Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochimie > Module 5 - Strucrure 3D, Repliement Et Classificaton Des Protéines > Flashcards

Module 5 - Strucrure 3D, Repliement Et Classificaton Des Protéines Flashcards

1
Q

Définir la structure primaire

A

Séquence linéaire des résidus d’acides aminés présents dans la chaîne polypeptidique. Liaisons covalentes de types liens peptidiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Définir la structure secondaire et donne en des exemple

A 
Arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents d’un segment de la chaîne. Liaisons hydrogènes entre les atomes du squelette peptidique 
Les hélices alpha, les feuillets beta, les boucles et les coudes
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Définir la structure tertiaire

A

Arrangement 3D de tous les atomes dans une chaîne polypeptidique entière. Comprend les motifs et les domaines. Interactions non covalentes (liaisons hydrogène, intéractions hydrophobes, liaisons ioniques et force de Van der Waals) et covalentes (pont disulfure)entre deux résidus de la même chaîne polypeptidique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Définir la structure quaternaire

A

Arrangement des chaînes polypeptidiques formant les sous-unités d’une protéine multimérique. Structure quaternaire d’une protéine monomérique = structure tertiaire. Interaction non covalentes (liaisons hydrogène et ionique, int.réactions hydrophobes et force de Van der Waals) et covalentes (ponts disulfure sur et bases de Schiff) entre 2 chaînes distinctes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quel est l’avantage de la spectroscopie RMN par rapport à la cristallographie

A

Permet d’obtenir la structure de protéines dont la cristallisation n’est pas possible ou difficile.
Permet d’étudier les changements de conformation d’une protéine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

L’arrangement spatial des acides aminés adjacents dépend de la…

A

Dépend de la géométrie des liens peptidiques et de la nature des chaînes latérales.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Le groupement peptidique comprend les … atomes directement impliqués dans le lien… et leur … substituants.

A

Comprend les 2 atomes
Lien peptidique
Leur 4 substituants

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Le groupement peptidique est polaire ou non polaire?

A

Polaire, le groupement carbonyle peut être accepteur lors de la formation d’un lien H, alors que le groupement amine peut être donneur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quels sont les 3 liens qui forment le squelette peptidique

A

Le lien Calpa-Co
Le lien peptidique Co-N
Le lien N-Calpha

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelle est la structure secondaire la connue et la plus abondante dans les protéines

A

Les hélices alpha

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Les liens H sont approximativement … au grand axe de l’hélice alpha

A

Parallèle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Les deux extrémités d’une hélice alpha sont composés de 4 liens chaque
Quels sont t’ils?

A

4 liens N-H à une extrémité et 4 liens C=O

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Le pas d’hélice est de combien de nm?

A

0,54 nm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quelle est la distance parcourue par l’hélice à chaque résidu?

A

15 nm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Un tour d’hélice correspond à combien de résidus ?

A

3,6 résidus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Les chaînes latérales sont … à l’axe de l’hélice et se dirigent vers l’extérieur de celle-ci

A

Perpendiculaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Les hélices alpha peuvent contenir combien de résidu?

A

De 4 à plus de 40, mais en moyenne 12 résidus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Les hélices sont souvent amphiphatiques. Qu’est ce que ca veut dire ?

A

Les résidus hydrophobes d’un coté de l’hélice et les résidus hydrophiles de l’autre coté.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Autre les hélices alpha, quelle structure secondaire est fréquemment rencontrer dans les protéines?

A

Les feuillets beta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Qu’est ce qu’un brin beta

A

Element constitutif

Portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Un brin bêta contient combien résidu?

A

En moyenne 6, mais peut en contenir plus de 15

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Quels sont les 2 principaux types de feuillets beta

Lequel est le plus stable e pourquoi?

A

Les feuillets bêta parallèles et les feuillets beta antiparallèles
Les feuillets anti parallèles sont plus stables parce que les liens H sont plus linéaires

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Un feuillet beta contient combien de brin beta

A

Entre 2 et 22, mais en moyenne 6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Les boucles qui contiennent peu de résidus (5 ou moins) sont appelés …

A

Coudes ou tours

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Quel type de coude est le plus populaire?

A

Les coudes beta, il fait souvent le lien entre 2 brins d’un feuillets beta antiparallèle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Qu’est ce qu’un domaine

A

Segments de la chaîne polypeptidique qui se replient indépendamment les un au autres. Chaque domaine a une fonction spécifique, peut contenir plusieurs motifs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

La fabrication de protéine sous la forme multimérique est avantageuse pour la cellule , nomme deux avantages

A
  • la synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaîne longue
  • les protéines multimériques sont habituellement plus stable
  • différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités.
  • les intéractions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines
  • l’association de différentes sous-unités catalysant des réactions successives rend possible la canalisation métabolique.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Qu’est-ce que la dénaturation?

A

La perte de la conformation native suites aux bris des intéractions non covalentes. Étant donné la relation directe entre la structure 3D et le fonction d’une protéine, son activité biologique sera aussi affectée.

29
Q

Nomme et décrit deux agents dénaturant qui perturbent les intéractions non-covalentes qui maintiennent les structures

A
  • La chaleur augmente l’énergie dans le milieu. La vibration des molécules augmente par le fait même, ce qui provoque le bris des interactions faibles qui maintiennent la conformation native de la protéine.
  • Un changement de pH peut entraîner un changement de la charge des chaînes latérales et ainsi briser des interactions essentielles au maintien de la structure 3D.
  • Les agents chaotropiques perturbent les liaisons faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires. Les 2 principaux agents chaotropiques utilisés en laboratoire sont l’urée et les sels de guanidine.
  • Les détergents peuvent servir à dénaturer les protéines, car ils altèrent des interactions hydrophobes en formant des micelles qui augmentent la solubilité des résidus hydrophobes.
30
Q

L’information nécéssaire au repliement est contenue dans la …

A

Structure primaire du polypeptide

31
Q

Le repliement est fait de manière à former la structure la plus stable possible, quest ce que ca veut dire?

A

La structure contenant le minimum d’énergie libre

32
Q

Définir l’effondrement hydrophobes

A

Permet la formation de poches hydrophobes

Assure le rapprochement des résidus éloignés dans la structure primaire

33
Q

Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude beta et pourquoi?

A

La proline et la glycine, leurs structures particulières provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique.

34
Q

Qu’est ce qu’un Molten globule

A

Globule fondu, chaîne polypeptidique dont le repliement est partiel. Intérim.faire entre la forme dénaturée et la conformation native forme suite à l’effondrement hydrophobe. Les globules sont les prémisses dans plusieurs domaines.

35
Q

Quel est le facteur le plus important pour le repliement des protéines et pourquoi

A

Intéractions hydrophobes

L’exclusion des résidus hydrophobes sert de force motrice au repliement.

36
Q

Les chaperonnes jouent un role important dans le repliement

Donne ces trois roles

A

Facilitent le repliement de grosse protéine en empêchant la formation d’intermédiaire incorrectement repliés

Aident les protéines dénaturées à se renaturer

Entraînent la dégradation de la chaîne polypeptidique si elle ne peut se replier correctement

37
Q

On peut classer une protéine selon

A

La fonction

La forme et la solubilité

La composition

38
Q

Associer les fonction avec l’exemple

Source d’acides aminé pour l’organisme

A

Stockage

39
Q

Associer les fonction avec l’exemple

Transport de glucose au travers de la membrane cellulaire

A

Transport

40
Q

Associer les fonction avec l’exemple

Venins et toxine

A

Défense

41
Q

Associer les fonction avec l’exemple

Composante structurale des flagelles

A

Mouvement

42
Q

Associer les fonction avec l’exemple

Catalyse biologique

A

Enzyme

43
Q

Associer les fonction avec l’exemple

Principalement des protéines fibreuses

A

Structure

44
Q

Associer les fonction avec l’exemple

Certaines hormones

A

Régulation

45
Q

Associer les fonction avec l’exemple

Responsable du repliement correct de certaines protéine

A

Chaperonne

46
Q

Différence entre protéine fibreuses et protéine globulaire

A

Fibreuses : généralement composé d’un seul type de structures secondaires, insoluble, role structurale

Globulaire : forme sphérique, soluble, souvent un mélange de structures secondaires, role diversifié

47
Q

Différence entre protéine simple et conjuguée

A

Simple : ne contient que des acides aminés

Conjuguée: protéine associé à une composante non protéique

48
Q

Différence entre apoprotéine et holoprotéine

A

Apoprotéine : protéine conjuguée sans groupement non protéique, forme inactive

Holoprotéine : protéine conjuguée avec son groupement non protéique, forme active

