Enzymo

Question 1

Quels st les 6 classes d’enzymes et leur mode de fonctionnement ?

Answer 1

1) OXYDO-RÉDUCTASES : transfert d’e- (A- +B -> A + B-)
2) TRANSFÉRASES : transfert de gpe chimique (AB + C -> A + BC)
3) HYDROLASES : Hlyse, transfert gpe fonctionnel à l’eau (AB + H2O -> AH + BOH)
4) LYASES : additº de gpe sur dble ∿ ou formation de dble ∿ par soustraction de gpe (XA-BY -> A=B + XY)
5) ISOMÉRASES : transfert de gpe à l’intérieur d’1molécule (XA-BY -> YA-BX)
6) LIASES : formation de ∿ CC, CS, CO, CN par condensation nécessitant ATP (A + B -> AB)

Question 2

Lien entre constante d’équilibre (K’eq) et le sens de la réaction ?

Answer 2

K’eq = [P]/[S] si positif => sens -1 (P->S), si négatif => sens 1 (S->P)

Constante d’équilibre en lien direct avec la variation d’énergie libre standard entre S et P (ΔG’°)

Question 3

Formule variation d’énergie libre standard (ΔG’°) entre S et P?

Answer 3

ΔG’° = -RT lnK’eq (avec K’eq = [P]/[S])

Question 4

Relation entre ΔG* et vitesse de réaction k ?

Answer 4

ΔG* est l’énergie d’activation nécessaire pour conduire S à l’état de transition qui permettra ensuite de passer à P.

+ ΔG* est élevée, + la constante de vitesse est basse et + la vitesse est basse

Nb: ΔG = énergie libre

Question 5

Rôle d’un catalyseur ?

Answer 5

Il a pour but d’accélérer la réaction en diminuant l’énergie d’activation (vers l’état transitionnel) ΔG.

(Mécanisme général par modification temporaire des ∿ SE qui génère une énergie de ∿. K’eq de la réaction inchangée et le CATALYSEUR est RETROUVÉ en FIN de réaction ds le même état qu’au dbt!)

Le catalyseur n’influe en aucun cas l’équilibre de la réaction: il agit exclusivement sur sa vitesse!

Question 6

4 mécanismes permettant de diminuer l’énergie d’activation ΔG* (favorisant la catalyse) ?

Answer 6

• effet de proximité : en rapprochant les réactifs pr favoriser leur interaction
• catalyse générale acide-base, très commune (échange de protons) cf chrymotrypsine.
• catalyse covalente : gpe actif du site actif temporairement modifié par ∿ cov au cours de la réaction (cf. chymotrypsine)
• ions métalliques pouvant servir de catalyseurs pr un certain nbe d’enzymes.

Question 7

À quelle famille d’enzymes appartiennent la trypsine, la chymotrypsine et l’élastase ? Quelle action ont-elles ?

Answer 7

Famille des SÉRINES-PROTÉASES, qui st des ENDOprotéases : coupent à l’intérieur de la ch. peptidique (contrairement aux EXOprotéases qui coupent aux extrémités)

Question 8

Équation de Michaelis-Menten

Answer 8

V0 = Vmax ([S]/Km + [S])*

Avec Km la [S] lorsque V0 = Vmax/2*

Question 9

Que rpz Km?

Answer 9

Rpz l’affinité de l’enzyme pr le substrat: + Km est petit + l’affinité est gde**

(Km = [S]* lorsque V0 = Vmax/2)

Question 10

Que rpz Kcat?

Answer 10

L’efficacité de l’enzyme (⚠️diff de l’affinité rpz by Km)

Kcat = Vmax / [E] (quantité d’enzyme)
+ Kcat est gde + l’enzyme fonctionne rapidement

Le rapport Kcat/Km traduit la perfection cinétique de l’enzyme: + il est élevé + l’enzyme se rapproche de la perfection (entre 10^8 à 10^9 M-1.s-1)

Question 11

Double réciproque de Lineweaver et Burk

Answer 11

1/V0 = (Km/Vmax[S]) + (1/Vmax)

1/Vo (ordonnées) en fonction de 1/[S]: droite* de pente {Km/Vmax}*

Coupe l’axe des abscisses en -1/Km (lorsque 1/Vo = 0) et coupe l’axe des ordonnées en 1/Vmax *** (qd 1/[S] = 0)

Question 12

2 classes d’inhibiteurs ?

Answer 12

• IRRÉVERSIBLES
• RÉVERSIBLES :
• COMPÉTITIFS : analogie structurale, I prend la place du S ds le site actif de l’E.
  Vmax (saturation de la réaction enzymatique) inchangée ms Km augmentée (affinité apparente + faible)
• NON COMPÉTITIFS : 2 sites d’interaction pr S et I. Vmax est donc diminuée (1/Vmax augmentée) et Km apparent inchangé.

Question 13

Exemple de protéolyse ménagée et explication ?

Answer 13

Clivage spécifique activé ds certaines zones pr éviter de dégrader les prot ds des milieux où elles sont nécessaires.
Ex de la cascade de coagulation du sang ou des enzymes dig.

Ex de la chymotrypsine:
• Son zymogène (précurseur inactif) est le chymotrypsinogène formé ds le PANCRÉAS.
• Il est coupé par la TRYPSINE présente ds la lumière DIG pr former la CHYMOTRYPSINE π ACTIVE.
• Celle ci s’auto-clive en CHYMOTRYPSINE α +active

Question 14

Qu’est qu’un zymogène?

Answer 14

ZYMOGÈNE = précurseur inactif d’une enzyme activée par protéolyse ménagée

Question 15

Qu’est-ce qu’un modulateur positif ou modulateur négatif ?

Answer 15

Modulateur positif = activateur allostérique (S d’un E clé ds une chaîne métabolique)

Modulateur négatif = inhibiteur allostérique (P final d’une chaîne de réaction enzymatique qui retro-inhibe l’enzyme clé de cette chaîne. Feedback)

De même ds la coopérativité des enzymes allostériques

Question 16

Quels sont les 2 états d’un enzyme allostérique ?

Answer 16

État R (relâché) : favorable à la catalyse. Ex de la PFK1 stabilisée par l’ADP, le fructose 2,6 bisP ou les substrats (activateurs allostériques)

État T (tendu) : défavorable à la catalyse. Ex PFK1 stabilisé par l’ATP (inhibiteur allostérique)

Les modulateurs positifs ou négatifs induisent des chgmts conformationnels

Question 17

Courbe cinétique des enzymes allostériques

Answer 17

Sigmoïde. Traduit la coopérativité

En présence d’activateur : courbe état R qui remonte (affinité + gde, penser à la courbe de la Mb: lorsque tous les E sont à l’état R —> devient hyperbole)

En présence d’inhibiteur : courbe état T, plus basse.