Principes d’enzymologie Flashcards

1
Q

Lequel des énoncés suivants est faux ?

A) les enzymes forment des complexes avec leurs substrats
B) les enzymes diminuent l’énergie d’activation des réactions chimiques
C) les enzymes changent l’équilibre des réactions chimiques
D) les enzymes augmentent la vitesse des réactions chimiques
E) aucune de ces réponses

A

C) les enzymes changent l’équilibre des réactions chimiques

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2
Q

Considérez la réaction métabolique suivante : sucrose + H2O —> glucose + fructose. Si le ΔGo de cette réaction est -30 kJ/mol,
A) la réaction n’atteint jamais l’équilibre
B) à l’équilibre, la concentration de sucrose est plus élevée que les concentrations de glucose et
de fructose
C) la réaction est endergonique
D) la réaction est défavorable
E) aucune de ces réponses

A

E) aucune de ces réponses

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3
Q
  1. Pour surmonter la barrière d’énergie entre réactifs et produits, de l’énergie doit être fournie afin d’amorcer la réaction. Cette énergie est appelée :
    A) énergie d’activation
    B) Ă©tat de transition
    C) énergie réactionnelle
    D) Ă©nergie exergonique
    E) toutes les réponses sont bonnes
A

A) énergie d’activation

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4
Q

En présence de l’enzyme alcool déshydrogénase (qui convertit l’acétaldéhyde en éthanol), le
taux de réduction de l’acétaldéhyde en éthanol augmente en fonction de la concentration d’acétaldéhyde. Finalement, la vitesse de la réaction atteint un maximum, où de nouvelles
augmentations de la concentration d’acétaldéhyde n’ont aucun effet. Pourquoi ?

A) l’enzyme n’est plus spécifique pour l’acétaldéhyde
B) l’enzyme devient saturée avec son substrat
C) l’acétaldéhyde dénature l’enzyme
D) à de fortes concentrations d’acétaldéhyde, l’énergie d’activation devient insurmontable
E) aucune de ces réponses

A

B) l’enzyme devient saturée avec son substrat

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5
Q

Lequel de ces groupements fonctionnels ne serait pas un bon catalyseur nucléophile ?
A) amine (-NH2)
B) mercapto (-SH)
C) méthyl (-CH3)
D) hydroxyle (-OH)
E) aucune de ces réponses

A

C) méthyl (-CH3)

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6
Q

Si vous ajoutez une enzyme à une solution ne contenant que le(s) produit(s) d’une réaction,
vous attendriez-vous Ă  voir la formation de substrat ?

A) Oui, parce que l’enzyme réduit l’énergie libre de la réaction
B) Non, parce que l’enzyme diminue l’énergie d’activation de la réaction
C) Non, parce que le produit inhibe l’enzyme
D) Non, parce que les enzymes peuvent catalyser seulement la conversion d’un substrat en
produit(s)
E) Oui, parce que la réaction se déroulera en sens inverse jusqu’à ce que l’équilibre soit atteint

A

E) Oui, parce que la réaction se déroulera en sens inverse jusqu’à ce que l’équilibre soit atteint

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7
Q

Quels facteurs peuvent influencer la liaison d’un substrat à une enzyme ?
A) les forces van der Waals
B) la forme géométrique du substrat
C) les interactions Ă©lectrostatiques
D) les liaisons hydrogènes
E) toutes les réponses sont bonnes

A

E) toutes les réponses sont bonnes

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8
Q

Lequel des énoncés suivants est faux à propos des enzymes ?
A) les enzymes catalysent des réactions unidirectionnelles
B) les enzymes sont souvent très spécifiques pour leurs substrats
C) l’activité d’une enzyme est souvent régulée
D) les enzymes fonctionnent généralement dans des conditions plus douces de température et de
pH que les catalyseurs chimiques
E) les enzymes catalysent les réactions généralement à des taux beaucoup plus élevés que les catalyseurs chimiques

A

A) les enzymes catalysent des réactions unidirectionnelles

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9
Q

Lequel des énoncés suivants concernant la vitesse d’une réaction est faux ?
A) la vitesse d’une réaction est la vitesse à laquelle la réaction se dirige vers l’équilibre
B) la vitesse d’une réaction est régulée par la barrière d’énergie entre les réactifs et les produits
C) les enzymes peuvent accélérer la vitesse d’une réaction
D) les réactions catalysées par les enzymes ne sont pas influencées par des changements de température
E) aucune de ces réponses

