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métabolisme et régulation > module 9 > Flashcards

module 9 Flashcards

1
Q

QUOI YARRIVE QUAND A.A EN EXCES :

A

dégradé pour energie soit avec le squelette de C et le NH2 transformé en urée.

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2
Q

CYCLE DE LAZOTE IMPLIQUE 6 AFFAIRES.

A
  1. FIXATION
  2. NITRIFICATION
  3. AMMONIFICATION
  4. ASSIMILATION
  5. DÉCOMPOSITION
  6. DÉNITRIFICATION
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3
Q

LA FIXATION :

A

enz : complexe nitrogenase
N2 EN NH3
cout de 16 atp pcq brise une triple liaison.

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4
Q

nitrification :

A

nh3 en no3- ( m-o )

bact produisent leur energie dememe yen a bcp

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5
Q

ammonification :

A

( nitrate réductase ou nitrite réductase )

no3- en nh3 ( m-o et plante )

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6
Q

assimilation :

A

nh3 en mol bio azotées ( m-o et plantes )

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7
Q

décomposition :

A

biomol azotées en NH3 ( m-o )

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8
Q

dénitrification :

A

NO3- en N2. ( m-o en conditions anaérobies )

NO3- a place de O2 comme accepteur final

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9
Q

compexe protéique de plusieurs centres redox pour la fixation de lazote ?

A

complexe de la nitrogénase

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10
Q

2 prot dans la nitrogénase :

A
  1. réductase

2. nitrogénase ( utilise electrons pour n2 en nh3 )

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11
Q

quest-ce qui fourni les electrons pour la nitrogénase

A

ferrédoxine réductase

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12
Q

Chez la plupart des organismes fixateurs d’azote, les 8 électrons viennent de la ferrédoxine réduite, générée par la photosynthèse ou par des processus oxydatifs. Deux molécules d’ATP sont hydrolysées pour chaque électron transféré. Ainsi, au moins 16 ATP sont hydrolysés pour chaque N2 réduit (équation ci-dessus).
N2 + 8 e– + 8 H+ + 16 ATP + 16 H2O → 2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi
Retenez que l’hydrolyse de l’ATP n’est pas nécessaire pour rendre thermodynamiquement favorable la réduction de l’azote, mais qu’elle est nécessaire pour réduire la hauteur des barrières d’énergie d’activation, rendant ainsi le processus cinétiquement possible. L’hydrolyse de l’ATP au sein de la réductase favorise____.

A

les changements conformationnels nécessaires à un transfert efficace des électrons.

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13
Q

nitrogénase est instable quand ?

A

présence OXYGENE

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14
Q

astuces des bactéries acause que la nitrogenase est instable en présence doxygene..

A
  1. fixer lazote en anaérobiose
  2. découplage partiel du transport d’élecrtons de la synthese de latp
  3. spécialisation des cellules : cyano la fixation se fait dans un nombre restreints de cellules ( heterocytes ) ca limite la diffusion de loxygene . cest connecté par des pores.
  4. la présence de léghémoglobine : rhizobium immergé dans une solution de tsa . la protéine hemique produite par la plante est capable de fixer loxygene réversiblement.
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15
Q

assimilation de lammoniaque . le nh3 est utilisé pk

A
  1. a.a comme glutamate et glutamine

2. utilisé pour dautres molécules azotées

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16
Q

le glutamate fournit ______ de la plupart des acides aminés, via des réactions de transamination. La glutamine fournit______ . C’est pourquoi la glutamine et le glutamate sont généralement présents dans la majorité des cellules et des fluides extra cellulaires à une concentration bien supérieure, jusqu’à 10 fois, à celle des autres acides aminés.

A

le groupement α-amine

l’atome d’azote, par l’intermédiaire son groupement amide, nécessaire à la biosynthèse de toute une série de composés importants, y compris certains acides aminés

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17
Q

Les voies de biosynthèse du glutamate et de la glutamine sont simples. Le sentier le plus important pour l’assimilation de l’ammoniaque en glutamate requiert deux réactions. Dans un premier temps, _____. Cette enzyme est retrouvée chez tous les organismes. Par la suite, ______. Lors de la réaction, ___ accepte le groupement amine de la glutamine pour former le glutamate (Figure 9.5). Au contraire des plantes et des bactéries, les animaux, qui n’ont pas de glutamate synthase, maintiennent des niveaux élevés de glutamate en utilisant d’autres processus, tel que la transamination de l’a-cétoglutarate lors du catabolisme des acides aminés.

