Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

BIOLOGIA > METABOLIZM > Flashcards

METABOLIZM Flashcards

1
Q

całość przemian energetycznych i chemicznych zachodzących w organizmie to…

A

metabolizm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

przemiana metaboliczna która wymaga nakładu energii

A

anabolizm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

przemiana metaboliczna która uwalnia energię (egzotermiczna)

A

katabolizm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

produkty mają prostszą budowę i mniej energii niż substraty

A

katabolizm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

wymień przykłady katabolizmu

A

oddychanie komórkowe, hydroliza lipidów, B oksydacja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

produkty mają bardziej złożoną budowę i więcej energii niż substraty

A

anabolizm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

wymień przykłady anabolizmu

A

fotosynteza, chemosynteza, synteza białek, lipidów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Wymień rodzaje szlaków metabolicznych (prod 1 reakcji jest substr. 2)

A

liniowy i cykliczny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Szlak metaboliczny który przebiega w 1 kierunku –> synteza/ rozkład (glikogenu)

A

liniowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

zamknięty ciąg reakcji, cykl mocznikowy, produkt koń. jest substratem dla 1 reak.

A

cykliczny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

uniwersalny nośnik energii w komórce

A

ATP (są też nimi nukleotydy GTP UTP CTP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Budowa ATP

A

ryboza, adenina, 3 reszty fosforanowe (miedzy nimi wysokoenergetyczne wiązania)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Reakcja przyłączenia gr. fosforanowej do zwiąż. chem

A

Fosforylacja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Rodzaje przemian ATP

A

Hydroliza ATP, synteza ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

grupy fosforanowe odłączaja się od ATP
ATP –> ADP —> AMP
uwalniana jest energie wykorzystywana w przemianach metabolicznych

A

Hydroliza ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

fosforylacja (przyłączenie grup fosforanowych)
AMP–> ADP–> ATP
w wyn fosforylacji magazynowana jest energia która pochodzi z przemian metabolicznych

A

Synteza ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Fosforylacja substratowa

A

glikoliza, cykl Krebsa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

fotosynteza to fosforylacja

A

fotosyntetyczna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

fosforylacja oksydacyjna

A

łańcuch oddechowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

enzym cyklaza adenylowa

A

cAMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

pośredniczy w działaniu wielu hormonów, np. adrenaliny
Bierze udział w syntezie glikogenu
odpowiedź na bodziec kom
zwiększa przepuszczalność błony

A

cAMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

przenoszenie elektronów z jednej cząsteczki na drugą, przepływ elektronów

A

reakcje oksydoredukcyjne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

cząsteczki w reakcji w postaci utlenionej

A

oddadzą elektrony

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

podczas transportu elektronów powstaje

A

energia np. do syntezy związku chem

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

NADH + H+

A

forma zredukowana

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

NAD+ FAD

A

forma utleniona

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

kaskada sygnałowa

A

aktywowanie białek które aktywują białka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

przebieg szlaków metabolicznych

A

sygnał–> receptor–>odbieranie sygnału–> aktywacja białek białka - ekspresja genów np skurcz kom mięśniowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

substancje pełniące w kom. funkcję katalizatora, przyśpieszają reakcje chemiczne obniżając energię aktywacji

A

enzymy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

ilość energii potrzebna do zapoczątkowania reakcji

A

energia aktywacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

właściwości enzymów

A

są swoiste względem substratu, katalizują swoiste reakcje, nie zużywają się - nie wchodzą w reakcje

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

enzym katalizujący rozkład sacharozy

A

enzym sacharaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

enzymy utleniania i redukcji

A

oksydoreduktazy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

enzymy rozkład. zw. che

A

hydrolazy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

enzymy przenoszące gr, f w tej samej cząst

36
Q

enzymy przenoszące gr, f w tej różnej cząst

A

transferazy

37
Q

enzymy rozkład bez wody

38
Q

enzymy sprzężone z ATP

39
Q

z czego zbudowane są enzymy?

40
Q

enzymy zbudowane z RNA

41
Q

deoksyrybozymy

A

enzymy zbudowane z DNA

42
Q

centrum aktywne

A

część białkowa gdzie przyłącza się substrat

43
Q

oddziaływania między substratem a enzymem

A

hydrofobowe, elektrostatyczne

44
Q

część niebiałkowa enzymu

45
Q

wymień rodzaje kofaktorów

A

jon metalu, grupa prostetyczna, kofaktor

46
Q

trwale związany z enzymem np fe, zn, mg

A

kofaktor- jon metalu

47
Q

gr. prostetyczna

A

kofaktor, mapa czasu org, trwale związana z enzymem , pochodna wit b1

48
Q

mała cząst organiczna nietrwale związana z enzymem np FAD+ NAD, A

A

koenzym (kofaktor`)

