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Biochimie structurale > Module 6 - Les enzymes > Flashcards

Module 6 - Les enzymes Flashcards

1
Q

Comment nomme-t-on les formes active et inactive des enzymes qui comportent une composante non protéique?

A

Active : holoenzyme (avec groupement protéique)

Inactive : apoenzyme (sans groupement protéique)

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Q

Comment se nomme la portion non protéique d’une enzyme (protéine conjuguée)?

A

Cofacteur.
Molécule inorganique : ions essentiels
Molécule organique : coenzyme

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3
Q

Quelle est la différence entre un cosubstrat et un groupement prosthétique?

A

Cosubstrat : liaisons faibles (non covalentes)

Groupement prosthétique : liaisons fortes (covalentes)

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4
Q

Puisque les animaux ne peuvent synthétiser la plupart des coenzymes, comment les obtient-on?

A

Coenzymes ou leurs précurseurs : vitamines –> obtenues par l’alimentation.

La plupart des vitamines doivent être transformées pour correspondre aux coenzymes.

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5
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les réactions biochimiques?

A

La vitesse d’une réaction est 10^3 à 10^20 fois plus rapide –> influence la cinétique.

Elles n’ont pas d’influence sur la thermodynamique : ne peut rendre spontanée une réaction.

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6
Q

Qu’est-ce que des réactions couplées?

A

Combinaison d’une réaction non spontanée à une réaction spontanée : l’énergie libérée par la réaction spontanée est réutilisée par la réaction non spontanée, ce qui rends la réaction spontanée possible dans la cellule.

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7
Q

Qu’est-ce qui distingue les enzymes des catalyseurs synthétiques?

A
  1. Les enzymes sont plus efficaces que les catalyseurs synthétiques, et ce, dans des conditions (température, pH, concentration) compatibles avec la vie.
  2. Les enzymes sont très spécifiques (double spécificité)
  3. Plusieurs enzymes sont régulées (s’ajuste aux besoins métaboliques en ajustant leur activité catalytique)
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8
Q

Pourquoi on dit que les enzymes ont une “double spécificité”?

A

Spécificité de substrat : agit sur une seule substance ou un groupe de substances spécifiques
Spécificité de réaction : transforme son/ses substrat(s) en un/des produit(s) précis

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9
Q

Que représente l’énergie d’activation?

A

Énergie nécessaire pour convertir 1 mole de substrat de son état initial (faible énergie) à son état de transition : barrière d’activation.

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10
Q

Qu’est-ce que l’état de transition?

A

Arrangement particulier des atomes du substrat dans lequel un lien chimique est en train de se former ou se briser : l’électron, l’atome ou le groupe d’atomes est en cours de transfert : partagé à égalité entre le donneur et l’accepteur –> État instable

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11
Q

De quoi dépend la vitesse d’une réaction?

A
  • de l’énergie libre des molécules impliquées
  • de l’orientation des molécules impliquées
  • du nombre de collisions entre les molécules

La vitesse de réaction est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation.

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12
Q

Pourquoi les enzymes sont nécessaire dans les réactions biochimiques?

A

La température augmente la vitesse des réactions chimiques (augmente la cinétique des atomes : plus de collisions). Aux températures physiologiques, la vitesse d’une réaction non catalysée par une enzyme est négligeable.

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13
Q

Comment les enzymes augmentent-elles la vitesse des réactions biochimiques?

A

Les enzymes diminuent la barrière d’activation : augmentation locale de la concentration des réactifs en positionnant le substrat de façon favorable.

  1. Se combine de manière transitoire au substrat : stabilise.
  2. Permet d’atteindre plus facilement l’état de transition.
  3. Une fois l’état de transition atteint : substrat rapidement convertit en produit.
  4. Produit n’a pas beaucoup d’affinité pour l’enzyme : se détache.
  5. L’enzyme peut catalyser une autre réaction.
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14
Q

Quelles sont les 6 classes d’enzymes selon l’International Union of Biochemistry and Molecular Biology?

A
  • oxydoréductases
  • transférases
  • ligases
  • lyases
  • hydrolases
  • isomérases
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15
Q

Quel type de réaction est catalysée par les oxydoréductases?

A

Réaction d’oxydoréduction : transfert d’un électron d’un donneur (agent réducteur) à un accepteur d’électron (agent oxydant).

Deux demi-réactions : réaction d’oxydation et réaction de réduction.

L’agent réducteur subit une réaction d’oxydation : il devient oxydé (perd un électron, perd un hydrogène ou accepte un oxygène).

L’agent oxydant subit une réaction de réduction : il devient réduit (accepte un électron, accepte un hydrogène ou perd un oxygène).

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16
Q

Qu’est-ce qu’une transférase?

A

Enzyme qui catalyse une réaction de transfert d’un atome ou d’un groupement, souvent à l’aide d’une coenzyme.

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17
Q

En quoi consiste la réaction d’hydrolyse catalysée par les enzymes hydrolases?

A

Hydrolyse : bris d’un lien covalent par l’addition d’une molécule d’eau.

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18
Q

Quelles réactions sont catalysées par les lyases?

A
  • formation d’une double liaison (élimination d’un atome/groupement)
  • bris d’une double liaison (ajout d’un atome/groupement)
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19
Q

Quelle réaction est catalysée par une isomérase?

A

Isomérisation : réarrangement intramoléculaire

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20
Q

Les ligases catalysent la formation de quel type de liens?

A

Catalyse la formation de liens covalents entre deux molécules (utilise l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP)

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21
Q

Quelle enzyme utilise l’hydrolyse de l’ATP pour catalyser sa réaction?

A

Les ligases

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22
Q

Pourquoi dit-on que les enzymes sont spécifiques à leur(s) substrat(s)?

A

La structure 3D du site actif de l’enzyme est complémentaire à celle du substrat : reconnaissance moléculaire par complémentarité de structure entre l’enzyme et son substrat.

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23
Q

De quoi dépends la reconnaissance moléculaire dans une réaction enzymatique?

A
  • la forme (complémentarité de structure)
  • le caractère électrique (non polaire, polaire ou chargé) du site actif vs substrat (important pour la formation des interactions non covalentes)
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24
Q

Quelle est la différence entre le modèle clé-serrure et le modèle de l’ajustement induit?

A

Modèle de l’ajustement induit : version moderne du mécanisme clé-serrure qui prends en compte la souplesse structurale de l’enzyme.

Les interactions non covalentes entre le substrat et l’enzyme induisent un changement dans la structure 3D du site actif –> processus dynamique (l’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives pour mieux s’ajuster l’une à l’autre).

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25
Q

En quoi le changement de conformation du complexe enzyme-substrat favorise l’activité catalytique?

A
  • Met le substrat dans une forme semblable à l’état de transition
  • Orientation précise du substrat et des résidus du site actif
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26
Q

Le rôle du site actif ne se limite pas à la reconnaissance du ou des substrats. Quel est son autre rôle?

A

Certains résidus d’acides aminés à l’intérieur du site actif participent directement au processus catalytique. La nature des résidus détermine le type de réaction catalysée.

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27
Q

Pourquoi le produit d’une réaction enzymatique est généralement à 100% pur alors que le rendement d’une réaction chimique est généralement peu élevé?

A

Grâce à la spécificité des enzymes, il n’y a pas de sous-produits résultant d’une réaction secondaire.

28
Q

Quelle est l’importance des liaisons non covalentes dans les réactions enzymatique?

A

Les interactions faibles permettent l’association temporaire du substrat à l’enzyme. Dès que le substrat est convertit en produit, l’enzyme perd son affinité pour le produit et le libère facilement (interactions non covalentes faciles à briser). L’enzyme retrouve alors sa conformation initiale et est prêt à catalyser un nouveau cycle de réaction.

29
Q

Qu’est-ce que l’inhibition enzymatique?

A

Certaines molécules ont la capacité de diminuer l’activité catalytique d’une enzyme :
- en empêchant la formation du complexe enzyme-substrat (E-S)
ou
- en bloquant la réaction chimique menant à la formation du produit.

30
Q

Quels sont les principaux types d’inhibition réversible (liaison de l’inhibiteur à l’enzyme par des liaisons non covalentes)?

A
  • compétitive
  • non compétitive
  • incompétitive
31
Q

Qu’est-ce que la Km?

A

Mesure de l’affinité d’une enzyme pour son subtrat : capacité à le lier.

Km faible : grande affinité
Km élevée : faible affinité

32
Q

Que représente la Vmax?

A

Vitesse maximale de la réaction enzymatique : l’enzyme est saturée en substrat.

33
Q

Comment agit un inhibiteur compétitif?

A

Se lie au même site actif que le substrat : analogue structural.

  • Empêche le substrat de se lier à l’enzyme puisqu’il encombre le site actif, ce qui diminue l’affinité de l’enzyme pour le substrat : Km augmente.
  • Vmax inchangée

Inhibition compétitive non classique : l’inhibiteur compétitif ne se lie pas au site actif du substrat mais à un autre site : pas un analogue du substrat. Cette liaison modifie la conformation du site actif, ce qui empêche la formation du complexe enzyme-substrat.