A

la glutamine synthétase catalyse la condensation du glutamate et de l’ammoniaque pour former la glutamine.

le glutamate est produit à partir de la glutamine dans une réaction catalysée par la glutamate synthase

l’a-cétoglutarate, un produit du cycle de Krebs,

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18
Q

QUELLLE hormone stimule la production de HCL DANS LESTOMAC par les cellules pariétales et la production de pepsinogenes par les glandes gastriques ?

A

gastrine

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19
Q

la pepsinogene est transformer en pepsine par ?

A

clivage autocatalytique à pH acide.

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20
Q

Dans l’estomac, ____ hydrolyse les protéines ingérées à l’extrémité_____ impliquant des résidus aromatiques (Phe, Trp et Tyr), ce qui produit un mélange de peptides. La ____ protège l’estomac contre le pH acide et la pepsine.

A

la pepsine

aminoterminale des liens peptidiques

muqueuse gastrique

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21
Q

ph acide dans le petit intestin déclenche :

A

sécrétine ( hormone ) qui va dans lsang et stimule le pancréas ( bicarbonate neutralise le hcl dans le petit intestin )

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22
Q

peptide dans le duodénum :

A

relache la cholécystokinine ( dan slsang ) stimule les protéases pancréatiques ( ph 7 - 8 )

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23
Q

protéases pancréatiques :

A 
trypsinogene
chhymotrypsinogene
procarboxypeptidases A et B
zymogènes de trypsine
chymotrypsine
carboxypeptidases A et B
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24
Q

Le trypsinogène est converti en sa forme active par ____ une enzyme protéolytique aussi sécrétée par les cellules pancréatiques.

La ___ catalyse la conversion du chymotrypsinogène et des procarboxypeptidases en leurs formes actives respectives.

A

l’entéropeptidase

trypsine

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25
Q

trypsinne et chymotrypsine :

A

poursuivent la digestion des peptides commencer par la pepsine. ( spec de substrats diff )

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26
Q

carboxypeptidases font quoi

A

dégrades les petites peptides ( par le c-terminal )

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27
Q

aminopeptidases :

A

degrade petites peptides par n-terminal

28
Q

melange des a.a dans les cellules epitheliales et vont ou

A

foie par le sang

29
Q

chez les animaux , les a.a sont oxydés en 3 circonstances :

A
  1. diete riche en prot..
  2. synth et degrad des prot : la fractions a.a relacher et pas requis pour la synth de nouvelle prot est oxydés
  3. jeune ou diabete
30
Q

Dans toutes ces circonstances métaboliques, les acides aminés perdent leur groupement -amine pour former des acides -cétoniques, les « squelettes carbonés » des acides aminés (Figure 9.7). Les acides -cétoniques peuvent ____ . Ils peuvent également être____ .

A

être oxydés en CO2 et H2O

utilisés comme précurseur pour la gluconéogenèse (Module 3) ou la cétogenèse (Module 8) afin de produire les carburants essentiels du cerveau, des muscles squelettiques, et des autres tissus (capsule 9.1).

31
Q

Deux groupements amines sont nécessaires pour la biosynthèse de l’urée : le premier entre dans le cycle sous la forme de____ et l’autre provient de____

A

carbamoyl phosphate

l’aspartate.

32
Q

la désamination du glutamate et du glutamine libere quoi

A

ions ammonium

33
Q

quest-ce qui catalyse la condensation de nh4 ( ammonium ) et du bicarbonate . pour donnner une forme de carbamoyl phosphate

A

carbamoyl phosphate synthétase ( CPS1 )

34
Q

Lorsqu’il y a trop peu d’aspartate mais un excès d’ammonium et de glutamate, le glutamate donne son groupement amine à l’oxaloacétate dans une réaction catalysée par une transaminase (aspartate aminotransférase) ce qui produit de l’aspartate et de l’α- cétoglutarate.

A

ok…

35
Q

cycle de lurée a 4 étapes : début et fin avec –

A

ornithine

36
Q

etapes preparatoire du cycle urée ;

A

formation daspartate et de carbamoyl phosphate

37
Q

premiere etape de cycle urée cest ou

A

matrice mitochondriale

38
Q

3 dernieres etapes cycle urée cest ou

A

cytosol

39
Q

etape 1 cycle urée :

A

Étape 1 :
 Transfert du groupement carbamoyl à l’ornithine.
 Formation de la citrulline.
 Catalysée par l’ornithine transcarbamoylase.