49
Q

oddziaływania allosteryczne

A

oddziaływania między oddalonymi miejscami w cząst. enzymu

50
Q

enzymy allosteryczne

A

regulowane na drodze oddziaływań allosterycznych

51
Q

do centrum allosterycznego ptzyłączają się regulatory

A

substancje wpływające na aktycwnośc enzymyw, zmieniają jego kształt i aktywność

52
Q

zmiana kształtu centrów aktywnych sprawia, że

A

lepiej wiążą substrat

53
Q

jakie reakcje katalizują rybozymy

A

wycinania intronu∑, tworzenia wiązania peptydowego w tr. syntezy białek

54
Q

jakie są rybozymy

A

jednonaciowe ona, u wszystkich organizmów

55
Q

jak uzyskiwane są deoksyrybozymy

A

sztucznie, mają jednonaciowe DNA, łączą kwasy nukleinowe, biotechnologia

56
Q

Mechanizm działania enzymu

A

centrum aktywne dopasowuje się do substratu–> kompleks koenzym-substrat –> produkt reakcji oddziela się od enzymu

57
Q

kataliza reakcji enzymatycznych

A

obniża energie aktywacji, przyspiesza przebieg reakcji

58
Q

regulacja liczby cząsteczek enzymów

A

kontrola syntezy enzymów, degradacja niepotrzebnych enzymów

59
Q

Jak temperatura wpływa na aktywność enzymów?

A

Jeśli rośnie od 0-45 C to szybkość rośnie
jeśli temp jest zbyt wysoka enzymy ulehgają denaturacji
45C+ szybkość spada/ reakcja enzymatyczna się zatrzymuje

60
Q

Gdy zbyt wysokie stężenie soli to

A

aktywność enzymów spada, choć niektóre jony hamująi aktywują

61
Q

W jakim pH są aktywne enzymy?

62
Q

W jakim pH są aktywne enzymy lizosomów?

63
Q

W jakim pH są aktywne enzymy pepsyny amylazy trypsyny?

A

pepsyna ph= 2
amylaza ślinowa ph= 7
trypsyna= ph8.5
inne wartości pH= denaturacja enzymów i zmniejszenie ich aktywności

64
Q

Co to Km? (stęż subst)

A

Stała Michaelisa, im mniejsza tym łatwiej powstaje kompleks enzym-substrat

65
Q

enzymy o wyższym powinnowsactwie mają

A

niższe Km

66
Q

Wymień regulatory reakcji enzymatycznych

A

inhibitor, aktywator

67
Q

substancjo powodująca obniżenie aktywności enzymu, zmieniają strukturę c.akt tak, że uniemożliwiają wiązanie substratów, Hamuja przebieg reakcji enzymatycznej

A

INHIBITORY

68
Q

przykłady inhibitorów

A

jony metali ciężkich (Miedz, ołów, rtec) - denaturacja białek
niektóre metabolity - ujemne sprzężenie zwrotne

69
Q

Dlaczego inhibitorami są związki o budowie podobnej do substratu?

A

Ponieważ zajmują jego miejsce w centrum aktywnym, przez co enzym nie może przyłączyć substratów i katalizować reakcji

70
Q

Inhibitor łączy się trwale z centrum aktywnym i hamuje jego aktywność

A

Inhibicja nieodwracalna

71
Q

przykłady inhibicji nieodwracalnej

A

trucizny

leki - penicylina (hamują akt jendego z enzymów budujących sciane k. bakterii)

72
Q

Inhibitor łączy się odwracalnie z enzymem (w CA lub poza nim) co uniemożliwia przyłączenie substratu

A

Inhibicja odwracalna

73
Q

Rodzaje inhibicji odwracalnej

A

kompetencyjna, niekompetycyjna

74
Q

Która inhibicja jest najbardziej korzystna?

A

Inhibicja odwracalna niekompetecyjna

75
Q

Inhibitor ma strukturę podobna do substratu = zawody
stężenie substratu wzrasta to spada inhibitor

np. antywitaminy - substancje uniemożliwiające wykorzystanie danej witaminy przez organizm

A

Inhibicja Kompetecyjna

76
Q

stężenie substrat wzrasta - nieznośni inhibitora

enzym łączy się z inhibitorem poza CA - spada akt enzymu

nie konkuruje o miejsce w enzymie - korzystniejszy

A

Inhibicja niekompetycyjna

77
Q

ułatwiają wiązanie substratów, przyśpieszają reakcje enzymatyczne, mogą się łączyć w CA lub poza nim, jony metalu mg, zn,ca,cl-, białka

A

AKTYWATORY

78
Q

przyłączenie grup funkcyjnych do enzymu

A

nieaktywny enzym–> abp-adp fosforylacja –> aktywny enzym

79
Q

fosforylacja kat..

A

kinazy (przy grup fosforanowych)

80
Q

defosforylacja kat..

A

fosfatazy (ode. grup fosforanowych

81
Q

nieaktywna forma enzymu to

82
Q

przykłady proenzymów

A 
enzymy trawienne (trypsyna trz, pepsyna -z) 
proces krzepnięcia krwi - trombina
83
Q

gdzie zachodzi aktywacja proenzymów?

A

W miejscu gdzie enzymy katalizują swoiste reakcje - zapobiega to uszkodzeniu narządów wytwarzających proenzymy np trzustka, żołądek

84
Q

odblokowanie centrum aktywnego proenzymu spowodowane jest

A

hydrolizą wiązań peptydowych

85
Q

Wymień przykłady regulacji cząst. enzymów

A

uruchamianie syntezy nowych cząsteczek enzymy∑

86
Q

Regulacja cząsteczek enzymów poprzez degradację na drodze:

A

rozkładu za pomocą enzymów proteolitycznych w lizosomach, degradacja białek w proteasomach

BIOLOGIA (6 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions