Modulo 2 Flashcards
Il legame cooperativo all’ossigeno:
A: E descritto da una curva iperbolica
B:Rende la mioglobina una proteina in grado di immagazzinare efficientemente l’ossigeno
C: È caratteristico delle proteine emoglobina e mioglobina
D: é conseguenza delle interazioni allosteriche fra subunità dell’emoglobina
E: Nessuna delle altre risposte e corretta
D
Il modello di Michaelis-Menten é adatto per:
A: Descrivere il legame dell’ossigeno all’emoglobina
B: Calcolare il DG di una reazione enzimatica
C: Spiegare le proprietà cinetiche di molti enzimi
D: Spiegare le proprietà cinetiche degli enzimi allosterici
E: spiegare le proprietà cinetiche di tutti gli enzimi
C
Quale affermazione è corretta nguardo alla struttura delle proteine?
A: Dalla struttura primana di una proteina non è possibile derivare la quantità dei diversi residui che compongono la proteina stessa
B: Le catene laterali dei residui di un’alfa elica destrorsa o destrogira sono rivolti verso l’interno della struttura secondaria
C: gli angoli di rotazione o (f) e v (psi) sono simili all’interno di una struttura secondaria
D: 1 rexidu di prolina favoriscono la formazione di alfa eliche
E: strutture secondarie sono stabilizzate da legami idrogeno fra i gruppi amminici della catena principale.
C
Scegliere le definizioni corrette per CO2 (anidride carbonica) e CO (ossido di carbonio) per l’emoglobina:
Alternative
A: CO2 è un substrato dell’emoglobina: CO è un inibitore dell emoglobina
B: CO2 è un inibitore competitivo dell’emoglobina: CO é un substrato dell’emoglobina
C: CO2 è un substrato dell’emoglobina: CO è un effettore allosterico dell’emoglobina
CO2 è un effettore allosterico dell’emoglobina, CO é un mibitore dell’emogiobina
E: CO2 è un effettore allosterico dell’emoglobina, CO è un sustrato dell’emoglobina
D.
Questa è la risposta corretta. La CO2, infatti, è un effettore allosterico che modifica l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno, favorendo il rilascio di ossigeno nei tessuti. Il CO è un inibitore dell’emoglobina perché si lega con alta affinità al sito di legame dell’ossigeno, bloccando il trasporto dell’ossigeno
Il grafico mostra l’andamento della velocità di reazione spetto alla concentrazione di substrato:
Alternative
A: nessuna delle altre risposte è cortetta
B: per un enzima allosterico
C: per un enzima in presenza di un inibitore non competitivo
D: per due enzimi che competono per lo stesso substrato
E: per un enzama in presenza de un imbitore competitivo
B
La costante di equilibrio della reazione seguente e 260 (Keq=260):
GLUCOSTO 6- fosfato tacqua —> GLUCOSIO + fosfato
Cosa si può concludere niguardo a questa reazione?
A: La costante di equilibrio (Keq) aumenta se la concentrazione di GLUCOSIO-6-fosfato Viene aumentata
B: Non raggrunge mai l’equihbrio
C: Allequilibrio, la concentrazione di GLUCOSIO e molto più alta della concerazione di GLUCOSIO GLUCOSIO-6-fosfato
D: E un sistema chiuso
E: Partendo dal GLUCOSIO 6-fosfato, non è una reazione spontanea
C
Nel grafico che rappresenta l’equazione di Michaelis-Menten:
A: La variabile 1 corrisponde alla concentrazione di Enzima
B: la variabile 2 corrisponde alla quantità di prodotto formato nell’unità di tempo (mol/min)
C: La variabile 1 corrisponde al tempo
D: La variabile 2 corrisponde alla concentrazione di prodotto (mol/L)
E: La variabile 2 corrisponde alla concentrazione di substrato
B
L’effetto Bohr si riferisce:
A: all’effetto della diminuzione del pH sull’affinità dell’emoglobia per l’ossigeno
B: alla risposta della mioglobina alle variazioni di pH
C: all’aumento dell’affinità della mioglobina per l’ossigeno in seguito all’aumento delln concentrazione des protoni
D: alla asposta dell’emoglobina alle variazioni di concentrazione di CO (ossido di carbonio).
E: all’aumento dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno in seguito all’aumento della concentrazione des protoni
A
La fosforilazione di una protema:
A:è catalizzata dalle fosfatasi
B: è un meccanismo di controllo allosterico
C: puo modificare la catena laterale di qualsiasi residuo amminoacidico
D: è una modificazione covalente reversibile
E: avviene sui gruppi carbosstlici delle catene laterali di un polipeptide
C
-la D è sbagliata perchè avviene solo su residui di Ser, Thr, Tyr
-la E è sbagliata perchè la fosforilazione avviene sui gruppi OH e non COOH
Un enzima accelera una reazione:
A: senza alterare DG, l’energia libera di attivazione
B: alterando l’equilibrio della reazione
C: diminuendo DG, la differenza di energia libera tra prodotti e reagenti
D: aumentando DG, l’energia libera di attivazione
E: facilitando la formazione dello stato di transizione
E
Quale dei seguenti accoppiamenti tra CLASSE di enzimi → esempio di ENZIMA della classe, NON e corretto?-
A: Idrolasi —->chimotripsina
B: isomerasi—-> fosfatasi
C: Ossidoreduttasi → acetaldeide dedrogenasi
D: Transferasi —-> proteina chinasi A
E: Idrolasi -> trombina
B
La fosfatasi è un’drolasi!