34
Q

Comment agit un inhibiteur non compétitif?

A

Ne se lie pas au même site actif que le substrat : pas un analogue structural du substrat.

  • Sa liaison à l’enzyme n’empêche pas la liaison du substrat au site actif : Km inchangée.
  • Le complexe enzyme-substrat-inhibiteur (ESI) est inactif, ce qui diminue la concentration d’enzyme active : Vmax diminue.
35
Q

Quels sont les effets d’un inhibiteur incompétitif?

A

L’inhibiteur incompétitif ne peut se lier qu’au complexe ES déjà formé.

  • Km et Vmax diminue.
  • Ration Km/Vmax inchangé.
36
Q

Comment les inhibiteurs sont-ils utilisés en pharmaceutique?

A

Molécule antivirale ou antibiotique (molécule qui tue les bactéries) : cible un processus biologique spécifique de l’agent pathogène et l’inhibe : arrête l’infection sans affecter les cellules (hôte).

37
Q

De quels facteurs dépends la vitesse de la réaction chimique? (3)

A
  • la concentration du substrat et, s’il y a lieu, du cofacteur ou de la coezyme
  • la concentration de l’enzyme
  • l’activité catalytique de l’enzyme
38
Q

À quoi sert la régulation enzymatique?

A

Ne pas gaspiller inutilement l’énergie et les ressources de la cellule. La cellule régule son activité en s’ajustant aux besoins métaboliques.

39
Q

De quoi dépends la concentration d’une enzyme?

A

De la vitesse à laquelle elle est synthétisée et dégradée.

Réponse très lente aux changements environnementaux.

40
Q

Par quels mécanimes l’activité des enzymes est modulée dans l’organisme?

A
  • l’allostérie

- modifications covalentes

41
Q

Qu’est-ce que la régulation allostérique ou l’allostérie?

A

Régulation de l’activité d’une protéine par la modification de sa structure 3D : adaptation la plus rapide aux conditions locales : grande sensibilité aux variations de concentrations de substrat ou de cofacteur.

*Plus important mécanisme régulateur des activités enzymatiques.

42
Q

La présence de quel type de molécules modifie la structure 3D d’une protéine allostérique?

A

Effecteurs ou modulateurs allostériques : molécules qui se lient de façon non covalente à l’enzyme.

Activateurs : augmentent l’activité de l’enzyme
Inhibiteurs : diminuent l’activité de l’enzyme

43
Q

Comment les modifications covalentes module l’activité des enzymes?

A

La protéine est modifiée par l’ajout de groupements chimiques par une enzyme de modification.

Type de modifications covalente réversible :

  • phosphorylation
  • acétylation
  • méthylation

Une enzyme de conversion peut enlever la modification.

44
Q

Quelle est la modification covalente réversible la plus fréquente?

A

Phosphorylation/déphosphorylation.

45
Q

À quelle classe enzymatique appartiennent les kinases et quel est leur rôle?

A

Les kinases sont des transférables qui catalysent l’ajout d’un groupement phosphate (phosphorylation).

46
Q

Quelle enzyme est responsable de la déphosphorylation?

A

Enzyme phosphatase (type d’hydrolase)

47
Q

Vrai ou Faux : La phosphorylation d’une enzyme inactive sont activité?

A

Faux. L’enzyme phosphorylée est active.

48
Q

Quelle forme de régulation est la plus rapide?

A

Régulation allostérique > modifications covalentes > contrôle de la synthèse/dégradation d’une protéine.

49
Q

Qu’est-ce qu’une proenzyme ou zymogène?

A

Enzymes produites et conservées sous une forme inactive.
Activation par la coupure d’un de leurs liens covalents (activité protéolytique : protéolyse) –> Modifications covalentes irréversibles.

50
Q

Exemples de proenzyme ou zymogène?

A
  • Insuline
  • Enzymes digestives : chymotrypsine et trypsine
  • Certains facteurs responsables de la coagulation sanguine

Activés par protéolyse en cas de besoin.

51
Q

Quelle structure possèdent généralement les enzymes allostériques?

A

Structure quaternaire contenant un nombre pair de sous-unités : chacune peut fixer une molécule de substrat.

52
Q

Vrai ou Faux : Les effecteurs se lient au niveau du site actif d’une enzyme allostérique.

A

Faux. Chacune des sous-unités possèdent un site allostérique (en plus du site actif) où va aller se lier l’effecteur.

Les effecteurs ne sont pas des analogues du substrat : ne peuvent se lier au site actif.

