parcial 2 Flashcards

1
Q

funciones del REL

A

sintesis de hormonas esteroideas
desintoxiacion en el higado
secuestr y liberacion de Ca en musculo durante la contraccion

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2
Q

para que sirve la proteina fluorescente verde GFP junto el VSVG

A

revela el movimiento de proteinas dentro de una celula

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3
Q

microsomas

A

vesiculas membranosas derivadas del RE y globo que forman una coleccion heterogenea de vesiculas

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3
Q

secrecion constitutiva

A

materiales se transportan en vesículas secretoras desde sussitios de sintesis t se descragan en espacio extracelular

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4
Q

secrecion regulada

A

materiales se almacen y se descragan soolo en rspuesta a estimulo apopiado

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5
Q

RNA pequeños que se unen a mRNA e inhiben la tradiccion de estos mRNA de proteinas

A

siRNA o micro

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6
Q

de que organelo es continuo el RER

A

envoltura nuclear

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7
Q

funciones de RER

A

sintesis de proteinas, lipidos y la adicion de azucares

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8
Q

que proteinas se sintetizan en los ribosomas unidos a RER

A

proteinas secretoras, de membrana integral y proteinas que residen en los compartimeintos como RE, Golgi, lisosomas….

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9
Q

que tipo de proteinas se sintetizan en ribosomas no unidos al RE

A

proteinas destinadas al citosol, proteinas periferias, protienas que se transportan al nucleo, proteinas que se incorporan en peroxisomas, mitocondria

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10
Q

proceso en el que proteinas sintetizdas por ribosomas unidos se liberan en la luz del RER

A

translocacion cotraduccional

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11
Q

que determina la ubicacion en una celula donde se sintetiza una proteina

A

es determinado por la secuenciacion de aa en la porcion N terminal del polipeptidos

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12
Q

que es una señal de secuencia

A

es una secuencia en el extremo N que dirige al polipetido y ribosoma al RE

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13
Q

proceso de sintesis de proteinas secretoras, lisosomales y vacuolares

A

translocation transcional- proteinas sintetizadasse depsotna en Luz del RE mediante un ribosoma unido a la membran del RE

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14
Q

diferencia entre los ribosomas unidos al RE y los libres en el citosol

A

no hay diferencia, son iguales

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15
Q

paso uno de la sintesis de proteinas secretoras, lisosomales y vacuolares

A

SRP reconoce y se une a la secuencia de señal en el polipéptido y su ribosoma emergente

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16
Q

que es una SRP

A

particlao de reconocimiento de señal que contiene 6 polipeptidos y un RNA 7SL

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17
Q

que se detiene cuando se une el SRP a la secuencia de señal

A

se detiene momentariamente la sintesis adicional del polipeptido

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18
Q

paso 2 de la sintesis de proteinas secretotas, lisosomales y vacuolares

A

el complejo polipéptido-srp- ribosoma se une a la membrana atraves de una interaccion entre el SRP y el receptor SRP en la membrana del RER

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19
Q

paso 3 de la sintesis de proteinas secretotas, lisosomales y vacuolares

A

ya unido al receptor SRP, la SRP se libera y se asocia el ribosoma con un translocon en la membrana de RE

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20
Q

canal en la membrana de RE a tarves del cual el polipetido se mueve desde ribosoma a la luz

A

translocon

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21
Q

paso 4 de la sintesis de proteinas secretotas, lisosomales y vacuolares

A

tras la union del ribosoma al transposon, se reconoce la secuencia de señal y el polipetido se inserta en el canal y atraviesa a la luz del RE

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22
Q

que pasa con el polipetido cuando entra a la luz del RER

A

la señal peptidasa enscinde la secuencia de señal del polipetido y la oligosacariltransferasa agrega carbs.