Quale affermazione NON e corretta per il sito catalitico?
Alternative
A: occupa una parte relativamente piccola della molecola
B: permette la formazione del complesso Enzima - Substrato (ES), che è mediato da interazioni covalenti
C: è una entita tridimensionale
D:è una cavita o fenditura
E: è caratterizzato dalla precisa disposizione di atomi che determunano la specificita del legame Enzima-Substrato (ES)
B
Dal grafico che mostre il legame dell’ossigeno all emoglobina (Hb), si può dedurre che
Alternative
A La curva di saturazione ha un andamento iperbolico
B sulle ascisse c’è la concentrazione di ossigeno, le Y indicano concentrazione di ligando
C Il legame dell’ossigeno all’emoglobina è cooperativo
D le X indica la frazione di molecole di osugeno legate alla Hb; Y indica la frazione di molecole di emoglobina legate all’ossgeno, Z e la curva di saturazione
E: La curva di saturazione 2, mostra all inizio (alle basse coocentrazioni di ossigeno) un andamento lineare.
C
Come sono queste fasi (lente- veloci) nel meccanismo di catalisi della chimotripsina?
-acilazione
-deaciliazione
-acilazione—->veloce
-deacilazione—->lenta
Quali sono i due meccanismi di catalisi che vengono utilizzati dalla chimotripsina e in quale fase (lenta-veloce) vengono utilizzati?
-catalisi covalente—->fase veloce
-catalisi acido-base—-> sia veloce sia lenta
L’anemia a cellule falcstori
A: è una malattia genica causata dalla perdita del gene per l’emoglobina
B: causata dalla comparsa di una regione idrofilica che non è presente sulla superficie dell’emoglobma normale
C: e dovuta all’aggregazione dell’emoglobina alterata nello stato R.
D: dovuta alla sostituzione di un residuo acido con uno apolare sulla superficie di uno dei due nips di subunità
dell’emoglobina
E: è causata dalla bassa solubilità dell’emoglobina ossigenata
D
L’enzima chinotripsina
A: è influenzata da regolatori allosterici
B: catalizza l’idrolisi di qualsiasi legame peptidico
C: utilizza un meccanisto di catalisi covalente
D: è una aspartil proteasi
E: utilizza un meccanismo di catalisi che include la deacilazione veloce di un intermedio acil-enzima
C
Una tecnica utile per studiare la fluidità di una membrana biologica è
A: cromatografia a scambio ionico
B: FRAP recupero della fiuorescenza dopo foto-biteaching
C: freeze fracture
D: microscopia elettronica
E: elettroforesi
B
Confrontando le due curve di dissociazione dell’ossigeno per l’emoglobina a pH 7.2 e 7.6 mostrate nel grafico, si può dedurre che
1:l’emoglobina mostra lo stesso valore di P50 ai due diversi pH
B: L’emozlobina ha una affinità più alta per L’ossigeno a pH 72
C: l’emoglobina mostra diversi valori di P50 ai due diversi pH
D: L’emoglobina ha la stessa affinità per l’ossigeno a pH 7,2 e 7,6
E: l’emoglobina é indifferente alla concentrazione di protoni
C
7) Per quanto riguarda la composizione lipidica di una membrana biologica, i lipidi più abbondanti
includono:
A: Fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, palmitato, fosfatidilinositolo
B: Fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, glicerolo, fosfatidilinositolo
C: Fosfatidato, fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, cortisolo
D: Fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, colesterolo, fosfatidilserina
E: Colesterolo, fosfatidato, fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina
D
5) La tecnica migliore per separare tra loro due proteine diverse con lo stesso peso molecolare ma
diverso punto isoelettrico è:
A: SDS-PAGE
B: Cromatografia a scambio ionico
C: FRAP, recupero della fluorescenza dopo foto-bleaching
D: Western blotting
E: Cromatografia di esclusione molecolare o gel filtrazione
B
3) Quale dei grafici mostra la velocità di reazione rispetto alla concentrazione di substrato per un
enzima NON allosterico, in assenza e in presenza di un inibitore competitivo?
