Module 11 : Cycle de l'azote + acides aminés Flashcards
Les étapes du cycle de l’azote?
• La fixation de l’azote par le complexe de la nitrogénase
- N2 en NH3
- Quelques microorganismes
• La nitrification
- NH3 en NO3
- Microorganismes
• L’ammonification
- NO3 en NH3
- Microorganismes et plantes
• L’assimilation - NH3 en molécules biologiques azotées - Microorganismes et plantes • La décomposition - biomolécules azotées en NH3 - Microorganismes
• La dénitrification
- NO3 en N2
- Microorganismes
Dans la nature, sous quelle forme retrouve-t-on l’azote?
l’azote gazeux (N2) et les nitrates (NO3)
Qu’est-ce qui effectue la fixation (réduction) de l’azote atmosphérique (N2) en
ammoniaque (NH3 ou NH4+)?
bactéries fixatrices d’azote appelées diazotrophes (fixe azote gazeux)
Nitrification?
ammoniaque produit par la fixation de l’azote est en fait oxydé en nitrate
Chez les microorganismes et les plantes, sous quelle forme est assimilé l’ammoniaque?
Sous la forme d’a.a
À pH physiologique, l’ammoniaque NH3 existe principalement sous sa forme?
Protonée → NH4+
Ce qui assure l’équilibre entre l’azote fixé et l’azote atmosphérique?
La dénitrification
Facteur limitant la productivité biologique des océans et la croissance des végétaux terrestres?
La disponibilité de l’azote fixé sous la forme de nitrate (NO3-), de nitrite (NO2-) ou encore d’ions ammonium (NH4+) → utilisation d’engrais azotés
Sources d’azote biologiquement utilisable dans l’environnement?
- Bactéries fixatrices d’azote, cyano
- Éclairs, radiations ionisantes
- Procédés industriels (engrais)
Fixation de l’azote est un processus coûteux, mais favorable (exergonique). Comment c’est possible?
- ++ coûteux : fixation 1 N2 = hydrolyse 16 ATP
- Mais la triple liaison entre les deux N est très stable → fixation de l’azote requiert +++ énergie d’activation
Vrai ou faux :
L’hydrolyse de l’ATP est requise pour que la réduction de l’azote soit favorable.
Faux, pas requise pour réduction favorable mais requise pour franchir les barrières de l’énergie d’activation.
La fixation « biologique »
de l’azote est réalisée par ?
- complexe protéique doté de plusieurs centres redox (complexe de la nitrogénase).
- Ce complexe est très conservé chez les organismes diazotrophes.
Réaction de la fixation biologique de l’azote?
N2 + 8 e– + 8 H+ + 16 ATP + 16 H2O → 2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi
**2 ATP sont hydrolysés pour chaque électron transféré
Que favorise l’hydrolyse de l’ATP au sein du complexe de la nitrogénase?
favorise les changements conformationnels nécessaires à un transfert efficace des électrons.
Chez la plupart des organismes fixateurs d’azote, d’où proviennent les 8 électrons?
de la ferrédoxine réduite générée par la photosynthèse ou par des processus oxydatifs.
Le complexe nitrogénase est extrêmement instable en présence d’oxygène. Comment les microorganismes combattent-ils ceci?
- Fixer l’azote en anaérobie
- Découplage partiel du transport d’électrons de la synthèse d’ATP
- Spécialisation des cellules
- Présence de leghémoglobine
Fonction de la leghémoglobine dans les nodules racinaires?
Capacité de fixer l’oxygène de façon réversible, donc O2 ne peut pas interférer avec la fixation de l’azote
- Redonne l’O2 à la cytochrome oxydase de la chaîne respiratoire
Relation symbiotique entre les plantes légumineuses et les bactéries fixatrices d’azote?
- Bactéries ont accès à un immense réservoir d’énergie → peuvent fixer ++ azote
- Plante : approvisionnement constant en azote assimilable
Les 2 portes d’entrées de l’azote réduit chez les plantes et les bactéries?
2 a.a
- Glutamate : fournit le groupement alpha-amine via des réactions de transaminations
- Glutamine : fournit l’atome d’azote
Sentier de l’assimilation de l’ammoniaque?
2 réactions :
1. glutamine synthétase catalyse la condensation du glutamate et de l’ammoniaque pour former la glutamine (-1 ATP)
- Glutamate est produit à partir de la glutamine via la glutamate synthase (-1 NADPH)
Comme les plantes et les bactéries, les animaux possède la glutamate synthase.
Faux, ne la possède pas.
- Maintiennent des niveaux élevés de glutamate en utilisant la transamination de l’alpha-cétoglutarate.
Quelles sont les sources d’a.a pour le catabolisme?
- Dégradation des protéines de l’alimentation
- Du recyclage normal des protéines (protein turnover)
- De la dégradation des protéines musculaires durant un jeune ou dans le cas de
diabète.
Chez l’humain, où a lieu la dégradation des protéines ingérées en a.a?
