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Bioquímica > Primer parcial > Flashcards

Primer parcial Flashcards

1
Q

Bioquímica

A

“Ciencia de la base química de la vida”.

Ciencia de los constituyentes químicos de las células vivas, y de las reacciones y los procesos que experimentan

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Q

Genética

A

“Bioquímica de ácidos nucleicos”

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3
Q

Origen de las Macromoléculas

A

Precursores inorgánicos: CO2, H2O, amoniaco, nitrógeno, nitrato (NO3). → Forman metabolitos: glucosa, fructosa-1,-6 bifosfato → Monómeros → Macromoléculas → Complejos supramoleculares → Organelos

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3
Q

Macromoléculas

A

Carbohidratos, lípidos, proteínas, aminoácidos

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4
Q

Alcohol / hidroxilo

A

-OH

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5
Q

Aldehído

A

R-CO-H

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6
Q

Cetona

A

R-CO-R

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7
Q

Ácidos orgánicos (carboxílicos)

A

R-CO-OH

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8
Q

Ester

A

R-CO-OR

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9
Q

Eter

A

R-O-R

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10
Q

Halogenuros

A

F, Cl, Br, I

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11
Q

Amida

A

R-CO-NH2

R-CO-NH-R

R-CO-N-RR´

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12
Q

Amino

A

-NH2

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13
Q

Sulfhidrilo

A

-SH

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14
Q

Estructura de los aminoácidos

A

Ácido carboxílico-carbono alfa - H - grupo amino - R

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15
Q

Carbono quiral

A

Si todos sus sustituyentes son distintos

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16
Q

Carbono aquiral

A

Si tiene 2 o más sustituyentes iguales

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17
Q

Diferencia entre saturado e insaturado

A

Saturado: enlaces simples

Insaturado: algún doble enlace por ahí

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18
Q

Reacciones de deshidratación

A

Condensación

Pérdida de una molécula de agua.

Ej: glucosa + glucosa → maltosa + H2O

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19
Q

Hidrólisis

A

Añadir agua a una molécula

Contrario a condensación / deshidratación

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20
Q

Esteroisómeros

A
  • Geométricos: cambia con respecto al doble enlace
    • isómero cis (del mismo lado)
    • isómero trans (distitnto lado)
  • Ópticos
    • Enantiómeros +
    • Enantiómeros -
  • Posicionales:
    • 1-,2-,3-
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21
Q

¿Cuántos enlaces puede formar cada grupo de la tabla periódica?

A

1A: 1

3A: 3

4A: 4

5A: 3

6A: 2

7A: 1

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22
Q

Electronegatividad

A

Cuando un átomo atrae con más fuerza.

Si tiene pocos electrones: +

Si tiene muchos elecrones: -

Carga parcial, es momentánea

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23
Q

Enlace covalente no polar

A

Diferencia de electronegatividad: 0-0.4

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24
Q

Enlace covalente polar

A

0.5-1.9 de diferencia de electronegatividad

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25
Q

Enlace iónico

A

Diferencia de electronegatividad 2.0 en adelante

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26
Q

Interacciones moleculares

A

Dipolo-dipolo

O > N > S ≥ C≥ H

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27
Q

Puentes de hidrógeno

A

Se forman entre hidrógeno y oxígeno

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28
Q

Interacción ion-dipolo

A

Los polos de moléculas se orientan hacia un ion

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29
Q

Tipos de fuerzas intermoleculares de acuerdo con su fuerza (de menor a mayor)

A
  1. Dispersión
  2. Dipolo-dipolo
  3. Puente de hidrógeno (con F, O, N)
  4. Ion-dipolo
  5. Enlace covalente
  6. Ion-Ion
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30
Q

Interacciones hidrofóbicas

A

Cuando no se puede interactuar con la molécula del agua, como hay tendencia al desorden, todo lo hidrofóbico se encierra para que el agua tenga más desorden.