A: Grafico 1
B: Grafico 4
C: Grafico 3
D: Grafico 2
E: Nessuno dei grafici
E
4) Nel grafico che mostra l’andamento della velocità V di una reazione catalizzata da un enzima allosterico rispetto alla concentrazione di substrato [S]: la linea solida si riferisce ai dati ottenuti in assenza di effettore allosterico; la linea tratteggiata è riferita ai dati ottenuti in presenza di un effettore allosterico. Quale delle seguenti affermazioni rispetto a questo grafico è corretta?
A: L’effettore allosterico è un inibitore dell’enzima
B: La reazione mostra una cinetica di Michaelis-Menten in assenza dell’effettore allosterico
C: La Vmax in presenza dell’effettore non dipende dalla concentrazione del substrato [S]
D: L’effettore allosterico è un attivatore dell’enzima
E: L’effettore allosterico aumenta la Km (costante di Michaelis-Menten) dell’enzima
D
11) Osservando i due grafici, quale affermazione è corretta?
A: Entrambi si riferiscono all’effetto di un inibitore reversibile competitivo
B: Entrambi si riferiscono all’effetto di un inibitore reversibile non competitivo
C: Nessuna delle altre risposte è corretta
D: Il grafico a sinistra si riferisce all’effetto di un inibitore reversibile competitivo, quello a destra
all’effetto di un inibitore reversibile non competitivo
E: Il grafico a sinistra si riferisce all’effetto di un inibitore reversibile non competitivo, quello a destra
all’effetto di un inibitore reversibile competitivo
B
12) Quale delle seguenti affermazioni, concernenti la variazione di energia libera (ΔG) di una reazione,
è vera?
A: Il ΔG dipende dalla concentrazione dei reagenti
B: Il ΔG dipende solo da 𝛥𝐺0′, la variazione di energia libera standard a pH 7
C: Il ΔG è uguale a 𝛥𝐺0′ quando la reazione è all’equilibrio
D: Il ΔG è sempre più grande di 𝛥𝐺0′
E: Il ΔG fornisce informazioni sulla velocità della reazione
A
15) Considerando due esperimenti condotti utilizzando due diverse concentrazioni dello stesso enzima
in presenza di concentrazioni crescenti dello stesso substrato, si può concludere che:
A: Sia Vmax che Km delle due reazioni cambiano nelle due condizioni sperimentali
B: La Vmax delle due reazioni è diversa, la Km uguale
C: La Km della reazione catalizzata della concentrazione più alta di enzima è maggiore
D: La Km delle due reazioni è diversa
E: Sia Vmax che Km rimangono invariate nelle due condizioni sperimentali
B
19) Nel grafico che mostra il legame dell’ossigeno all’emoglobina (Hb), cosa indicano X, Y e Z?
A: X indica la frazione di molecole di Hb legate all’ossigeno; Y indica la concentrazione di ligando; Z è
la curva di saturazione
B: X indica la concentrazione di ligando; Y indica la frazione di molecole di Hb legate all’ossigeno; Z è
la curva di saturazione
C: X indica la concentrazione di substrato; Y indica la frazione di molecole di Hb legate all’ossigeno; Z è
la curva di saturazione
D: X indica la frazione di molecole di Hb legate all’ossigeno; Y indica la concentrazione di substrato; Z è
la curva di saturazione
E: X è la curva di saturazione; Y indica la concentrazione di ligando; Z indica la frazione di molecole di
Hb legate all’ossigeno
B
31) Due macromolecole, ad esempio due proteine, possono aderire tra loro in modo molto forte e
specifico senza formare legami covalenti. Come fanno i legami deboli che tengono unite le due proteine
a produrre una adesione così forte?
A: Se i legami deboli sono allineati correttamente, possono diventare forti come i legami covalenti
B: L’adesione è forte perché le forze deboli possono essere coinvolte in reazioni di condensazione
C: Le forze deboli possono diventare molto forti se i gruppi non polari sono esclusi dall’interno delle due
molecole
D: Le forze deboli sono rapidamente convertite in legami covalenti, causando così la forte adesione tra
le due proteine
E: L’adesione può essere forte grazie alla combinazione di molte interazioni deboli
E
33) L’attivazione proteolitica:
A: È un meccanismo di controllo enzimatico reversibile
B: È catalizzata dalle fosfatasi
C: È catalizzata dalle chinasi
D: È una modificazione covalente irreversibile
E: Serve per attivare la proteina chinasi A
D
39) Nel grafico che mostra l’andamento della velocità di reazione rispetto alla concentrazione di
substrato, il motivo per cui la curva raggiunge un plateau alle alte concentrazioni di substrato è il
seguente:
A: Tutto il substrato è stato convertito in prodotto
B: È presente un inibitore non competitivo
C: L’enzima allosterico è bloccato nella conformazione inattiva (T)
D: È presente un inibitore competitivo
E: I siti attivi sono saturati con il substrato
E
Qual è la differenza tra ligando e substrato?
-ligando——> è una molecola che si lega a una proteina (es. O2 pre Hb)
-substrato—-> è una molecola su cui un enzima agisce
