Primer parcial Flashcards
Bioquímica
“Ciencia de la base química de la vida”.
Ciencia de los constituyentes químicos de las células vivas, y de las reacciones y los procesos que experimentan
Genética
“Bioquímica de ácidos nucleicos”
Origen de las Macromoléculas
Precursores inorgánicos: CO2, H2O, amoniaco, nitrógeno, nitrato (NO3). → Forman metabolitos: glucosa, fructosa-1,-6 bifosfato → Monómeros → Macromoléculas → Complejos supramoleculares → Organelos
Macromoléculas
Carbohidratos, lípidos, proteínas, aminoácidos
Alcohol / hidroxilo
-OH
Aldehído
R-CO-H
Cetona
R-CO-R
Ácidos orgánicos (carboxílicos)
R-CO-OH
Ester
R-CO-OR
Eter
R-O-R
Halogenuros
F, Cl, Br, I
Amida
R-CO-NH2
R-CO-NH-R
R-CO-N-RR´
Amino
-NH2
Sulfhidrilo
-SH
Estructura de los aminoácidos
Ácido carboxílico-carbono alfa - H - grupo amino - R
Carbono quiral
Si todos sus sustituyentes son distintos
Carbono aquiral
Si tiene 2 o más sustituyentes iguales
Diferencia entre saturado e insaturado
Saturado: enlaces simples
Insaturado: algún doble enlace por ahí
Reacciones de deshidratación
Condensación
Pérdida de una molécula de agua.
Ej: glucosa + glucosa → maltosa + H2O
Hidrólisis
Añadir agua a una molécula
Contrario a condensación / deshidratación
Esteroisómeros
- Geométricos: cambia con respecto al doble enlace
- isómero cis (del mismo lado)
- isómero trans (distitnto lado)
- Ópticos
- Enantiómeros +
- Enantiómeros -
- Posicionales:
- 1-,2-,3-
¿Cuántos enlaces puede formar cada grupo de la tabla periódica?
1A: 1
3A: 3
4A: 4
5A: 3
6A: 2
7A: 1
Electronegatividad
Cuando un átomo atrae con más fuerza.
Si tiene pocos electrones: +
Si tiene muchos elecrones: -
Carga parcial, es momentánea
Enlace covalente no polar
Diferencia de electronegatividad: 0-0.4
Enlace covalente polar
0.5-1.9 de diferencia de electronegatividad
Enlace iónico
Diferencia de electronegatividad 2.0 en adelante
Interacciones moleculares
Dipolo-dipolo
O > N > S ≥ C≥ H
Puentes de hidrógeno
Se forman entre hidrógeno y oxígeno
Interacción ion-dipolo
Los polos de moléculas se orientan hacia un ion
Tipos de fuerzas intermoleculares de acuerdo con su fuerza (de menor a mayor)
- Dispersión
- Dipolo-dipolo
- Puente de hidrógeno (con F, O, N)
- Ion-dipolo
- Enlace covalente
- Ion-Ion
Interacciones hidrofóbicas
Cuando no se puede interactuar con la molécula del agua, como hay tendencia al desorden, todo lo hidrofóbico se encierra para que el agua tenga más desorden.
Disulfuro
Covalente entre dos sulfhidrilos
Ácidos
Donan protones (H+) (Sólo si se va como protón entonces es ácido)
Bases
Aceptan protones (H+)
Ácidos y bases conjugadas
Cada ácido tiene su base conjugada como la foto
Ácido fuerte
Cuando se ioniza/disocia completamente:
HCl → H3O+ Cl-
Ácido débil
Cuando se disocia / ioniza parcialmente
HF → HF, F-, H3O-
Disociación
División de un ácido en agua para formar aniones y H+ (H3O+)
Base fuerte
Base que tiene mucha afinidad por H+ y lo mantiene fuerte
Base débil
Base que tiene poca afinidad por H+ y los sostiene debilmente
Relación ácido base en cuestión de fuerte o débil
Ácido fuerte → base conjugada débil
Base conjugada fuerte → ácido débil
Tabla de ácidos y bases
Constante de equilibrio
Determina hacia dónde va la reacción: productos entre reactivos.
