Primer Parcial Flashcards
Tipo de metabolismo que libera energía en forma de ATP, NADH o NADPH.
Catabolismo
Se refiere al equilibrio dinámico en constante cambio para adaptarse al medio.
Homeostasis
Carbohidratos que no pueden hidrolizarse. (Glucosa)
Monosacáridos
Al hidrolizarse producen dos monosacáridos. (iguales o diferentes)
Disacáridos
Al hidrolizarse dan de dos a diez moléculas de monosacáridos.
Oligosacáridos
Al hidrolizarse producen más de diez moléculas de monosacáridos.
Polisacáridos
Son moléculas altamente heterogéneas. Solubles en compuestos polares.
Lípidos
Donde se produce la etapa preparatoria de la digestión (catabolismo).
Se lleva acabo en la boca, estómago e intestino (absorción del monómero).
La degradación biomoléculas (proteínas, lípidos, carbohidratos y ac. Nucleicos) producen energía en forma de ____, ____ y ____.
ATP, NADPH y NADH
Cuál es el papel principal del ATP, NADP+, NAD+ y FAD.
Transportadores de energía y electrones en el metabolismo.
Son los productos de degradación del catabolismo.
CO2, H2O, NH3 (metabolitos intermediarios)
En el catabolismo se degradan moléculas en forma de nucleótidos trifosfato, las cuales son:
ATP y GTP
En el catabolismo se degradan moléculas con poder reductor, las cuales son:
FADH2, NADH y NADPH
En el anabolismo se requieren importantes cantidades de energía en forma de nucleótidos trifosfato, los cuáles son:
ATP y GTP
En el anabolismo se requieren importantes cantidades de energía, como moléculas con poder reductor:
FADH2, NADH y NADPH
Los electrones se transportan desde las reacciones de ____ del catabolismo, que son las que los liberan, hasta las reacciones que los requieren, reacciones como la reducción de enlaces carbono-carbono a enlaces simples.
Oxidación
Entre las coenzimas transportadoras de electrones se puede destacar el dinucleótido fosfato de nicotinamida y adenina (NADP+) que actúa como vehículo biológico de electrones en forma de:
NADPH
Actúa desde las reacciones catabólicas hasta las reacciones anabólicas que precisan electrones
Permiten la síntesis de ATP en la mitocondria a través de la cadena transportadora de electrones.
NADH y FADH2
Comprende la digestión de las grandes macromoléculas precursoras o sillares químicos. En esta etapa se encuentran los procesos digestivos de los nutrientes que se ingieren.
Etapa l del catabolismo
Las moléculas sillares o monómeros se convierten en un reducido número de especies metabólicas intermediarias más sencillas que se degradan hasta dar piruvato, posteriormente acetil CoA.
Etapa ll del catabolismo
Molécula intermediaria de tres carbonos que, posteriormente, rendirá una especie de dos carbonos: el grupo acetilo del acetil CoA.
Piruvato
Se produce la oxidación completa de las moléculas y la obtención de energía en la mitocondria. Se encuentra el ciclo de los ácidos tricarboxílicos y la cadena transportadora de electrones.
Etapa lll del catabolismo
¿Por qué se produce la pelagra?
B3 (Niacina)
Producir energía libre de Gibss (energía útil para realizar un trabajo):
- Trabajo mecánico, contracción muscular
- Transporte activo de iones y moléculas
- Síntesis de macromoléculas
Fines normales del metabolismo
- Deficiencia nutricional
- Deficiencia enzimática
- Secreción anormal de hormonas
- Acción de drogas y toxinas
Anormalidades del metabolismo
Es en esta enzima en la que se establecen los mecanismos de regulación (pasos que deben ser regulados para evitar ciclos inútiles).
Enzima clave (marcapaso)
La actividad de las ____ está controlada en tres niveles independientes.
- Control transcripcional
- Conversión reversible o interconversión
- Modulación por ligandos
Enzimas clave
Es el nivel de control donde la biosíntesis de las proteínas está regulada a nivel genético. La intervención en la síntesis enzimática influyen, en primer lugar en la síntesis del RNAm correspondiente, es decir durante la transcripción del gen que codifica la enzima.
