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Biochimie médicale > PP 1 > Flashcards

PP 1 Flashcards

1
Q

Réactions biochimiques nécessitent différents éléments? (4)

A

Groupements fonctionnels particuliers
Cofacteurs
Énergie
Enzyme (catalyse)

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Q

Combien de liaison peut faire carbone

A

4

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Q

Alcane ou alcène peut faire réaction?

A

Alcène

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Q

décrire l’électronégativité de PONS

A

Électronégatif à pH neutre

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5
Q

acide carboxyle faible ou forte

A

Faible

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Q

Nommez 1 groupe contenant de l’azote

A

Amine

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6
Q

Nommez les groupements contenant de l’oxygène

A

Alcool
Aldéhyde
Cétone
Acide carboxyle
Acide acétique
Ester

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Q

Nommez groupement fonctionnel qui peut modifier temporairement les protéines et produire de l’énergie

A

Phosphate

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7
Q

Nommez groupe fonctionnel qui est impliquer dans oxydoréduction

A

Thiol

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8
Q

En transférant un phosphate on modifie quoi de la molécule?

A

Fonction de la molécule

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8
Q

Nommez un groupe fonctionnel qui contient un soufre

A

Thiol

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8
Q

nommez groupe fonctionnel à la base de la signalisation cellulaire

A

Phosphate

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9
Q

Nommez acide aminé qui possède un soufre

A

Cystéine

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9
Q

Ce sont les _____________ qui servent à produire l’énergie cellulaire dans la mitochondrie

A

Squelettes

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10
Q

que cause la présence de stéréoisomères?

A

Présence de carbones avec 4 groupements fonctionnels différents

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10
Q

Eau est un solvant?

A

polaire

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11
Q

Comment sont les acides physiologiques?

A

Acides faibles

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12
Q

Capacité à attirer le doublet d’électrons partagés lors de la formation d’une liaison chimique avec un autre atome

A

Électronégativité

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13
Q

Élément le plus électronégatif des composantes standard des molécules

A

Oxygène

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14
Q

que permet les dipôles?

A

Permet d’organiser les molécules dans les cellules

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15
Q

Eau forme ________ autour des molécules hydrophobes donc régions hydrophes se collent loin de l’eau

A

Lien hydrogène

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15
Q

Comment groupement phosphate est ajouté sur l’ATP? 2

A
  • Phosporylation au niveau du substrat
  • Phosporylation oxydative
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16
Q

Oxygène attire les électrons donc

A

Oxydant

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16
Q

Une réaction chimique doit normalement libérer de l’énergie donc avoir un delta G?

A

G négatif

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16
Q

Pour libérer de l’énergie lors de la séparation des macromolécules on brise quelle liaison?

A

Liaison carbone-carbone

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16
Q

Lors de la condensation des protéines, OH est remplacé par quoi?

A

Amine

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17
Q

Molécule qui recoit les électrons

A

Oxydant

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17
Q

Si delta G positif ca veut dire quoi?

A

Pas favorable
Produits plus énergétique que les substrats

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18
Q

NAD+ : Prend ____ électrons, ____ H+

A

2 électrons
1 H+

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18
Q

Substance oxydée _____ des H+

A

perd

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18
Q

NAD+ = Molécule ____

A

oxydante

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18
Q

Cofacteur qui s’associe de façon réversible avec les enzymes impliquées dans la réaction d’oxydoréduction

A

NAD+

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19
Q

FADHH = molécule ______

A

Molécule réduite

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19
Q

____ protons associés au FAD

A

2

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20
Q

Cofacteur associé de façon stable avec son enzyme

A

FAD

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21
Q

Les réactions proches de l’équilibre sont?

A

Réversible

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22
Q

L’équilibre de réaction dépend de?

A

Keq

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23
Q

Est-ce que toutes les réactions biochimiques sont catalysées par des enzymes?

A

oui

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23
Q

Si Keq positif =

A

Produits favorisés

23
Q

La direction (équilibre) des réactions chimiques dépend de quoi? 3

A

Variation énergie libre (delta G)
Concentration substrats et produits
Température

24
Q

Si Keq négatif =

A

Substrats favorisés

24
Q

Est-ce qu’une réaction peut être vraiment lente même si elle est favorisé?

A

Oui

24
Q

Le sens de la réaction va dépendre de quoi dans une réaction réversible?

A

Concentration des substrats et des produits

24
Q

vitesse des réactions chimiques dépend de? 3

A
  • Énergie d’activation
  • Température
  • Concentration substrat
24
Q

Nommez 3 Rx qui ciblent les enzymes.

A

Inhibiteurs de l’angiotensine 2
Advil
PenVK

25
Q

Rôle ligase?

A

Catalysent la liasion de 2 molécules

25
Q

Définir les enzymes 4

A

Diminue énergie d’activation
Pas modifiés de façon permanente
Spécifiques à 1 ou plusieurs substrats
Peuvent être régulés

25
Q

quelles sont les 6 grandes classes d’enzymes?

A
  1. Oxydoréductase
  2. Transférase
  3. Hydrolase
  4. Lyase
  5. Isomérase
  6. Ligase
26
Q

À quoi sert les lyase?

A

Ajoute un groupe sur liaison double

26
Q

Rôle isomérase?

A

Enzyme qui réarrangeant les groupements d’une molécule

27
Q

4 manières que les enzymes diminuent l’énergie d’activation

A
  1. Augmentation concentration substrats
  2. Contrôle de l’environnement des substrats
  3. Stabilisation de l’état de transition
  4. Peut faire modification transitoire de l’enzyme
27
Q

Nommez 3 AA qui peuvent être phosphorylées pour modifier leur structure.

