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Biochimie et métabolisme > Principes d'enzymologie > Flashcards

Principes d'enzymologie Flashcards

1
Q

Les réactions biochimiques d’un organisme vivant sont presque toutes sous la dépendance de catalyseurs biologiques remarquables appelés enzymes

A

vrai

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Q

À propos des enzymes, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Leur vitesse de réaction est plus grande que celle des catalyseurs chimiques
  2. Les conditions de réaction sont plus douces
  3. Ils sont moins spécifiques que les catalyseurs chimiques
  4. Il existe plusieurs possibilités de régulation
A
  1. vrai, des amplifications de l’ordre de 10^6 à 10^12 par rapport aux réactions sans catalyseurs sont communes
  2. vrai, température inférieure à 100°C, pression atmosphérique, pH presque neutre
  3. faux, ils sont plus spécifiques, par exemple synthèse ou digestion de polypeptides
  4. vrai, variation d’activités catalytiques en réponse aux concentrations de substances autres que leurs substrats et produits, exemple : contrôle allostérique, modification covalente des enzymes, variation des quantités des enzymes synthétisés
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3
Q

Le contrôle allostérique permet à une enzyme de moduler la vitesse sur place

A

faux, la vitesse est modulée par une enzyme liée à un autre endroit

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4
Q

Le mécanisme clé-serrure, découvert par Emil Fischer, s’explique que la spécificité d’une enzyme (la clé) pour son substrat (la serrure) est due à leurs formes géométriques complémentaires

A

faux,
l’enzyme = la serrure
le substrat = la clé

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5
Q

Lequel ou lesquels des énoncés permet(tent) la liaison de substrats aux enzymes?

  1. La complémentarité géométrique
  2. Les liaisons hydrogènes
  3. Les forces de Van der Waals
  4. La chaleur
  5. Les interactions électrostatiques
  6. Les interactions hydrophobes
  7. Les forces covalentes
A
  1. vrai (clé-serrure)
  2. vrai (force non covalente)
  3. vrai (force non covalente, ensemble des faibles forces d’attraction et de répulsion entre les atomes)
  4. faux
  5. vrai (force non covalente)
  6. vrai (force non covalente)
  7. faux
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6
Q

À propos de la stéréospécificité des enzymes, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Ils sont très spécifiques, seulement pour se lier à des substrats chiraux
  2. Elle vient du fait que les enzymes, en fonction de leur chiralité inhérente (protéines ne sont formées que d’acides aminés de forme L), forment des sites actifs asymétriques
  3. Les enzymes ont une stéréospécificité absolue dans les réactions qu’ils catalysent
  4. Les enzymes peuvent permettre une distinction prochirale
A
  1. faux, autant pour se lier à des substrats chiraux que pour catalyser leurs réactions
  2. vrai
  3. vrai
  4. vrai
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7
Q

À propos de la distinction prochirale, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Elle produit un résultat chiral
  2. Son produit est un mélange racémique
  3. Elle ne peut travailler avec une molécule non chirale , puisque son résultat est chiral
  4. Si on ajoute une enzyme, elle pourra ajouter un proton dans l’une ou l’autre des directions
A
  1. vrai
  2. faux, produit chiralité, mais seulement avec une configuration
  3. faux, travaille avec une molécule pas chirale, son produit finale va avoir chiralité
  4. faux, une seule
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8
Q

À propos des cofacteurs, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Ils aident à catalyser des réactions d’oxydoréduction et de transfert de groupes
  2. Ce sont des petites molécules qui sont les « dents chimiques » des enzymes
  3. Ils sont seulement présents sous forme de molécules organiques appelées coenzymes
  4. Tous les cofacteurs s’associent en permanence avec une molécule d’enzyme donnée
A
  1. vrai
  2. vrai
  3. faux, ils peuvent être des ions métalliques (Mg2+, Zn 2+)
  4. faux,
    certains cofacteurs comme le NAD+ s’associent transitoirement avec l’enzyme, ce sont des cosubstrats

d’autres sont associés en permanence avec la partie protéique de l’enzyme par des liaisons covalentes, ils sont appelés groupements prosthétiques (ex : noyau hème dans l’hémoglobine)

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9
Q

À propos des coenzymes, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Puisqu’ils sont modifiés chimiquement ils doivent revenir à leur état initial afin que le cycle catalytique soit assuré
  2. Pour celles qui peuvent se dissocier de l’enzyme, la réaction de régénération peut être catalysée par une autre enzyme
  3. Le complexe enzyme-cofacteur catalytiquement inactif est appelé une holoenzyme
  4. Des vitamines sont des cofacteurs indispensables qui doivent être fournis dans le régime alimentaire puisqu’ils ne peuvent être synthétisés par les organismes
A
  1. vrai
  2. vrai
  3. faux, catalytiquement ACTIF
    apoenzyme (forme inactive) + cofacteur holoenzyme (forme active)
  4. vrai
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10
Q

À propos de la régulation de l’activité enzymatique, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Un organisme doit avoir la capacité de réguler les activités catalytiques de ses enzymes afin de coordonner ses nombreuses voies métaboliques
  2. La régulation peut se faire de 2 manières, soit par le contrôle de la disponibilité en enzyme ou par le contrôle de l’activité enzymatique
  3. La quantité d’une enzyme donnée dans une cellule dépend seulement de la vitesse de sa synthèse
  4. L’activité catalytique d’une enzyme peut être régulée directement par modifications structurales ou conformationelles
A
  1. vrai
  2. vrai
  3. faux, dépend de la vitesse de sa synthèse et de sa dégradation
  4. vrai
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11
Q

À propos de la vitesse d’une réaction enzymatique, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Elle est directement proportionnelle à la concentration du complexe enzyme-substrat
  2. La concentration du complexe enzyme-substrat dépend de la concentration en enzyme et en substrat seulement
  3. Le complexe enzyme-substrat est l’équivalent de l’état de transition
  4. Une plus grande affinité permet une plus grande vitesse
A
  1. vrai
  2. faux, dépend aussi de l’affinité de liaison au substrat
  3. vrai
  4. vrai
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12
Q

Quel est le processus suivant?
« L’affinité de liaison du substrat à l’enzyme peut être modulée par la liaison de petites molécules effectrices qui modifient, positivement ou négativement, l’activité catalytique de l’enzyme »

A

régulation allostérique

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13
Q

À propos de la classification des enzymes, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Les lyases permettent seulement la formation d’une doublie liaison associée à l’élimination d’un atome ou d’un groupement
  2. Les ligases permettent la formation d’un lien covalent entre 2 molécules sans nécessiter d’énergie
  3. Les transférases permettent le transfert d’un groupement fonctionnel
  4. Les hydrolases permettent le bris d’un lien covalent par l’addition d’une molécule d’eau
  5. Les oxydoréductases catalysent les REDOX, qui impliquent la perte ou le gain d’un atome de H ou O
A
  1. faux, permettent aussi la réaction inverse, le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome ou d’un groupe
  2. faux, utilise l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP
  3. vrai
  4. vrai
  5. vrai
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14
Q

À propos de la cinétique enzymatique, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Elle obéit aux mêmes lois que la cinétique chimique
  2. C’est l’étude des vitesses des réactions chimiques
  3. Elle permet d’expliquer un mécanisme réactionnel, donc de décrire en détail les différentes étapes d’un processus et l’ordre dans lequel elles se déroulent
  4. La vitesse d’une réaction et ses variations en fonction de différentes conditions sont indépendantes de la voie suivie par la réaction
  5. Permet de déterminer les affinités de liaison à l’enzyme des substrats et des inhibiteurs
A
  1. vrai
  2. vrai
  3. vrai
  4. faux, sont directement liées à la voie
  5. vrai
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15
Q

À propos des équations de vitesse, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. À température constante, les vitesses des réactions élémentaires varient en fonction de la concentration de substrats
  2. L’ordre de la réaction est défini par la multiplication de a et b dans l’équation de vitesse V=k[A]^a[B]^b
  3. Pour une réaction élémentaire, l’ordre de la réaction correspond à sa molécularité, soit le nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanément
A
  1. vrai
  2. faux, la somme
  3. vrai,
    exemple : 2A + 2B –> P, ordre=4

aA + bB + … –> P

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16
Q

À propos de l’état de transition, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)? Considérons la réaction élémentaire biomoléculaire A-B + C –> A + B-C.

  1. Pour que B-C puisse se former, C doit s’approcher de A-B pour qu’un potentiel énergétique élevé A..B..C puisse se former
  2. Ce complexe est très stable
  3. Ce complexe est appelé état de transition
  4. La liaison A-B est sur le point d’être brisée et la liaison B-C est sur le point de se former
A
  1. vrai
  2. faux instable
  3. vrai
  4. vrai
17
Q

Vrai ou faux?

E + S ES E + P

A

faux,

E + S ES —> E + P

18
Q

À propos de l’équation de Michaelis-Menten, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. La vitesse d’une réaction enzymatique dépend de la concentration en substrat [S] et de l’enzyme [E]
  2. Quand la [S] est limitante, la vitesse = K2[ES]
  3. La Vmax est obtenue pour des fortes concentrations en substrat, quand l’enzyme est saturée, soit quand elle se trouve complètement sous la forme ES
  4. La constante de Michaelis est la concentration en substrat qui donne la moitié de la vitesse maximale
A
  1. vrai
  2. faux, quand [S] n’est pas limitante
    (2 = indice)
  3. vrai
  4. vrai
19
Q

Quelle est l’équation de Michaelis-Menten?

