Première Partie Flashcards
Qu’est ce qu’une titration
L’ajout d’une base forte dans un acide. La base capte tous les protons de l’acide
Quelle est la différence entre la titration d’un aa et d’un polypeptide
C’Est la même chose sauf que les polypeptides c’est avec des chaînes latérales
Vrai ou faux:il n’y a pas de migration dans le champ électrique au point isoélectrique
VRAI
V ou F: le pouvoir tampon est la zone ou il y a beaucoup de variations de pH et ou l’acide et la base sont en proportion inégales
FAUX: le pouvoir tampon est une zone ou il y a très peu de variation de pH et l’acide et la base sont en proportion presque égale
En regardant un aa en projection Fischer: qu’est ce que ça signifie si le groupement amine est à droite ou à gauche
À droite= configuration L
À gauche= configuration D
Quels sont les aa hydrophobes
Glycine Méthionine Phénylalanine Proline Alanine Thyrosine
Quels sont les aa hydrophiles
**présence d’O
Lysine Glutamine Asparagine Glutamate Aspartate Serine Cystéine Arginine
Qu’est ce qu’un ion amphotère
À la fois + et -
aa libres
Migre dans champ électrique
Qu’est ce que la dénaturation d’une protéine
Une protéine est dénaturée lorsque sa structure est affectée par des changements dans son environnement. Elle permet ainsi sa capacité à fonctionner.
Quels sont les facteurs de dénaturation
Dénaturation irréversible:
PH extrêmes
Augmentation de température
Dénaturation réversible:
Agents chaotropes
Détergeants
Agents réducteurs
Expliquer les pH extrêmes
- modification de l’état d’ionisation des chaînes latérales (entraine répulsion de certains aa et désorganisation de la structure)
- dislocation des liaisons hydrogènes
- désaliénation de Asn et Gln
Expliquer l’augmentation de température
Cause augmentation des É de vibration et de rotation ce qui détruit les interactions faibles entre les molécules + romp les liaisons disulfures
Que provoquent les agents chaotropes
Un afflux de mol d’eau à l’intérieur de la protéine, ce qui disloque les interactions hydrophobes
Les sels de guanidines et l’urée font parties de quel facteur de dénaturation
Les agents chaotropes
Le sodium dodécylsulfate fait partie de quel type d’agent dénaturant
Les détergenants
Que provoque les détergeants
Ce sont des chaînes hydrophobes qui envahissent le cœur hydrophobe de la protéine ce qui provoque sa dénaturation en créant des trous
Que provoquent les agents réducteurs
Réduisent (oxydent) les ponts disulfures
Le béta-mercaptyoéthanol dithiothréitol fait partie de quel type d’agent dénaturant
Fait partie des agents réducteurs
Qu’est ce qui caractérise une structure primaire
Peptide +liaison peptidique
Quelles sont les caractéristiques d’une structure secondaire
- FIBREUSE
- Interaction entre chaîne latérale proche
- fonction statique de structure
- insoluble dans l’eau
- répétition d’un motif simple
**liaison H
Quelles sont les caractéristiques d’une structure tertiaire
- GLOBULAIRE
- intéractions entre chaînes latérales proches
- fonction dynamique
- soluble dans l’eau
- présent dans le cytosol et fluide extracellulaire
**pont S, liaison H hydrophobe
Quelles sont les caractéristiques d’une structure quaternaire
Assemblage des protéines tertiaires entre elles
OLIGOMÉTRIQUE:
- possède plusieurs monomères
- stœchiométrie constante
- arrangement monomères symétriques
- intéraction hydrophobes + forces électrostatiques (forces faibles)
ALLOSTRÉRIQUE:
-activité modulé par fixation petites molécules
Par quoi est stabilisé l’hélice alpha
Par des liaisons hydrogènes
- entre les atomes de la liaison peptidique
- parallèle à l’axe de rotation
- à tous les 4 résidus
Les chaînes latérales des hélices alpha sont grosse, mais vers ou sont elles dirigés?