Significado del valor de K
Si K es menor a uno, la reacción se dirige hacia los reactivos.
Si K es mayor a uno, la reacción se dirige a los productos.
Si K es igual a uno, la reacción está en equilibrio.
Constante de disociación
Constante de equilibrio particular de los ácidos
¿Cómo se disocian los ácidos?
Valor de Ka en los ácidos:
Ácidos fuertes: Ka > 1
Ácidos débiles: Ka < 1
Valor de Ka en ácidos orgánicos
-CO2H
cerca de 10-5
Son débiles
Tabla electronegatividad
Tabla de disociación de ácidos (no creo que me la tenga que aprender de memoria)
Tabla pKa
pKa = - log Ka
Efecto Buffer
Funciona como tapón:
En esta región, se puede añadir mucho ácido o base y el pH no cambia de manera drástica
H+ + A- → HA
OH- + HA → A- + H2O
Composición de un individuo promedio: hombre de 75 kg
Orbitales
En cada orbital sólo caben 2 electrones:
- s: 2e-
- p: 6 e-
- Px, Py, Pz
- d: 10 e-
- d-2, d-1, d0, d1, d2
- f: 14 e-
- f-3, f-2, f-1, f0, f1, f2, f3
Hibridación
Cambio de orbitales
Ángulos de hibridación
- sp: 180°
- sp2: 120°
- sp3: 109.5°
- sp3d: 90°, 120°
- sp3d2: 90°, 90°
Ángulo de hibridación del agua:
104.5°
Esto es por las cargas: Se repelen los pares de electrones desapareados del oxígeno y se juntan los hidrógenos
Duración de la estructura del agua en estado líquido
1-20 picosegundos
En 0.1 picosegundo se forma un nuevo puente de hidrógeno
¿De qué depende también la fuerza del puente de hidrógeno?
De la dirección: si es recto es más fuerte, si es en diagonal es más débil
Si tiene ___ son solubles en agua
Carga
grupos hidroxilo: hidroxilo, carboxilo y amina
Ejemplos de biomoléculas polares, no polares y anfipáticas:
¿El CO2 es soluble en agua?
Se comporta como neutra. No es soluble en agua a pesar de ser electronegativos
¿El nitrógeno es soluble en agua?
No
¿El oxígeno (O2) es soluble en agua?
No
¿El amoniaco (NH3) es soluble en agua?
Sí
¿El H2S es soluble en agua?
Sí
Anfipático
Porciones polares y no polares
¿Qué hace la lactasa?
Corta lactosa en glucosa y fructosa.
Tipos de interacciones no covalentes entre biomoléculas (interacciones débiles)
- Puentes de hidrógeno (entre grupos neutrales y péptidos)
- Interacciones iónicas (atracción o repulsión)
- Interacciones hidrofóbicas
- Interacciones Van der Waals (dos átomos cercanos)
Presión osmótica
Presión generada por el movimiento de agua para equilibrar concentraciones.
g/l = mol
Diferencia entre presión osmótica e hidrostática
Presión hidrostática: agua siendo empujada hacia afuera por el flujo. HA: edema
Presión osmótica: agua va de un área de mayor concentración a un área de menor concentración.
Porcentajes de agua Rox
60% de la masa corporal
- LEC: 35-40% ACT
- Plasmático: 7%
- Intersticial: 28%
- LIC: 60-65% ACT
Osmolaridad
Número de moles por litro de solución:
A cuánto equivale 1 caloría en ml de agua (consumir)
1 ml → 1 caloría.
0-10 kg de peso corporal → 100 cal/kg (100 ml / kg día: 4 ml / kg / hr)
11-20 kg → 50 cal / kg adicionales por cada kg después de los 10 → 1 lt + 50 ml / kg día ( 2 ml /kg/hr adicional)
> 20 kg → 20 cal / kg adicionales por cada kg después de los 20 → 1.5 lt + 20 ml / kg día (1 ml/kg/h adicional)
Disociación del agua
a) H2O → H+ + OH-
b) H2O + H2O → H3O+ + OH-
Aceptan y donan el hidrógeno todo el tiempo, se forma una cadenita
Ecuación de la disociación del agua y su constante de equilibrio
Fórmulas pH
pH: medida de concentración de iones en el ambiente
Rango de sustancias en pH
Ecuación Henderson-Hasselbalch
¿Cuándo es igual el pH y el pKa?
Cuando la concentración de iones es la misma. (ácido y base =)
Niveles de pH en la sangre:
- Normal: 7.34-7.38
- Acidosis: <7.34
- Alcalosis: >7.38
- Fuera de esto: muerte
¿Cómo se mantiene el pH en la sangre?
Con ácido carbónico:
Exhala CO2. aumenta pH (respirar más rápido)
Para disminuir pH se va a la inversa la reacción
Causas de la acidosis metabólica
- Producción excesiva de ácidos
- Acidosis láctica (ejercicio)
- Cetoacidosis (diabetes, ayuno)
- Pérdida excesiva de bicarbonato:
- Fístula intestinales
- Diarrea
- Intoxicación y sobredosis (metanol, etilen glicol)
- Incremento en Cl-
¿Cómo se forma en riñón el HCO3-?
¿Cómo expulsa el ion el riñón?
¿Las proteínas pueden funcionar como Buffer?
Sí
En medios alcalinos, aminoácidos funcionan como ácidos y donan H+
En medios ácidos, los aminoácidos funcionan como base y aceptan H+
¿Dónde ocurren los sistemas buffer?
¿Cómo se forman las acidosis y las alcalosis?
¿Qué pasa cuando hay mucho CO2?
Se forma más ácido carbónico, se sueltan más iones H+ y HCO3-
Baja el pH
¿Qué pasa cuando hay poco CO2?
Se juntan iones H+ y HCO3 -, se forma H2CO3 → H2O + CO2
Aumenta el pH
Causas de acidosis respiratoria
- Asma
- EPOC
- Enfermedad pulmonar
- Síndrome de estrés respiratorio
- Neumonía severa
- Enfermedades torácicas
- Kypnoscoliosis
- Tórax inestable
Causas de la alcalosis metabólica
- Hipocalemia
- Diuréticos (hipocalemia)
- vómito
- Hipovolemia - aldosterona - hipocalemia
- Consumo de alcalinos
Fórmula general de los aminoácidos
Tipo de aminoácidos que usamos los humanos para la síntesis de proteínas
Tipo “L”
Los aminoácidos son moléculas quirales
Tabla de aminoácidos
Clasificación de los aminoácidos en función de su grupo lateral
R-, R+, neutral polar, no polar, aromático
Aminoácidos no polares alifáticos
- Glicina (más sencillo, su cadena R es H)
- Alanina (CH3)
- Valina (CH-CH3 derecha e izquierda)
- Leucina (CH2-CH-CH3 der e izq)
- Metionina (CH2-CH2-S-CH3)
- Isoleucina (C [H, CH3], CH2, CH3)
Aminoácidos polar neutro
Serina
Treonina
Cisteína
Prolina
Asparagina
Glutamina
Aminoácidos polares +
Lisina
Arginina
Histidina
Aminoácidos polares -
Aspartato
Glutamato
Aminoácidos aromáticos (hidrofóbicos)
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Aminoácidos esenciales
Es necesario consumirlos en la dieta:
- Histidina
- Isoleucina
- Leucina
- Lisina
- Metionina
- Fenilalanina
- Treonina
- Triptofano
- Valina
Colágena, Miosina y ciclo urea síntesis argininia (Chance sirva)
Zwitterion
Cuando la proteína cambia a carga neutra
PI: punto isoeléctrico
PH en el que 100% del aminoácido está en Zwitterion (neutro)
(Aminoácido en pK: funciona como Buffer)
Se saca con el promedio sólo entre pK´s que lo sacan del 0
Residuo de aminoácidos
Cuando se forma una cadena de aminoácidos, queda el residuo, no el aminoácido como tal, por el enlace peptídico
Resonancia
Cuando el doble enlace pasa del O al N en el enlace peptídico
Extremos del aminoácido
Extremo aminoterminal (se empieza por aquí a contar los residuos y nombrarlos)
Extremo carboxilo terminal
Tabla extra: datos moleculares en algunas proteínas
Proteínas conjugadas
Resumen estructuras de la proteína
Electroforesis
Separar proteína por su peso molecular (tamaño)
Estructura de la insulina
No tiene estructura secundaria, sólo primaria
Estructura secundaria
Puede ser alfa hélice o beta plegada
Ramachandran
Investigó cómo puede estar una proteína
¿Cómo se mantiene unida la estructura secundaria?