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31
Q

Disulfuro

A

Covalente entre dos sulfhidrilos

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32
Q

Ácidos

A

Donan protones (H+) (Sólo si se va como protón entonces es ácido)

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33
Q

Bases

A

Aceptan protones (H+)

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34
Q

Ácidos y bases conjugadas

A

Cada ácido tiene su base conjugada como la foto

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35
Q

Ácido fuerte

A

Cuando se ioniza/disocia completamente:

HCl → H3O+ Cl-

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36
Q

Ácido débil

A

Cuando se disocia / ioniza parcialmente

HF → HF, F-, H3O-

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37
Q

Disociación

A

División de un ácido en agua para formar aniones y H+ (H3O+)

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38
Q

Base fuerte

A

Base que tiene mucha afinidad por H+ y lo mantiene fuerte

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39
Q

Base débil

A

Base que tiene poca afinidad por H+ y los sostiene debilmente

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40
Q

Relación ácido base en cuestión de fuerte o débil

A

Ácido fuerte → base conjugada débil

Base conjugada fuerte → ácido débil

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41
Q

Tabla de ácidos y bases

A
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42
Q

Constante de equilibrio

A

Determina hacia dónde va la reacción: productos entre reactivos.

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43
Q

Significado del valor de K

A

Si K es menor a uno, la reacción se dirige hacia los reactivos.

Si K es mayor a uno, la reacción se dirige a los productos.

Si K es igual a uno, la reacción está en equilibrio.

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44
Q

Constante de disociación

A

Constante de equilibrio particular de los ácidos

¿Cómo se disocian los ácidos?

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45
Q

Valor de Ka en los ácidos:

A

Ácidos fuertes: Ka > 1

Ácidos débiles: Ka < 1

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46
Q

Valor de Ka en ácidos orgánicos

A

-CO2H

cerca de 10-5

Son débiles

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47
Q

Tabla electronegatividad

A
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48
Q

Tabla de disociación de ácidos (no creo que me la tenga que aprender de memoria)

A
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49
Q

Tabla pKa

A

pKa = - log Ka

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50
Q

Efecto Buffer

A

Funciona como tapón:

En esta región, se puede añadir mucho ácido o base y el pH no cambia de manera drástica

H+ + A- → HA

OH- + HA → A- + H2O

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51
Q

Composición de un individuo promedio: hombre de 75 kg

A
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52
Q

Orbitales

A

En cada orbital sólo caben 2 electrones:

  • s: 2e-
  • p: 6 e-
    • Px, Py, Pz
  • d: 10 e-
    • d-2, d-1, d0, d1, d2
  • f: 14 e-
    • f-3, f-2, f-1, f0, f1, f2, f3
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53
Q

Hibridación

A

Cambio de orbitales

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54
Q

Ángulos de hibridación

A
  • sp: 180°
  • sp2: 120°
  • sp3: 109.5°
  • sp3d: 90°, 120°
  • sp3d2: 90°, 90°
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55
Q

Ángulo de hibridación del agua:

A

104.5°

Esto es por las cargas: Se repelen los pares de electrones desapareados del oxígeno y se juntan los hidrógenos

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56
Q

Duración de la estructura del agua en estado líquido

A

1-20 picosegundos

En 0.1 picosegundo se forma un nuevo puente de hidrógeno

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57
Q

¿De qué depende también la fuerza del puente de hidrógeno?

A

De la dirección: si es recto es más fuerte, si es en diagonal es más débil

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58
Q

Si tiene ___ son solubles en agua

A

Carga

grupos hidroxilo: hidroxilo, carboxilo y amina

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59
Q

Ejemplos de biomoléculas polares, no polares y anfipáticas:

A
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60
Q

¿El CO2 es soluble en agua?

A

Se comporta como neutra. No es soluble en agua a pesar de ser electronegativos

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61
Q

¿El nitrógeno es soluble en agua?

A

No

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62
Q

¿El oxígeno (O2) es soluble en agua?

