modifications post-traductionnelles et régulation

Question 1

qu’est ce que la structure native d’une protéines ?

Answer 1

c’est la conformation repliée la plus stable possible énergétiquement

Question 2

ponts disulfure

Answer 2

concernent uniquement les cystéines, c’est une réaction d’oxydo-réduction réversible

Question 3

maturations N-terminales

Answer 3

• élimination de la méthionine N-terminales, c’est un évènement co-traductionnel (enzyme = met-aminopeptidase)
• N-acétylation en position alpha = addition d’un COCH3 au NH2 du premier acide aminé. c’est co-traductionnel et irréversible (réversible en position epsilon)
• N -alpha - acylation = rajout d’un acide gras et irréversible

Question 4

phosphorylation

Answer 4

réaction réversible avec le jeu de kinase/phosphatase, cela ne concerne que les thréonine, sérine et tyrosine

Question 5

Glycosylation

Answer 5

c’est une addition de glucide (modification réversible) qui a un rôle de repliement + stabilité + adressage au lysosome

Question 6

conjugaison

Answer 6

addition covalente d’un polypeptide dédié. C’est réversible (ubiquitinylation / sumoylation ou neddylation)

Question 7

Quelles sont les maturation par clivage ?

Answer 7

clivage protéolytique + excision des intérines

Question 8

Quelle est la condition pour que l’élimination de la méthionine N-terminale ai lieu ?

Answer 8

Il faut que les aa R2 soient :

GAPCSTV

Question 9

Quelles sont les caractéristiques de l’ubiquitine ?

Answer 9

petite protéine + conformation compacte + ubiquitaire + 7 résidus lysine

Question 10

Combien d’enzymes sont utilisées pour la fixation de l’ubiquitine ? Quels sont les chaînes reconnus par le protéasomes ?

Answer 10

3 enzymes sont utilisées.

K11 et K48 sont les signaux reconnus

Question 11

Quels sont les signaux qui entraînent la liaison de l’ubiquitine ?

Answer 11

• phosphorylation
• transition allostérique a cause de la fixation d’un ligand
• signal en cis sur la protéine en réponse à un signal intracellulaire

Question 12

Quelles sont les sous-unités du protéasome

Answer 12

19 S + 20S

Question 13

Quel est le rôle de la sous-unité 19S du protéasome

Answer 13

C’est le complexe coiffe qui porte le signal trans reconnus par les ubiquitines.
isopeptases (enlèvent les ubiquitines) + chaperonnes (déplient les protéines)

Question 14

Quel est le rôle de la sous-unité 20s ?

Answer 14

activité protéolytique (dégradation)

Question 15

Quels sont les deux mécanismes d’entrée dans le lysosome ?

Answer 15

Endocytose + autophagie

Question 16

Comment se déroule l’autophagie ?

Answer 16

• détection de carence
• formation de vésicule a 2 membranes (autophagosome)
• fusion avec la membrane vacuolaire = vésicule à une seule membrane (corps autophagique)
• les aa issus de la dégradation sont réutilisés pour la synthèse de protéines essentielles