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Biochimie Examen De Reprise > Première Partie > Flashcards

Première Partie Flashcards

1
Q

Qu’est ce qu’une titration

A

L’ajout d’une base forte dans un acide. La base capte tous les protons de l’acide

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Q

Quelle est la différence entre la titration d’un aa et d’un polypeptide

A

C’Est la même chose sauf que les polypeptides c’est avec des chaînes latérales

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Q

Vrai ou faux:il n’y a pas de migration dans le champ électrique au point isoélectrique

A

VRAI

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4
Q

V ou F: le pouvoir tampon est la zone ou il y a beaucoup de variations de pH et ou l’acide et la base sont en proportion inégales

A

FAUX: le pouvoir tampon est une zone ou il y a très peu de variation de pH et l’acide et la base sont en proportion presque égale

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5
Q

En regardant un aa en projection Fischer: qu’est ce que ça signifie si le groupement amine est à droite ou à gauche

A

À droite= configuration L

À gauche= configuration D

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6
Q

Quels sont les aa hydrophobes

A 
Glycine 
Méthionine 
Phénylalanine
Proline
Alanine
Thyrosine
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7
Q

Quels sont les aa hydrophiles

**présence d’O

A 
Lysine 
Glutamine 
Asparagine 
Glutamate 
Aspartate 
Serine 
Cystéine 
Arginine
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8
Q

Qu’est ce qu’un ion amphotère

A

À la fois + et -
aa libres
Migre dans champ électrique

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9
Q

Qu’est ce que la dénaturation d’une protéine

A

Une protéine est dénaturée lorsque sa structure est affectée par des changements dans son environnement. Elle permet ainsi sa capacité à fonctionner.

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10
Q

Quels sont les facteurs de dénaturation

A

Dénaturation irréversible:
PH extrêmes
Augmentation de température

Dénaturation réversible:
Agents chaotropes
Détergeants
Agents réducteurs

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11
Q

Expliquer les pH extrêmes

A
  • modification de l’état d’ionisation des chaînes latérales (entraine répulsion de certains aa et désorganisation de la structure)
  • dislocation des liaisons hydrogènes
  • désaliénation de Asn et Gln
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12
Q

Expliquer l’augmentation de température

A

Cause augmentation des É de vibration et de rotation ce qui détruit les interactions faibles entre les molécules + romp les liaisons disulfures

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13
Q

Que provoquent les agents chaotropes

A

Un afflux de mol d’eau à l’intérieur de la protéine, ce qui disloque les interactions hydrophobes

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14
Q

Les sels de guanidines et l’urée font parties de quel facteur de dénaturation

A

Les agents chaotropes

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15
Q

Le sodium dodécylsulfate fait partie de quel type d’agent dénaturant

A

Les détergenants

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16
Q

Que provoque les détergeants

A

Ce sont des chaînes hydrophobes qui envahissent le cœur hydrophobe de la protéine ce qui provoque sa dénaturation en créant des trous

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17
Q

Que provoquent les agents réducteurs

A

Réduisent (oxydent) les ponts disulfures

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18
Q

Le béta-mercaptyoéthanol dithiothréitol fait partie de quel type d’agent dénaturant

A

Fait partie des agents réducteurs

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19
Q

Qu’est ce qui caractérise une structure primaire

A

Peptide +liaison peptidique

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20
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une structure secondaire

A
  • FIBREUSE
  • Interaction entre chaîne latérale proche
  • fonction statique de structure
  • insoluble dans l’eau
  • répétition d’un motif simple

**liaison H

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21
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une structure tertiaire

A
  • GLOBULAIRE
  • intéractions entre chaînes latérales proches
  • fonction dynamique
  • soluble dans l’eau
  • présent dans le cytosol et fluide extracellulaire

**pont S, liaison H hydrophobe

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22
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une structure quaternaire

A

Assemblage des protéines tertiaires entre elles

OLIGOMÉTRIQUE:

  • possède plusieurs monomères
  • stœchiométrie constante
  • arrangement monomères symétriques
  • intéraction hydrophobes + forces électrostatiques (forces faibles)

ALLOSTRÉRIQUE:
-activité modulé par fixation petites molécules

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23
Q

Par quoi est stabilisé l’hélice alpha

A

Par des liaisons hydrogènes

  • entre les atomes de la liaison peptidique
  • parallèle à l’axe de rotation
  • à tous les 4 résidus
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24
Q

Les chaînes latérales des hélices alpha sont grosse, mais vers ou sont elles dirigés?