Control transcripcional
Es un mecanismo de activación de las enzimas clave mucho más rápido que el control de la transcripción porque las enzimas ya han sido sintetizadas y se localizan en su sitio de acción pero en forma inactiva. Cuando es necesario que actúen deben activarse. Proceso dependiente de ATP.
Conversión reversible o interconversión
Es un nivel de control donde la actividad de las enzimas clave está controlada por ligandos (sustratos, productos, coenzimas y otros efectores) los cuales no se unen al sitio activo propio de la enzima sino en otro sitio y de esta forma modulan su actividad.
Modulación por ligandos
Es todo aquello que se une o interacciona con la enzima y la puede activar o desactivar, acelerar o desacelerar, como: sustratos, productos, coenzimas y otros efectores (como efectores alostéricos).
Ligandos
Son las hormonas polares derivadas de aminoácidos, así como las hormonas peptídicas y proteicas, cuyos receptores están localizados en la membrana plasmática. Actúan sobre la membrana celular externa. Hacen cambios conformacionales y liberan segundos mensajeros, los cuales hacen la señal para que la célula de una respuesta.
Hormonas hidrófilas o hidrosolubles
Son el tipo de hormonas apolares que ingresan a la célula y actúan sobre el núcleo celular, entre las que se encuentran las hormonas esteroides, la tiroxina y el ácido retinoico.
Hormonas lipófilas o liposolubles
Se sintetiza en el núcleo e interviene en los procesos:
- Glucólisis
- Ciclo ATC
- Fosforilación oxidativa
- Gluconeogénesis
- Beta oxidación de ácidos grasos
- Síntesis de cuerpos cetónicos
- Desaminación oxidativa y biosíntesis de aminoácidos
NAD+
Se produce principalmente en la vía de las pentosas. Se consume para:
- Síntesis de ácidos grasos
- Metabolismo de fármacos
- Reducción de glutatión
- Generación de superóxidos en los fagocitos
NADPH
Es la moneda común de intercambio de energía en todos los sistemas vivos. Es un nucleótido de trifosfato de adenosina que actúa como coenzima. Transporta enlaces de alta energía que impulsan una reacción.
ATP
Reacciones de fosforilación con o sin oxígeno; glucólisis y ciclo de ATC.
Clásicas
Reacción de fosforilación en la síntesis de creatina fosfato.
No clásicas
Desplazan grupos dentro de una molécula sin modificar la fórmula sumatoria del sustrato. Canalizan las racemizaciones (mezclas) de isómeros ópticos y geométricos.
Isomerasas
Saco o surco que contiene las cadenas laterales de aminoácidos. Crean una superficie tridimensional complementaria con el sustrato.
Sitio activo
Son altamente eficientes, aumentan la velocidad 103 a 108 de las reacciones no canalizadas.
Eficiencia catalítica
Número de moléculas de sustrato que se han convertido en producto por molécula enzimática por segundo.
Número de recambio
Son altamente específicas e interactúan con uno o unos pocos sustratos y canalizan un solo tipo de reacción química.
Especificidad
Ayudantes de enzimas. Iones metálicos (zinc e hierro)
Cofactores
La velocidad de una reacción va a aumentar con la concentración de sustrato hasta alcanzar la velocidad máxima.
Concentración de sustrato
Número de moléculas de sustrato que se van a convertir en moléculas de producto por unidad de tiempo.
Velocidad
La velocidad no aumenta, aún con el incremento de sustrato refleja la saturación con este en todos los sitios posibles de fijación.
Velocidad máxima
Enzimas que tienen una sola conformación. Alcanzan la velocidad máxima y la misma cantidad de concentración.
Enzimas isostéricas
Enzimas que tiene más de una conformación. Alcanzan la velocidad máxima.
Enzimas alostéricas
Aumenta hasta alcanzar la velocidad máxima. Aumenta la energía cinética y la posibilidad de reaccionar más rápido, depende de las enzimas porque puede desnaturalizarla.
Temperatura
Canalizan las racemizaciones (mezclas) de isómeros ópticos y geométricos como:
-Metilmalonil-CoA mutada de la matilmalonil-CoA-Succin-CoA.
