Proteasom

Question 1

Das 20S Corepartikel des Proteasoms hat die Form eines:
1. hohlen Zylinders
2. hohle Kugel
3.hohler Würfel
und besteht aus 8,14,20 alpha- und 8,14,20 beta UE

Answer 1

1. Richtig
   -> hohler Zylinder mit 14 alpha und 14 beta UE

Question 2

In Eukaryonten sind
1. keine
2. einige
3. alle
alpha UE und
A. keine
B. einige
C. alle
beta UE proteolytisbh aktiv

Answer 2

1. Richtig
   B. Richtig

Question 3

Derzeit sind in Säugern 1, 2, 8 verschiedene regulatorische Partikel bekannt, die mit dem 20S Corepartikel interagieren. Eines dieser regulatorischen Partikel, der 19S Regulator, enthält ATPasen, GTPasen, UTPasen

Answer 3

2 regulatorische Partikel
19S Regulator enthält ATPasen

Question 4

Proteinalterung beruht unter anderem auf folgenden chemischen Prozessen:
1. Deaminierung
2. Hydrolyse von Peptidbindungen
3. Glycosylierung

Answer 4

1. Richtig
2. Richtig
   3.Richtig? (carnoylierung)

Question 5

Immunoproteasen können folgende Besonderheiten aufweisen:
1. einen 11S regulatorischen Komplex
2. eine Immuno-UE des Lid-Teils des 19S Komplexes
3. eine Immune-ß1-UE des 20S Komplexes

Question 6

E3 Enzyme
1. haben immer ein für die Ubiquitinylierung essentielles Cystein
2. können heteromere Proteinkomplexe sein
3. kommen in der Regel als Teil eines E2/E3 Multidomänenproteins vor

Answer 6

1. Falsch
2. Richtig
3. Falsch

Question 7

AM Proteasom wird die Ubiquitinmarkierung durch die
1. Cap-Struktur
2. die Core-Struktur
3. den ATPase Ring
erkannt

Answer 7

1. Richtig
   2.Falsch
   3.Falsch

Question 8

Ubiquitin (wird/ wird nicht) durch das Proteasom verdaut

Answer 8

Ubiquitin wird nicht durch das Proteasom verdaut

Question 9

Eine zur Ubiquitinylierung verwandte Art der Proteinmarkierung ist die (SUMOylierung/ Ribosylierung)

Answer 9

Eine zur Ubiquitinylierung verwandte Art der Proteinmarkierung ist die SUMOylierung

Question 10

Diese Markierung (dient ebenfalls/ dient nicht) als Signal für den Abbau durch das Proteasom

Answer 10

Diese Markierung dient nicht als Signal für den Abbau durch das Proteasom

Question 11

E3-Enzyme
1. haben immer ein für die Ubiquitinylierung essentielles Cystein
2. können heteroere Proteinkomplexe sein
3. kommen in der Regel als Teil eines E2-E3 Multidomänenproteins vor

Answer 11

1. Falsch
2. Richtig
3. Falsch

Question 12

1.Ubiquitin entsteht durch schrittweise Modifikation eines Proteins mit Aminosäuren
2.Ubiquitinylierung erfolgt in der Regel an der OH-Gruppe von Serinen
3. Neben Ubiquitinylierung gibt es andere Formen der Proteinmodifikation mit Peptiden, die nicht dem Proteinabbau dienen
4. Der durch das E3- Enzym katalysierte Schritt der Ubiquitinylierung ist eine ATP-abhängige Reaktion

Question 13

1.Das 26S Proteasom hydrolysiert ATP
2. Seine 19S cap-UE besteht aus 5 Polypeptiden
3. Die direkte Bindung der lid-Region an das 20S core-Partikel ermöglicht den Zutritt des abzubauenden Polypeptids zu den katalytischen Zentren
4. Die 11S cap-UE enthält ATPasen des AAA-Typs

Question 14

1. Das 20S Proteasom der Eukaryonten enthält — (identische/unterschiedliche) beta-UE
2. Die alpha UE sind (ATPasen, GTPasen, keine NTP-hydrolysierenden Enzyme)

Answer 14

14 identische

Question 15

3. Das 20S Proteasom besitzt — katalytische Zentren, die die proteolytische Aktivität vermitteln
4. Die durchschnittliche Länge der erzeugte Peptide beträgt — Aminosäuren