49
Q

Les protéines globulaire ont une grande diversité de rôles, nomme en 3

A

Enzyme, hormones, anticorps, protéines de transport

50
Q

La kératine est un exemple de quel groupe de protéine et est composé de quelle structure secondaire

A

Protéine fibreuse

Hélice alpha

51
Q

Une fibre de kératine est …, car un hélice peut être étirée jusqu‘ à deux fois sa longueur. Explique ce phénomène

A

Extensible

Les liens H se brisent lors de l’extension mais se reforment rapidement par la suite

52
Q

La fibroine de soie est composée de quelle structure secondaire?

A

Les feuillets beta antiparallèles

53
Q

À quoi peut on comparer la structure de la fibroine de soie

A

À un mille-feuille, a cause de ses feuillets beta superposés en plusieurs couches très serrées

54
Q

La fibroine de soie est tres … et … . Expliquer

A

Solide et quasi-inextensible

Les brins beta ont une conformation étendue, donc les chaînes polypeptidiques sont déjà presque complètement étirées.

55
Q

De quelle modification post-traductionnelle dépend la structure du collagène?

A

La structure du collagène nécessite l’hydroxylation de la proline et de la lysine

56
Q

Collagène

Quelle vitamine est essentielle pour que l’hydroxylation puisse s’effectuer

A

La vitamine C

57
Q

Collagène

Quelle maladie est entraînée par la carence en vitamine C

A

Le scorbut

58
Q

Quelle est la séquence répétée du collagène?

A

La séquence répétée du collagène est Gly-X-Y où X est souvent une proline et Y un résidu hydroxylé (hydroxyproline ou hydroxylysine)

59
Q

En quoi cette séquence répétée est-elle importante pour la formation de la triple hélice et des fibrilles?

A

À tous les 3 résidus d’une triple hélice, la chaîne latérale se retrouve à l’intérieur de la triple hélice. Il n’y a donc pas assez de place pour une autre chaîne latérale que celle de la glycine. Les contraintes (limite dans la rotation possible des liens) imposées par la proline et l’hydroxyproline rendent l’hélice rigide. Les résidus hydroxylés participent à la stabilisation de la triple hélice via la formation de liens H. Les chaînes latérales des résidus lysine et allysine (ainsi que leur dérivé hydroxylé) réagissent ensemble pour former des bases de Schiff. Ces liens sont importants lors de l’association de plusieurs triples hélices de collagène en fibrilles.

60
Q

Le collagène est une protéine conjuguée. À quel type de groupement est-il associé?

A

Les glucides, c’est une glycoprotéine

61
Q

Hémoglobine

Combien de sous-unités contient-ellle?

A

4 sous-unités, hétéromultimère (hétérotétramère)

62
Q

Hémoglobine

Combien de sous-unités différentes contient-elle?

A

2 sous unités différentes,

Composé de 2 alpha et 2 beta

63
Q

Hémoglobine

Est-ce une protéine simple ou une protéine conjuguée?

A

Conjuguée

64
Q

Hémoglobine

Combien contient-elle de groupement hème? À quoi sert ce groupement?

A

4 groupement hème, un par sous-unités

L’hème permet la fixation de l’oxygène grâce à la présence de l’atome de fer

65
Q

Hémoglobine

Quel type de structures secondaires retrouve-t-on dans cette protéine?

A

Principalement d’hélice alpha

66
Q

Quelle est la principale différence structurale entre l’hémoglobine et la myoglobine?

A

La myoglobine est un monomère alors que l’hémoglobine est un hétérotétramère

67
Q

Quels sont les rôles de la myoglobine et l’hémoglobine?

A

L’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang, tandis que la myoglobine transporte l’oxygène à l’intérieur des tissus.

68
Q

Vrai ou faux. Toutes les protéines fibreuses forment des structures filiformes grâce à la présence des grandes hélices entremêlées.

A

Faux, ce ne sont pas toutes les protéines fibreuses qui sont organisées sous forme d’hélice. Par exemple, la fibroïne de la soie est une protéine fibreuse formée par un empilement de feuillets β.

69
Q

En plus des liens H, quel type de lien stabilise les niveaux supérieurs d’organisation de l’α-kératine en superhélice gauche, protofibrilles et microfibrilles?

A

Des ponts disulfures

Biochimie (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions