Module 3 : Biologie cellulaire et moléculaire Flashcards

Question

L'organisation des gènes

Answer 1

Gènes disposé sur un/autre brins ADN - Transcription : 5' -> 3' - Brin matrive complémentaire transcrit ARN Décodage/lecture très complexe : - Connait pas début/fin - Pas séparation entre gènes - Connait pas d'avance brin matrice - Beaucoup ADN non-condant

Answer 2

Reprèsente ~2% toute séquence ADN - Longue séquences intergéniques/régions fonctionnelles (ex : télomère, centromère) - Plusieurs séquences intergéniques répétées Proportion ADN - 45% : ADN répétitif long - 15% : ADN non-codan tunique - 15% : ADN répétitif tandem - 23% : introns - 2% exons

Answer 3

Autres fonctions que codage gènes - Importantes régulation expression gènes (aval/amont) Taille/nombre associé évolution génome - Plus évolué = plus ADNinterégnique/intron - Permet régulation plus grande/fine

Answer 4

1. Promoteur (5') - Région régulation permet initier transciption controlée - Séquence nucléotidique permet liaison protéines - Ex : polymérase, facteurs transcription 2. Terminateur (3') 3. Exons (région codante) 4. Introns (région non-codante)

Answer 5

Essentielles fonctionnement cellules Dogme central : gène codent pour protéines - Pas tous gènes 2 grands processus (similaires) 1. Transcription : ADN -> ARN 2. Traduction : ARN -> protéines

Answer 6

1. Initiation - Rend matrice disponible - Fixation polymérase/ribosome - Ajout 1ère unité polymère 2. Élongation - Progression par polymérase/ribosome - Ajout unité 3. Terminaison - Arrêt synthèse polymère - Libération polymèreL

Answer 7

1. Initiation - Rend matrice disponible - Fixation polymérase/ribosome - Ajout 1ère unité polymère 2. Élongation - Progression par polymérase/ribosome - Ajout unité 3. Terminaison - Arrêt synthèse polymère - Libération polymèreL

Answer 8

Déroule dans noyau - ADN reste toujours dans noyau Formation multiples transcrits ARN en même temps - Processus dynamique -> vitesse variable Ajout ribonucléotide complémentaire: ATP/TTP/GTP/CTP

Answer 9

Déroule dans cytoplasme - ARN exporté hors noyau Formation multiples protéines en même temps - Plusieurs ribosomes sur même transcrit ARN Ajout aa selon codons ARN

Answer 10

Permet identifier aa - ARN contient toute information production protéine Codon initiation : AUG - Code pour méthionine (parfois éliminé après synthèse) Codon arrêt : UAG, UAA, UGA - Indique fin traduction Codons internes correspondent séquence aa - 3 bases = 1 codon = 1 protéine - Redondance dans codond

Answer 11

Ribosome toujours dans cytoplasme mais production faite dans compartiment différent 1. Cytoplasme : protéine hydrophile/intercellulaire 2. RER : protéine sécrétée/hydrophobe/besoins modif. Destination finale déterminée présence peptide signal - Au début protéine - Bloque élongation jusqu'à arrimage RER - Libération protéine dans RER - Éliminé après synthèse

Answer 12

Synthétisé pas transcription ADN dans noyau 2 groupes : - Codant (ARNm) - Non-codant (pas info génétique, mais essentiel)

Answer 13

1. ARNt 2. ARNr 3. Petit ARN nucléolaire (snoRNA/pARNnu) 4. Petit ARN nucléaire (snRNApARNn) 5. Petit ARN interférent (siRNA/pARNi)/micro ARN (miARN)

Answer 14

Rôle : transport aa aux ribosome pour protéines Composé : 70-100 nucléotide Possède domain anticodon -> lie codon ARNm - Aminoacyl-ARNt transférase lie ARNt + protéines Existe >500 gènes code ARNt

Answer 15

Principaux composants ribosomes, essentiel fonction - 2 ARNr majeur (5070/1969nt) + 2 ARNr mineur (<200nt) - Protéines <40% masse (>70aa) Très conservé (ex : ARNr 16S)

Answer 16

ARN nucléolaire : dans nucléole - POur maturation ARNr ARN nucléaire : dans noyau - Forme spliceosome avec protéines - Permet reconnaissance intron ARNprém pour épissage « House-keeping » ARN - Toujours même fonction toutes espèces

Answer 17

Permettent extinction expression gènes - « Interférence ARN » 2 types (rôle similaire, origine différente) - miARN : origine génomique - pARNi : origine externe (microbe/artificiel)

Answer 18

miARN permet inhibation très précise expression gène/s - > 1800 gène miARN - Hautement conservée Différents mécanismes possibles : 1. Favorise dégradation ARNm 2. Bloquage initiation/élongation 3. Inhiber transcription (plus rare) Maturation/assemblage miARN au complexe RISC nécessaire (machinerie très complexe/conservée) 1. Clivage par complexe Dorsch et Dicer 2. Assemblage complexe RISC 3. Appariement ARNm cible pARNi utilise machinerie miARN - Outil puissant biologie cellulaire - Utilisé developpemnt thérapies