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23
Q

proteinas que pliegan a los polipeptido que entraron al RE

A

chaperonas

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24
Q

funcion de la enzima PDI en el RER

A

formacion de enlaces disulfuro en polipetidos que mantiene estabilidad en proteinas

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24
Q

en que difiere la transloacion translacional de una proteina integral de membrana de una secretora

A

que la proteina integral de membrana contiene mas segmentos transmembrana hidrofobicos

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25
Q

de donde surgen las membranas

A

crecen como proteinas recién sintetizadas y los lipidos se insertan en mambranas ya existentes en el RE

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26
Q

agrega carbs a polipeptidos

A

oligosacariltransferasa

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26
Q

elimina la señal de secuenciacion o porcion N termianl

A

peptidasa señal

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27
Q

donde se segregan las proteinas recien sintetizadas

A

en la membrana del RE

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28
Q

grado de rotacion de la proteina al ingresar al translocacion

A

180º

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29
Q

las dos capas de fosfolipidos de una membrana

A

foliolos

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30
Q

en donde se establece la asimetria de las membranas plasmaticas

A

en el RE

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31
Q

en donde se lleva acobo la sintesis de lipidos como esfingomielina y glucolipidos y que los diferencia de otros lipidos

A

empieza en RE y termina en Golgi
la mayoria de los lipidos se sintetizan completamente en el RE

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32
Q

que sucede con la mayoria de proteinas producidas por ribsomoas unidos a la membrana

A

se convierten en glucoproteinas

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33
Q

enzima que añade azucares a una cadena de oligosacaridos

A

glucosiltransferasas

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33
Q

que funcion tienen los CH de los glucoproteinas

A

son sitios de union de otras moleculas, ayudana doblar y estabilizar

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34
Q

de que depende la dispocion de azucares en una cadena de oligosac de una glucoproteina

A

depende la localizacion espacial de enzimas en la linea de ensamblaje

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35
Q

paso 1 de la glucosilacion de proteinas

A

se añaden azucares a una molecula de dolicol fosfato

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36
Q

que moleculas se unen a uno dolicol fosfato y que pasa despues de que se unieron

A

se une manosa y NAG y se voltean para estar en la luz del RE y esto pasa varias veces

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37
Q

que pasa cunado un oligasacarido ya esta ensamblado en el RE

A

la oligosacariltransferasa transfiere desde el dolicol a asparginas en el polipetido

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38
Q

que efectos tiene una mutacion que condice a la ausencia de N glucosilacion de porteinas

A

muerte del emrbion antes de la implantacion

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39
Q

a que enfermedad lleva una interrupcion parcial de la glucosilacion

A

a enfermedades congenitas de glucosilacion

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40
Q

que paso sigue desoues de la union del oligosac a la glucoproteina

A

hay una modificacion en donde se le quita una dos de los tres residuos de glucosa

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40
Q

que enzima esta deficiente en la CDG1b

A

fosfomanosa isomerasa que convierte fructosa 6 fosftao en manosa 6 fosfato para su incorporacion de la glucosilacion

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41
Q

paso 1 del control de calidad de una glucoproteina

A

eliminacion de dos residuos de glucosa de la glucoproteina

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42
Q

paso 2 y 3 del control de calidad de una glucoproteina

A

glucoproteina se unen a chaperona clanexina y la glucosidasa II elimina la ultima glcuosa restante y libera la glucoproteina de la chaperona

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43
Q

para que sirve el control de calidad en la glucosilacion

A

para garantizar que una proteina mal plegada no avance y se arregle o se destruya

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43
Q

enzimas que eliminas glucosa de una glucoproteina en control de calidad

A

glucosidasa 1 y II

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44
Q

en donde se lleva acabo la destruccion de proteinas mal plegadas

A

por medio de un proceso de dislocacion en donde se transportan al citosol y se degradan por proteasas

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45
Q

que desencadena la acumulacion de proteinas mal plegadas en el RE

A

respuesta de proteina desplagada o UPR

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46
Q

que enzima reconoce una proteina mal plegada y la marca para darle otra oportunidad en el plegamiento durante el control de calidad

A

UGGT - agrega otra glucosa por si esta mal y se vuleve unir a la chaperona para volverse a plegar

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46
Q

porque es que hay unarespuesta de proteina desplegada

A

porque las proetinas mal plegadas se se generan a un ritmo mas rapido de lo que se pueden destruir y la acumulacion es letal para una celula

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47
Q

ejemplo de una enfermedad asociada a la degradacion asociada al RE o ERAD

A

FQ

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47
Q

funcion de una glucosiltransferasa

A

une azucares a la membrana del dolicol fosfato

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48
Q

funcion de la proteina Bip

A

funciona como chaperona para proteinas mal plegadas y dimeriza PERK

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49
Q

funcion de PERK en ERAD

A

fosforila a eIFa e inhibe la sintesis de proteinas y dsiminuye el flujo de proteinas regien sintetizadas en el RE para que las mal plegadas se destruyan

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50
Q

region en que vesiculas del RE se fusionan y hay tubulos interconectados entre RE y Glogo

A

ERGIC

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51
Q

portadores vesiculares tubulares que se forman en ERGIC

A

VTC

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52
Q

divicion del Golgo

A

cis (mas cerca al RE) medial y trans (salida)

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53
Q

funcion de la red cis golgi

A

distingue entre proteinas que se regresan al ER o pueden continuar a proxima estacion

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54
Q

funcion de la red trans del golgi

A

segregacion de proteinas en vesiuclas para su transporte a membranas o destino intracel

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55
Q

una sola sola de golf en las celulas de las pkantas

A

dictiosoma

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56
Q

ubiacion de la sialiltransferasa en golgi

A

cara trans
para glucosilacion

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57
Q

diferenic a de la glucosilacion en golgi y RE

A

los oligosac ensambladis en golgi son ligados a O terminal y en RE es en N terminak

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57
Q

modelo de movimiento de maduracion cisternal

A

que cada cisterna va madurando y se va moviendo de cis a trans

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58
Q

modelo de transporte vesicular

A

que la carga se transporta en vesiculas desde CGN y CGT

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59
Q

para que sirve la capa proetica de las vesiculas

A

como dispositivo mecabico que hace que la membrana se curve y forme una vesicula y es un mecanismo de seleccion

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59
Q

hacia donde se mueven las vesiculas cubiertas con COPII

A

desde el ER al ERGIC y golgi
movimienro hacia adelante

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60
Q

en que parte del golgi se encuentra manosidasa II

A

cara medial

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61
Q

como se llaman las proteinas que cubren a las vesiculas

A

COP 1 y II y clatrina

62
Q

hacia donde se mueven las vesiculas cubiertas con COPI

A

desde ERGIC y Golgi hacia RE
osea desde trans a cis

62
Q

que tipo de proteinas son seleccionadas por COPII

A

enzimas
proteinas de membrana implicadas en acoplamiento y fusion de vesiculas
proteinas de membrana que pueden unir carga soluble

63
Q

hacia donde se mueven las vesiculas cubiertas con clatrina

A

materiales desde red sis trans hacia endosomas o lisosomas

64
Q

mutacion en un receptor de carga que da trastorno hemorragico

A

ERGIC 53

64
Q

proteinas de membrana que pueden unir carga soluble COPII

A

Sar-1

65
Q

sindrome de displasia cranofacial

A

mutacion en gen de COPII

66
Q

funcion de Sar1

A

inicia la formacion de vesiculas COPII y regula el ensemblaje del recubrimiento vesicualr

67
Q

que moleculas hacen la curvatura de la membrana para la formacion de una vesicula

A

Sar-1 reculta a Sec23 y 24 para que se curve la membrana

68
Q

que molecula hace que se acumulen COP1 para que se forme la vesicula

A

Arf1

69
Q

que actua como señales de clasificacion para los lisosomas

A

residuos de manosa fosforilado

70
Q

quien reconoce a lisosomas que tiene una señak de manosa 6 fosfato

A

receptores de manosa 6 fosfato o MPR, que estan en la red trans de golgi

71
Q

desde donde y quien transporta a enzimas lisosomales

A

vesicula de catrina transporat desde red trans

72
Q

funcion de los adaptadores GGA

A

se unen a la cola de los receptores de manosa para la formacion de vesiculas de catrina

