Module 3 - Les acides aminés Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une molécule amphotère?

A

Molécule qui peut agir à la fois comme un acide ou une base.

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2
Q

Les 20 acides aminés standards sont des acides faibles polyprotiques. Qu’est-ce que ça veut dire?

A

Possède AU MOINS deux groupements ionisables :
Fonction acide : 𝛼-COOH (carboxyle)
Fonction basique : 𝛼-NH2 (amine)

Certains acides aminés ont une chaine R ionisable (peut accepter ou libérer un protons)

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3
Q

De quoi dépend la charge des groupements ionisables des acides aminés?

A

Du milieu : acide ou basique.

Acide : les groupements sont protonés : accepte les protons (𝛼-COOH et 𝛼-NH3+). La charge nette est donc de +1.

Basique : les groupements sont déprontonés : libération des protons (𝛼-COO- et 𝛼-NH2). La charge nette est donc de -1.

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4
Q

Quelle est la charge d’un acide aminé diprotique au pH physiologique?

A

La charge est neutre : forme zwitterion ou ion hybride.

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5
Q

Que représente les pKa?

A

Constante de dissociation : pH au-dessus duquel un groupement ionisable est déprotonisé.

pK1 : constante d’ionisation du groupement 𝛼-carboxyle
pK2 : constante d’ionisation du groupement 𝛼-amine
pKr (pour les acides aminés dont la chaine latérale est ionisable) : constante d’ionisation de la chaine R

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6
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé triprotique?

A

Acide aminé qui possèdent trois groupements ionisables : la chaine R porte un groupement ionisable.

La charge d’un acide aminé triprotique au pH physiologique dépends donc de l’état d’ionisation du groupement ionisable de la chaine R.

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7
Q

Qu’est-ce que le point isoélectrique?

A

pH auquel l’acide aminé ne porte aucune charge nette : la molécule est neutre.
Correspond à la moyenne des pKa qui entoure la forme zwitterion : pI = ∑pKa / 2

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8
Q

Lorsqu’il y a présence d’un groupement portant une charge et d’une double liaison, il se produit une délocalisation de la charge (formation d’un hybride de résonnance). Pour quels acides aminés c’est le cas?

A
  • Histidine
  • Glutamate
  • Arginine
  • Asparate
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9
Q

Quelles sont les deux principales classifications pour les acides aminés standards ?

A
  • selon la polarité

- selon la nature chimique de la chaine latérale

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10
Q

Quelles sont les fonctions des protéines dans les organismes vivants ? (8)

A
  • Catalyse
  • Transport
  • Stockage des nutriments
  • Structure
  • Mouvement
  • Régulation
  • Décodage de l’information génétique
  • Défense/agression
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11
Q

Dans les acides aminés, à quoi correspond le C𝛼?

A

Le carbone lié au groupement carbonyle (-COOH).

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12
Q

Dans les acides aminés standards, le groupement amine est lié à quel carbone de la chaine carbonée?

A

carbone 𝛼 : les acides aminés standards sont tous des acides 𝛼-aminés.

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13
Q

Quel acide aminé standard est un acide diaminé?

A

Lysine

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14
Q

Certains acides aminés ne se retrouvent pas dans les protéines mais sont actif sous forme de monomère. Quelle est leur rôle dans la cellule?

A
  • Médiateurs chimiques (hormones, neurotransmetteurs)

- Réactifs pour des réactions biochimiques : précurseurs ou intermédiaires métaboliques

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15
Q

Tous les organismes utilisent les 20 acides aminés standards. Mais d’autres acides aminés peuvent se retrouvés dans les protéines. Lesquels et comment?

A
  • Protéogéniques rares : incorporés directement durant la synthèse de la chaine protéique.
  • Suite à une modification post-traductionnelle.

Certains peptides contiennent également des acides aminés de la série D.

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16
Q

Le GABA (ɣ-aminobutyrate) est un neurotransmetteur dérivé de quel acide aminé?

A

Glutamate.

Contrôle moteur.

17
Q

Quel est le neurotransmetteur impliqué dans les réactions allergiques?

A

L’histamine (dérivé de l’histidine)

18
Q

Quelles sont les hormones dérivées de la tyrosine et quel est leur rôle?

A
  • Épinéphrine (adrénaline) : Sécrétée en état de stress, par les glandes surrénales.
  • Thyroxine (T4)/ Triiodothyronine (T3) (prohormone convertit en sa forme active (hormone) dans les cellules) : Influencent différents processus métaboliques, sécrétées par la thyroïde.
19
Q

Exemples de précurseurs ou intermédiaires métaboliques.

A
  • Homocystéine et homosérine : précurseurs pour la formation de plusieurs acides aminés.
  • Citrulline et ornithine : intermédiaires importans dans le cycle de l’urée (permet l’élimination des ions ammonium).
  • S-adénosylméthionine (SAM) : co-substrat lors des réactions de méthylation.
20
Q

Que sont les acides aminés sélénocystéine et pyrrolysine?

A

Protéogéniques rares.

21
Q

Quelle est la différence entre la cystéine et la sélénocystéine?

A

Dans la sélénocystéine, l’atome de soufre de la cystéine est remplacé par un atome de sélénium (Se).

22
Q

Le pyrrolysine est présente dans quel type de cellules?

A

Archaebactéries méthanogènes (dans les enzymes qui participe à la production de méthane).

23
Q

Quels sont les types de modifications post-traductionelles qui peuvent modifier les groupements fonctionnels d’un acide aminé?

A
  • Hydroxylation
  • Méthylation
  • Phosphorylation
  • Acétylation
  • Carboxylation
24
Q

Quelle est la différence entre les acides aminés de la série L et ceux de la série D? Pourquoi ces derniers sont présents chez certaines bactéries et mycètes?

A

Les acides aminés de la série D induisent une réponse immunitaire plus faible que ceux de la série L.

Certaines bactéries et certains mycètes utilisent des acides aminés pour synthétiser les peptides présents dans leur paroi cellulaire : permet à ces organismes de contourner les défenses du système immunitaire.