A

No

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63
Q

¿El amoniaco (NH3) es soluble en agua?

A

Sí

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64
Q

¿El H2S es soluble en agua?

A

Sí

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65
Q

Anfipático

A

Porciones polares y no polares

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66
Q

¿Qué hace la lactasa?

A

Corta lactosa en glucosa y fructosa.

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67
Q

Tipos de interacciones no covalentes entre biomoléculas (interacciones débiles)

A
  • Puentes de hidrógeno (entre grupos neutrales y péptidos)
  • Interacciones iónicas (atracción o repulsión)
  • Interacciones hidrofóbicas
  • Interacciones Van der Waals (dos átomos cercanos)
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68
Q

Presión osmótica

A

Presión generada por el movimiento de agua para equilibrar concentraciones.

g/l = mol

69
Q

Diferencia entre presión osmótica e hidrostática

A

Presión hidrostática: agua siendo empujada hacia afuera por el flujo. HA: edema

Presión osmótica: agua va de un área de mayor concentración a un área de menor concentración.

70
Q

Porcentajes de agua Rox

A

60% de la masa corporal

  • LEC: 35-40% ACT
    • Plasmático: 7%
    • Intersticial: 28%
  • LIC: 60-65% ACT
71
Q

Osmolaridad

A

Número de moles por litro de solución:

72
Q

A cuánto equivale 1 caloría en ml de agua (consumir)

A

1 ml → 1 caloría.

0-10 kg de peso corporal → 100 cal/kg (100 ml / kg día: 4 ml / kg / hr)

11-20 kg → 50 cal / kg adicionales por cada kg después de los 10 → 1 lt + 50 ml / kg día ( 2 ml /kg/hr adicional)

> 20 kg → 20 cal / kg adicionales por cada kg después de los 20 → 1.5 lt + 20 ml / kg día (1 ml/kg/h adicional)

73
Q

Disociación del agua

A

a) H2O → H+ + OH-
b) H2O + H2O → H3O+ + OH-

Aceptan y donan el hidrógeno todo el tiempo, se forma una cadenita

74
Q

Ecuación de la disociación del agua y su constante de equilibrio

A
75
Q

Fórmulas pH

A

pH: medida de concentración de iones en el ambiente

76
Q

Rango de sustancias en pH

A
77
Q

Ecuación Henderson-Hasselbalch

A
78
Q

¿Cuándo es igual el pH y el pKa?

A

Cuando la concentración de iones es la misma. (ácido y base =)

79
Q

Niveles de pH en la sangre:

A
  • Normal: 7.34-7.38
  • Acidosis: <7.34
  • Alcalosis: >7.38
  • Fuera de esto: muerte
80
Q

¿Cómo se mantiene el pH en la sangre?

A

Con ácido carbónico:

Exhala CO2. aumenta pH (respirar más rápido)

Para disminuir pH se va a la inversa la reacción

81
Q

Causas de la acidosis metabólica

A
  • Producción excesiva de ácidos
    • Acidosis láctica (ejercicio)
    • Cetoacidosis (diabetes, ayuno)
  • Pérdida excesiva de bicarbonato:
    • Fístula intestinales
    • Diarrea
  • Intoxicación y sobredosis (metanol, etilen glicol)
  • Incremento en Cl-
82
Q

¿Cómo se forma en riñón el HCO3-?

A
83
Q

¿Cómo expulsa el ion el riñón?

A
84
Q

¿Las proteínas pueden funcionar como Buffer?

A

Sí

En medios alcalinos, aminoácidos funcionan como ácidos y donan H+

En medios ácidos, los aminoácidos funcionan como base y aceptan H+

85
Q

¿Dónde ocurren los sistemas buffer?

A
86
Q

¿Cómo se forman las acidosis y las alcalosis?

A
87
Q

¿Qué pasa cuando hay mucho CO2?

A

Se forma más ácido carbónico, se sueltan más iones H+ y HCO3-

Baja el pH

88
Q

¿Qué pasa cuando hay poco CO2?