72
Q

en que consiste el sindrome de zellwegger

A

celulas renales tienen peroxisomas vacios ya que enzimas no pueden ser importadas a peroxisoma y permanecen en citosol

73
Q

en que consiste la enfermedade X-ALD

A

defecto en la proteina ABCD1 que transporta ac grasos de cadena larga al peroxisoma donde se metabolizan entonces se acumulan

74
Q

como se mueve una vesicula hacia su compartimento blanco

A

por medio de microtubulos

74
Q

como se anclan las vesiculas al compartimiento blanco

A

por medio de proteinas de anclaje firbosas o complejos

75
Q

proteinas clave que participan en el acomplamiento de vesicula en lugar blanco

A

proteinas SNARE

75
Q

proteinas mas diversas en el trafico de membranas

A

Rab-

76
Q

tipos de SNARE

A

v-snare- en vesiculas
t-snare - en compartimiento blanco

76
Q

que pasa en las celulas de las personas con enfermedad de celula I

A

los lisosomas se hinvhan por acumulacion debido a falta de enzimas que fosforilan la manosa en golgi

77
Q

causa de la enfermedad de pompe

A

ausencia de alfa glucosifasa, que el glucogeno no digerido se acumula y se hinchan las celulas

78
Q

enfermedad de tay sachs

A

acumulacion de gangliosido por falta de ina enzima por lo que se hincha la celula y causa daño cerebral

79
Q

funcion de Rab

A

recultan proteinas de anclaje

79
Q

internalizacion de receptores de superficie celular y ligandos extraceular

A

endocitosis

79
Q

tipos de endocitosis

A

pinocitosis
endocitosis mediada por receptor de catrina

80
Q

a que se unen las moleculas endocitadas por receptores en la membrana plasmatica

A

a receptores en hoyos recubiertos

81
Q

estructura de 3 cadenas pesada y 3 ligeras de catrina para endocitosis mediada por receptores

A

triskelion

82
Q

adaptador que opera en conexion con endocitosis mediada por clatrina

A

AP2

82
Q

que hace la subunidad U de AP2

A

activa las colas citoplasmaticas de los receptores de la membaran para endocitosis

82
Q

que hace la subidad beta adaptatina de AP2

A

recluta a clatrina

82
Q

proteina que se necesita para la fision de la vesiucla a la membrana

A

dinamina

83
Q

proteina que disocia la capa de la catrina de la vesicula despues de la endocitosis

A

ATPasa Hsc70

83
Q

quien reculta a ATPasa Hsc70

A

auxilina

84
Q

enfermedad de gaucher

A

defecto en la glucocerebrosidasa

85
Q

funcion de las fosfoinositidos

A

reclutan proteinas en endocitosis mediada por clatrina
induce cambios en una proteina unida que facilita procesos molecular
desmonatje de clatrina

86
Q

moleculas llevadas a una celula por endocitois

A

via endocitica

87
Q

absorcion de los materiales que utiliazara la celula

A

receptores de limpieza

88
Q

ejemplos de receptores de limpieza

A

transferina- media entrega de hierro y LDL - media entrega de colesterik

88
Q

que une los ligandos extracelulares que llevan mensjaes que cambian ls actividades de la celula

A

receptores de señalizacion

89
Q

para que tipo de endocitosis se usan los receptores de señalizacion

A

para la destrucccion del receptor por medio de regulacion negativa del receptor

90
Q

reduccion de sensibilidad de la celula a la estimualion por un ligando

A

regulacion negativa del receptor

90
Q

que proteina marca los receptores de señalizacion para la endocitosis y luego su destruccion

A

ubiquitina

91
Q

material unido a una vesicula que se transporta a una red microtubulos y vesicukas

A

endosomas

92
Q

que acidifica el medio de una endosoma

A

H-ATPasa

92
Q

endosomas tempranos

A

se localizan cerrca de la region periferica de la celula

92
Q

endosomas tardios

A

se localizan mas cerca al nucleo de la celula

93
Q

que pasa con el receptor de limpieza

A

se recicla

93
Q

que pasa con receptores ubiquitinazdos

A

son secuestrados en la vesiucla por medio de proteinas ESCRT

94
Q

como se forma un endosoma tardia

A

provienen de endosomas tempranos- disminuye pH, intercambio de Rab y cambio en morfologia interna

94
Q

funciones de ESCRT

A

orde receptores con ubiquitina en endosoma tardi

94
Q

endocitosis de LDL

A

se unen a receptores de limpieza, se invagina membrana y se forma vesicula y dentro de la celula se entregan a los lisosomas para que los degraden

94
Q

en que consiste la enfermedad de neimman pick tipo c

A

carecen de proteinas que transfieren el colesterol fuera de los lisosomas por lo que se acumula y causa degeneracion nerviosa y muerte

95
Q

medicamento que bloquea HMG coA reductasa para disminucion de colesterol

A

estantinas

96
Q

funcion de HDL

A

llecan colesterol de celulas a higado para excrecion cuando hay exceso

97
Q

que son las señales de orientacion peroxisomal

A

señalan a donde se va una celula en el peroxisoma si a su membrana o matriz

98
Q

como se presenta una proteina a la mitocondria

A

extendida o desplegada que son mediadas por chaperonas

99
Q

sindrome de refsum

A

defecto de la oxidacion de acidos grasos

100
Q

complejo proteico de la mitocondria que guia a las priteinas a la membrana mitocndrial interna

A

TIM

101
Q

funcion de TIM23

A

lleva proteinas de la matriz mitocndrial

101
Q

funcion de TIM22

A

une proteinas integralas a la bicapa

101
Q

enzima controladora de la velocidad de biosintesis de colesterol

A

HMG CoA reductasa

102
Q

hipercolesterolemia familiar

A

alelo FH defectuoso que causaba niveles alyps de colesterol que cusaba aterosclerosis

103
Q

como se puede alivialr la enfermedad de gaucher

A

mediante terapia de remplazo enzimatico

103
Q

que causa la enfermedad de gaucher

A

agrandamiento del bazo y anemia por acumulacion de glucocerebrosidos

104
Q

medicamento para enfermedad de gacher y neimman pick

A

miglustat

104
Q

terapia enzimatica

A

enzima purificada de tejido placentaria y se trato con tres glucosidasas para eliminar azucares en las cadenas de oligosac

105
Q

moleculas que contiene secuencias de ADN de mas de una fuente

A

ADN recombinante

105
Q

que son las endonucleasa de restriccion

A

nucleasas que reconocen secuencias cortas de nucleotidos en una DNA doble cadena y divide la doble cadena en sitios especificos

106
Q

como se nombran las enzimas de restriccion

A

3 letras tomadas del genero y especie de la bacteria, otra letra para identifcar serotipo o variante y numero romano
EcoR II

107
Q
A
108
Q

que tipo de actividad enzimatica tiene las enzimas de restriccion tipo I y III

A

endonucleasa y metilasa en una misma proteina

109
Q

que tipo de coenzima usan las endonucleasas I y III

A

ATP y Mg

110
Q

caracteristicas principales de la endonucleasa 2

A

endonucleasa y metilasa pero esta en otra proteina
reconoce sitios palindromico
y solo usa Mg como coenzima

110
Q

que tipo de sitio reconocen las endonucleasas tipo I y 3

A

no palindromico

111
Q

que enlace es hidrolizado en las enzimas de restricción tipo 2

A

siempre es 3’ P - son de tipo a

112
Q

que significa cuando despues de un corte por la enzima 2, hay extremos romos o blunt ends

