enzymologie Flashcards

1
Q

quel est le rôle d’un catalyseur

A

diminuer l’énergie d’activation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

qu’est ce qu’un enzyme

A

un catalyseur efficace fabriqué par la cellule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

quelles sont les propriétés des enzymes

A
  • augmente fortement la vitesse de réaction
  • spécificité pour un substrat
  • spécificité de réaction
  • ne produit pas de sous produit inutile (rendement 100%) ni de sous-produit toxique
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

2 enzymes de faible spécificité

A

trypsine et chymotrypsine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

ex d’enzymes oxydo-réducatases

A

LDH, oxydase, peroxydase, pyruvate

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

ex d’enzymes transférases

A

ALT et AST

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Ex d’enzymes hydrolases

A

trypsine et chymotrypsine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

ex d’enzymes lyases

A

pyruvate décarboxylase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

ex d’enzyme isomérase

A

alanine racémase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

V ou F: la coenzyme est un atout à l’activité de l’enzyme

A

FAUX: la coenzyme est indispensable à l’activité de l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

V ou F: la coenzyme est localisé dans le centre actif de l’enzyme

A

VRAI

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

nommer différents types d’enzymes

A

protéine, ribonucléoprotéine, ARN, ADN

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

quelle partie de l’enzyme est responsable de l’activité catalytique (lieu ou se fixe le substrat)

A

le centre actif

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

quelles sont les vitamines liposolubles

A

ADEK

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quelle est la vitamine associée au coenzyme FAD

A

FLAVINE (VB2)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quelle est la vitamine associée au coenzyme NAD+

A

acide nicotinique (Vpp)

17
Q

Quelle est la vitamine associée au coenzyme A

A

acide pantothénique

18
Q

Quelle est la vitamine associée au coenzyme tétrahydrofolate

A

ac folique

19
Q

Quelle est la vitamine associée au coenzyme biocytine

A

biotine

20
Q

entre la coenzyme FAD et la vitamine flavine quelle est l’atome ou groupes transférés?

A

atome d’hydrogène (H+)

21
Q

entre la coenzyme NAD+ et la vitamine acide nicotinique (Vpp) quelle est l’atome ou groupes transférés?

A

ion hydrure

22
Q

entre la coenzyme A et la vitamine acide pantothénique quelle est l’atome ou groupes transférés?

A

acyl

23
Q

entre la coenzyme tétrahydrofolate et la vitamine ac folique quelle est l’atome ou groupes transférés?

A

grp monocarbonés sauf CO2

24
Q

entre la coenzyme biocytine et la vitamine biotine quelle est l’atome ou groupes transférés?

A

CO2

25
Q

que cause une déficience en acide nicotinique

A

ça cause le pellagre soit :

  • maladie de la peau (érythèmesss)
  • troubles digestifs
  • troubles mentaux
26
Q

le pyridoxal 5’ phosphate formé par la Vb6 cause quoi en cas de déficience

A

dermatite aux extrémités

27
Q

la thiamine (Vb1) (transporteur de goup carbonés) cause quoi en cas de déficience

A

BÉRI-BÉRI (maladie réversible)

  • faiblesse musculaire
  • ataxie
  • apathie (perte appétit)
  • perte de poids
  • diminution du rythme cardiaque (mort)
28
Q

que cause une déficience de la CoA

A
  • les rats noirs deviennent gris
  • dermatite
  • inflammation des muqueuses nasales
  • hémorragie interne surtout des surrénales
29
Q

que cause une déficience en acide folique

A

anémie par manque de maturation des GR

30
Q

quelle vitamine cause de l’anémie pernicieuse en cas de déficience

A

VB12

31
Q

quelle type d’enzyme est située en tête des voies métaboliques

A

enzymes allostériques

32
Q

quels sont les deux sites distincts des enzymes allostériques

A
  • site catalytique

- site modulateur

33
Q

dans la majorité des cas, quelle est la structure d’une enzyme allostérique

A

structure quaternaire

34
Q

qu’est ce qu’un hétéroenzyme

A

différentes enzymes qui catalysent la même Rx, mais dans des conditions différentes de pH et de temp

35
Q

qu’Est ce qu’une isoenzyme

A

différentes enzymes qui catalysent la même Rx dans des conditions +/- identiques

36
Q

quelles sont les avantages et les inconvénients d’un complexe plurienzymatique + nommer un exemple

A

avantages: augmente efficacité enzymatique
désavantages: le produit intermédiaire ne peut quitter le complexe pour une autre voie métabolique

Ex: la pyruvate déshydrogénase