Módulo 3 parte 3

Question 1

Como é que um lisossoma mantém o seu interior ácido? Qual é a importância do seu interior ser ácido?

Answer 1

Através de uma ATPase tipo V. As enzimas no seu interior têm melhor atividade neste pH.

Question 2

Como identificaria um lisossoma numa preparação?

Answer 2

Por histoquímica ou immunogold labelling

Question 3

Todos os resíduos que vão para o lisossoma apresentam um certo resíduo. Qual?

Answer 3

Manose fosforilado, que passa a 6-fosfato de manose. Este resíduo é adicionado no cis Golgi e reconhecido por recetores específicos no TGN.

Question 4

Quando ocorre o reconhecimento das hidrolases em recetores específicos no lúmen do TGN, as estas são transportadas até aos lisossomas, onde são libertadas. Porque é que elas são libertadas?

Answer 4

Esta libertação ocorre porque a pH ácido os hidrólases dissociam-se dos recetores.

Question 5

Os recetores de Manose-6-fosfato permanecem no lisossoma após a disassociação da manose-6-fosfato. V/F?

Answer 5

Falso. São reciclados e retornados ao complexo de golgi.

Question 6

As hidrolases no complexo de golgi são marcadas com M6P porque todas elas partilham um patch de sinal caraterístico, que pode tanto ser uma sequência específica como um motivo tridimensional. V/F?

Answer 6

V

Question 7

Qual é a diferença entre fagocitose e autofagia?

Answer 7

Autofagia degrada material citosólico

Question 8

No final da autofagia, o lisossoma é reaproveitado para outras funções. V/F?

Answer 8

Falso, é degradado também

Question 9

Autofagia não implica necessariamente só a degradação de material da própria célula. V/F?

Answer 9

Verdade. (Pode se degradadado uma bactéria que tenha escapado do fagossoma)

Question 10

O autofagossoma tem dupla membrana. V/F?

Answer 10

V

Question 11

Qual é a diferença no resultado no proteossoma e no lisossoma da degradação de uma proteína?

Answer 11

No proteassoma as proteínas são degradadas em pequenos péptidos enquanto que no lisossoma são degradadas em aminoácidos e a ubiquitina pode ser reciclada após a degradação.

Question 12

A ubiquitina pode ser adicionada à proteína uma a uma ou “em bulk” para formar poliubiquitna. V/F?

Answer 12

Falso. Ubiquitina é sempre adicionada uma a uma

Question 13

Só existe ubiquitina em eucariotas. V/F?

Answer 13

V

Question 14

Qual é o resíduo no qual ocorre a ligação da ubiquitina?

Answer 14

Lisina48

Question 15

Explique rapidamente o que faz E1, E2 e E3.

Answer 15

E1 - Ativa a ubiquitina
E2 - Conjuga a ubiquitina
E3 - Adicionar a ubiquitina

Question 16

Existe mais E3 que E2, que por sua vez é mais abundante que E1. V/F?

Answer 16

V

Question 17

Dependendo do resíduo que se encontra no C-terminal a proteína pode ser mais ou menos estável. V/F?

Answer 17

Falso. É dependendo do resíduo no N-Terminal

Question 18

Foi encontrada a sequência PEST no terminal de uma proteína. Qual foi o terminal onde esta sequência se encontra e quais as consequências?

Answer 18

Sabe-se as proteínas que tiverem no seu N-terminal a sequência PEST, então ser destabilizadas e o seu tempo de vida pode diminuir.

Question 19

Como é que uma proteína que contenha ubiquitina é identificada para ser deslocada para o proteossoma?

Answer 19

Estas cadeia normalmente são reconhecidas por proteínas com domínios ubiquitin-like (UBL/UBX) ou com domínios polyubiquitin-interactin ubiquitina associated (UBA). Estas proteínas levam então a proteína para o proteassoma, onde são degradadas.

Question 20

O proteossoma é constituido por dois complexos. Quais são?

Answer 20

Catalítico e regulador.

Question 21

O que são Nrf1 e Rpn4?

Answer 21

Fatores de transcrição que avisam a célula que tem que sintetizar o proteossoma

Question 22

Todas as doenças relacionadas com a síntese proteica devem-se a uma perda de função ou a um funcionamento deficiente. V/F?

Answer 22

Falso, elas podem também ganhar uma função tóxica.

Question 23

Que tipos de doenças podem ser formadas relacionadas com o folding proteico?

Answer 23

• Incorrect folding that leads to the formation and accumulation of insoluble aggregates with cytotoxic effects
• Incorrect folding that generates an infectious agent
• Incorrect folding that interferes with correct intracellular trafficking and leads to degradation
• Incorrect folding that causes loss of protein function

Question 24

Se um prion é uma proteína misfolded e não um agente patogénico (tipo uma bactéria, um virus, etc), como é que ela é capaz de “infetar” uma pessoa?

Answer 24

Uma proteína que seja “prion” consegue “infetar” a sua counterpart não infetada, ou seja, ela faz com que a proteína que este corretamente folded passe a estar incorretamente folded.