A

Vers l’extérieur pour diminuer l’encombrement stérique

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25
Q

Combien de résidus forme l’hélice alpha par tour

A

3,6 résidus

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26
Q

V ou F: l’hélice alpha possède un centre plein et contient de la CYSTÉINE, mais pas de PROLINE

A

VRAI

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27
Q

Donner un exemple d’hélice alpha

A

Kératine

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28
Q

Qui est une protéine fibreuse élastique (droite ou gauche)

A

Hélice alpha

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29
Q

Qui est une protéine fibreuse inextensible (parallèle ou anti-parallèle)

A

Feuillet bêta

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30
Q

V ou F: dans les feuillets bêta il y a des chaines peptidiques

A

VRAI et elles sont parallèle et dans le même plan

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31
Q

Les résidus des feuillets bêta sont

A

Perpendiculaire au plan du feuillet et petits

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32
Q

Par quoi sont stabilisé les feuillets bêta

A

Par des liaisons hydrogènes (appartenant aux C et N de la liaison peptidique)

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33
Q

V ou F: les feuillets bêta contiennent pas de PROLINE et de CYSTÉINE

A

VRAI

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34
Q

Nommer un exemple de feuillet bêta

A

Fibroïne (glycine/alanine)

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35
Q

Le tropocollagène est torsadé d’une manière particulière:

A

3 chaînes hélicoïdales (chacune torsadé vers la gauche) ensemble torsadées vers la droite

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36
Q

Le tropocollagène est surtout composé de GLYCINE et de PROLINE. Qu’est ce que ça entraine

A

Ça donne de la rigidité à l’hélice gauche

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37
Q

V ou F: le tropocollagène est composé de CYSTÉINE

A

FAUX

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38
Q

Au niveau du tropocollagène: combien de résidus sont formés par tour

A

3 résidus par tour (vitesse rotation +)

**présence de résidus modifiés chimiquement

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39
Q

Quel type de résidu modifié est formé par la lysye oxydase et intervient dans liaisons covalences intercaténaires

A

Résidus allysine

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40
Q

Quel type de résidu modifié intervient dans liaison H intercatinaires

A

Résidu hydroxyproline (modif de la proline)

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41
Q

Quel type de résidu modifié intervient dans liaisons covalences avec des sucres ce qui fortifie les liens entre les tropocollagènes

A

Résidus hydroxyglysine (modif de la lysine)

42
Q

Qu’Est ce que la formation de Hyp et Hal nécessite

A

1) oxygène
2) alpha-cétoglutarate
3) acide ascorbique (vitamine C)
4) prolyl ou lysyl hydroxylase

43
Q

Les liaisons intercaténaires se forment grâce aux

A

Hydroxyproline, allysine et hydroxylysine

44
Q

Qu’est ce les R aromatiques absorbent

A

La lumière ultraviolette (280nm)

45
Q

Au niveau des résidus aromatiques la densité optique est proportionnelles à quoi

A

La densité optique est proportionnelle à la concentration de la protéine en solution

46
Q

Quels sont les aa possédant un R aromatiques

A

Le phénylalanine, la tyrosine et le tryptophan

47
Q

Quel est le lien entre une Cystéine et une Cystine

A

L’oxydation des groupes SH de deux cystéines formes une cystine qui contient un pont disulfure

48
Q

V ou F: les énantiomères sont opposable et superposables

A

FAUX: les énatiomères sont opposables, mais pas superposables

**les molécules ont donc des propriétés physiques et chimiques différentes

49
Q

Quels sont les 2 aa qui ont 2 Carbone asymétriques

A

L’isoleucine et la thréonine

50
Q

Qu’est ce qu’un holoprotéines

A

Seulement des aa

51
Q

Qu’est ce qu’un hétéroprotéine

A

AA + autre mol fixée soit de façon labile, par attraction ionique ou par lien chimique

52
Q

Nommer des exemples d’hétéroprotéine

A

Lipoprotéine, métalloprotéine, ribonucléoprotéines

53
Q

V ou F: plus le nb d’aa différents augmente, plus le degré de divergence entre les protéines augmente

A

VRAI

54
Q

V ou F: l’arbre phylogénétique des prots est antiparallèle à celui des organismes

A

Faux: il est parallèle

55
Q

Les résidus invariants sont des résidus indispensables à quoi

A

À la fonction de la protéine et donc à la survie de l’organisme

56
Q

V ou F: tous les organismes vivants ont une protéine ancêtre commune

A

VRAI

57
Q

Qu’est ce qu’une chaperonne

A

C’est une enzyme qui participe au repliement des prots de grande taille

58
Q

Quels sont les 2 rôles des chaperonnes

A
  • empêchent le repliement prématuré

- peuvent accélérer le repliement

59
Q

Qu’est ce qu’un cofacteur

A

C’est un composé chimique qui se lie à des prots et qui est nécessaire à l’activité physiologique de la protéine

60
Q

V ou F: les holoprotéines agissent avec un cofacteur

A

FAUX: les holoprotéines agissent SANS cofacteur

61
Q

V ou F: les hétéroprotéines agissent AVEC un cofacteur

A

VRAI

62
Q

Qu’est ce qu’un apoprotéine

A

Partie protéique de l’hétéroprotéine

63
Q

Quelle est la nature de la liaison du cofacteur

A

Permante= groupement PROSTHÉTIQUE

Ou

Non-permante

64
Q

Quelle est la structure de la myoglobine

A

Structure tertiaire

65
Q

Qu’est ce qui constitue la myoglobine

A

8 hélices alpha + une cage hydrophobe contenant l’hème + 2 histidines

66
Q

Qu’Est ce qu’un prion

A

Protéine structure tertiaire, hétéroprotéine avec cofacteur

67
Q

Quelle est la différence entre la structure d’un prion normal (PrPc) et d’un prion pathogène (PrPsc)