A

Sérine
Thréonine
Tyrosine

28
Q

Nommez 2 choses qui influence le site actif

A

pH
Température

29
Q

3 façons liaison entre enzyme et substrat peut être modifié

A
  1. Modification site actif
  2. Association avec autre molécule qui change la conformation du site actif
  3. Modification d’un autre endroit de la protéine qui change la conformation du site actif
29
Q

que contiennent les sites actifs qui sont nécessaires pour la catalyse

A

Résidus AA

30
Q

Les résidus AA permettent quoi au niveau du substrat et du site actif?

A

AA permet liaison avec substrat

31
Q

définir l’inhibition dans ce cas : destruction de l’activité enzymatique

A

inhibition irréversible

31
Q

Modification qui se produit hors du site actif pour modifier la forme du site actif pour modifier éventuellement sa fonction

A

Régulation allostérique

31
Q

Véritable mesure de l’affinité

A

Kd (constante de dissociation)

31
Q

terme : catalysent même réactions avec les mêmes substrats

A

isozymes

31
Q

quelle est la constante pour : concentration de substrat à Vmax/2

A

Km (constante de Michaelis)

31
Q

Est-ce que chaque isoformes d’enzymes peut avoir une affinité différente pour son substrat

A

oui

32
Q

Km est proportionnelle à quoi?

A

Affinité de l’enzyme pour son substrat

32
Q

comment mesurer vitesse maximale d’une enzyme?

A

utilise différentes concentrations de substrat pour définir Vi à chaque concentration

33
Q

décrire affinité si Km est grand

A

peu d’affinité

33
Q

décrire affinité si Km est petit

A

Grande affinité

33
Q

décrire inhibition non-compétitive 4

A

Inhibiteur ne se lie pas au même site que le ligand
Inhibiteur avec structure distincte
Inhibiteur diminue Vmax
Réversible ou irréversible

34
Q

décrire inhibition compétitive 3

A

Compétitionne avec ligand pour site actif
Dépend de l’affinité du substrat et de l’inhibiteur pour le site actif
variation du Km

34
Q

de quelle façon l’inhibiteur irréversible modifie l’enzyme?

A

Façon covalente

34
Q

vrai ou faux, inhibition irréversible : l’effet ne peut pas être renversé en enlevant l’inhibiteur

A

Vrai

35
Q

nommez l’inhibiteur irréversible des caspases qui se lie à la cystéine

A

z-VAD-fmk

36
Q

Nommez les 4 étapes du développement de médicaments

A
  1. Études
  2. Développement de molécules bioactives
  3. Pharmacologie préclinique
  4. Pharmacologie clinique
37
Q

est-ce que les enzymes peuvent être modifié temporairement?

A

oui

38
Q

est-ce que les produits d’une voie peuvent aussi inhiber les étapes précédentes de la voie pour éviter un débordement?

A

oui

38
Q

comment on peut moduler une voie métabolique?

A

Modulant concentration des substrats (généralement proche de Km)

39
Q

nommez un mécanisme important pour la régulation des voies métaboliques?

A

régulation des enzymes

40
Q

nommez 4 manières la modulation d’une enzyme

A
  1. changement au niveau de son expression
  2. régulation allostérique
  3. modification post-traductionnelle
  4. interaction avec protéine activatrice ou inhibitrice
41
Q

nommez ce qui fait la régulation de l’expression des enzymes?

A

hormones

42
Q

définir régulation allostérique 5

A

non-covalente
modifie activité de l’enzyme
où site distinct et sélectif du site catalytique
stimule ou inhibe enzyme
modifie Km et Vmax

43
Q

à quoi sert régulation allostérique?

A

permet de maintenir des niveaux appropirés des métabolites produits par la voie

44
Q

modifications covalentes d’une enzyme pour les protéolyse?

A

Irréversible

45
Q

pour quel enzyme les modifications covalentes sont utiles quand elles sont irréversibles?

A

protéase

46
Q

comment fonctionne les modifications covalentes réversibles

A

fonctionne en changeant la charge et/ou l’encombrement stérique

47
Q

nommez 4 types de modifications covalentes réversibles

A

phosphorylation
acétylation
ubiquitination
acylation

47
Q

par quoi est catalysé la phosphorylation?

A

kinase

48
Q

comment le phosphate est enlevé

A

par phosphatase

48
Q

/est-ce que la phosphorylation peut être inhibitrice et activatrice?

A

oui

48
Q

quelles sont normalement les enzymes régulées?

A

enzymes des étapes limitantes

49
Q

comment peut être régulé une enzyme?

A

modulateurs allostériques
sites de phosphorylation activateur ou inhibiteur
régulation par kinase et phosphatase

49
Q

nommez les 3 intermédiaires de réactions fournit par le cycle de krebs qui servent à la méthylation.

A

a-cétoglutarate
succinate
fumarate

49
Q

Nommez type d’intermédiaire fournit par cycle de krebs qui sert à synthèse des lipides et acétylation?

A

Acétyl-CoA

50
Q

où se produit néoglucogénèse?

A

foie
cerveau

51
Q

définir l’effet Warburg

A

cellules cancéreuses utilisent surtout la glycolyse anaérobique (lactate)

52
Q

quelle est la voie pour la prolifération des cellules?

A

glycolyse anaérobique

53
Q

quelle est la voie pour les cellules différentiés?

A

phosphorylation oxydative

54
Q

est-ce que le lactate inhibe l’inflammation?

A

oui

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