Module 5 - Strucrure 3D, Repliement Et Classificaton Des Protéines Flashcards
Définir la structure primaire
Séquence linéaire des résidus d’acides aminés présents dans la chaîne polypeptidique. Liaisons covalentes de types liens peptidiques
Définir la structure secondaire et donne en des exemple
Arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents d’un segment de la chaîne. Liaisons hydrogènes entre les atomes du squelette peptidique Les hélices alpha, les feuillets beta, les boucles et les coudes
Définir la structure tertiaire
Arrangement 3D de tous les atomes dans une chaîne polypeptidique entière. Comprend les motifs et les domaines. Interactions non covalentes (liaisons hydrogène, intéractions hydrophobes, liaisons ioniques et force de Van der Waals) et covalentes (pont disulfure)entre deux résidus de la même chaîne polypeptidique
Définir la structure quaternaire
Arrangement des chaînes polypeptidiques formant les sous-unités d’une protéine multimérique. Structure quaternaire d’une protéine monomérique = structure tertiaire. Interaction non covalentes (liaisons hydrogène et ionique, int.réactions hydrophobes et force de Van der Waals) et covalentes (ponts disulfure sur et bases de Schiff) entre 2 chaînes distinctes
Quel est l’avantage de la spectroscopie RMN par rapport à la cristallographie
Permet d’obtenir la structure de protéines dont la cristallisation n’est pas possible ou difficile.
Permet d’étudier les changements de conformation d’une protéine.
L’arrangement spatial des acides aminés adjacents dépend de la…
Dépend de la géométrie des liens peptidiques et de la nature des chaînes latérales.
Le groupement peptidique comprend les … atomes directement impliqués dans le lien… et leur … substituants.
Comprend les 2 atomes
Lien peptidique
Leur 4 substituants
Le groupement peptidique est polaire ou non polaire?
Polaire, le groupement carbonyle peut être accepteur lors de la formation d’un lien H, alors que le groupement amine peut être donneur.
Quels sont les 3 liens qui forment le squelette peptidique
Le lien Calpa-Co
Le lien peptidique Co-N
Le lien N-Calpha
Quelle est la structure secondaire la connue et la plus abondante dans les protéines
Les hélices alpha
Les liens H sont approximativement … au grand axe de l’hélice alpha
Parallèle
Les deux extrémités d’une hélice alpha sont composés de 4 liens chaque
Quels sont t’ils?
4 liens N-H à une extrémité et 4 liens C=O
Le pas d’hélice est de combien de nm?
0,54 nm
Quelle est la distance parcourue par l’hélice à chaque résidu?
15 nm
Un tour d’hélice correspond à combien de résidus ?
3,6 résidus
Les chaînes latérales sont … à l’axe de l’hélice et se dirigent vers l’extérieur de celle-ci
Perpendiculaire
Les hélices alpha peuvent contenir combien de résidu?
De 4 à plus de 40, mais en moyenne 12 résidus
Les hélices sont souvent amphiphatiques. Qu’est ce que ca veut dire ?
Les résidus hydrophobes d’un coté de l’hélice et les résidus hydrophiles de l’autre coté.
Autre les hélices alpha, quelle structure secondaire est fréquemment rencontrer dans les protéines?
Les feuillets beta
Qu’est ce qu’un brin beta
Element constitutif
Portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag
Un brin bêta contient combien résidu?
En moyenne 6, mais peut en contenir plus de 15
Quels sont les 2 principaux types de feuillets beta
Lequel est le plus stable e pourquoi?
Les feuillets bêta parallèles et les feuillets beta antiparallèles
Les feuillets anti parallèles sont plus stables parce que les liens H sont plus linéaires
Un feuillet beta contient combien de brin beta
Entre 2 et 22, mais en moyenne 6
Les boucles qui contiennent peu de résidus (5 ou moins) sont appelés …
Coudes ou tours
Quel type de coude est le plus populaire?
