Module 3 Flashcards
Quelles sont les fonctions des protéines?
• Catalyse : De nombreuses protéines sont des enzymes. La grande majorité des réactions chimiques du vivant sont catalysées par des enzymes. Il existe des milliers d’enzymes différentes dans la cellule.
• Transport : Certaines protéines permettent le transport de petites molécules ou d’ions d’un endroit à un autre dans l’organisme (ex. : hémoglobine).
• Stockage des nutriments : Elles peuvent également servir à la mise en réserve d’un élément ou d’une molécule nécessaire à l’organisme (ex. : ovalbumine et caséine).
• Structure : Les protéines sont responsables de la forme et de la rigidité des cellules, des tissus et des organes (ex. : kératine et collagène).
• Mouvement : Des assemblages de protéines confèrent aux cellules la capacité de se mouvoir et aux muscles de se contracter (ex. : myosine).
• Décodage de l’information génétique : Plusieurs protéines participent aux processus,de transcription et de traduction (ex. : ADN polymérase). Elles peuvent également activer ou inhiber l’expression des gènes
• Régulation : Certaines protéines servent d’hormones ou de récepteurs hormonaux responsables du contrôle de différentes activités cellulaires.
• Défense ou agression : Il existe des protéines dont le rôle est de défendre les organismes contre des organismes étrangers et hostiles (ex. : anticorps) ou d’aider à l’attaque d’une proie (ex. : venin).
Quelle est la différence entre des acides aminés standard et non standard?
Les acides aminés possèdent un groupement carboxyle (-COOH) et un groupement amine (-NH2) greffés à un squelette carboné. Il existe une grande diversité d’acides aminés dans la nature, mais seulement une vingtaine constitue les unités de base servant à la construction des protéines. Ces acides aminés sont appelés acides aminés standards. Les acides aminés non-standards (plus de 300) sont des neurotransmetteurs, des hormones ou des intermédiaires métaboliques importants.
Cependant, on les retrouve rarement dans les protéines. Les acides aminées standard sont des acides aminés protéogéniques puisqu’ils
sont les principales briques de construction des protéines. Les carbones d’un acide aminé sont identifiés soit par des lettres grecques, soit par des
chiffres. L’utilisation des lettres grecques est plus fréquente en biochimie. Le carbone lié au carbone du groupement carboxyle est appelé carbone . Selon la position du groupement amine sur le squelette carboné ( ), on parlera d’un acide -aminé, -aminé, -aminé, etc. Tous les acides aminés standards sont des acides -aminés. La lysine est un acide -aminé et -aminé (c’est un acide diaminé).
En quoi la proline est un exception?
Tous les acides aminés standards, sauf la proline, peuvent être décrits par la formule ci-dessous (Figure 3.2) dans laquelle la lettre R désigne la chaîne latérale. C’est cette chaîne qui caractérise chacun des 20 acides aminés standards. À un pH physiologique (dans la cellule), le groupement carboxyle est déprotoné (-COO-) alors que le groupement amine est
protoné (-NH3+). Certaines chaînes latérales peuvent également être chargées.
Dans le cas de la proline dont la structure est circulaire (Figure 3.3), la chaine R est liée au carbone ainsi qu’au groupement amine. La proline ne possède pas un groupement amine primaire, mais bien un groupement amine secondaire.
En quoi la glycine est une exception?
Tous les acides aminés standards, à l’exception de la glycine, ont une activité optique (module complémentaire). Dans ces acides aminés, le carbone porte 4 substituants différents, ce qui en fait un carbone asymétrique. La projection de Fisher permet de distinguer les 2 énantiomères. Les acides aminés standards qui forment les protéines sont
de conformation L. La nomenclature D- et L- est utilisée dans le cadre de ce cours
(Figure 3.4).
La glycine, qui porte 2 atomes d’hydrogène sur son carbone α (Figure 3.5) n’est pas une molécule chirale. Par conséquent, elle est optiquement inactive
Comment on classe les acides aminés?
On peut classifier les acides aminés selon la nature chimique de la chaine R (7 classes) ou selon la polarité de la chaine R (4 groupes). La capsule 3.1 porte sur ces 2 classifications. La classification selon la polarité de la chaine R est la plus utilisée, car la polarité des chaines latérales a une influence sur la structure des protéines et leur fonction. Il existe 2 systèmes de codes pour la représentation des séquences d’acides aminés.
Comment est déterminé la valeur d’un acide aminé et son pI?
Les valeurs des pKa d’un acide aminé ainsi que la valeur de son point isoélectrique (pI) sont déterminées expérimentalement en faisant une courbe de titration. Le pI correspond au pH auquel la totalité (100%) des molécules de l’acide aminé est sous forme de zwitterion. Un zwitterion, aussi appelé ion hybride ou ion dipolaire, est une molécule possédant à la fois une charge positive et une charge négative, donc une charge nette nulle.
Les 7 acides aminés standards dotés d’une chaine latérale ionisable ont 3 valeurs de pKa. La valeur du pI correspond à la moyenne des pKa retrouvés chaque côté de la forme zwitterion.