40
Q

etape 2

A

Étape 1 :
 Transfert du groupement carbamoyl à l’ornithine.
 Formation de la citrulline.
 Catalysée par l’ornithine transcarbamoylase.
Étape 2 :
 Condensation de la citrulline et de l’aspartate.
 Formation de l’argininosuccinate.
 Catalysée par l’argininosuccinate synthétase.

41
Q

etape 3

A

Étape 1 :
 Transfert du groupement carbamoyl à l’ornithine.
 Formation de la citrulline.
 Catalysée par l’ornithine transcarbamoylase.
Étape 2 :
 Condensation de la citrulline et de l’aspartate.
 Formation de l’argininosuccinate.
 Catalysée par l’argininosuccinate synthétase.
Étape 3 :
 Clivage de l’argininosuccinate.
 Libération de fumarate et formation de l’arginine.
 Catalysée par l’argininosuccinase.

42
Q

etape 4

A

Étape 1 :
 Transfert du groupement carbamoyl à l’ornithine.
 Formation de la citrulline.
 Catalysée par l’ornithine transcarbamoylase.
Étape 2 :
 Condensation de la citrulline et de l’aspartate.
 Formation de l’argininosuccinate.
 Catalysée par l’argininosuccinate synthétase.
Étape 3 :
 Clivage de l’argininosuccinate.
 Libération de fumarate et formation de l’arginine.
 Catalysée par l’argininosuccinase.
Étape 4 :
 Clivage de l’arginine.
 Libération de l’urée et formation de l’ornithine.
 Catalysée par l’arginase.

43
Q

Les atomes de carbone des acides aminés dégradés sont retrouvés dans 7 intermédiaires métaboliques majeurs : ____.
Selon les conditions de la cellule, ces produits peuvent être ___
La plupart des acides aminés sont glucogéniques, c’est-à-dire que les produits de leur dégradation peuvent servir à synthétiser du glucose via la gluconéogenèse. Cependant, la dégradation de certains acides aminés (les acides aminés cétogéniques) amène la formation d’acétyl-CoA ou d’acétoacétatyl-CoA. Ces 2 produits ne peuvent servir de substrat à la gluconéogenèse chez les mammifères.

A

le pyruvate, l’acéty-CoA, l’acétoacétyl-CoA, l’α-cétoglutarate, le succinyl- CoA, le fumarate et l’oxaloacétate.

complètement oxydés via le cycle de Krebs ou encore être transformés en corps cétoniques, glucose et d’acides gras.

44
Q

Une caractéristique qui distingue la voie de dégradation des acides aminés des autres processus cataboliques que nous avons étudiés jusqu’à maintenant est que chaque acide aminé possède un groupement α-amine et que tous les sentiers de dégradation des acides aminés incluent une étape clé qui consiste à séparer ce groupement α-amine du squelette carboné et à l’acheminer vers des voies métaboliques qui utilisent les groupements α-amine ou vers le cycle de l’urée (Figure ci-dessus).
En parallèle, les squelettes carbonés ont plusieurs destins possibles :
• Ils peuvent être oxydés en CO2 et H2O via le cycle de Krebs.
• Ils peuvent fournir des unités à trois ou quatre carbones qui seront convertis en glucose par la gluconéogenèse.
• Ils peuvent servir à la synthèse des lipides et des corps cétoniques.

A

savoir

45
Q

La première étape du catabolisme de la majorité des acides aminés est ___ Ces réactions sont généralement catalysées dans le cytosol des ___ par des transaminases (aussi appelées aminotransférases) et sont réversibles (∆G°ʹ ≈ 0).

A

le transfert de leur groupement α-amine sur le carbone α de l’α-cétoglutarate (un α-cétoacide) pour produire du glutamate et l’α-cétoacide correspondant à l’acide aminé donneur.

hépatocytes

46
Q

Toutes les transaminases utilisent le même mécanisme réactionnel et le même cofacteur. Ce cofacteur est le ____ . Le PLP est un dérivé de la pyridoxine (vitamine B6).
La forme aminée du PLP, la pyridoxamine phosphate, est produite temporairement durant les réactions de transamination. C’est cet intermédiaire qui ___ .

A

pyridoxal-5’-phosphate (plus souvent appelé PLP)

transfert le groupement -amine à l’α-cétoacide.

