mini test 3 Flashcards
Classes d’acides aminés selon leur chaîne latérale R
1) non polaires (hydrophobes)
2) neutres (charge nette nulle) mais polaires
(hydrophiles)
3a) charge nette négative à pH 7, et
3b) charge nette positive à pH 7.
La structure du Carbone a (Ca
)
un groupe aminé et à
- un groupe carboxyle (acide –COOH)
- un atome d’hydrogène et
- une chaine latérale variable ‘R
Les acides aminés non polaires sont composé que de … et …
hydrophobe
composée que d’atomes de C et H
méthionine qui contient un atome de -S-
Acides aminés polaires non-chargés sont composé que de … et …
hypophylle
composé que d’atome de OH, =O, -SH, ou –NH2
Acides aminés polaires chargés sont composé de
+NH2 +NH3
Qu’est- ce qu’un protéine ?
polymères linéaires d’acides aminés liés par des
liens peptidiques, i.e. une union du groupe a-carboxyle
d’un acide aminé à un groupe a-amine d’un autre acide
aminé.
Caractéristique de liens peptidiques
Formation d’un dipeptide perte d’une molécule d’eau.
* Les acides aminés liés se nomment résidus
(car il y a une molécule d’eau en moins).
* Réaction dans des ribosomes (traduction de l’ARNm),
nécessite un apport d’énergie (GTP).
* Liaison relativement stable.
Qu’est-ce qui explique l’atteinte d’une vitesse de réaction maximale, même si la concentration du substrat augmente?
Ce maximum indique la saturation des liaisons disponibles qui sont tous occupé par le substrat.
Km : Signification
KM estime l’affinité d’un enzyme pour un substrat
kcat : Signification
kcat représente la vitesse de transformation de ES → E+P par seconde (s-1)
Quel est l’intérêt et la limitation du Kcat?
Kcat est la constante de vitesse d’une réaction lorsqu’un enzyme est saturé par son substrat. La limitation serait que les enzymes sont rarement saturés par leur substrat donc de ce fait la vitesse enzymatique est bien inférieur su Kcat ce qui limite l’intérêt physiologique de ce paramètre.
kcat/Km : Signification ?
Représente la capacité globale de l’enzyme (efficacité catalytique) à convertir le substrat en produit.
Inhibition compétitive ou non-compétitive
Dans une inhibition compétitive, l’inhibiteur se lie de façon réversible au même site que le substrat. Dans une inhibition non-compétitive, le substrat et l’inhibiteur se fixent à des sites différents.
Comment agit un cofacteur allostérique?
Molécule capable de se fixer sur le site de régulation d’une enzyme allostérique et provoque une modification réversible de la configuration de celle-ci, entraîne son inhibition ou son activation.
Différence effecteurs homotropique et hétérotropique?
Lorsque le substrat agit comme son propre effecteur, il s’agit d’un effecteur homotropique quant aux effecteurs hétérotropique, ils diffèrent chimiquement du substrat dont ils influencent la transformation enzymatique.