PP 1 Flashcards
1
Q
Réactions biochimiques nécessitent différents éléments? (4)
A
Groupements fonctionnels particuliers
Cofacteurs
Énergie
Enzyme (catalyse)
2
Q
Combien de liaison peut faire carbone
A
4
3
Q
Alcane ou alcène peut faire réaction?
A
Alcène
4
Q
décrire l’électronégativité de PONS
A
Électronégatif à pH neutre
5
Q
acide carboxyle faible ou forte
A
Faible
5
Q
Nommez 1 groupe contenant de l’azote
A
Amine
6
Q
Nommez les groupements contenant de l’oxygène
A
Alcool
Aldéhyde
Cétone
Acide carboxyle
Acide acétique
Ester
6
Q
Nommez groupement fonctionnel qui peut modifier temporairement les protéines et produire de l’énergie
A
Phosphate
7
Q
Nommez groupe fonctionnel qui est impliquer dans oxydoréduction
A
Thiol
8
Q
En transférant un phosphate on modifie quoi de la molécule?
A
Fonction de la molécule
8
Q
Nommez un groupe fonctionnel qui contient un soufre
A
Thiol
8
Q
nommez groupe fonctionnel à la base de la signalisation cellulaire
A
Phosphate
9
Q
Nommez acide aminé qui possède un soufre
A
Cystéine
9
Q
Ce sont les _____________ qui servent à produire l’énergie cellulaire dans la mitochondrie
A
Squelettes
10
Q
que cause la présence de stéréoisomères?
A
Présence de carbones avec 4 groupements fonctionnels différents
10
Q
Eau est un solvant?
A
polaire
11
Q
Comment sont les acides physiologiques?
A
Acides faibles
12
Q
Capacité à attirer le doublet d’électrons partagés lors de la formation d’une liaison chimique avec un autre atome
A
Électronégativité
13
Q
Élément le plus électronégatif des composantes standard des molécules
A
Oxygène
14
Q
que permet les dipôles?
A
Permet d’organiser les molécules dans les cellules
15
Q
Eau forme ________ autour des molécules hydrophobes donc régions hydrophes se collent loin de l’eau
A
Lien hydrogène
15
Q
Comment groupement phosphate est ajouté sur l’ATP? 2
A
- Phosporylation au niveau du substrat
- Phosporylation oxydative
16
Q
Oxygène attire les électrons donc
A
Oxydant
16
Q
Une réaction chimique doit normalement libérer de l’énergie donc avoir un delta G?
A
G négatif
16
Pour libérer de l'énergie lors de la séparation des macromolécules on brise quelle liaison?
Liaison carbone-carbone
16
Lors de la condensation des protéines, OH est remplacé par quoi?
Amine
17
Molécule qui recoit les électrons
Oxydant
17
Si delta G positif ca veut dire quoi?
Pas favorable
Produits plus énergétique que les substrats
18
NAD+ : Prend ____ électrons, ____ H+
2 électrons
1 H+
18
Substance oxydée _____ des H+
perd
18
NAD+ = Molécule ____
oxydante
18
Cofacteur qui s'associe de façon réversible avec les enzymes impliquées dans la réaction d'oxydoréduction
NAD+
19
FADHH = molécule ______
Molécule réduite
19
____ protons associés au FAD
2
20
Cofacteur associé de façon stable avec son enzyme
FAD
21
Les réactions proches de l'équilibre sont?
Réversible
22
L'équilibre de réaction dépend de?
Keq
23
Est-ce que toutes les réactions biochimiques sont catalysées par des enzymes?
oui
23
Si Keq positif =
Produits favorisés
23
La direction (équilibre) des réactions chimiques dépend de quoi? 3
Variation énergie libre (delta G)
Concentration substrats et produits
Température
24
Si Keq négatif =
Substrats favorisés
24
Est-ce qu'une réaction peut être vraiment lente même si elle est favorisé?
Oui
24
Le sens de la réaction va dépendre de quoi dans une réaction réversible?
Concentration des substrats et des produits
24
vitesse des réactions chimiques dépend de? 3
- Énergie d'activation
- Température
- Concentration substrat
24
Nommez 3 Rx qui ciblent les enzymes.
Inhibiteurs de l'angiotensine 2
Advil
PenVK
25
Rôle ligase?
Catalysent la liasion de 2 molécules
25
Définir les enzymes 4
Diminue énergie d'activation
Pas modifiés de façon permanente
Spécifiques à 1 ou plusieurs substrats
Peuvent être régulés
25
quelles sont les 6 grandes classes d'enzymes?
1. Oxydoréductase
2. Transférase
3. Hydrolase
4. Lyase
5. Isomérase
6. Ligase
26
À quoi sert les lyase?
Ajoute un groupe sur liaison double
26
Rôle isomérase?
Enzyme qui réarrangeant les groupements d'une molécule
27
4 manières que les enzymes diminuent l'énergie d'activation
1. Augmentation concentration substrats
2. Contrôle de l'environnement des substrats
3. Stabilisation de l'état de transition
4. Peut faire modification transitoire de l'enzyme
27
Nommez 3 AA qui peuvent être phosphorylées pour modifier leur structure.