53
Q

Qu’est-ce qui cause le changement de conformation des sous-unités du complexe protéique?

A

Lorsqu’un ligand, soit le substrat ou un effecteur, se lie à son site sur une des sous-unités.
Le changement de conformation modifie les interactions entre cette sous-unité et les autres : affecte la forme des sous-unités adjacentes et leur affinité pour le substrat.

54
Q

Pourquoi la courbe des réactions catalysées par des enzzymes allostérique est sigmoïdale?

A

La fixation du substrat sur une sous-unité modifie l’affinité des autres sous-unités pour ce même substrat. Le substrat a un effet sur sa propre fixation à l’enzyme.

55
Q

Quelle est la formule décrivant la courbe d’une réaction catalysée par une enzyme allostérique?

A

Courbe sigmoïdale : Vi = f([S])

56
Q

Qu’est-ce que l’effet coopératif?

A

Phénomène homotrophe : la liaison d’un substrat a un effet sur la liaison d’une molécule du même substrat mais sur une sous-unité adjacente : le substrat a un effet sur sa propre fixation à l’enzyme.

Effet coopératif positif : affinité augmente
Effet coopératif négatif : affinité diminue

57
Q

L’effet allostérique est une phénomène homotrophe ou hétérotrophe?

A

Phénomène hétérotrophe : c’est la liaison de l’effecteur allostérique qui a un effet sur la fixation du substrat.

Le changement de conformation provoqué par l’interaction enzyme-effecteur peut :

  • activer (effet allostérique positif, activateur)
  • inhiber (effet allostérique négatif, inhibiteur)
58
Q

Comment appele-t-on le changement d’une enzyme allostérique d’une conformation à l’autre?

A

Transition allostérique

59
Q

La structure 3D de chaque sous-unité d’une enzyme allostérique oscille naturellement entre deux conformations. Quelles sont-elles?

A
  • Conformation T : forme inactive, faible affinité pour le substrat
  • Conformation R : forme active, forte affinité pour le substrat
60
Q

Quel est l’effet d’un activateur allostérique sur la conformation des sous-unités de l’enzyme allostérique?

A

La présence d’un activateur allostérique stabilise la forme R (active) et force l’équilibre de T vers R (activation de l’enzyme).

61
Q

Quels sont les deux modèles pour expliquer la transition entre les conformations T et R?

A
  • Modèle concerté : toutes les sous-unités change de conformation en même temps (toutes les sous-unités d’une enzyme allostérique doivent avoir la même conformation)
  • Modèle séquentiel : basé sur la reconnaissance moléculaire par ajustement induit, la conversion d’une sous-unité induit un changement dans la structure des sous-unités adjacentes qui les rends plus réceptives au substrat, les sous-unités n’ont pas nécessairement toute la même conformation –> transition graduelle
62
Q

Expliquez le principe de la canalisation métabolique.

A

Dans un sentier métabolique, processus où le produit d’une réaction enzymatique est transféré directement au site actif suivant dans une enzyme multifonctionnelle ou d’un complexe multienzymatique, sans être libéré sous forme libre dans le solvant.

Augmente la vitesse de réaction : diminue le temps de transit entre deux sites actifs
Augmente la concentration locale de substrat.

63
Q

Qu’est-ce qu’un sentier métabolique?

A

Action de l’ensemble des enzymes participant à la formation d’un produit final à partir du substrat initial.

Succession de réactions catalysées par des enzymes (passe par des intermédiaires métaboliques) : demande moins d’énergie à la cellule que de faire la conversion directe du subtrat en produit final.

64
Q

Comment appelle-t-on les enzymes qui travaillent en coopération dans un sentier métabolique?

A

Enzymes liées physiquement les unes aux autres : complexe multienzymatique.

Enzyme multifonctionnelle : enzyme qui catalyse deux réactions successives dans un même sentier.

65
Q

Définition de la cinétique.

A

L’étude de la vitesse des réactions chimiques pour mieux comprendre le fonctionnement d’une enzyme dans différentes conditions.

66
Q

Quelle est la formule déterminant la vitesse de la réaction?

A

v = Δ[P]/Δ[t] = -Δ[S]/Δ[t]
Changement de concentration du produit ou du subtrat par unité de temps. La vitesse de formation du produit = la vitesse de d’élimination du subtrat.

67
Q

Pourquoi la vitesse de formation du produit diminue-t-elle graduellement au fil du temps?

A

Car la concentration en substrat diminue et la concentration du produit augmente : moins de substrat avec lequel réagir.

Une fois l’équilibre atteint, la concentration de produits et de réactifs ne change plus.

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