A

Se juntan iones H+ y HCO3 -, se forma H2CO3 → H2O + CO2

Aumenta el pH

89
Q

Causas de acidosis respiratoria

A
  • Asma
  • EPOC
  • Enfermedad pulmonar
  • Síndrome de estrés respiratorio
  • Neumonía severa
  • Enfermedades torácicas
  • Kypnoscoliosis
  • Tórax inestable
90
Q

Causas de la alcalosis metabólica

A
  • Hipocalemia
  • Diuréticos (hipocalemia)
  • vómito
  • Hipovolemia - aldosterona - hipocalemia
  • Consumo de alcalinos
91
Q

Fórmula general de los aminoácidos

A
92
Q

Tipo de aminoácidos que usamos los humanos para la síntesis de proteínas

A

Tipo “L”

Los aminoácidos son moléculas quirales

93
Q

Tabla de aminoácidos

A
94
Q

Clasificación de los aminoácidos en función de su grupo lateral

A

R-, R+, neutral polar, no polar, aromático

95
Q

Aminoácidos no polares alifáticos

A
  • Glicina (más sencillo, su cadena R es H)
  • Alanina (CH3)
  • Valina (CH-CH3 derecha e izquierda)
  • Leucina (CH2-CH-CH3 der e izq)
  • Metionina (CH2-CH2-S-CH3)
  • Isoleucina (C [H, CH3], CH2, CH3)
96
Q

Aminoácidos polar neutro

A

Serina

Treonina

Cisteína

Prolina

Asparagina

Glutamina

97
Q

Aminoácidos polares +

A

Lisina

Arginina

Histidina

98
Q

Aminoácidos polares -

A

Aspartato

Glutamato

99
Q

Aminoácidos aromáticos (hidrofóbicos)

A

Fenilalanina

Tirosina

Triptofano

100
Q

Aminoácidos esenciales

A

Es necesario consumirlos en la dieta:

  1. Histidina
  2. Isoleucina
  3. Leucina
  4. Lisina
  5. Metionina
  6. Fenilalanina
  7. Treonina
  8. Triptofano
  9. Valina
101
Q

Colágena, Miosina y ciclo urea síntesis argininia (Chance sirva)

A
102
Q

Zwitterion

A

Cuando la proteína cambia a carga neutra

103
Q

PI: punto isoeléctrico

A

PH en el que 100% del aminoácido está en Zwitterion (neutro)

(Aminoácido en pK: funciona como Buffer)

Se saca con el promedio sólo entre pK´s que lo sacan del 0

104
Q

Residuo de aminoácidos

A

Cuando se forma una cadena de aminoácidos, queda el residuo, no el aminoácido como tal, por el enlace peptídico

105
Q

Resonancia

A

Cuando el doble enlace pasa del O al N en el enlace peptídico

106
Q

Extremos del aminoácido

A

Extremo aminoterminal (se empieza por aquí a contar los residuos y nombrarlos)

Extremo carboxilo terminal

107
Q

Tabla extra: datos moleculares en algunas proteínas

A
108
Q

Proteínas conjugadas

A
109
Q

Resumen estructuras de la proteína

A
110
Q

Electroforesis

A

Separar proteína por su peso molecular (tamaño)

111
Q

Estructura de la insulina

A

No tiene estructura secundaria, sólo primaria

112
Q

Estructura secundaria

A

Puede ser alfa hélice o beta plegada

113
Q

Ramachandran

A

Investigó cómo puede estar una proteína

114
Q

¿Cómo se mantiene unida la estructura secundaria?

A

Interacción hidrofóbica, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, ión-ión

Interactúan las cadenas laterales o H y O del enlace peptídico

115
Q

Estructura alfa hélice

A
116
Q

¿Qué afecta la estabilidad de la estructura alfa hélice?