Sérine
Thréonine
Tyrosine
28
Nommez 2 choses qui influence le site actif
pH
Température
29
3 façons liaison entre enzyme et substrat peut être modifié
1. Modification site actif
2. Association avec autre molécule qui change la conformation du site actif
3. Modification d'un autre endroit de la protéine qui change la conformation du site actif
29
que contiennent les sites actifs qui sont nécessaires pour la catalyse
Résidus AA
30
Les résidus AA permettent quoi au niveau du substrat et du site actif?
AA permet liaison avec substrat
31
définir l'inhibition dans ce cas : destruction de l'activité enzymatique
inhibition irréversible
31
Modification qui se produit hors du site actif pour modifier la forme du site actif pour modifier éventuellement sa fonction
Régulation allostérique
31
Véritable mesure de l'affinité
Kd (constante de dissociation)
31
terme : catalysent même réactions avec les mêmes substrats
isozymes
31
quelle est la constante pour : concentration de substrat à Vmax/2
Km (constante de Michaelis)
31
Est-ce que chaque isoformes d'enzymes peut avoir une affinité différente pour son substrat
oui
32
Km est proportionnelle à quoi?
Affinité de l'enzyme pour son substrat
32
comment mesurer vitesse maximale d'une enzyme?
utilise différentes concentrations de substrat pour définir Vi à chaque concentration
33
décrire affinité si Km est grand
peu d'affinité
33
décrire affinité si Km est petit
Grande affinité
33
décrire inhibition non-compétitive 4
Inhibiteur ne se lie pas au même site que le ligand
Inhibiteur avec structure distincte
Inhibiteur diminue Vmax
Réversible ou irréversible
34
décrire inhibition compétitive 3
Compétitionne avec ligand pour site actif
Dépend de l'affinité du substrat et de l'inhibiteur pour le site actif
variation du Km
34
de quelle façon l'inhibiteur irréversible modifie l'enzyme?
Façon covalente
34
vrai ou faux, inhibition irréversible : l'effet ne peut pas être renversé en enlevant l'inhibiteur
Vrai
35
nommez l'inhibiteur irréversible des caspases qui se lie à la cystéine
z-VAD-fmk
36
Nommez les 4 étapes du développement de médicaments
1. Études
2. Développement de molécules bioactives
3. Pharmacologie préclinique
4. Pharmacologie clinique
37
est-ce que les enzymes peuvent être modifié temporairement?
oui
38
est-ce que les produits d'une voie peuvent aussi inhiber les étapes précédentes de la voie pour éviter un débordement?
oui
38
comment on peut moduler une voie métabolique?
Modulant concentration des substrats (généralement proche de Km)
39
nommez un mécanisme important pour la régulation des voies métaboliques?
régulation des enzymes
40
nommez 4 manières la modulation d'une enzyme
1. changement au niveau de son expression
2. régulation allostérique
3. modification post-traductionnelle
4. interaction avec protéine activatrice ou inhibitrice
41
nommez ce qui fait la régulation de l'expression des enzymes?
hormones
42
définir régulation allostérique 5
non-covalente
modifie activité de l'enzyme
où site distinct et sélectif du site catalytique
stimule ou inhibe enzyme
modifie Km et Vmax
43
à quoi sert régulation allostérique?
permet de maintenir des niveaux appropirés des métabolites produits par la voie
44
modifications covalentes d'une enzyme pour les protéolyse?
Irréversible
45
pour quel enzyme les modifications covalentes sont utiles quand elles sont irréversibles?
protéase
46
comment fonctionne les modifications covalentes réversibles
fonctionne en changeant la charge et/ou l'encombrement stérique
47
nommez 4 types de modifications covalentes réversibles
phosphorylation
acétylation
ubiquitination
acylation
47
par quoi est catalysé la phosphorylation?
kinase
48
comment le phosphate est enlevé
par phosphatase
48
/est-ce que la phosphorylation peut être inhibitrice et activatrice?
oui
48
quelles sont normalement les enzymes régulées?
enzymes des étapes limitantes
49
comment peut être régulé une enzyme?
modulateurs allostériques
sites de phosphorylation activateur ou inhibiteur
régulation par kinase et phosphatase
49
nommez les 3 intermédiaires de réactions fournit par le cycle de krebs qui servent à la méthylation.
a-cétoglutarate
succinate
fumarate
49
Nommez type d'intermédiaire fournit par cycle de krebs qui sert à synthèse des lipides et acétylation?
Acétyl-CoA
50
où se produit néoglucogénèse?
foie
cerveau
51
définir l'effet Warburg
cellules cancéreuses utilisent surtout la glycolyse anaérobique (lactate)
52
quelle est la voie pour la prolifération des cellules?
glycolyse anaérobique
53
quelle est la voie pour les cellules différentiés?
phosphorylation oxydative
54
est-ce que le lactate inhibe l'inflammation?
oui