Dans le tractus gastro-intestinal
Étapes de la digestion des protéines alimentaires dans l’estomac?
- l’entrée des protéines dans l’estomac stimule la muqueuse gastrique à sécréter une hormone, la gastrine → stimule la production d’acide chlorhydrique (HCl) et de pepsinogène
- Le pepsinogène est converti en pepsine à pH très acide.
- Dans l’estomac, la pepsine (une protéase) hydrolyse les liens peptidiques impliquant des résidus aromatiques → produit un mélange de peptides
Que se passe-t’il quand le contenu acide de l’estomac passe dans le petit intestin?
l’arrivée des peptides et le pH
acide déclenche la sécrétion de 2 hormones : la sécrétine et la cholécystokinine
Définition de zymogène? Quel est l’avantage de produire les enzymes digestives sous cette forme?
- Un zymogène est la forme inactive d’une enzyme dont l’activation se fait par coupure
protéolytique - Si protéases et peptidases
étaient produites sous forme active, elles attaqueraient les glandes et le tissu pancréatique,
Les protéines sont dénaturées par l’acide de l’estomac. Pourquoi cette dénaturation
en fait-elle de meilleurs substrats pour la protéolyse?
Le pH acide provoque le dépliement des protéines globulaires → rend liens peptidiques internes accessibles aux enzymes protéolytiques (protéases).
- si structure 3D d’une protéine est maintenue, de nombreuses liaisons peptidiques ne sont pas accessibles aux enzymes protéolytiques.
Rôle de la sécrétine dans le petit intestin?
stimule le pancréas à sécréter du bicarbonate dans le petit intestin pour neutraliser rapidement le HCl (ce qui ramène le pH à 7,0). La digestion des protéines peut
alors se poursuivre.
Rôle de la cholécystokinine dans le petit intestin?
stimule la sécrétion par le pancréas de plusieurs protéases (sous forme de zymogène) dont l’activité est optimale entre pH 7,0 et pH 8,0.
Zymogènes de la trypsine, la
chymotrypsine et des carboxypeptidase? → forme inactive?
Le trypsinogène, le
chymotrypsinogène et les procarboxypeptidases
Que fait la gastrine?
Stimule production de HCL et de pepsinogène → forme active de la protéase = pepsine
Lorsqu’ils sont catabolisés, qu’arrive-t-il aux a.a?
Perdent leur groupement α-amine pour former des acides α-cétoniques, les « squelettes carbonés » des a.a.
Les 3 destinés possibles des s acides alpha-cétoniques provenant de la dégradation des a.a?
- Peuvent être oxydés en CO2 et H2O par le cycle de Krebs
- Peuvent former du glucose
(gluconéogenèse) - Peuvent former des corps cétoniques ou de l’acétyl-CoA, qui pourront être oxydés ou utilisés pour synthétiser des acides gras .
Quel est le seul organe capable de métaboliser le surplus de groupements alpha-amine en urée?
Le foie, peut convertir l’ammoniaque (NH4+) en urée
Qu’arrive-t-il aux groupements amines et l’ammoniaque générée par la dégradation des acides aminés?
- Recyclés et utilisés dans une multitude de voies de biosynthèse.
- Le surplus est transformé en urée avant d’être excrété.
En plus des acides aminés provenant de la diète, l’excès de groupements alpha-amine généré par les autres tissus (tissus extra-hépatiques) doit être transporté jusqu’au foie. Sous quelle forme?
Sous la forme d’alanine ou de glutamine pour être converti.
Quatre acides aminés jouent un rôle central dans le métabolisme de l’azote : lesquels? Leurs précurseurs?
le glutamate, la glutamine, l’alanine et l’aspartate.
- Alanine : pyruvate
- Aspartate : oxaloacétate
- Glutamate et glutamine : alpha-cétoglutarate
- produit par le transfert d’un groupement amine sur un acide α-cétonique
La destinée première des acides aminés?
Précurseur pour la synthèse des
protéines et d’autres composés azotés tels que les bases des nucléotides
Vrai ou faux : les a.a ingérés en excès ne peut pas être entreposés ni sécrétés.
Vrai, ils sont dégradés pour produire de l’énergie
Caractéristique qui distingue la voie de dégradation des a.a des autres processus cataboliques?
chaque a.a possède un groupement α-amine et que tous les sentiers de dégradation
des a.a incluent une étape clé qui consiste à séparer ce groupement α-amine
du squelette carboné et à l’acheminer vers des voies métaboliques qui utilisent les
groupements α-amine ou vers le cycle de l’urée
Réactions de transaminations?
- Catalysée par des transaminases ou aminotransférase
- Réversibles
- Un a.a donneur transfère son groupement α-amine à un acide α-cétonique accepteur.
Quel a.a sert le plus souvent d’a.a donneur de groupement α-amine
Glutamate
Transaminases?
- Essentielles au métabolisme des a.a.
- Présentes dans la plupart des sentiers de biosynthèse
- Première étape du catabolisme de la majorité des a.a
Dans quels types de réaction retrouve-t-on le cofacteur PLP?