47
Q

Le PLP participe à une variété de réactions qui impliquent les carbones α, β et γ des acides aminés. Les réactions qui ont lieu au carbone a sont, bien sûr, des transaminations, mais également des

A

racémisations (interconversion des formes D- et L- des acides aminés,
ainsi que des décarboxylations

48
Q

plantes font quoi avec leur amine

A

recyclent

49
Q

les microorganismes et des especes aquatiques font quoi avec leur amines.

A

excrété dans eau ( nh4+ )

50
Q

oiseaux reptiles font quoi avec leur amine :

A

elimine en acide urique dans les matieres fécales

51
Q

quelle organepour nous fait convertir lammonium en urée

A

foie.

52
Q

. L’activité du cycle de l’urée est régulée au niveau de

A

la synthèse des enzymes du cycle de l’urée et par régulation allostérique de l’enzyme catalysant la synthèse de carbamoyl phosphate.

53
Q

Dans le cytosol des hépatocytes (foie), les groupements α-amines de la majorité des acides aminés sont transférés à l’α-cétoglutarate pour former du ____ via des réactions de transamination.
Si les groupements α-amines ne sont pas réutilisés pour la synthèse de nouveaux acides aminés ou d’autres produits azotés, le glutamate____ , une réaction catalysée par la ___ .

A

glutamate

entre dans la mitochondrie et est désaminé pour donner du NH4+ et de l’α-cétoglutarate

glutamate déshydrogénase.

54
Q

Dans la majorité des tissus, les groupements α-amines en excès sont ajoutés au glutamate pour former____ . Cette réaction comporte 2 étapes et est catalysée par la glutamine synthétase.
La glutamine est ensuite____ , via la circulation sanguine, puis dans les mitochondries du foie. Par la suite, la glutaminase libère___ .

A

le groupement amide de la glutamine

transportée au foie

le groupement amide et régénère le glutamate.

55
Q

Dans les muscles squelettiques, les groupements α-amines en excès sont généralement transférés___ pour former de l’alanine, une molécule qui joue un rôle clé dans le___ .
L’utilisation de l’alanine pour transporter les groupes α-amines constitue une économie essentielle pour les organismes vivants. Lors d’un exercice intense, les muscles opèrent en anaérobie et produisent ___ . Dans ces conditions, les muscles produisent aussi de ___ provenant de la dégradation des protéines. Le lactate et l’alanine sont tous les deux acheminés au foie pour être convertis en pyruvate puis en glucose. Le glucose est par la suite retourné aux muscles où il est converti à nouveau en pyruvate par la glycolyse.

A

au pyruvate par l’alanine aminotransférase

transport des groupes α-amines jusqu’au foie.

du pyruvate et du lactate

l’ammoniaque

56
Q

Si vous examinez la structure de la molécule d’urée vous constaterez qu’elle contient deux groupements amines. Ces deux groupements amines proviennent de

A

l’ammonium et de l’aspartate.

57
Q

Le premier des 2 groupements -aminé entrant dans le cycle de l’urée est le___ .
Ce NH4+ réagit immédiatement avec le CO2 (sous la forme de HCO3-) produit par la respiration mitochondriale, pour produire du___ . Cette réaction est catalysée par la ___ . Sa formation requiert 2 ATP.

A

NH4+ libre produit dans la matrice mitochondriale principalement par la glutamate déshydrogénase et la glutaminase.

carbamoyl phosphate.

carbamoyl phosphate synthétase I ou CPS1 (étape préliminaire au cycle de l’urée).

58
Q

Par la suite, le carbamoyl phosphate transfère son groupement carbamoyl à____ pour former la___ et du Pi (étape 1). Cette réaction est catalysée par ___ . La citrulline passe alors de la __ .

A

l’ornithine

citrulline

l’ornithine transcarbamoylase

mitochondrie au cytosol.

59
Q

Le deuxième groupement α-amine provient de ____ . Il y a condensation entre le groupement α-aminé de l’aspartate et le groupement uréido de la citrulline, pour former ___ . Cette réaction est catalysée par ___ et utilise une molécule d’ATP.

A

l‘aspartate (produit dans la mitochondrie par transamination et exporté dans le cytosol)

l’argininosuccinate (étape 2).

l’argininosuccinate synthétase

60
Q

ETAPE 3. L’argininosuccinate est ensuite clivé par ___ pour donner de ____ (étape 3). Dans le cytosol, le fumarate peut être converti en

A

l’argininosuccinase

l’arginine et du fumarate

malate et retourné à la mitochondrie pour être métabolisé en oxaloacétate dans le cycle de Krebs.

