Prot Flashcards
Liste des 20 AA ?
Glycine - Gly - G Alanine - Ala - A Valine - Val - V Leucine - Leu - L Isoleucine - Ileu - I Methionine - Met - M Proline - Pro - P Phénylalanine - Phé - F Tryptophane - Trp - W
Sérine - Ser - S Thréonine - Thr - T Tyrosine - Tyr - Y Cystéine - Cys - C Glutamine - Gln - Q Asparagine - Asn - N
Ac. glutamique - Glu - E Ac. aspartique - Asp - D Lysine - Lys - K Arginine - Arg - R Histidine - His - H
Quels sont les AA apolaires (=hydrophobes) ?
Et particularités ?
(9)
- Aliphatiques (pas de chaîne aromatique):
GLYCINE : le + simple des AA. 𝜙 C* !
ALANINE
VALINE
LEUCINE : coupé par la CHYMOTRYPSINE
ISOLEUCINE
METHIONINE : donneur de Me, possède un S (qui ne fait pas de ∩);
coupé par la CHYMOTRYPSINE et BROMURE DE CYANOGÈNE.
PROLINE : ch. lat reliée à la fois au C* et NH3 - aromatiques (les e- de leurs liaisons pi captent les UV) :
PHÉNYLALANINE : cycle PHÉNYL; coupé par la CHYMOTRYPSINE
TRYPTOPHANE/W : cycle INDOL; coupé par la CHYMOTRYPSINE
Quels sont les AA polaires NEUTRES ?
Particularités de chacun ?
(6)
- à fctº alcool = peuvent être phosphorylés :
SÉRINE
THRÉONINE
TYROSINE/Y : aromatique (cycle PHÉNYL); coupé par la CHYMOTRYPSINE - fctº soufrée (-SH) :
CYSTÉINE : ∩ dissulfures; format° cystine - fctº amiDe :
GLUTAMINE/Q
ASPARAGINE/N : N-glycolysation
Quels sont les AA polaires IONISABLES ?
Particularités et pKa ?
(5)
- à fctº acide (carboxylique) = chargés NEG à pH 7 :
AC. GLUTAMIQUE/E : pKa 4,1
AC. ASPARTIQUE/D : pKa 3,9
Seront déprotonés au dessus de leur pKa (neutres si en dessous ou égal)
- à fctº basique = chargés + à pH 7 : LYSINE/K : pKa 10,5 ARGININE : pKa 12,5; fctº guanidinium Seront protonés en dessous de leur pKa (neutres si au dessus ou égal) Sont coupés par la TRYPSINE
- faiblement basique (neutre à pH 7) ET faible caractère aromatique :
HISTIDINE : pKa 6,0
Aussi protonée (dc charge +) en dessous de pH 6 (neutre au dessus)
Derrière quels AA coupent les 2 enzymes ou l’agent chimique ?
And names of course :-)
- CHYMOTRYPSINE coupe après :
Leucine, Methionine, Phénylalanine, Tryptophane et Tyrosine - TRYPSINE coupe après :
Lysine et Arginine - BROMURE DE CYANOGÈNE coupe après :
Methionine
(Les liaisons sont clivées du côté C-term…C comme Clivage)
Caractéristiques de la ∿ pep ?
8 descriptifs
PPR!
- La liaison peptidique est PLANE POLAIRE et RIGIDE
- dimensions FIXES. 3 angles Ω, Ψ et Φ
- C’est une ∿ COVALENTE par CONDENSATº d’1 COOH et d’1 NH2 (élimination d’H2O)
- dc liaison AMIDE (O=C-N) particulière (et non amine C-N)
Au sujet des 3 angles Ω, Ψ et Φ (oméga, psi et phi) :
Quelles sont leurs principales configurations et quelles ∿ forment-ils ?
L’ angle Ω: Est l’angle de torsion* autour de la ∿ C-N Configuration CIS (0°) ou TRANS (180°)-> +stable dc la + fréquente!*
Les angles Ψ et Φ : diffèrent selon les structures 2daires
psi 𝜓 entre C𝛂-COOH
phi Φ entre C𝛂-NH
Quels st les 4 types de ∿ NON covalentes (dénaturées par SDS par exemple) affectées par la présence d’H2O ds les milieux bios ?