Vers l’extérieur pour diminuer l’encombrement stérique
Combien de résidus forme l’hélice alpha par tour
3,6 résidus
V ou F: l’hélice alpha possède un centre plein et contient de la CYSTÉINE, mais pas de PROLINE
VRAI
Donner un exemple d’hélice alpha
Kératine
Qui est une protéine fibreuse élastique (droite ou gauche)
Hélice alpha
Qui est une protéine fibreuse inextensible (parallèle ou anti-parallèle)
Feuillet bêta
V ou F: dans les feuillets bêta il y a des chaines peptidiques
VRAI et elles sont parallèle et dans le même plan
Les résidus des feuillets bêta sont
Perpendiculaire au plan du feuillet et petits
Par quoi sont stabilisé les feuillets bêta
Par des liaisons hydrogènes (appartenant aux C et N de la liaison peptidique)
V ou F: les feuillets bêta contiennent pas de PROLINE et de CYSTÉINE
VRAI
Nommer un exemple de feuillet bêta
Fibroïne (glycine/alanine)
Le tropocollagène est torsadé d’une manière particulière:
3 chaînes hélicoïdales (chacune torsadé vers la gauche) ensemble torsadées vers la droite
Le tropocollagène est surtout composé de GLYCINE et de PROLINE. Qu’est ce que ça entraine
Ça donne de la rigidité à l’hélice gauche
V ou F: le tropocollagène est composé de CYSTÉINE
FAUX
Au niveau du tropocollagène: combien de résidus sont formés par tour
3 résidus par tour (vitesse rotation +)
**présence de résidus modifiés chimiquement
Quel type de résidu modifié est formé par la lysye oxydase et intervient dans liaisons covalences intercaténaires
Résidus allysine
Quel type de résidu modifié intervient dans liaison H intercatinaires
Résidu hydroxyproline (modif de la proline)
Quel type de résidu modifié intervient dans liaisons covalences avec des sucres ce qui fortifie les liens entre les tropocollagènes
Résidus hydroxyglysine (modif de la lysine)
Qu’Est ce que la formation de Hyp et Hal nécessite
1) oxygène
2) alpha-cétoglutarate
3) acide ascorbique (vitamine C)
4) prolyl ou lysyl hydroxylase
Les liaisons intercaténaires se forment grâce aux
Hydroxyproline, allysine et hydroxylysine
Qu’est ce les R aromatiques absorbent
La lumière ultraviolette (280nm)
Au niveau des résidus aromatiques la densité optique est proportionnelles à quoi
La densité optique est proportionnelle à la concentration de la protéine en solution
Quels sont les aa possédant un R aromatiques
Le phénylalanine, la tyrosine et le tryptophan
Quel est le lien entre une Cystéine et une Cystine
L’oxydation des groupes SH de deux cystéines formes une cystine qui contient un pont disulfure
V ou F: les énantiomères sont opposable et superposables
FAUX: les énatiomères sont opposables, mais pas superposables
**les molécules ont donc des propriétés physiques et chimiques différentes
Quels sont les 2 aa qui ont 2 Carbone asymétriques
L’isoleucine et la thréonine
Qu’est ce qu’un holoprotéines
Seulement des aa
Qu’est ce qu’un hétéroprotéine
AA + autre mol fixée soit de façon labile, par attraction ionique ou par lien chimique
Nommer des exemples d’hétéroprotéine
Lipoprotéine, métalloprotéine, ribonucléoprotéines
V ou F: plus le nb d’aa différents augmente, plus le degré de divergence entre les protéines augmente
VRAI
V ou F: l’arbre phylogénétique des prots est antiparallèle à celui des organismes
Faux: il est parallèle
Les résidus invariants sont des résidus indispensables à quoi
À la fonction de la protéine et donc à la survie de l’organisme
V ou F: tous les organismes vivants ont une protéine ancêtre commune
VRAI
Qu’est ce qu’une chaperonne
C’est une enzyme qui participe au repliement des prots de grande taille
Quels sont les 2 rôles des chaperonnes
- empêchent le repliement prématuré
- peuvent accélérer le repliement
Qu’est ce qu’un cofacteur
C’est un composé chimique qui se lie à des prots et qui est nécessaire à l’activité physiologique de la protéine
V ou F: les holoprotéines agissent avec un cofacteur