A

Prion normal: 4 hélices alpha

Prion pathogène: 2 hélices alpha + 1 feuillet bêta

68
Q

Quels aa absorbent l’UV

A

Phe, Tyr et Trp

** car se sont des cycles aromatiques (absorbent en raison de pi)

69
Q

La courbe de l’absorbante est en fonction de quoi

A

La longueur d’onde

70
Q

Tous les aa possèdent un carbone asymétrique sauf

A

GLYCINE

71
Q

Quels sont les aa non polaires

A

ALA(alanine), VAL(valine), LEU(leucine), ILE(isoleucine), GLY(glycine), PRO(proline), MET(méthionine), PHE(phénylanine) , TRP(tryptophan)

72
Q

Quels sont les aa non chargés

A

SER (sérine), THR (thréonine), ASN (asparagine), GLN(glutamine) , CYS(cystéine), TYR(tyrosine)

73
Q

Quels sont les aa basique

A

LYS(lysine), ARG(arginine), HIS(histidine)

74
Q

Quels sont les aa acides

A

ASP(acide aspartique), GLU(acide glutamique)

75
Q

Quelles sont les trois formes ioniques

A 
Forme aniconique (-1)
Forme neutre (zwitterion =0)
Forme catonique (+1)
76
Q

Rôle principal myoglobine

A

Réserve O2 pour Le muscle quand il en a besoin

77
Q

Rôle principal hémoglobine

A

Il fait partie des globules rouges et transporte O2

78
Q

Nb d’hélice alpha dans myoglobine

A

8

79
Q

Quelle est la structure de la myoglobine

A

Tertiaire

80
Q

Que contient la cage hydrophobe de la myoglobine

A
  • Fe
  • Hème
  • 2 His (dans cœur de la prots)
81
Q

L’hémoglobine NE peut PAS fonctionner tant qu’elle n’a pas

A

Ses deux feuillets bêta + sa chaîne alpha

82
Q

L’hémoglobine fixe et transporte combien de mol d’O2

A

4

83
Q

Aa chargé négativement

A

Asparagine

84
Q

Aa optiquement actif

A

Glycine (pas de carbone asymétrique)

85
Q

Aa avec un atome de souffre

A

Cystéine

86
Q

Aa avec le 2ème amine libre

A

Lysine

87
Q

Acides aminés entraînant des gros changements de conf de la prots tertiaire

A

HISTIDINE (basique) + PHÉNYLANINE (hydrophobe)

88
Q

Qu’est ce que ça signifie si la courbe de saturation de HB est à gauche

A

Augmentation de l’affinité, soit diminution 2,3 DPG

89
Q

Qu’est ce que ça signifie si la courbe de saturation de HB est à droite

A

Diminution affinité, soit diminution PH (car cause diminution de l’affinité de l’O2

90
Q

V ou F: le 2,3-DPG se lie à HB mais pas myoglobine

A

VRAI

91
Q

Quel type d’HB est insensible à 2,3-DPG

A

HbF

92
Q

Que signifie désoxyhémoglobine

A

Faible affinité O2

93
Q

Au niveau de la traduction quel est le rôle respectif de EFTU, EFTS, EFTG

A

EFTU: fixe + hydrolyse GTP
EFTS: peut pas hydrolyser GTP,mais peut fixer
EFTG: fixe + hydrolyse GTP

94
Q

L’encéphalopathie spongiformes cause quoi chez l’animal

A
  • tremblement du mouton

- maladie vache folle

95
Q

L’encéphalopathie spongiforme cause quoi chez l’homme

A
  • maladie de kuru
  • maladie de creutzfeldt-jakob
  • maladie de Gershmann-strauler-scheinder
96
Q

Qu’est ce qui active et inhibe la PFK 1

A

Active:
-F2-6bisP
-ADP
AMP

Inhibe:

  • citrate
  • ATP
97
Q

Qu’est ce qui active et inhibe la pyruvate kinase

A

Active:
-F1-6P

Inhibe:

  • ATP
  • Acétyl-CoA
98
Q

Qu’est ce qui cause une déficience du complexe de la pyruvate DH

A
  • manque de thiamine (VB1) :BÉRI-BÉRI
  • empoisonnement à l’arsenic
  • la lewistite
  • intoxication au mercure
99
Q

Qu’est ce qui active et inhibe le complexe de la pyruvate DH

A

Active:

  • pyruvate
  • NAD+
  • CoA-SH

Inhibe:

  • Acétyl-CoA
  • NADH
  • CO2
100
Q

Qu’est ce qui active et inhibe la régulation de l’isocitrate DH chez les mammifères

A

Active:

  • ADP
  • Ca

Inhibe:

  • ATP
  • NADP
101
Q

Qu’est ce qui active et inhibe la régulation de l’alpha-cetoglutarate DH

A

Active: Ca

Inhibe:

  • ATP
  • Succinyl-CoA
  • NADH

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