- les ∿ de Van Der Waals (dépendent distance entre atomes et aspécifiques)
- les ∿ éléctrostatiques (ioniques, salines: entre molécules CHARGÉES)
- les ∿ H (entre molécules POLAIRES, chargées ou non)
- les ∿ hydrophobes (ex des mol trans-mb: apolaires - et hydrophobes - non capables de ∿ H, se regroupent vers l’int)
Formule pH
NB: en milieu biologique, on est avec des acides et bases faibles
pH = - log [H+] = log 1/[H+]
Constante d’équilibre Ka = [H+][A-]/ [AH] (loi d’action de masse)
pK = - log Ka
Relation pK & pH:
Équation d’HENDERSON-HASSELBALCH:
pH = pKa + log( [A-]/[AH] ) base/acide
(à la 1/2 dissociation de l’acide en base [A-]=[AH] dc pH = pKa
Quels sont les 4 formes de structure des AA ?
1) structure 1aire:
enchaînement des AA. La SÉQUENCE d’AA, déterminée par le gène, DÉTERMINE la structure TRIDIMENSIONNELLE !
2) structure 2daire:
motifs/domaines structuraux de base = HÉLICES 𝛂, FEUILLETS 𝛃 et TOURS/COUDES.
certains enchaînements spécifiques:
«hélice-coude-hélice» pr de nbeuses prot se fixant à l’ADN
«domaine immunoglobulinique» des AC = forme compacte de feuillets 𝛃.
3) structure 3tiaire : 3D
organisation interne monomérique de la prot (ou sous-unité)
4) structure quaternaire : organisation complexe de la prot multimérique (au moins dimérique)
Quelle action ont les dénaturants sur les structures des prot ?
Citer 3 agents
Les agents dénaturants, tels que l’URÉE 8M, le CHLORURE DE GUANIDINE ou le SDS, cassent les ∿ NON covalentes et démolissent la structure 3D native de la prot pour la maintenir ds sa structure 1aire :-(
Remember : perte de la structure 3D = perte de la FONCTION de la prot!
Exemple imptt d’une CONVERSION de structure (AUTO-PROPAGEABLE: d’où le titre d’«infection»): la prot PRION PrPc normale en PrPsc «scrapie» ..c’est le mystère de la «vache folle»!
Quels AA préfigurent quelles structures 2daires ?
(A)LA VAseline GLYsse comme un PRO^^
HÉLICES 𝛂
+ : Alanine
- : glycine-proline (valine)
FEUILLETS 𝛃
+ : Valine
- : alanine, glycine-proline
COUDES & TOURS (2)
+ : Glycine & Proline (..dc 2)
- : alanine, vaseline
📝 “LA Vaseline Glisse comme un Pro”
Caractéristiques des hélices ?
L’hélice 𝛂 droite est la structure 2daire la + fréquente:
N-H pointent vers le bas et C-O vers le O => ∿ H entre les H-O de chaque boucle/spirale
Structure SOUPLE et RÉPÉTITIVE. Ch. lat dirigées vers l’EXT.
Ex des motifs hélice-coude-hélice de nbeuses prot liées à l’ADN
Caractéristiques des feuillets 𝛃 ?
Feuillets 𝛃 st // ou ANTI-// (+stables)
Plus RIGIDES que les hélices. Plans et ondulés.
Domaine immunoglobulinique des AC = compact de feuillets β
Caractéristiques des COUDES/TOURS et BOUCLES ?
Sont des structures NON RÉGULIÈRES et NON RÉPÉTITIVES qui permettent des connections de structures 2daires.
Les TOURS/COUDES ne possèdent que qq résidus (stabilisés par 1~ H), tandis que les BOUCLES en ont jusqu’à une 20taine (tendance à se fixer à l’ext des prot et engager des ~H avec l’eau environnante).
Exemple des hélice-coude-hélice (motif retrouvé chez des prot se fixant à l’ADN) ou feuillets 𝛃 anti-// reliés par des boucles (domaines Ig des AC)