A
  1. Repulsión electrostática de residuos aminoácidos sucesivos
  2. Tamaño de las cadenas laterales
  3. Interacción entre cadenas laterales de 3-4 residuos de distancia
  4. Presencia de prolina o glicina
  5. Interacción de cadenas laterales con dipolos helicoidales
117
Q

Estructura beta plegada

A
118
Q

En beta plegada es mejor paralela o antiparalela

A

Antiparalela, pq es lineal y son más fuertes los puentes de hidrógeno

119
Q

Loops en aminoácidos

A

Porciones que no son ni alfa hélice ni beta plegada, son como su unión

120
Q

Giro B

A

Hay dos estructuras. se requieren 4 residuos para formar el giro beta

121
Q

¿Todas las proteínas tienen estructura secundaria?

A

Sí, chance insulina no

122
Q

¿Los péptidos tienen estructura secundaria?

A

No

123
Q

Diferencia entre proteína fibrilar y proteína globular

A

SPADES

124
Q

Colágena

A

Fibrilar

Tiene 3 hélices hacia la izquierda idénticas, 3 aminoácidos por giro, secuencia Gli-x-y, predomina x prolina, y prolina o hidroxiprolina, contiene 33% glicina, 30% prolina / hidroxiprolina, 37% otros péptidos

125
Q

¿Qué pasa con la prolina en presencia de vitamina C?

A

Se convierte en hidroxiprolina

126
Q

Composición y distribución de diferentes tipos de colágena

A
127
Q

Elastina

A

LYS-ALA-ALA-LYS o lys-ala-ala-lys

128
Q

Estructuras y propiedades de proteínas fibrosas

A
129
Q

Estructura terciaria

A

Combinación de estructuras primarias y secundarias.

Tiene diferentes estabilizadores, lo guía los residuos de aminoácidos:

hidrofóbico, puentes de disulfuro, de hidrógeno, enlaces iónicos.

130
Q

Mioglobina

A

Proteína con estructura terciaria:

Tiene 8 hélices,

Lleva CO2 de la mitocondria a la sangre y O2 de la sangre a la mitocondria

131
Q

Tabla aproximación de alfa hélices y beta plegadas en proteínas de una sola cadena (EXTRA)

A
132
Q

Diferencia entre motivo y dominio

A

Motivo: acomodación de estructuras secundarias de la proteína, no es estable y no tiene un rol funcional

Dominio: unidad tridimensional fundamental y funcional de la proteína, es estable, es la unidad funcional de la proteína

133
Q

Clasificación estructural en estructura terciaria

A
  • Todo alfa:
  • Todo beta
  • alfa/beta
  • Alfa + Beta: principalmente hojas antiparalelas, (alfa y beta regiones segregadas)
  • Domino múltiple: dominios de diferente plegamiento y no hay homólogos
134
Q

Desnaturalización

A

Pérdida de actividad biológica

135
Q

Renaturalización

A

Recuperación de la actividad biológica. Hay proteínas que no se pueden renaturalizar

136
Q

Teorías de plegamiento

A
  1. Colapso hidrofóbico (todos los aminoácidos hidrofóbicos se juntan, lo demás se forma alrededor)
  2. Formación de estructuras secundarias
  3. Nucleación (se forma alrededor de lo importante)
137
Q

Proteínas de choque térmico

A

Evita que se pliegue mal. Corrigen las mal plegadas

138
Q

Qué pasa con un cambio conformacional de la proteína

A

Se da una proteína medio plegada y puede tener 2 consecuencias: se da agregación (causa de mayores enfermedades degenerativas)

  1. Ya no funciona
  2. Tiene actividad tóxica
139
Q

Enfermedades asociadas a cambios conformacionales

A
140
Q

Estructura cuaternaria

A

Aquella proteína que necesita más de una subunidad para funcionar

Varias cadenas de aminoácidos

141
Q

Conformación hemoglobina

A

2 alfa, 2 beta

142
Q

Simetría rotacional

A

Las proteínas son simétricas.