Interacción hidrofóbica, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, ión-ión
Interactúan las cadenas laterales o H y O del enlace peptídico
Estructura alfa hélice
¿Qué afecta la estabilidad de la estructura alfa hélice?
- Repulsión electrostática de residuos aminoácidos sucesivos
- Tamaño de las cadenas laterales
- Interacción entre cadenas laterales de 3-4 residuos de distancia
- Presencia de prolina o glicina
- Interacción de cadenas laterales con dipolos helicoidales
Estructura beta plegada
En beta plegada es mejor paralela o antiparalela
Antiparalela, pq es lineal y son más fuertes los puentes de hidrógeno
Loops en aminoácidos
Porciones que no son ni alfa hélice ni beta plegada, son como su unión
Giro B
Hay dos estructuras. se requieren 4 residuos para formar el giro beta
¿Todas las proteínas tienen estructura secundaria?
Sí, chance insulina no
¿Los péptidos tienen estructura secundaria?
No
Diferencia entre proteína fibrilar y proteína globular
SPADES
Colágena
Fibrilar
Tiene 3 hélices hacia la izquierda idénticas, 3 aminoácidos por giro, secuencia Gli-x-y, predomina x prolina, y prolina o hidroxiprolina, contiene 33% glicina, 30% prolina / hidroxiprolina, 37% otros péptidos
¿Qué pasa con la prolina en presencia de vitamina C?
Se convierte en hidroxiprolina
Composición y distribución de diferentes tipos de colágena
Elastina
LYS-ALA-ALA-LYS o lys-ala-ala-lys
Estructuras y propiedades de proteínas fibrosas
Estructura terciaria
Combinación de estructuras primarias y secundarias.
Tiene diferentes estabilizadores, lo guía los residuos de aminoácidos:
hidrofóbico, puentes de disulfuro, de hidrógeno, enlaces iónicos.
Mioglobina
Proteína con estructura terciaria:
Tiene 8 hélices,
Lleva CO2 de la mitocondria a la sangre y O2 de la sangre a la mitocondria
Tabla aproximación de alfa hélices y beta plegadas en proteínas de una sola cadena (EXTRA)
Diferencia entre motivo y dominio
Motivo: acomodación de estructuras secundarias de la proteína, no es estable y no tiene un rol funcional
Dominio: unidad tridimensional fundamental y funcional de la proteína, es estable, es la unidad funcional de la proteína
Clasificación estructural en estructura terciaria
- Todo alfa:
- Todo beta
- alfa/beta
- Alfa + Beta: principalmente hojas antiparalelas, (alfa y beta regiones segregadas)
- Domino múltiple: dominios de diferente plegamiento y no hay homólogos
Desnaturalización
Pérdida de actividad biológica
Renaturalización
Recuperación de la actividad biológica. Hay proteínas que no se pueden renaturalizar
Teorías de plegamiento
- Colapso hidrofóbico (todos los aminoácidos hidrofóbicos se juntan, lo demás se forma alrededor)
- Formación de estructuras secundarias
- Nucleación (se forma alrededor de lo importante)
Proteínas de choque térmico
Evita que se pliegue mal. Corrigen las mal plegadas
Qué pasa con un cambio conformacional de la proteína
Se da una proteína medio plegada y puede tener 2 consecuencias: se da agregación (causa de mayores enfermedades degenerativas)
- Ya no funciona
- Tiene actividad tóxica
Enfermedades asociadas a cambios conformacionales
Estructura cuaternaria
Aquella proteína que necesita más de una subunidad para funcionar
Varias cadenas de aminoácidos
Conformación hemoglobina
2 alfa, 2 beta
Simetría rotacional
Las proteínas son simétricas.
