Módulo 3 parte 3 Flashcards
Como é que um lisossoma mantém o seu interior ácido? Qual é a importância do seu interior ser ácido?
Através de uma ATPase tipo V. As enzimas no seu interior têm melhor atividade neste pH.
Como identificaria um lisossoma numa preparação?
Por histoquímica ou immunogold labelling
Todos os resíduos que vão para o lisossoma apresentam um certo resíduo. Qual?
Manose fosforilado, que passa a 6-fosfato de manose. Este resíduo é adicionado no cis Golgi e reconhecido por recetores específicos no TGN.
Quando ocorre o reconhecimento das hidrolases em recetores específicos no lúmen do TGN, as estas são transportadas até aos lisossomas, onde são libertadas. Porque é que elas são libertadas?
Esta libertação ocorre porque a pH ácido os hidrólases dissociam-se dos recetores.
Os recetores de Manose-6-fosfato permanecem no lisossoma após a disassociação da manose-6-fosfato. V/F?
Falso. São reciclados e retornados ao complexo de golgi.
As hidrolases no complexo de golgi são marcadas com M6P porque todas elas partilham um patch de sinal caraterístico, que pode tanto ser uma sequência específica como um motivo tridimensional. V/F?
V
Qual é a diferença entre fagocitose e autofagia?
Autofagia degrada material citosólico
No final da autofagia, o lisossoma é reaproveitado para outras funções. V/F?
Falso, é degradado também
Autofagia não implica necessariamente só a degradação de material da própria célula. V/F?
Verdade. (Pode se degradadado uma bactéria que tenha escapado do fagossoma)
O autofagossoma tem dupla membrana. V/F?
V
Qual é a diferença no resultado no proteossoma e no lisossoma da degradação de uma proteína?
No proteassoma as proteínas são degradadas em pequenos péptidos enquanto que no lisossoma são degradadas em aminoácidos e a ubiquitina pode ser reciclada após a degradação.
A ubiquitina pode ser adicionada à proteína uma a uma ou “em bulk” para formar poliubiquitna. V/F?
Falso. Ubiquitina é sempre adicionada uma a uma
Só existe ubiquitina em eucariotas. V/F?
V
Qual é o resíduo no qual ocorre a ligação da ubiquitina?
Lisina48
Explique rapidamente o que faz E1, E2 e E3.
E1 - Ativa a ubiquitina
E2 - Conjuga a ubiquitina
E3 - Adicionar a ubiquitina
Existe mais E3 que E2, que por sua vez é mais abundante que E1. V/F?
V
Dependendo do resíduo que se encontra no C-terminal a proteína pode ser mais ou menos estável. V/F?
Falso. É dependendo do resíduo no N-Terminal
Foi encontrada a sequência PEST no terminal de uma proteína. Qual foi o terminal onde esta sequência se encontra e quais as consequências?
Sabe-se as proteínas que tiverem no seu N-terminal a sequência PEST, então ser destabilizadas e o seu tempo de vida pode diminuir.
Como é que uma proteína que contenha ubiquitina é identificada para ser deslocada para o proteossoma?
Estas cadeia normalmente são reconhecidas por proteínas com domínios ubiquitin-like (UBL/UBX) ou com domínios polyubiquitin-interactin ubiquitina associated (UBA). Estas proteínas levam então a proteína para o proteassoma, onde são degradadas.
O proteossoma é constituido por dois complexos. Quais são?
Catalítico e regulador.
O que são Nrf1 e Rpn4?
Fatores de transcrição que avisam a célula que tem que sintetizar o proteossoma
Todas as doenças relacionadas com a síntese proteica devem-se a uma perda de função ou a um funcionamento deficiente. V/F?
Falso, elas podem também ganhar uma função tóxica.
Que tipos de doenças podem ser formadas relacionadas com o folding proteico?
- Incorrect folding that leads to the formation and accumulation of insoluble aggregates with cytotoxic effects
- Incorrect folding that generates an infectious agent
- Incorrect folding that interferes with correct intracellular trafficking and leads to degradation
- Incorrect folding that causes loss of protein function
Se um prion é uma proteína misfolded e não um agente patogénico (tipo uma bactéria, um virus, etc), como é que ela é capaz de “infetar” uma pessoa?
Uma proteína que seja “prion” consegue “infetar” a sua counterpart não infetada, ou seja, ela faz com que a proteína que este corretamente folded passe a estar incorretamente folded.
