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Zellbio > Chaperone > Flashcards

Chaperone Flashcards

1
Q

Welche Aussagen sind richtig?
1. GroEL-CHaperonine bestehen aus zwei heptameren GroEL Ringen, die mit heptameren GroES-Kappen interagieren können.
2. GroES ist eine ATPase.
3.HSP90 unterstützt insbesondere die Faltung kleiner Proteine unter 20 kDa.
4. Alle Chaperone der HSP70 Familie in Eukaryoten werden bei Faltungsstress in ihrer Expression hochreguliert.

A
  1. Richtig
  2. Falsch
  3. Falsch
  4. Falsch
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2
Q

Welche Aussagen sind richtig?
1. Die Acetylierung des N-Terminus von Proteinen erfolgt nur nach Abspaltung des Start-Methinins.
2. In Proteinen einer eukaryotischen Zelle können Serine im Zytoplasma durch Zucker modifiziert werden.
3. Die Bildung von Disulfidbrücken in Membranproteinen erfolgt in Sängern im ER.
4. GPI-verankerte Proteine benötigen als essentielles Signal für die Biogenese eine Signalsequenz.
5. Histidine in Proteinen einer eukaryotischen Zelle können nicht durch Kinasen phosphoryliert werden.

A
  1. Falsch
  2. Richtig (Ser und Thr)
  3. Richtig
  4. Richtig
  5. Falsch ?
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3
Q

Welche Aussagen sind richtig?
1. Alle Organellen haben eine biologische Membran.
2. Mitochondrien sind nicht Bestandteil des sekretorischen Weges.
3. Zellen eine cönocytischen Organisation besitzen mehrere Zellkerne.
4. Die massenspezifische metabolische Rate der verschiedenen Säugerarten ist annähernd gleich.

A
  1. Falsch (Organelle Kompartiment ist membranumschlossen, Organellen umfassen kein, ein oder mehrere Kompartimente)
  2. Richtig
  3. Richtig
  4. Falsch (die massenspezifische metabolische rate nimmt mit zunehmender Körpermasse bei Säugern ab)
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4
Q

Welche Aussagen sind richtig?
1. Bestimmte kleine Proteine können nach Denaturierung in wässriger Lösung spontan re-falten.
2. Bei der Faltung eines Proteins erprobt dieses alle möglichen Konfirmationen.
3. Exit-site Chaperone kommen sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten vor.
4. Molekulare Chaperone benötigen immer ATP für ihre Funktion

A
  1. Richtig
  2. Falsch
  3. Falsch? Eubacteria
    In Altklausuren als Richtig angekreuzt
  4. Falsch
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5
Q

Welche Aussagen sind richtig?
1. Interne Histidine können in Prokaryoten durch Phosphorylierung modifiziert werden.
2. Proteine des Zytoplasmas liegen immer in einer definierten Raumstruktur vor und besitzen keine ungeordneten Domänen.
3. Bei der co-translationalen Acetylierung von Proteinen wird in der Regel die alpha-Aminogruppe der ersten Aminosäure modifiziert.

A
  1. Richtig ?
  2. Falsch
  3. Falsch?
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6
Q

Zu den Hauptbestandteilen der eukaryotischen Plasmamembran gehören:
Phosphatidylcholin
Phthanylglycerolether
Cholesterol
Sphingomyelin
Cardiolipin

A

Phosphatidylcholin (Lecithin)
Sphingomyelin
Cholesterol
Cardiolipin (Mitochondria)
(ether lipide nur in Archea)

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7
Q

Bewegungsmöglichkeiten von Lipiden innerhalb einer Lipid-Bilayer?

A

Transversal (flip-flop), Lateral, Rotation

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8
Q

Trigger factor:
1. dient hauptsächlich der Re-Faltung von hitzedenaturierten Proteinen
2. ist ein exit-site chaperone
3. hat eine PPI-ase Aktivität

A
  1. Falsch (oft Ribosom assoziiert, cotranslational)
  2. Richtig
  3. Falsch (Holding catalysts)
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9
Q

Prefoldine werden:
1. durch ATP
2. das Redoxpotential
3. GTP
4. keines der drei
reguliert

A
  1. Falsch
  2. Falsch
  3. Falsch
  4. Richtig
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10
Q

Prefoldine werden:
1. durch ATP
2. das Redoxpotential
3. GTP
4. keines der drei
reguliert

A
  1. Falsch
  2. Falsch
  3. Falsch
  4. Richtig
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11
Q

Seine Chaperonfunktion erfüllt HSP90 als:
Monomer
Dimer
Hexamer

A

Dimer

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12
Q

Nennen Sie vier interne Modifikationen an Proteinen, die im Zytoplasma erfolgen und zu einer Vergrößerung des Molekulargewichtes führen.

A

O-Glykosylierung
proteolytische Prozession
Ubiquitinierung
Phosphorylierung

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13
Q

Nennen Sie zwei grundsätzliche Eigenschaften des Zytoplasmas und der darin ablaufenden Proteinbiosynthese, die die Faltung von Proteinen negativ beeinflussen können.

A

molecular crowding
hydrophile Umgebung ?
void volume effect?

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14
Q

Unterstreichen Sie in den geschweiften

Klammern alle richtigen Antworten:
Einzelkettige Lipide mit großen Kopfgruppenflächen bilden bevorzugt {Micellen | Vesikel | planare Bilayer}.

Die Anwesenheit von Cholesterol in Lipidbilayern {hemmt die Beweglichkeit der Fettsäureseitenketten | vermindert die Schmelztemperatur (TM) von Sphingolipiden | überführt die Doppelbindungen von Fettsäureseitenketten von der trans in die cis Konfiguration}.

