module 10 Flashcards

1
Q

combien mito dans une cellule

A

entre 800 et 2000

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

membrane externe de mito laisse passer quoi

A

mol plus petite de 10 kda

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

membrane interne de mito est perméable a quoi

A

o2. co2 h20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

2 syst de transport les mito :

A
  1. translocase ATP/ADP

2. transporteur de phosphate

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

2 syst de navette pour NADH dans mitochondries .

A
  1. malate-aspartate

2. navette du glycérol-2-phosphate

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

nom du complexe 1.

A

NADH-CoQ oxydoréductase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

complexe 1 catalyse qoi

A

oxydation du NADH par la CoQ

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Nom du complexe 3.

A

CoQ-cytochrome c oxydoréductase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

complexe 3 catalyse quoi

A

oxydation de CoQ par cytochrome c

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

complexe IV son nom

A

cytochrome c oxydase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

catalyse quoi le complexe IV

A

oxydation de cytochrome c par l’O2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

nom du complexe II

A

succinate-CoQ réductase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

complexe II contient quoi

A

la succinate déshydrogénase produit le FADH2 dans krebs . ces electrons vont sur la CoQ et entre par III

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

voir squon retrouve dans les complexes.

A

ok

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

cytochrome ces tquoi

A

proteine avec 1 heme et un fer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

cytochrome a b et c ont quoi de diff ?

A

groupe porphyrine substitué differement .

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

potentiel de reduction du fer dun cytochrome depend de

A

ses interactions avec des residus des acides aminés de la protéine ( diff pour chaque cyt )

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

chque proton hors de la matrice donnne combien de kj/ mol

A

21,8 doc. 218 kj grave à une paire delectron qui va jusquau O2.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

faut rentrer combien de H+ pour la styn de 1 atp

A

4.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

si on met des mito dans un milieu avec ADP . Pi et un substrat oxydable ( succinate ) on peut mesurer 3 processus .

A
  1. oxydation du substrat
  2. consom d’oxygene
  3. synth ATP
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

pk 4 protons pour synth atp

A

1 pour transporter le Pi

3 pour fonctionnement de aTP synthase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

a mol de glucose donne combien atp

A

30 ou 32 dont 26 de phosphoryl oxy

23
Q

anaérobie combien donne atp

A

2

24
Q

pour reduire au complet oxygene en 2 h20 , il faut additionner quoi ?

A

4 electrons et 4 protons

25
Q

reduction O2 combien electron a la fois .

A

1.

26
Q

radicaux oxygene en ordre

A

superoxyde ( O2- )
peroxyde d’h ( h2o2 )
RADICAL HYDROXYLE ( oh POINT )

27
Q

augmentation de formation de radicaux oxygénés quand :

A
  1. mito produit pas assez de atp
  2. quand ya beaucoup de NADH dans mito , subit un stress oxydatif . surplus electrons entre chaine respi et pas acheminer directement a loxygene.
28
Q

quest ce qui previen un stress oxydatif :

A

superoxyde dismutase . élimine les radicaux en catalysant la conversion en peroxyde dhydrogene qui est ensuite eliminner par glutathione peroxydase . et la regeneration de glutathion implique 1 mol de NADPH.

29
Q

QUOI Y SPASSE DANS COMLPEX 1.

A

transfer dun ion hydrure du NADH au FMN de là , 2 electrons transferer via série centre fer-soufre jusqua ubiquinone pour former QH2

30
Q

complexe II previen la formation de radicaux oxygénés :

A

sites de liaisons du substrat succinate et du CoQ sont reliés par une chaine linéaire de centre redox avec la squence : substrat-FAD-centre fer soufre - CoQ , un heme b qui nest pas dans la voie sert a reduire la fréquence a laquelle les electrons quittent le complexe II pour reduire directement l’O2 et produire des radicaux oxygenes.

31
Q

complexe III a trois s-u .

A
  1. cytoch b ( fixe heme )
  2. citoch c ( contien heme c )
  3. prot ISP ( contient centre ( 2FE-2S ) RIESKE )
32
Q

cycle Q sert a quoi .

A

ben QH2 transfert 2 electrons au III. accepteur final dans ce complexe cest le cytoch c qui accepte un seul a la fois.

33
Q

RELIRE CYCLE Q OSTI

A

OK

34
Q

complexe IV CONTIENT QUOI

A

2 IONS Cu ( s-u 2) — CuA

2 hemes , a et a3 et u nion CuB. ( accepte les electrons provenent et transf à o2 )

35
Q

; CHEMIN DES ELECTRONS DANS COMPLEXEX IV

A

part du cytochrome c , au centre du Cua puis a lheme a . au centre heme a3-cub et finalement a loxygene.

36
Q

3 s-u du F0.

A

a b c TRANVERSE LA MEMBRANE :FORME LE CANAL PERMET AUX PROTONS LEUR RETOUR.

37
Q

F1 constitué de :

A

5 polypeptides . a3 , b3 , gamma , pis les deux affaire weird
catalyse synth ATP .

38
Q

le transfert des protons entre l’espace intermembranaire et la matrice mitochondriale entraîne la rotation de

A

l’anneau c et de la sous-unité γ .

39
Q

combien de s-u c dans F0

A

10 a 15

40
Q

s-u a de F0

A

adjacente a la partie ext de lanneau

41
Q

s 3 et b 3 forme une anneau aussi . les 2 s-u se fixe aux nucleotides , mais laquelle catalyse

A

b

42
Q

La portion membranaire du domaine F0 et l’hexamère α3β3 du domaine F1 sont connectés de 2 façons :

A



Par la tige centrale constituée des sous-unités γ et ε. Cette tige relie l’hexamère α3β3 à l’anneau c. La sous-unité γ s’étend jusque dans le centre de l’hexamère α3β3 et rompt la symétrie de celui-ci.

Les 3 sous-unités β de l’hexamère ont des conformations distinctes en raison de leurs interactions avec une face différente de la sous-unité γ (Diapositive 7). La distinction entre les trois sous- unités β est essentielle pour la compréhension du mécanisme de l’ATP synthase.

Par la colonne extérieure qui est constituée de la sous-unité a, de 2 sous-unités b et de la sous-unité δ.

43
Q

rotor :

A

anneau c lié à tige centrale ( gamma et epsilone )

44
Q

stator :

A

colonne extérieure ( a, b et patente weird ) a3 et b3

45
Q

Le flux de protons au travers de F0 implique les sous-unités___ du domaine F0. Des protons provenant de l’espace intermembranaire pénètrent dans un canal situé entre la sous-unité a et l’anneau c, où ils se fixent à la sous-unité c. L’anneau c tourne, ce qui permet la fixation des protons à des sous-unités c successives. Après un tour presque complet, le premier proton fixé à la sous-unité c atteint un second canal hydrophile qui s’ouvre sur l’intérieur. C’est là que le proton est libéré. Mais comment le passage des protons induit-il la rotation de l’anneau c?
Chaque sous-unité c est constituée _____ . Le site de liaison des protons est le résidu ____ . Lors de la protonation, la sous-unité c ____ voisine de manière à faire pivoter l’anneau c dans la direction indiquée. L’unité a reste stationnaire pendant que l’anneau c tourne afin de présenter un nouveau site de liaison libre pour un nouveau proton.
Après une rotation complète de l’anneau (c’est-à-dire lorsque 10 à 15 protons ont été fixés selon le nombre de sous-unités), la première sous-unité qui a lié un proton se retrouve face au second canal qui s’ouvre sur l’intérieur et peut ainsi libérer le proton (le pH de la matrice est suffisamment alcalin pour déprotoner D61).
Des chiffres : la vitesse de rotation de l’ATP synthase mitochondriale est approximativement____

A

a et c

d’une paire d’hélices a qui traverse la membrane

d’acide aspartique (D61)

change de conformation et pousse mécaniquement la sous-unité a

6000 rpm (100 rotations par seconde)!

46
Q

3 etapes de s-u beta

A
  1. fixe adp et pi
  2. synth atp
  3. livere atp
47
Q

les conformation de beta.

A

conformation L ( lie faiblement ADP et Pi )

conformation T ( forte affinité pour produit et catalytiquement active

conformation o ( diminue affinité substrat et produit )

48
Q

conformation libere atp

A

T À O

49
Q

conformation liaison substrat

A

O À L

50
Q

CONFORMATION SYNTH ATP

A

L A T

51
Q

energie libre par translocation des protons a pour role de

A

faciliter la liberation d’ATP en provoquant une transition T-O.

52
Q

autre utilisé gradients proton :

A
  1. transport actif de cetraine mol
  2. rotation flagelle bact
  3. synth NADPH
  4. prod chaleure
53
Q

UCP ?

A

prot decouplante pour ours.

54
Q

RELIRE SUR LOURS OSTI .

A

ok.