Rotación en 2, 3, 4,
Icosaedros
Simetría helicoidal
Simetría en hélice
Entre más pequeña la constante de disociación, la interacción se da más
Rápido
Porcentaje de saturación
De todas las mioglobinas /hemoglobinas: qué porcentaje tiene O2 y qué porcentaje no tiene. Se calcula dividiendo lugares ocupados entre lugares disponibles
Estabiliza las moléculas de hierro en la hemoglobina
His E7: que el CO2, O2 se quede ahí
His E8: que el grupo hemo no se vaya
Cambio de conformación de la hemoglobina
Relajado o tenso.
Relajado tiene O2, Tenso no tiene O2
Alostérico
Promueve la reacción o el cambio conformacional para la reacción
Que esto sea funcional
Enzimas
Catalizadores que aumentan la tasa de una reacción química sin ser modificadas en el proceso
¿Cómo se forma una enzima?
Apoenzima se une con un cofactor y ya forma una holoenzima activa
Clasificación de enzimas
- Oxidorreductasas: transfieren electrón
- Transferasas: transfieren grupo funcional
- Hidrolasas: hacen hidrólisis
- Liasas: Añaden o quitan dobles enlaces
- Isomerasas: transfieren grupos dentro de la molécula para formar isómeros
- Ligasas: unen monómeros
Sitio activo de la enzima
único sitio en contacto con el substrato, cuando éste se une, el sitio activo se modifica para que no se salga
DNA polimerasa
Une nucleótidos
Cinética enzimática
E + S ← → ES ←→ EP ←→ E + P
Segunda ley de la termodinámica
Los procesos espontáneos van acompañados por una dispersión de la energía hacia una forma más desordenada → definición de una nueva función de estado
Entropía -S
Refleja el desorden y la aleatoriedad del movimiento molecular
Energía libre de Gibbs
Energía disponible para realizar un trabajo
G = H - TS
energía = entalpía menos temperatura*entropía
Reacciones exotérmicas
Liberan calor
Reacciones endotérmicas
absorben calor
Si hay baja entropía hay
alta energía libre de Gibs
Si hay alta entalpía hay
Baja energía libre de Gibbs
Reacciones exergónicas
Los reactivos tienen mayor energía libre de Gibbs, la reacción libera energía
Reacciones endergónicas
La reacción absorbe energía
Energía de Gibbs < 1
Reacciones espontáneas (todas las exergónicas)
Reacción que requiere ATP
Reacción endergónica
Relación entre constante de equilibrio y energía libre de Gibbs
Keq > 1.0 G es -
Keq = 1 G 0
Keq <1.0 G es +
Enzima principal de la glucólisis
Hexocinasa
Km
Afinidad al sustrato, si es alta la afinidad es baja, si es baja la afinidad es alta.
Ecuación de Michaelis Menten
Vo = (Vmax [s])/(Km + [S])
Inhibición enzimática
- Inhibición competitiva (inhibidor compite con el sustrato) aumenta Km
- Inhibición incompetitiva (Se une a ES formando EIS) disminuye Km y Vmax
- Inhibición mixta o acompetitiva (se une a E o a ES), aumenta Km y disminuye Vmax
- Inhibición no competitiva ( se une con igual afinidad a E o a ES ) disminuye Vmax
- Inhibición irreversible: ya no funciona, no se puede regresar