Subclases importantes: Epimerasas, isomerasas cis-trans.
Enzimas isomerasas
Uso media en los que se les ha cambiado la disposición de los sustituyes en uno o dos carbonos máximo.
Epímero
Catalizándose la formación de enlaces entre carbono y oxígeno. S y N acoplada con hidrólisis de fosfatos de alta energía como: piruvato-carboxilasa de piruvato-oxalacetato.
Subclases importantes de Ligasas C-C, C-O, C-N y C-S.
EnImas ligasas
Menciona las propiedades de las enzimas:
- Sitio activo
- Eficacia catalítica.
- Número de recambio.
- Especificidad.
- Cofactores.
- Moléculas orgánicas: enzimas, vitaminas.
Saco o surco que contiene las cadenas laterales de aminoácidos crean una superficie tridimensional complementaria con el SUSTRATO
Sitio activo de la enzima
Aumentan la velocidad 103 a 108 de las reacciones no catalizadas. Cada molécula enzima es capaz de transformar de 100-1000 moléculas de sustrato a producto por segundo.
Eficacia catalítica
Número de moléculas de sustrato que se han convertido en producto por molécula enzimática por segundo.
Número de recambio
Primero: Catálisis en cambios de energía (enzimas ofrecen vía energética favorable, disminuye gasto de energía de activación. Menos choques desfavorables.
Segundo: El sitio activo facilita la catálisis.
Mecanismos de acción de enzimas.
Es una barrera energética que separa a los reactivos de los productos (dif. Entre reactivos e intermediario). Energía que se gasta en los CHOQUES INEFECTIVOS.
Energía libre de activación.
Factores que afectan la velocidad de una reacción:
- Concentración de sustrato: vel, vel max, cinética de M-M, enz alostéricas e isostéricas.
- Temperatura: aumenta hasta alcanzar velocidad máxima. El exceso disminuye la velocidad de desnaturalización.
- pH: Grupos químicos especializados en estado ionizado.
Si el laboratorio de bioquímica requiere estudiar la diferencia entre la alcohol deshidrogenasa de la población asiática y los anglosajones, estas enzimas serían consideradas…
Heteroenzima
Un proceso en donde hay ganancia de electrones es una vía…
Oxidación
Anabolismo
El transporte de todo trans ratinal es realizado por…
PUR
Se requiere mandar a realizar un perfil cardiaco, de requieren estudios…
CK tipo 2, ACT (Aspartato aminotransferasa), LDH (Lactato deshidrogenasa).
Líquido para la activación de colecalciferol
1-hidroxilasa
Un estado metabólico anormal se considera cuando:
Cuando los adipocitos continúan la liposis
Enzima de diagnóstico cardiaco que pueda indicar un estado de diagnóstico de hipoxia…
CKMB
Reductasa en eritrocitos
ATP
La acción de una hormona hidrosoluble está definida por:
Molécula de origen proteico a Paz de atravesar hasta la membrana nuclear y generar la síntesis de mensajeros secundarios
Forma activa de la vitamina A
Retinol
Paciente de leucemia agua con hipoxia tisular, sus tejido maligno genera El Paso de
De piruvato a lactato
En un daño hepático que isoenzima de la LDH estará elevada
LDH5
La isoenzima CK-Mt estará elevada en:
Daño mitocondrial
En la beta oxidación que coenzima se utilizaría para que aceptara los electrones de este catabolismo
FADH
El metabolismo celular tiene las siguientes características
- La serie de reacciones están acopladas generando un contante cambio para mantener la homeostasis.
- Elegir el camino del menor gasto de energía.
- Tiene moleculas que ejerzan el control del momento y duración de las reacciones.
Los productos de origen animal aportan a la vitamina A en forma de
palmitato de retinilo
Paciente con beriberi húmedo, debilidad de la contracción muscular tiene falta de la siguiente coenzima:
TTP
Los procesos metabólicos acoplados a la degradación de Adenosin trifosfato es una ruta de tipo:
Anabólico
Es la finalidad del metabolismo.
Homeostasis celular