FAUX: les holoprotéines agissent SANS cofacteur
V ou F: les hétéroprotéines agissent AVEC un cofacteur
VRAI
Qu’est ce qu’un apoprotéine
Partie protéique de l’hétéroprotéine
Quelle est la nature de la liaison du cofacteur
Permante= groupement PROSTHÉTIQUE
Ou
Non-permante
Quelle est la structure de la myoglobine
Structure tertiaire
Qu’est ce qui constitue la myoglobine
8 hélices alpha + une cage hydrophobe contenant l’hème + 2 histidines
Qu’Est ce qu’un prion
Protéine structure tertiaire, hétéroprotéine avec cofacteur
Quelle est la différence entre la structure d’un prion normal (PrPc) et d’un prion pathogène (PrPsc)
Prion normal: 4 hélices alpha
Prion pathogène: 2 hélices alpha + 1 feuillet bêta
Quels aa absorbent l’UV
Phe, Tyr et Trp
** car se sont des cycles aromatiques (absorbent en raison de pi)
La courbe de l’absorbante est en fonction de quoi
La longueur d’onde
Tous les aa possèdent un carbone asymétrique sauf
GLYCINE
Quels sont les aa non polaires
ALA(alanine), VAL(valine), LEU(leucine), ILE(isoleucine), GLY(glycine), PRO(proline), MET(méthionine), PHE(phénylanine) , TRP(tryptophan)
Quels sont les aa non chargés
SER (sérine), THR (thréonine), ASN (asparagine), GLN(glutamine) , CYS(cystéine), TYR(tyrosine)
Quels sont les aa basique
LYS(lysine), ARG(arginine), HIS(histidine)
Quels sont les aa acides
ASP(acide aspartique), GLU(acide glutamique)
Quelles sont les trois formes ioniques
Forme aniconique (-1) Forme neutre (zwitterion =0) Forme catonique (+1)
Rôle principal myoglobine
Réserve O2 pour Le muscle quand il en a besoin
Rôle principal hémoglobine
Il fait partie des globules rouges et transporte O2
Nb d’hélice alpha dans myoglobine
8
Quelle est la structure de la myoglobine
Tertiaire
Que contient la cage hydrophobe de la myoglobine
- Fe
- Hème
- 2 His (dans cœur de la prots)
L’hémoglobine NE peut PAS fonctionner tant qu’elle n’a pas
Ses deux feuillets bêta + sa chaîne alpha
L’hémoglobine fixe et transporte combien de mol d’O2
4
Aa chargé négativement
Asparagine
Aa optiquement actif
Glycine (pas de carbone asymétrique)
Aa avec un atome de souffre
Cystéine
Aa avec le 2ème amine libre
Lysine
Acides aminés entraînant des gros changements de conf de la prots tertiaire
HISTIDINE (basique) + PHÉNYLANINE (hydrophobe)
Qu’est ce que ça signifie si la courbe de saturation de HB est à gauche
Augmentation de l’affinité, soit diminution 2,3 DPG
Qu’est ce que ça signifie si la courbe de saturation de HB est à droite
Diminution affinité, soit diminution PH (car cause diminution de l’affinité de l’O2
V ou F: le 2,3-DPG se lie à HB mais pas myoglobine
VRAI
Quel type d’HB est insensible à 2,3-DPG
HbF
Que signifie désoxyhémoglobine
Faible affinité O2
Au niveau de la traduction quel est le rôle respectif de EFTU, EFTS, EFTG
EFTU: fixe + hydrolyse GTP
EFTS: peut pas hydrolyser GTP,mais peut fixer
EFTG: fixe + hydrolyse GTP
L’encéphalopathie spongiformes cause quoi chez l’animal
- tremblement du mouton
- maladie vache folle
L’encéphalopathie spongiforme cause quoi chez l’homme
- maladie de kuru
- maladie de creutzfeldt-jakob
- maladie de Gershmann-strauler-scheinder
Qu’est ce qui active et inhibe la PFK 1
Active:
-F2-6bisP
-ADP
AMP
Inhibe:
- citrate
- ATP
Qu’est ce qui active et inhibe la pyruvate kinase
Active:
-F1-6P
Inhibe:
- ATP
- Acétyl-CoA
Qu’est ce qui cause une déficience du complexe de la pyruvate DH
- manque de thiamine (VB1) :BÉRI-BÉRI
- empoisonnement à l’arsenic
- la lewistite
- intoxication au mercure
Qu’est ce qui active et inhibe le complexe de la pyruvate DH
Active:
- pyruvate
- NAD+
- CoA-SH
Inhibe:
- Acétyl-CoA
- NADH
- CO2
Qu’est ce qui active et inhibe la régulation de l’isocitrate DH chez les mammifères
Active:
- ADP
- Ca
Inhibe:
- ATP
- NADP
Qu’est ce qui active et inhibe la régulation de l’alpha-cetoglutarate DH
Active: Ca
Inhibe:
- ATP
- Succinyl-CoA
- NADH