Answer 19

Permet copier séquence ADN manière spécifique - Utilise ADN purifié ou complémentaire - Polymérase produit in vitro - Utilise amorce délimite région à amplifier Permet : - Détection ARN rare - Quantification/détection ARN (viral/bactérien/humain) - Quantification expression génique (avec ARNm) Avantages : - Méthode exponentiele (double ADN à chque cycle)

Answer 20

1. Dénaturation ARN -> simple brin 2. Appariement amorces (hydrobation) et polymérase 3. Élongation jusqu'à fin séquence 4. Lecture fluorescence -> bases fluorescentes Fait plusieurs cycles, controle par variation T°

Answer 21

Permet obtenir séquence nucléotidique complète fragment ADN - Vs PCR (amplifie/détecte/quantifie région ciblée) Méthode de Sanger - Cycles répétés - Base par base - ADNc défectueux/fluorescent -> pour identifie base Méthode haut débit/NGS - Séquençage en parallèle échantilons ARN/ADN hétérogènes

Answer 22

Grands polymères constitués 1ou+ chaines résidus aa - Remplissent fonctions diverses Diffère principaleemnt dû chaine aa - Dicte forme 3D et fonctions spécifiques - Lien structure-fonction très important

Answer 23

1. Non polaire (H ou CH) 2. Polaire (O, N ou S) - Intéragissent avec autres aa polaires et eau 3. Chargée (chaine R chargée + ou -) - Liaisons ioniques avec autre aa chargées (hydrophile) 4. Fonction spéciale (ex : cycle, pont disulfure) Certains aa sont : - Essentiel (pas enzyme pour synthèse)/non-essentiel - Protéinogène (20/500 aa) Association mèse fonction

Answer 24

Structure primaire : séquence aa Structure secondaire : 1er repliment - Intéraction aa proche Structure tertiaire : 2e repliment - Intéractions aa loins Structure quaternaire : assemblage polypeptides - Intéractions entre polypeptides

Answer 25

Épissage : élimination introns pré-ARNm - Replace exons bout à bou tpour former ARNm Épissage alternatif : élimination alternative exons - Permet avoir différentes versions proétines/gène - Augmente diversité protéique - Réguler et précise, pas aléatoire

Answer 26

Définissent forme 3D/stabilité proétines - Entre aa ou protéines - Ex : régions hydrophobes replient sur elles-même + Convalente/permanente -> - Non-covalente/transitiore - Pont S (-SH) - Liens/ponts H (polaire) - Liaison ionique (chargé) - Interactions hydrophobes (n-p)

Answer 27

Déf : structure non protéqiue lie covalente protéine - Pas échangeable/dégradable - Ajouté lors synthèse Plusieurs familles, ex : - ADN/ARN - FAD (riboflavine) - TPP (thiamine) - Hème (Fe) - Métaux/sels/

Answer 28

Déf : structure non protéqiue lie covalente protéine - Pas échangeable/dégradable - Ajouté lors synthèse Plusieurs familles, ex : - ADN/ARN - FAD (riboflavine) - TPP (thiamine) - Hème (Fe) - Métaux/sels/

Answer 29

Déf : altération conformarion 3D dû destruction interactions moléculaires - Dû T°, pH, détergent/solvant, agent réducteur, ions Perturbe activité protéines -> brise lien forme-fonction - Peut être résersible - Pas toujours totale -> modification fonction

Answer 30

Déf : ensemble de mécanisme de régulation de la structure des proétines après traduaction - Essentielles fonctions Ex : phosphorylation, glycosylation, acétylation, méthylation, lipidation, ubiquitination, ... - Existe au moins 40-50

Answer 31

Protéines principaux effecteurs cellule - Assure fonctions cellules/tissus/circulation - Propriétés intrinsèques structure - Dépendante aussi modifications Propriété possible : - Enzymatique - Liaison - Structurelle Fonction : - Soutien/structure (ex : collagène, cytosquelette, ...) - Mouvement (ex : contraction, déplacement cellulaire) - Défense/identité (ex : anticorps, antigène de surface) - Transport/entreposage (ex : protéine transport sang) - Régulation/homéostasie (ex : prot osmotique, horm.) - Catalyse (ex : lactase, kinases, ...)

Answer 32

Déf : une molécule/ion facilite réactions - Transitoire/intéractions faibles Nature : - Inorganiques - Organiques (coenzyme)

Answer 33

Déf : organisation hiérarchique principaux réactions chimiques catalysées par enzymes - Permet classidier enzymes 1 reaction/#EC ≠ 1 substrat ≠ 1 enzyme Nom commun : sustrat + ine/ase + adj. pour isoenzyme Nom systématique : nomenclature EC - Utilisé par chimiste Enzyme avec même activité : isoenzyme/isozyme