enzymologie Flashcards
quel est le rôle d’un catalyseur
diminuer l’énergie d’activation
qu’est ce qu’un enzyme
un catalyseur efficace fabriqué par la cellule
quelles sont les propriétés des enzymes
- augmente fortement la vitesse de réaction
- spécificité pour un substrat
- spécificité de réaction
- ne produit pas de sous produit inutile (rendement 100%) ni de sous-produit toxique
2 enzymes de faible spécificité
trypsine et chymotrypsine
ex d’enzymes oxydo-réducatases
LDH, oxydase, peroxydase, pyruvate
ex d’enzymes transférases
ALT et AST
Ex d’enzymes hydrolases
trypsine et chymotrypsine
ex d’enzymes lyases
pyruvate décarboxylase
ex d’enzyme isomérase
alanine racémase
V ou F: la coenzyme est un atout à l’activité de l’enzyme
FAUX: la coenzyme est indispensable à l’activité de l’enzyme
V ou F: la coenzyme est localisé dans le centre actif de l’enzyme
VRAI
nommer différents types d’enzymes
protéine, ribonucléoprotéine, ARN, ADN
quelle partie de l’enzyme est responsable de l’activité catalytique (lieu ou se fixe le substrat)
le centre actif
quelles sont les vitamines liposolubles
ADEK
Quelle est la vitamine associée au coenzyme FAD
FLAVINE (VB2)
Quelle est la vitamine associée au coenzyme NAD+
acide nicotinique (Vpp)
Quelle est la vitamine associée au coenzyme A
acide pantothénique
Quelle est la vitamine associée au coenzyme tétrahydrofolate
ac folique
Quelle est la vitamine associée au coenzyme biocytine
biotine
entre la coenzyme FAD et la vitamine flavine quelle est l’atome ou groupes transférés?
atome d’hydrogène (H+)
entre la coenzyme NAD+ et la vitamine acide nicotinique (Vpp) quelle est l’atome ou groupes transférés?
ion hydrure
entre la coenzyme A et la vitamine acide pantothénique quelle est l’atome ou groupes transférés?
acyl
entre la coenzyme tétrahydrofolate et la vitamine ac folique quelle est l’atome ou groupes transférés?
grp monocarbonés sauf CO2
entre la coenzyme biocytine et la vitamine biotine quelle est l’atome ou groupes transférés?
CO2
que cause une déficience en acide nicotinique
ça cause le pellagre soit :
- maladie de la peau (érythèmesss)
- troubles digestifs
- troubles mentaux
le pyridoxal 5’ phosphate formé par la Vb6 cause quoi en cas de déficience
dermatite aux extrémités
la thiamine (Vb1) (transporteur de goup carbonés) cause quoi en cas de déficience
BÉRI-BÉRI (maladie réversible)
- faiblesse musculaire
- ataxie
- apathie (perte appétit)
- perte de poids
- diminution du rythme cardiaque (mort)
que cause une déficience de la CoA
- les rats noirs deviennent gris
- dermatite
- inflammation des muqueuses nasales
- hémorragie interne surtout des surrénales
que cause une déficience en acide folique
anémie par manque de maturation des GR
quelle vitamine cause de l’anémie pernicieuse en cas de déficience
VB12
quelle type d’enzyme est située en tête des voies métaboliques
enzymes allostériques
quels sont les deux sites distincts des enzymes allostériques
- site catalytique
- site modulateur
dans la majorité des cas, quelle est la structure d’une enzyme allostérique
structure quaternaire
qu’est ce qu’un hétéroenzyme
différentes enzymes qui catalysent la même Rx, mais dans des conditions différentes de pH et de temp
qu’Est ce qu’une isoenzyme
différentes enzymes qui catalysent la même Rx dans des conditions +/- identiques
quelles sont les avantages et les inconvénients d’un complexe plurienzymatique + nommer un exemple
avantages: augmente efficacité enzymatique
désavantages: le produit intermédiaire ne peut quitter le complexe pour une autre voie métabolique
Ex: la pyruvate déshydrogénase