Rotación en 2, 3, 4,

Icosaedros

143
Q

Simetría helicoidal

A

Simetría en hélice

144
Q

Entre más pequeña la constante de disociación, la interacción se da más

A

Rápido

145
Q

Porcentaje de saturación

A

De todas las mioglobinas /hemoglobinas: qué porcentaje tiene O2 y qué porcentaje no tiene. Se calcula dividiendo lugares ocupados entre lugares disponibles

146
Q

Estabiliza las moléculas de hierro en la hemoglobina

A

His E7: que el CO2, O2 se quede ahí

His E8: que el grupo hemo no se vaya

147
Q

Cambio de conformación de la hemoglobina

A

Relajado o tenso.

Relajado tiene O2, Tenso no tiene O2

148
Q

Alostérico

A

Promueve la reacción o el cambio conformacional para la reacción

Que esto sea funcional

149
Q

Enzimas

A

Catalizadores que aumentan la tasa de una reacción química sin ser modificadas en el proceso

150
Q

¿Cómo se forma una enzima?

A

Apoenzima se une con un cofactor y ya forma una holoenzima activa

151
Q

Clasificación de enzimas

A
  1. Oxidorreductasas: transfieren electrón
  2. Transferasas: transfieren grupo funcional
  3. Hidrolasas: hacen hidrólisis
  4. Liasas: Añaden o quitan dobles enlaces
  5. Isomerasas: transfieren grupos dentro de la molécula para formar isómeros
  6. Ligasas: unen monómeros
152
Q

Sitio activo de la enzima

A

único sitio en contacto con el substrato, cuando éste se une, el sitio activo se modifica para que no se salga

153
Q

DNA polimerasa

A

Une nucleótidos

154
Q

Cinética enzimática

A

E + S ← → ES ←→ EP ←→ E + P

155
Q

Segunda ley de la termodinámica

A

Los procesos espontáneos van acompañados por una dispersión de la energía hacia una forma más desordenada → definición de una nueva función de estado

156
Q

Entropía -S

A

Refleja el desorden y la aleatoriedad del movimiento molecular

157
Q

Energía libre de Gibbs

A

Energía disponible para realizar un trabajo

G = H - TS

energía = entalpía menos temperatura*entropía

158
Q

Reacciones exotérmicas

A

Liberan calor

159
Q

Reacciones endotérmicas

A

absorben calor

160
Q

Si hay baja entropía hay

A

alta energía libre de Gibs

161
Q

Si hay alta entalpía hay

A

Baja energía libre de Gibbs

162
Q

Reacciones exergónicas

A

Los reactivos tienen mayor energía libre de Gibbs, la reacción libera energía

163
Q

Reacciones endergónicas

A

La reacción absorbe energía

164
Q

Energía de Gibbs < 1

A

Reacciones espontáneas (todas las exergónicas)

165
Q

Reacción que requiere ATP

A

Reacción endergónica

166
Q

Relación entre constante de equilibrio y energía libre de Gibbs

A

Keq > 1.0 G es -

Keq = 1 G 0

Keq <1.0 G es +

167
Q

Enzima principal de la glucólisis

A

Hexocinasa

168
Q

Km

A

Afinidad al sustrato, si es alta la afinidad es baja, si es baja la afinidad es alta.

169
Q

Ecuación de Michaelis Menten

A

Vo = (Vmax [s])/(Km + [S])

170
Q

Inhibición enzimática

A
  1. Inhibición competitiva (inhibidor compite con el sustrato) aumenta Km
  2. Inhibición incompetitiva (Se une a ES formando EIS) disminuye Km y Vmax
  3. Inhibición mixta o acompetitiva (se une a E o a ES), aumenta Km y disminuye Vmax
  4. Inhibición no competitiva ( se une con igual afinidad a E o a ES ) disminuye Vmax
  5. Inhibición irreversible: ya no funciona, no se puede regresar

Bioquímica (8 decks)

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