A

que los extremos NO contienen bases desapareadas

113
Q

que se usa para formar una nueva molecula en el ADN recombinate

A

plasmidos bacterianos

113
Q

que significa cuando despues de un corte por la enzima 2, hay extremos cohesivos o sticky ends

A

que contiene bases desapareadas

114
Q

como se lleva acabo el proceso de ADn recombinante

A

la misma enzima de restriccion divide ambos ADN
- se incuban juntos y ya que se uso la misma enzima, el ADN humano y plasmido tienen extremos pegajosos y se unen entre si mediante ADN ligasa

115
Q

como se empieza la clonacion

A

primero haces un adn recombinante y se lo pones a una bacteria que no tiene plasmidos

116
Q

con que son tratados previamente un cultivo bacteriano antes de agregar un plasmido recombinante

A

calcio

117
Q

tres conceptos de la PCR

A

desnaturalizacion de ADN para dar a hebra sencilla
hibridacion de la hebra con un oligonucleotido
repliacion de la hebra sencilla por un adn polimerasa apartir del oligonucleotido anterior como cebador

118
Q

que pasa cuando se incorpora el ddNTP durante la secuenciacion del ADN

A

el crecimiento de la cadena cesa

119
Q

que polimerasa se usa en la secuenciacion del ADN y en la PCR

A

ADN polimerasa Taq

120
Q

como se empieza la hibridacion del adn

A

se transfiere el adn del gel a una membrana de nitrocelulosa

120
Q

durante la secuenciacion de ADN que sustratos se agregan para la sintesis de adn despues del cebador

A

dNTP

121
Q

agente desnaturalizante mas representativo

A

la temperatura, el calor

122
Q

que es una sonda

A

secuencia conocida que es complementaria a la que se quiere copiar o buscar duarnte la hibridacion

123
Q

southern blot

A

ADN

123
Q

northern blot

A

ARN

124
Q

que es el rigor de la hibridacion

A

grado de especificidad en el apareamiento de los hibdiros

125
Q

animales transgenicos

A

animales que han sido diseñados para que sus cromosomas contengan genes extraños

125
Q

factores implicados en el rigor de la hibridación

A

aumento de temperarura, disminucion de Na y tiempo de renaturalizacion

126
Q

una forma de introducir genes extraños en una planta

A

del plasmido T ya que la bacteria vive con plantas

127
Q

para que se usa la transformacion T-ADN en plantas

A

asi se introduce el ADN recombinante a la planta y este adn tiene genes que producen toxinas para isntectos por lo que la planta los prodice y se protge

128
Q

mutagenesis

A

clonacion de un gen y mutar ese gen para observar el cambio fenotipico
insercion, delecion sustitucion de bases

129
Q

cual es el primer paso para la mutagenesis

A

crear un oligonucleotido de ADN con el cambio que se quiere

130
Q

proceso por el cual mRNA se degrada debido a la presencia de siRNA cuya secuencia esta contenido dentro de la secuencia del mRNA

A

interferencia de RNA

130
Q

para que se usa RNAi

A

determinar funciones de genes a nivel celular mediante estudios de los efectos de RNAi

131
Q

como funciona el knock out

A

celulas madre embrionarias se transfectan con fragemnto de ADN que contiene una mutante no funcional del gen que se quiere eliminar y se inyecta enun blastocele y proliferan en el emrbio.

132
Q

que pasara si las celulas germinales contienen una mutacion knockout

A

la descendencia sera heterocigotica para el gen en todas sus celulas, estos se junat formando un homocigoto y estos carecen de una copia funcial del gen

133
Q

RT-PCR

A

amplificacion de ARN a traves de la sintesis previa de su ADN complementario
- se copia el ARN a ADN con una transcripatasa inversa varias veces

134
Q

western plot

A

proteinas

135
Q

autorradiograma

A

muestra la ubiacion de los fragmentos de DNA complementarios a la sonda marcada