Transamination, décarboxylation et racémisation.
** au carbone α
Qu’est-ce que le PLP?
Cofacteur de toutes les transaminases
- pyridocal-5’-phosphate
- Forme intermédiaire (pyridoxamine) → transfert le groupement α-amine à l’α-cétoacide
Qu’arrivent-ils aux groupement amines des différents organismes?
- Plantes : les recyclent
- Microorganismes + espèces aquatiques : excrétés directement dans l’eau sous la forme d’ion ammonium
- Oiseaux + reptiles : éliminent l’ammoniaque sous la forme d’acide urique dans les matières fécales (processus ++ coûteux)
- L’homme : éliminés sous la forme d’urée → excrétée dans les urines
Dans les muscles squelettiques, comment se fait le transport de l’ammonium jusqu’au foie?
Groupements α-amines en excès sont transférés au pyruvate par l’alanine aminotransférase pour former de l’alanine
Rôle particulier de l’alanine dans le métabolisme de l’azote?
- molécule qui joue un rôle clé dans le transport des groupes α-amines jusqu’au foie
- Économie essentielle (cycle glucose-alanine)
Dans le cytosol des hépatocytes (foie), qu’arrive-t-il aux groupements α-amine de l’alanine?
- transférés à l’α-cétoglutarate pour former du glutamate.
Rôle particulier du glutamate dans le métabolisme de l’azote?
Le glutamate peut amener le
groupement amine jusqu’au cycle de l’urée dans la mitochondrie.
Dans la majorité des tissus, comment s’effectue le transport de l’ammonium jusqu’au foie?
Via la glutamine
- groupements α-amines en excès sont ajoutés au
glutamate pour former le groupement amide de la glutamine. Cette réaction comporte
2 étapes et est catalysée par la glutamine synthétase. La glutamine est ensuite transportée au foie, via la circulation sanguine.
Rôle particulier de la glutamine dans le métabolisme de l’azote?
Permet d’acheminer deux groupements amine jusqu’au foie
Le glutamate et la glutamine servent de donneur de groupements amine dans plusieurs réactions de
synthèse de molécules azotées. Si les groupements α-amine ne sont pas requis pour la synthèse de produits azotés, que se passe-t-il?
-Entrent dans la mitochondrie du foie et sont désaminés
pour donner de l’ammonium (NH4+) et de l’α-cétoglutarate.
- L’ammoniaque libérée entre alors dans le cycle de l’urée
Étape préliminaire au cycle de l’urée?
- Formation de carbamoyl-phosphate → CPS1, requiert 2 ATP
2. Formation d’aspartate → réaction de transamination → aspartate aminotransférase
D’où proviennent les deux groupements amines de l’urée?
Du carbamoyl-phosphate et de l’aspartate
Le cycle de l’urée nécessite 4 réactions. Où se déroulent-elles?
- Étapes préparatoires + la première réaction ont lieu dans la matrice mitochondriale alors que les réactions suivantes se déroulent dans le cytosol
- Le cycle débute et se termine avec l’ornithine.
Que permet l’interconnexion entre les cycles de l’urée et de Krbs?
Réduit le coût énergétique relié à la synthèse de l’urée
Bilan énergétique cycle de l’urée? Si le fumarate retourne au cycle de Krebs?
- Une molécule d’urée = -4 équivalents ATP.
- Si fumarate retourne dans Krebs, 1 NADH (2,5 ATP) → réduit le coût énergétique associé au cycle de l’urée.
Régulation du cycle de l’urée?
Régulation en augmentant la transcription des gènes → augmentation de la quantité de CPS1
Comment est régulé le flux d’azote?
Par contrôle allostérique de la CPS1 → enzyme activée allostériquement par la N-acétylglutamate
Par quoi sont déterminer les niveaux de N-acétylglutamate?
Par la concentration de glutamate, d’acétyl-CoA et d’arginine
Les 7 métabolites pouvant être produits lors de la dégradation des différents acides aminés?
Pyruvate, alpha-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate, acétyl-CoA et acétoacétyl-CoA
a.a glucogéniques?
- Les produits de leur dégradation peuvent servir à synthétiser du glucose via la gluconéogenèse
- a.a qui sont convertis en pyruvate, alpha-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate ou oxaloacétate
a.a cétogéniques?
- a.a provoquant une augmentation des corps cétoniques et des acides gras
- a.a convertis en acétyl-CoA ou en acétoacétyl-CoA
Quels a.a sont uniquement cétogènes?
Leucine et lysine
Acides aminés non essentiels? a.a essentiels?
- a.a avec les sentiers les plus simples
- Essentiels : doivent être obtenus de l’alimentation car voies sont trop coûteuses
Vrai ou faux : l’urée est synthétisée dans les reins.
Faux → cycle de l’urée = dans le foie
De quels sentiers métaboliques proviennent les précurseurs des 20 acides aminés?
glycolyse, le cycle de Krebs et la voie des pentoses
phosphate.