Les coudes beta, il fait souvent le lien entre 2 brins d’un feuillets beta antiparallèle
Qu’est ce qu’un domaine
Segments de la chaîne polypeptidique qui se replient indépendamment les un au autres. Chaque domaine a une fonction spécifique, peut contenir plusieurs motifs
La fabrication de protéine sous la forme multimérique est avantageuse pour la cellule , nomme deux avantages
- la synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaîne longue
- les protéines multimériques sont habituellement plus stable
- différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités.
- les intéractions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines
- l’association de différentes sous-unités catalysant des réactions successives rend possible la canalisation métabolique.
Qu’est-ce que la dénaturation?
La perte de la conformation native suites aux bris des intéractions non covalentes. Étant donné la relation directe entre la structure 3D et le fonction d’une protéine, son activité biologique sera aussi affectée.
Nomme et décrit deux agents dénaturant qui perturbent les intéractions non-covalentes qui maintiennent les structures
- La chaleur augmente l’énergie dans le milieu. La vibration des molécules augmente par le fait même, ce qui provoque le bris des interactions faibles qui maintiennent la conformation native de la protéine.
- Un changement de pH peut entraîner un changement de la charge des chaînes latérales et ainsi briser des interactions essentielles au maintien de la structure 3D.
- Les agents chaotropiques perturbent les liaisons faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires. Les 2 principaux agents chaotropiques utilisés en laboratoire sont l’urée et les sels de guanidine.
- Les détergents peuvent servir à dénaturer les protéines, car ils altèrent des interactions hydrophobes en formant des micelles qui augmentent la solubilité des résidus hydrophobes.
L’information nécéssaire au repliement est contenue dans la …
Structure primaire du polypeptide
Le repliement est fait de manière à former la structure la plus stable possible, quest ce que ca veut dire?
La structure contenant le minimum d’énergie libre
Définir l’effondrement hydrophobes
Permet la formation de poches hydrophobes
Assure le rapprochement des résidus éloignés dans la structure primaire
Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude beta et pourquoi?
La proline et la glycine, leurs structures particulières provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique.
Qu’est ce qu’un Molten globule
Globule fondu, chaîne polypeptidique dont le repliement est partiel. Intérim.faire entre la forme dénaturée et la conformation native forme suite à l’effondrement hydrophobe. Les globules sont les prémisses dans plusieurs domaines.
Quel est le facteur le plus important pour le repliement des protéines et pourquoi
Intéractions hydrophobes
L’exclusion des résidus hydrophobes sert de force motrice au repliement.
Les chaperonnes jouent un role important dans le repliement
Donne ces trois roles
Facilitent le repliement de grosse protéine en empêchant la formation d’intermédiaire incorrectement repliés
Aident les protéines dénaturées à se renaturer
Entraînent la dégradation de la chaîne polypeptidique si elle ne peut se replier correctement
On peut classer une protéine selon
La fonction
La forme et la solubilité
La composition
Associer les fonction avec l’exemple
Source d’acides aminé pour l’organisme
Stockage
Associer les fonction avec l’exemple
Transport de glucose au travers de la membrane cellulaire
Transport
Associer les fonction avec l’exemple
Venins et toxine
Défense
Associer les fonction avec l’exemple
Composante structurale des flagelles
Mouvement
Associer les fonction avec l’exemple
Catalyse biologique
Enzyme
Associer les fonction avec l’exemple
Principalement des protéines fibreuses
Structure
Associer les fonction avec l’exemple
Certaines hormones
Régulation
Associer les fonction avec l’exemple
Responsable du repliement correct de certaines protéine
Chaperonne
Différence entre protéine fibreuses et protéine globulaire
Fibreuses : généralement composé d’un seul type de structures secondaires, insoluble, role structurale
Globulaire : forme sphérique, soluble, souvent un mélange de structures secondaires, role diversifié
Différence entre protéine simple et conjuguée
Simple : ne contient que des acides aminés
Conjuguée: protéine associé à une composante non protéique
Différence entre apoprotéine et holoprotéine
Apoprotéine : protéine conjuguée sans groupement non protéique, forme inactive
Holoprotéine : protéine conjuguée avec son groupement non protéique, forme active
Les protéines globulaire ont une grande diversité de rôles, nomme en 3
Enzyme, hormones, anticorps, protéines de transport
La kératine est un exemple de quel groupe de protéine et est composé de quelle structure secondaire
Protéine fibreuse
Hélice alpha
Une fibre de kératine est …, car un hélice peut être étirée jusqu‘ à deux fois sa longueur. Explique ce phénomène
Extensible
Les liens H se brisent lors de l’extension mais se reforment rapidement par la suite
La fibroine de soie est composée de quelle structure secondaire?