A

D) les réactions catalysées par les enzymes ne sont pas influencées par des changements de température

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10
Q

Choisissez la meilleure réponse. Les enzymes :
A) sont principalement composées de polypeptides
B) peuvent lier des groupes prosthétiques qui participent aux réactions enzymatiques
C) lient leurs substrats aux sites actifs
D) A, B et C sont vrais
E) A et B sont vrais

A

D) A, B et C sont vrais

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11
Q

Dans ce graphique, la raison pour laquelle la courbe atteint un plateau et n’augmente plus en présence de fortes concentrations de substrat est :
A) le site actif de l’enzyme devient saturé avec le substrat
B) un inhibiteur compétitif est présent
C) tout le substrat a été transformé en produit
D) un inhibiteur non compétitif est présent
E) l’enzyme est dénaturée en présence de fortes concentrations de substrat

A

A) le site actif de l’enzyme devient saturé avec le substrat

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12
Q

Pour la réaction enzymatique suivante, la courbe rose indique l’absence d’inhibiteur. La courbe bleue indique la présence d’un inhibiteur ________, et la courbe verte indique_____________.
A) non compétitif, la présence d’un inhibiteur compétitif
B) compétitif, la présence d’un inhibiteur compétitif
C) compétitif, la présence d’un inhibiteur non compétitif
D) non compétitif, la présence d’un inhibiteur non compétitif
E) non compétitif, qu’il y a 50% moins d’enzyme

A

C) compétitif, la présence d’un inhibiteur non compétitif

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13
Q

Un inhibiteur compétitif :
A) ne diminue pas la vitesse d’une réaction enzymatique
B) ne peut être surmonté en augmentant la concentration du substrat
C) ne diminue pas le Vmax de la réaction enzymatique
D) toutes les réponses sont bonnes
E) aucune de ces réponses

A

C) ne diminue pas le Vmax de la réaction enzymatique

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14
Q

Le KM est :
A) la vitesse à laquelle l’enzyme lie le substrat
B) la [S] qui donne 50% du Vmax d’une réaction enzymatique
C) le niveau de l’efficacité catalytique de l’enzyme
D) la vitesse à laquelle l’enzyme se dissocie du substrat
E) toutes ces réponses sont bonnes

A

B) la [S] qui donne 50% du Vmax d’une réaction enzymatique

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15
Q

Quand [S] = KM, ν0 = _____Vmax
A) 2
B) 1
C) 0.67
D) 0.5
E) 0.1

A

D)0,5

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16
Q

[S] = KM pour une réaction enzymatique simple. Quand [S] est doublée, la vitesse de la
réaction devient _____ Vmax.
A) 2
B) 1
C) 0.67
D) 0.5
E) 0.1

A

C) 0.67

17
Q

Pour qu’une réaction enzymatique qui obéit à l’équation de Michaelis-Menten puisse atteindre 3/4 de sa vitesse maximale,
A) [S] devrait ĂŞtre 2KM
B) [S] devrait ĂŞtre 50% plus grand que KM
C) [S] devrait ĂŞtre 3KM
D) [S] devrait ĂŞtre 3/4KM
E) aucune de ces réponses

A

C) [S] devrait ĂŞtre 3KM

18
Q
  1. Dans les cellules, l’activité enzymatique peut être contrôlée par :
    A) des modifications covalentes temporaires
    B) une modulation du niveau d’expression de l’enzyme
    C) la présence de coenzymes
    D) la liaison d’effecteurs allostériques
    E) toutes les réponses sont bonnes
A

E) toutes les réponses sont bonnes

19
Q

Expliquez pourquoi les enzymes catalysent des réactions stéréospécifiques ?

A

Une enzyme est composée de protéines et donc d’acides aminés qui ont une chiralité inhérente. Par conséquent, les enzymes ont une configuration tridimensionnelle
spécifique. Cette spécificité permet une interaction seulement avec des substrats possédant une stéréochimie (conformation) appropriée.

20
Q

Qu’est-ce qu’une apoenzyme et comment diffère-t-elle d’une holoenzyme ?

A

Une apoenzyme est la portion protéique d’une enzyme sans cofacteur (coenzyme ou ion métallique). Une holoenzyme est l’enzyme active qui contient le cofacteur