A

Vo = Vmax [S]
__________
Km + [S]

20
Q

Vrai ou faux ?
Une constante de Michaelis très petite indique une moindre affinité de l’enzyme pour le substrat qu’une constante de Michaelis élevée.

A

faux,
si Km est petit, ça prend peu de substrat pour que l’enzyme tombe à 50% de sa Vmax, donc très grande affinité
si le Km est grand, l’enzyme a peu d’affinité pour le substrat

21
Q

Quelle est la méthode plus précise pour déterminer les valeurs de Vmax et Km?

A

utilise les inverses de l’équation de Michaelis-Menten

représentation Lineweaver-Burk

1 Km 1 1
_ = [ ____ ] * __ + ____
Vo Vmax [S] Vmax

y = a x + b
représente l’équation d’une droite

a=pente
b= interception avec l’axe des Y

22
Q

À quoi correspond la constante catalytique (Kcat) ?

A

nombre de molécules de substrat converties en produit par unité de temps par 1 mol d’enzyme à la Vmax

quand l’enzyme est

Kcat = Vmax
______
[E]

23
Q

À propos de l’inhibition des réactions enzymatiques, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. Les substances qui diminuent l’activité d’une enzyme sont appelées inhibiteurs
  2. Il existe 2 grands mécanismes, compétitive et non compétitive
  3. L’inhibition compétitive implique strictement une réaction irréversible
  4. L’inhibition non compétitive peut être pure et mixte
A
  1. vrai
  2. faux, 3 : compétitive, non compétitive et incompétitive
  3. faux, elle peut être réversible ou irréversible
  4. vrai
24
Q

Parmi les propositions suivantes, laquelle ou lesquelles sont vraies?
A. Les oxydoréductases catalysent la perte ou le gain d’un atome d’oxygène ou d’hydrogène.
B. Les hydrolases catalysent la coupure de liaisons en utilisant l’eau comme réactif.
C. Les lyases peuvent briser ou créer des doubles liaisons.
D. Les isomérases catalysent les réarrangements intramoléculaires.
E. Les ligases catalysent la création de liaisons en utilisant une molécule d’eau.
F. Les transférases catalysent le transfert de molécules d’un compartiment à l’autre.

A

Vrai : A B C D

Faux : E F

25
Q

À propos de l’inhibition compétitive, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. La constante de Michaelis (Km) augmente en fonction de la concentration d’inhibiteur compétitif
  2. La vitesse maximale (Vmax) augmente en présence d’un inhibiteur compétitif
  3. L’inhibiteur se lie de manière irréversible à un site allostérique (autre que le site actif) de l’enzyme
A
  1. vrai
  2. faux, la Vmax ne change pas
  3. faux, RÉVERSIBLE
26
Q

À propos de l’inhibition non compétitive (pure), quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. La Vmax diminue en fonction de la concentration d’inhibiteur non compétitif (pur)
  2. Le Km de l’enzyme ne change pas en présence d’un inhibiteur non compétitif (pur)
A
  1. vrai

2. vrai

27
Q

À propos de l’inhibition non compétitive (mixte), quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. La Vmax est diminuée en présence d’inhibiteur non compétitif
  2. Le Km est aussi diminué en présence de cet inhibiteur
A
  1. vrai

2. faux il est augmenté

28
Q

À propos de l’inhibition incompétitive, quel(s) énoncé(s) est/sont vrai(s)?

  1. L’inhibiteur se lie directement au complexe enzyme-substrat sans pourvoir se fixer à l’enzyme libre
  2. L’inhibiteur incompétitif n’a pas d’impact sur l’activité catalytique de l’enzyme
  3. La Vmax est diminuée
  4. Le Km est diminué
  5. L’inhibiteur incompétitif affecte l’affinité de liaison du substrat à l’enzyme
  6. La liaison de l’inhibiteur incompétitif provoque un déplacement de l’équilibre qui favorise la formation de ES
A
  1. vrai
  2. faux, il la modifie
  3. vrai
  4. vrai
  5. faux, n’affecte pas
  6. vrai

E + S –> ES + I –> ESI

29
Q

Vrai ou faux?

Le pH n’a aucune influence sur l’activité de l’enzyme

A

faux

les enzymes sont actives seulement pour une zone de pH étroite, entre 5 et 9

30
Q

Vrai ou faux?

La température n’a aucun effet sur l’activité de l’enzyme

A

faux

si c’est trop chaud, soit plus que 37°C, l’enzyme ou la protéine sera dégradée, la vitesse de réaction sera moins grande

31
Q

Lequel des énoncés suivants est faux?
A) les enzymes forment des complexes avec leurs substrats
B) les enzymes diminuent l’énergie d’activation des réactions chimiques
C) les enzymes changent l’équilibre des réactions chimiques
D) les enzymes augmentent la vitesse des réactions chimiques
E) aucune de ces réponses

A

C)

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