Les feuillets beta antiparallèles
À quoi peut on comparer la structure de la fibroine de soie
À un mille-feuille, a cause de ses feuillets beta superposés en plusieurs couches très serrées
La fibroine de soie est tres … et … . Expliquer
Solide et quasi-inextensible
Les brins beta ont une conformation étendue, donc les chaînes polypeptidiques sont déjà presque complètement étirées.
De quelle modification post-traductionnelle dépend la structure du collagène?
La structure du collagène nécessite l’hydroxylation de la proline et de la lysine
Collagène
Quelle vitamine est essentielle pour que l’hydroxylation puisse s’effectuer
La vitamine C
Collagène
Quelle maladie est entraînée par la carence en vitamine C
Le scorbut
Quelle est la séquence répétée du collagène?
La séquence répétée du collagène est Gly-X-Y où X est souvent une proline et Y un résidu hydroxylé (hydroxyproline ou hydroxylysine)
En quoi cette séquence répétée est-elle importante pour la formation de la triple hélice et des fibrilles?
À tous les 3 résidus d’une triple hélice, la chaîne latérale se retrouve à l’intérieur de la triple hélice. Il n’y a donc pas assez de place pour une autre chaîne latérale que celle de la glycine. Les contraintes (limite dans la rotation possible des liens) imposées par la proline et l’hydroxyproline rendent l’hélice rigide. Les résidus hydroxylés participent à la stabilisation de la triple hélice via la formation de liens H. Les chaînes latérales des résidus lysine et allysine (ainsi que leur dérivé hydroxylé) réagissent ensemble pour former des bases de Schiff. Ces liens sont importants lors de l’association de plusieurs triples hélices de collagène en fibrilles.
Le collagène est une protéine conjuguée. À quel type de groupement est-il associé?
Les glucides, c’est une glycoprotéine
Hémoglobine
Combien de sous-unités contient-ellle?
4 sous-unités, hétéromultimère (hétérotétramère)
Hémoglobine
Combien de sous-unités différentes contient-elle?
2 sous unités différentes,
Composé de 2 alpha et 2 beta
Hémoglobine
Est-ce une protéine simple ou une protéine conjuguée?
Conjuguée
Hémoglobine
Combien contient-elle de groupement hème? À quoi sert ce groupement?
4 groupement hème, un par sous-unités
L’hème permet la fixation de l’oxygène grâce à la présence de l’atome de fer
Hémoglobine
Quel type de structures secondaires retrouve-t-on dans cette protéine?
Principalement d’hélice alpha
Quelle est la principale différence structurale entre l’hémoglobine et la myoglobine?
La myoglobine est un monomère alors que l’hémoglobine est un hétérotétramère
Quels sont les rôles de la myoglobine et l’hémoglobine?
L’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang, tandis que la myoglobine transporte l’oxygène à l’intérieur des tissus.
Vrai ou faux. Toutes les protéines fibreuses forment des structures filiformes grâce à la présence des grandes hélices entremêlées.
Faux, ce ne sont pas toutes les protéines fibreuses qui sont organisées sous forme d’hélice. Par exemple, la fibroïne de la soie est une protéine fibreuse formée par un empilement de feuillets β.
En plus des liens H, quel type de lien stabilise les niveaux supérieurs d’organisation de l’α-kératine en superhélice gauche, protofibrilles et microfibrilles?
Des ponts disulfures