61
Q

Dans la dernière réaction, ___ clive l’arginine pour donner de ____ (étape 4). L’ornithine retourne à la ___ pour initier un nouveau cycle.

A

l’arginase

l’urée et de l’ornithine

mitochondrie

62
Q

Les enzymes cytosoliques et mitochondriales du cycle de l’urée s’associent entre elles (les mitochondriales avec les mitochondriales et les cytosoliques avec les cytosoliques) pour former des complexes qui permettent de canaliser les produits des réactions d’une enzyme à l’autre. Ainsi, lorsqu’exportée à l’extérieur de la mitochondrie, la citrulline ne se retrouve pas diluée dans le pool des métabolites du cytosol, mais est transférée directement au site actif de l’argininosuccinate synthétase.

A

OK

63
Q

Il en coûte _____ pour éliminer 2 atomes d’azote sous forme d’une molécule d’urée. Deux molécules d’ATP sont nécessaires pour former le ______ et une autre molécule d’ATP pour produire _____ (ce dernier ATP est hydrolysé en AMP et PPi, qui à son tour est hydrolysé en Pi, ce qui équivaut à 2 liens riches en énergie).
Cependant, si l’on veut tenir compte de l’ensemble du processus, il faut considérer que la désamination oxydative du glutamate par la glutamate déshydrogénase produit une molécule de NADH. De même, le fumarate formé dans le cycle de l’urée est réoxydé en oxaloacétate par le cycle de Krebs, ce qui amène aussi la formation d’une molécule de NADH. La réoxydation mitochondriale de ces 2 NADH produit 5 molécules d’ATP. Ainsi, le fait que le cycle de l’urée est lié au cycle de Krebs par le fumarate permet de réduire le coût énergétique relié à la synthèse de l’urée.

A

4 liens riches en énergie

carbamoyl phosphate

l’arginosuccinate

64
Q

Sur une échelle de temps plus courte, le flux d’azote est régulé par contrôle allostérique d’au moins une enzyme. La CPS1 est activée allostériquement par le____ . Les niveaux de N-acétylglutamate sont déterminés par la concentration de _____ (les substrats de la N-acétylglutamate synthétase) et par la concentration d’arginine (un intermédiaire du cycle de l’urée, activateur de la N-acétylglutamate synthase).

A

N-acétylglutamate

glutamate et d’acétyl- CoA

65
Q

Les acides aminés convertis en pyruvate, α-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate ou oxaloacétate sont appelés ____ (colorés en rose). Les acides aminés convertis en acétyl-CoA (ou en acétoacétyl-CoA) sont appelés ____ (colorés en bleu). Dans l’ensemble des 20 acides aminés standard, seules la leucine et la lysine sont uniquement ___ .

A

glucogéniques

cétogèniques parce qu’ils provoquent une augmentation des corps cétoniques et des acides gras

cétogènes, et par conséquent, ils ne peuvent servir de précurseurs à la gluconéogenèse.

66
Q

Contrairement aux autres acides aminés, les acides aminés ramifiés (leucine, isoleucine et valine) ne sont pas ____ , mais dans les tissus extra hépatiques tels que le _____ . . La raison est que le foie ne possède pas l’aminotransférase capable d’agir sur ces trois acides aminés.
La deuxième enzyme de la voie de dégradation des acides aminés ramifiés (la première étant la transaminase) est intéressante d’un point de vue évolutif. ____ . L’enzyme, la déshydrogénase des acides aminés ramifiés, est un complexe multienzymatique analogue au complexe de la PDC qui catalysent la décarboxylation du pyruvate en acétyl-CoA (Module 7) ainsi qu’au complexe de l’α-cétoglutarate déshydrogénase qui catalyse l’oxydation de l’α-cétoglutarate en succinyl-CoA (Module 7). Ces trois enzymes ont des structures similaires et utilisent essentiellement le même mécanisme réactionnel. Elles constituent un exemple probant d’une réaction qui a été « empruntée » via une duplication de gènes et qui par la suite a évolué pour catalyser des réactions similaires dans des voies métaboliques différentes.

A

dégradés dans le foie

muscle, le tissu adipeux, le rein et le cerveau, où ils sont oxydés pour générer du carburant métabolique

Cette enzyme catalyse la décarboxylation oxydative des trois acides aminés pour former l’acyl-CoA correspondant et du CO2.

métabolisme et régulation (11 decks)

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