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Génétique > Premier examen > Flashcards

Premier examen Flashcards

1
Q

Présence de traduction cotranscriptionnelle

A

Procaryotes

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Q

Présence d’opérons

A

Procaryotes

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Q

Présence d’épissage

A

Eucaryotes

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4
Q

La transcription d’un opéron donne

A

ARNm polycistronique

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5
Q

Transcriptome

A

ARN exprimé à partir de l’ADN (75% du génome)

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6
Q

Rôle du promoteur de gène

A

Indique à la ARN polymérase de s’arrêter et de commencer à transcrire (initiation de la transcription)

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7
Q

4 sous-unités de l’ARN polymérase bactérienne

A

Alpha (se lie au promoteur), Bêta (se lie au nucléotide), Bêta’ (se lie à l’amorce) et sigma (initiation)

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8
Q

La sous-unité dans l’ARN polymérase bactérienne qui varie le plus et permet d’assurer la spécificité dans le choix des site de transcription.

A

Sigma

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9
Q

Rôles des 3 types d’ARN polymérase eucaryotes

A

I : transcrit les ARNr (dans le nucléole), II : transcrit les ARNm (nucléoplasme), III : transcrit les petits ARN (ARNt et autres)(nucléoplasme)

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10
Q

Principales composantes du complexe Pol II-ADN-ARN

A
  • Attache (piège l’ADN dans le sillon)
  • Entonnoir (Entrée des NTPs)
  • Ion catalytique Mg2+
  • Gouvernail (Dissociation ARN-ADN et association ADN-ADN)
  • Pont (bouge à l’ajout des nt)
  • Mur (Dirige ADN et ARN à l’extérieur du site actif)
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11
Q

Indique la terminaison transcriptionnelle chez les bactéries (terminateur)

A

Séquence palindromique qui forme une structure tige-boucle

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12
Q

Quelle est l’utilité du facteur Rho chez les bactéries?

A

Reconnaît le site de liaison, puis migre vers la polymérase (5’ vers 3’) pour décrocher l’ARN et la polymérase de la bulle transcriptionnelle.

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13
Q

Les différents partie de l’opéron lactose

A
  • Gène Lac I (I) : encode la protéine répresseur de la transcription de l’opéron
  • Promoteur (P) : séquence où l’ARN polymérase se lie
  • Opérateur (O) : Séquence reconnut par le répresseur
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14
Q

Impact du glucose sur l’opéron lactose

A

Quand le glucose est haut, l’AMPc est moins élevée. Quand il est bas, la grande quantité d’AMPc se lie à la protéine CAP qui se se lie à la polymérase et augmente la transcription.

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15
Q

Spécificités de l’opéron arabinose

A
  • Le répresseur AraC exprimé par la séquence araC change de conformation avec la liaison de l’arabinose et le gène est exprimé
  • présence de 2 opérateurs sur l’opéron
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16
Q

Dans cet opéron, l’opérateur et le promoteur sont superposés. La polymérase est repoussée par le dimère répresseur lié au tryptophane.

A

L’opéron trp (tryptophane)

17
Q

Ce qui se passe si le ribosome intègre rapidement le tryptophane dans l’opéron trp

A

La transcription est bloquée, l’ARNm adopte une conformation tige-boucle 3-4 terminateur

18
Q

Ce qui se passe si le ribosome n’intègre pas de tryptophane dans l’opéron trp

A

Le ribosome ne peut pas continuer la traduction comme le tryptophane n’est pas disponible donc il reste bloqué et l’ARNm adopte une conformation tige boucle 2-3 anti-terminateur qui permet la transcription.

19
Q

Comment se compose la coiffe de l’extrémité 5’ des ARNm?

A

Le 7-méthyl guanosine est ajouté via le pont 5’-5’ triphosphate avec la guanylyl transferase. On obtient 7 G un à la suite de l’Autre

20
Q

Fonctions de la coiffe et de la queue poly-A des ARNm

A
  • Protège l’ARNm de la dégradation par les exonucléases 5’ vers 3’ (ou 3’ vers 5’) (maintien de la stabilité)
  • Aide au transport des ARNm à l’extérieur du noyau
  • Aide à la reconnaissance des ARNm par les protéines
21
Q

Maturation des ARNm

A
  • Coiffe 5’
  • Polyadénylation 3’
  • Épissage
22
Q

Réactions pour la polyadénylation 3’

A
  • Clivage de la région 3’ variable (10-35 nt)
  • Synthèse de la chaîne poly-A par la poly-A polymérase (PAP)
23
Q

Mécanisme moléculaire de l’épissage

A
  1. Première transestérification qui libère l’exon 1 en 5’
  2. Deuxième transestérification qui fait avec l’exon 1 qui se colle à l’exon 2 pour éjecter l’intron
24
Q

Le splicéosome

A
  • permet l’épissage dans un processus complexe
  • 2 ions Mg2+ coordonnés par une métalloenzyme
25
Q

Gène qui présente un cas d’épissage alternatif où un seul exon est exprimé dans chaque région

A

Gène DSCAM chez la drosophile

26
Q

2 manières d’avoir des ARN circulaires

A
  • Back-splicing où l’extrémité 5’ reconnaît la 3’ et forme un CircRNA qui est très stable contre les exonucléases
  • Lariats introniques (introns rejetés) qui peuvent être stable
27
Q

À quoi sert le domaine C-terminal (extended CTD) de RPB1

A

Plateforme pour le recrutement de protéines qui vont agir sur la maturation grâce à la phosphorylation de résidus par des kinases

28
Q

Avantages de déplacer l’ARNm dans la cellule selon ses séquences plutôt que la protéines déjà traduites

A
  • Économie d’énergie
  • Évite les erreurs de localisation
  • Assemblages co-traductionnels
  • Expression modulée par l’environnement
29
Q

Les pré-ARNr sont flanqués de séquences qui permettent…

A

La formation de tiges boucles qui sont ensuite clivées dans la partie double brin par l’ARNase III

30
Q

Utilité des snoARNs

A
  • Dérivent des introns des ARNm
  • Guide la maturation en faisant des modifications sur les pré-ARNr
31
Q

Enzyme qui permet la coupure du coté 5’ pour la maturation des ARNt

A

L’ARNase P

32
Q

Séquence ajoutée à l’extrémité 3’ des ARNt lors de leur maturation

A

CCA par la tRNA nucléotdidyl transférase

33
Q

Définition de l’interférence par ARN

A

Processus par lequel de petites molécules
d’ARN , de source exogène ou endogène, peuvent moduler l’expression génique,
typiquement en causant la dégradation ou l’inhibition d’un long ARN complémentaire

34
Q

Le mécanisme des ARN interférents

A

Le complexe siRNA-RISC s’associe à l’ARNm pour le cliver avec l’activité endonucléase de RISC donnée par la protéine argonaute

35
Q

Mécanismes des miARNs

A
  • Appariement imparfait: miARN
    inhibe la traduction de l’ARNm en
    protéine.
  • Appariement parfait: miARN
    induit dégradation de l’ARNm
    cible

Génétique (3 decks)

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