mini test 3 Flashcards

You may prefer our related Brainscape-certified flashcards:
1
Q

Classes d’acides aminés selon leur chaîne latérale R

A

1) non polaires (hydrophobes)
2) neutres (charge nette nulle) mais polaires
(hydrophiles)
3a) charge nette négative à pH 7, et
3b) charge nette positive à pH 7.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
1
Q

La structure du Carbone a (Ca
)

A

un groupe aminé et à
- un groupe carboxyle (acide –COOH)
- un atome d’hydrogène et
- une chaine latérale variable ‘R

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Les acides aminés non polaires sont composé que de … et …

A

hydrophobe
composée que d’atomes de C et H
méthionine qui contient un atome de -S-

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Acides aminés polaires non-chargés sont composé que de … et …

A

hypophylle
composé que d’atome de OH, =O, -SH, ou –NH2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Acides aminés polaires chargés sont composé de

A

+NH2 +NH3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Qu’est- ce qu’un protéine ?

A

polymères linéaires d’acides aminés liés par des
liens peptidiques, i.e. une union du groupe a-carboxyle
d’un acide aminé à un groupe a-amine d’un autre acide
aminé.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Caractéristique de liens peptidiques

A

Formation d’un dipeptide perte d’une molécule d’eau.
* Les acides aminés liés se nomment résidus
(car il y a une molécule d’eau en moins).
* Réaction dans des ribosomes (traduction de l’ARNm),
nécessite un apport d’énergie (GTP).
* Liaison relativement stable.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Qu’est-ce qui explique l’atteinte d’une vitesse de réaction maximale, même si la concentration du substrat augmente?

A

Ce maximum indique la saturation des liaisons disponibles qui sont tous occupé par le substrat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Km : Signification

A

KM estime l’affinité d’un enzyme pour un substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

kcat : Signification

A

kcat représente la vitesse de transformation de ES → E+P par seconde (s-1)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quel est l’intérêt et la limitation du Kcat?

A

Kcat est la constante de vitesse d’une réaction lorsqu’un enzyme est saturé par son substrat. La limitation serait que les enzymes sont rarement saturés par leur substrat donc de ce fait la vitesse enzymatique est bien inférieur su Kcat ce qui limite l’intérêt physiologique de ce paramètre.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

kcat/Km : Signification ?

A

Représente la capacité globale de l’enzyme (efficacité catalytique) à convertir le substrat en produit.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Inhibition compétitive ou non-compétitive

A

Dans une inhibition compétitive, l’inhibiteur se lie de façon réversible au même site que le substrat. Dans une inhibition non-compétitive, le substrat et l’inhibiteur se fixent à des sites différents.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Comment agit un cofacteur allostérique?

A

Molécule capable de se fixer sur le site de régulation d’une enzyme allostérique et provoque une modification réversible de la configuration de celle-ci, entraîne son inhibition ou son activation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Différence effecteurs homotropique et hétérotropique?

A

Lorsque le substrat agit comme son propre effecteur, il s’agit d’un effecteur homotropique quant aux effecteurs hétérotropique, ils diffèrent chimiquement du substrat dont ils influencent la transformation enzymatique.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Donnez un exemple d’une modification covalente des enzymes servant à leur régulation

A

La réaction de phosphorylation est catalysée par une famille d’enzymes appelées kinases.

16
Q

Temps de réponse des différents mécanismes de régulation de l’activité des enzymes.

A

La régulation de l’activité enzymatique par les effecteurs ou la phosphorylation agit = secondes et minutes. Les cellules peuvent réguler en quelques heures à quelques jours la concentration de leurs enzymes.

17
Q

Trois grands objectifs (ou utilisation) de l’énergie libérée par le catabolisme dans la cellule

A

1) un travail mécanique
2) le transport actif transmembranaire
3) la biosynthèse de diverses biomolécules

18
Q

Distinction des (photo/chimio) – (auto/hétéro)–trophes en termes de source d’énergie Et de source de C

A

Les autotrophes peuvent utiliser le CO2 (carbone oxydé) comme source de carbone et les hétérotrophes doivent utiliser du carbone organique tel que le glucose. Les phototrophes : organismes photosynthétiques utilisant l’énergie lumineuse pour réduire le CO2 en glucides et les chimiotrophes obtiennent leur énergie en oxydant des substances organiques.

19
Q

Comprendre le concept d’énergie libre, soit la capacité à faire un travail, i.e. à réagir.

A

L’énergie libre d’un composé combine sa quantité de chaleur emmagasinée ainsi que son degré de structure, la quantité d’entropie que ce composé peut gagner en réagissant

20
Q

Connaître le sens de la variation de l’énergie libre après une réaction.

A

Une réaction (bio)chimique n’est possible que si l’énergie libre d’un produit (en aval) est inférieure à celle du réactif (substrat, en amont).

21
Q

Quels sont les deux grands facteurs (ou variables) qui déterminent l’énergie libre d’un composé, soit sa capacité à réagir?

A

1) la nature intrinsèque des composés produits
2) les concentrations

22
Q

Quels sont les deux grands facteurs (ou variables) qui déterminent l’énergie libre standard d’un composé, soit sa capacité à réagir? OU Lors d’une réaction biochimique, la variation d’énergie libre (G) correspond à :

A

a) sa quantité de chaleur emmagasinée
b) son degré de « structure », i.e. la quantité d’entropie S (désordre)

23
Q

G = H - TS. Que représentent les lettres H et S dans cette équation?

A

H est l’enthalpie (chaleur) et S l’entropie (désordre).

24
Q

Nommez une caractéristique chimique qui détermine la quantité de chaleur (enthalpie) contenue dans une molécule, et donc qui détermine son énergie libre standard, soit sa capacité à réagir?

A

La valeur de G varie selon son degré de réduction/oxydation. Plus d’énergie moins d’oxygène, moins d’énergie plus d’oxygène.

25
Q

Sous quelle condition une réaction endergonique (ayant un G positif) peut-elle devenir probable (Température et concentration constantes) ?

A

La variation de l’énergie libre G ne s’applique pas que pour une seule réaction à la fois, mais aussi dans une séquence de réactions où les G sont additives.

26
Q

Qu’est-ce que la glycolyse? Résumé/Bilan de la réaction. Où?

A

Séquence de réactions qui métabolisent une molécule de glucose en deux molécules de pyruvate, de deux ATP et de deux NADH. C’est une série de 10 réactions s’effectuant dans le cytoplasme.