteínas que se componen de múltiples cadenas polipeptídicas, también conocidas como subunidades.
Que significa modificación post-traduccional? Que se puede pasar con una proteína después de esta modificación?
Son modificaciones estructurales en la cadena proteica para insertar en ella grupos químicos o para remodelar las unidades (ej. fosforilación)Son modificaciones estructurales en la cadena proteica para insertar en ella grupos químicos o para remodelar las unidades (ej. fosforilación)
Sintese de insulina
Se sintetiza como una proteína grande (proinsulina) que se escindida por una proteína proteolítica después de que la cadena proteica se ha plegado en una conformación específica. La eliminación de parte de la cadena polipeptídica de proinsulina elimina parte de la información necesaria para que la proteína se pliegue espontáneamente a su conformación normal. Una vez que la insulina se ha desnaturalizado y se han separado sus dos cadenas polipeptídicas, se pierde su capacidad de asociación.
Técnica de purificación de proteínas en la que una fase estacionaria retiene compuestos con afinidad por ella y una fase móvil transporta compuestos no retenidos en la fase estacionaria
cromatografia por afinidad
Principios de SDS-PAGE
Consiste en aplicar una corriente a través de un gel que contiene las moléculas de interés. Con base en su tamaño y carga, las moléculas se desplazarán por el gel en diferentes direcciones o a distintas velocidades, con lo que se separan unas de otras.
Cual efecto de urea en una proteina?
Las sustancias polares como la urea — en altas concentraciones afectan las puntes de hidrógeno por competir por ellas. Asimismo, las sustancias no polares pueden tener consecuencias similares.
Cual efecto de SDS en una proteina?
Los detergentes también pueden desestabilizar la estructura proteica; sin embargo, no es un proceso agresivo y mayormente son reversibles.
Cual efecto de MSH en una proteina?
Se encarga de reducir los puentes disulfuro entre los residuos de aminoácido. Puede desestabilizar la estructura terciaria o cuaternaria d e la proteína.
Cual efecto de una hidrólise ácida en una proteina?
A valores muy extremos de pH, ya sea medios ácidos o básicos, la proteín perder su configuración tridimensional. El exceso de iones H+ y OHa puede en el medio desestabiliza las interacciones de la proteína. Este cambio de patrón iónico produce la desnaturalización. La desnaturalización por pH puede ser reversible en algunos c asos, y en otros irreversibles.
Cual efecto de un calientamento en una proteina?
Las proteínas empiezan a desestabilizarse a temperaturas mayores de 40 °C. Los aumentos de temperatura se traducen en aumento de los movimientos moleculares que afectan los puentes de hidrógeno y otros en laces no covalentes, resultando en la pérdida de la estructura terciaria
Molecula de unión de una enzima
Sustrato
Proteínas que aceleran las reacciones, a menudo por factores de millones de veces o más, sin modificarse ellas mismas
Enzimas
Barrera de energía para que ocurra una reacción.
Energía de activación
Parte de la enzima responsable de la acción catalítica.
Sítio activo
Moléculas auxiliares no proteicas que pueden unirse temporalmente a la enzima a través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente a través de enlaces covalentes más fuertes para mejorar el funcionamiento óptimo
Cofator
Son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas en el carbono)
Coenzima
Subgrupo de cofactores unidos permanentemente a la proteína
Grupo protéstico
Que es alosterismo cooperativo?
Cuando el sustrato mismo puede servir como un activador alostérico: al unirse a un sitio activo, aumenta la actividad de otro sitio activo.
Cuales proteínas absorven mejor UV?
Las proteinas que tienen substituinte aromatico
Es una técnica analítica usada para detectar una proteína especifica en un extracto crudo, mediante el uso de anticuerpos. El procedimiento comienza con una corrida electroforética en gel de poliacrilamida para separar las proteínas de la muestra según el criterio del método utilizado. Luego, las proteínas ya separadas son transferidas a una memabrana de nitrocelulosaque las une con firmeza y en forma no especifica por difusión, aunque la mas utilizada en la actualidad es la electrotransferencia.
Tecnica de Western Blot
Para que sirve una telomerasa?
Al final del cromosoma no hay ningún fragmento de Okazaki vecino que proporcione el hidroxilo necesario, lo que resulta en una replicación incompleta del extremo del cromosoma.
1 - Telomerasa incluye una secuencia especifica de nucleotidos en el termina 3´
2- Bases complementarias se agregan con ayuda de la RNAtelomerasa como molde
3-telomerasa va se desplazando y agregando mas unidades
4-ADN polimerasa actua
¿Se puede reestructurar una proteína después de ser desnaturalizada?
En algunas proteínas, la desnaturalización se puede revertir. Siempre que la estructura primaria del polipéptido siga intacta, puede volver a plegarse a su forma funcional si se devuelve a su entorno normal. Otras veces, sin embargo, la desnaturalización es permanente.
¿Cómo puede una proteína replegarse?
Tus secuencias de aminoácidos deben contener toda la información necesaria para su replegamiento. Muchas proteínas no se pliegan por sí solas, sino que necesitan la ayuda de una proteína chaperona.
Una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor
Haloenzima
Una subestructura generada en cualquier parte de la cadena polipeptídica que puede plegarse independientemente del resto de la proteína en una estructura compacta y estable
Domínio proteico