A

Micellen

hemmt die Beweglichkeit der Fettsäureseitenketten

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15
Q

„Alle Kompartimente der Zelle sind durch vesikulären Transport miteinander verbunden.“

A

Falsch

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16
Q

Welche Aussagen sind richtig?
1. GroEL‐Chaperonine bestehen aus zwei heptameren GroEL‐Ringen, die mit heptameren GroES‐Kappen interagieren können.
2. GroES ist eine ATPase.
3. HSP90 unterstützt insbesondere die Faltung kleiner Proteine unter 20 kDa.
4. Alle Chaperone der HSP70‐Gruppe in Eukaryonten werden bei Faltungsstress z.B. durch Hitze in ihrer Expression hochreguliert.

A
  1. Richtig
  2. Falsch
  3. Falsch
  4. Falsch
17
Q

Welche der nachfolgenden Modifikationen finden nicht bzw. nur selten im Zytoplasma der Eukaryonten statt, sind aber häufig bei Prokaryonten anzutreffen? {Deformylierung des Startmethionins | Phosphorylierung von Histidinen | O-Glycosylierung von Serinen}

A

Phosphorylierung von Histidinen

18
Q

Mit „molecular crowding“ wird die Eigenschaft des Zytoplasmas beschrieben, {eine hohe Konzentration an Ionen aufzuweisen | viele intrinsisch nicht gefaltete Proteine zu beherbergen | freie Fettsäuren zu enthalten}.

A

viele intrinsisch nicht gefaltete Proteine zu beherberge

19
Q

Mit „molecular crowding“ wird die Eigenschaft des Zytoplasmas beschrieben, {eine hohe Konzentration an Ionen aufzuweisen | viele intrinsisch nicht gefaltete Proteine zu beherbergen | freie Fettsäuren zu enthalten}.

A
20
Q

Molekulare Chaperone {definieren die Raumstruktur eines Proteins | stabilisieren instabile Konformere eines Proteins | führen immer zu einer beschleunigten Faltung eines Proteins}.

A
21
Q

Der „trigger factor“ {ist ein exit site chaperone | benötigt ATP für seine Aktivität | besitzt eine „protein disulfid isomerase“ Aktivität}.

A
22
Q

Molekulare Chaperone {definieren die Raumstruktur eines Proteins | stabilisieren instabile Konformere eines Proteins | führen immer zu einer beschleunigten Faltung eines Proteins}.

A

stabilisieren instabile Konformere eines Proteins

23
Q

Der „trigger factor“ {ist ein exit site chaperone | benötigt ATP für seine Aktivität | besitzt eine „protein disulfid isomerase“ Aktivität}.

A

exit site chaperone

24
Q

Welche Aussagen sind richtig?
1.Alle Organellen haben biologische Membranen.
2.Gap junctions blockieren den parazellulären Transport in Epithelien.
3.Zellen mit einer cönocytischen Organisation besitzen mehrere Zellkerne.

A
  1. Falsch
  3. Richtig
25
Q

Erläutern Sie den Begriff „Chaperonin“ und nennen Sie ein Beispiel.

A

GroEL/GroES, Thermosome, TRiC
folding ans regulation of a subset of proteins like signalling kinases, nuclear receptors and transcription factors
usually proteins < 60 kDa

26
Q

Zu den Hauptbestandteilen der eukaryontischen Plasmamembran gehören {Phosphatidylcholin | Phythanylglycerolether | Cholesterol | Sphingomyelin | Cardiolipin}.

A

Phosphatidylcholin
Sphingomyelin
Cholesterol
Cardiolipin

27
Q

Nennen Sie drei grundsätzliche Bewegungsmöglichkeiten von Lipiden innerhalb einer Lipid-Bilayer!
Welche dieser Bewegungsmöglichkeiten werden in der Regel durch ein Protein katalysiert?

A

?

28
Q

Welche Aussagen sind richtig?
1. HSP90 reguliert die Aktivität von vielen Kernrezeptoren
2. PPI isomerisiert Peptidbindungen zwischen beliebigen Aminosäuren und Alanin
3. Langlebige zytosolische Proteine werden bevorzugt im Lysosom abgebaut, kurzlebige dagegen durch das Proteasom
4. Kleine HSP stabilisieren bei Hitzestress potentielle Substrate der Glykolyse

A
  1. ?
  2. Falsch?
    3.
    4.Falsch
29
Q

post-translationale, interne Modifikationen an Polypeptiden

A
30
Q

Definition Zellkompartiment

A
31
Q

Definition Organelle

A
32
Q

was ist ein Clearing chaperone?

A
33
Q

Molekulare Chaperone {definieren die Raumstruktur eines Proteins | stabilisieren instabile Konformere eines Proteins | führen immer zu einer beschleunigten Faltung eines Proteins}.

A

stabilisieren instabile Konformere eines Proteins

33
Q

Triggerfactor ist ein im Zytoplasma der
1. Prokaryoten
2. Eukaryoten
3.Protisten
wirkendes exit-site chaperone, dass
A. ATP
B. GTP
C. keins von beidem
für seine Aktivität benötigt

A
  1. RIchtig
  2. Falsch
  3. Falsch
    A.Falsch
    B.Falsch
    C. Richtig
33
Q

Der „trigger factor“ {ist ein exit site chaperone | benötigt ATP für seine Aktivität | besitzt eine „protein disulfid isomerase“ Aktivität}.

A

exit site chaperone

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