Metabolismus Flashcards
Jaký enzym přeměňuje alkohol a na co? Dopad
Alkoholdehydrogenáza - oxiduje na acetaldehyd, který přímo poškozuje jaterní proteiny
Koenzym Q
Ubichinon (dvě ketoskupiny na cyklu). Přenáší po dvou elektrony z 1. a 2. komplexu na 3. Oxiduje tedy NADH a FADH2, sám se redukuje na ubichinol
Co obsahuje komplex I a kčemu slouží
Flavinmononukleotid FMN. Naváže na sebe 2 elektrony a H+ z NADH, pak dá jeden elektron CoQ - vzniká radikál CoQ, který čapne jak druhý elektron, tak H+ z matrixu mitochondrie a redukuje se tak na ubichinol
Na kterých komplexech s pumlují protony do mezimembránového prostoru a kolik?
I., III., IV., 4 protony
Co se děje na III. komplexu?
Transportují se elektrony z redukovaného ubichinolu CoQH2 na cytochrom C. Ubichinol se oxiduje zpět na ubichinon a cytochrom C se redukuje - přenáší elektrony po jednom. Mechanismus se nazývá Q cyklus
Co se děje na komplexu IV?
Elektrony z redukovaného cytochromu C jsou přeneseny nq O2, který je zredukován na 2 H2O - jsou třeba 4 cytochromy C
Jak se jmenuje enzym, kterým prpchází protony zpět do matrix mitochondrie a jaké má podjednotky
ATP - syntáza, podjednotky F0 (která se roztočí, když projdou protony) a F1 (která mění svou konformaci tím, že se roztočí F0, což umožní syntézu ATP)
Při metabolismu jakých látek vzniká amoniak
Aminokyselin (všech kromě aspartátu) a nukleových bází
Amonotelní živočichové
Žijí ve vodě, přebytečný amoniak prostě vyloučí do okolní vody
Urikotelní živočichové
Vejcorodí (ptáci, paryby, plazi) amoniak mění na kyselinu močovou, ta není toxická
Ureotelní živočichové
Savci cca 90% dusíku vyloučí v podobě močoviny (urey), zbytek ve formě NH4+ iontů
V jaké formě se amoniak nachází v těle
Jakomion NH4+ (je rozpustný)
V jaké formě se amoniak přepraví z buněk a kam?
Zabudovaný do glutaminu nebo alaninu, putuje krví do jaterních mitochondrií
Která aminokyselina jediná vstupuje do močovinového cyklu?
Aspartát
Kam putuje močovina z jater
Do ledvin
Hyperamonémie
Dědičné autozomálně recesivní onemocnění. Nejčastější příčinou je nefunkčnost enzymu CPS1 (karbamoylfosfát syntetáza) - netvoří se karbamoylfosfát, močovinový cyklus je porušen, hromadí se NH4+ v těle. Zvracení, poškození mozku, kóma, často končí smrtí nebo vážným poškozením CNS
Kofaktor aminotransferáz
Pyridoxalfosfát (PLP) - derivát vitaminu B6
Proteinová část enzymu
Apoenzym
Kofaktor
Neproteinová molekula pomáhající proteinové části enzymu
Komplex apoenzym + kofaktor
Holoenzym
Skupiny kofaktorů
Koenzymy - během reakce přenáší skupiny atomů, vodík, elektrony…
- jsou vázány k apoenzymu reverzibilně
- např. NAD+, CoQ, FAD
Prostetické skupiny - během reakce mění svou konformaci
- jsou vázány k apoenzymu ireverzibilně
- např. organické molekuly FMN, kyselina lipoová, biotin (B7/H) nebo ionty kovů (Zi, Ni)
Kolik známe tříd enzymů
7
Oxidoreduktázy
Katalyzují redoxní reakce, přenášejí elektrony/H.
Např. FAD, NAD+, CoQ, alkoholdehydrpgenáza (ADH), glukózaoxidáza (GOX), před kyslíkovými kyslíkovými radikály a H2O2 chrání superoxiddismutáza, kataláza a glutathionperoxidáza
Transferázy
Přenáší skupiny atomů z jednoho substrátu na druhý.
Např. aminotransferázy (AST, ALT), kinázy, které katalyzují přenos fosfátu z ATP/GTP na jinou sloučeninu, kteroubtak fosforylují
Hydrolázy
Katalyzují hydrolytické štěpení.
Např. ureáza (štěpí močovinu na NH3 a CO2 - produkují ji některé bakterie, přežije tak v žaludku - žaludeční vředy), amyláza, lipáza
Lyázy
Katalyzují odštěpení malé skupiny atomů bez účasti vody, nebo adici malé akupiny na dvoujnou vazbu.
Např. fumaráza (malát hydroláza - hydratace)
Isomeráza
Katalyzuje izomeraci substrátu. Např. fosfoglukózaisomeráza (glukóza-6-fosfát na fruktózu-6-fosfát)
Ligázy
Katalyzují vznik vazby mezi 2 substráty za spotřeby ATP (např. DNA ligáza spojuje okazakiho fragmenty)
Translokázy
Umožňují transport látek přes membrány. Např. ADP/ATP translokáza (přeprava z mitochondrie do cytoplazmy a naopak)
Saturační křivka
Víc substrátu znamená vyšší reakční rychlost. Ale dosáhne se Vmax, kdy už je enzym saturovaný. Polovina této rychlosti se určuje pro určení Michaelisovy konstanty, která odpovídá koncentraci substrátu při polovině Vmax. Čím nižší, tím větší afinita enzymu k substrátu - i nízké koncentrace stačí k poloviční saturaci
Inhibice enzymu
Vratná (inhibitor se váže nekovalentně) a nevratná (kovalentně)
Vratná inhibice
Kompetitivní, nekompetitivní, akompetitivní
Kompetitivní inhibice
Inhibitor soutěží se substrátem o aktivní místo enzymu (často podobné strukturně), tedy pokud zvýším koncentraci substrátu, můžeme inhibitor vytěsnit
Akompetitivní inhibice
Substrát se normálně váže na enzym, čímž se vytvoří vazebné místo pro inhibitor. Když se naváže, vznikne ternární komplex, který je neaktivní, nemůže vázat další substrát
Nekompetitivní inhibice
Inhibitor se váže mimo aktivní místo enzymu - do modulačního místa enzymu, čímž se změní konformace, a už nelze vázat substrát. Zvýšení koncentrace substrátu tedy nepomůže, jen odstranění inhibitoru. Většina patří mezi allosterické inhibice
Allosterická inhibice
Regulace enzymové aktivity, podobná nekompetitivní. Inhibitor se váže na allosterické místo - změna konformace, substrát nepasuje (nebo třeba míň aktivních míst). Když se místo něj naváže aktivátor, konformace se změní zpátky. Enzymy se nazývají allosterické, často mají více aktivních míst
Jak ovlivňuje teplota aktivitu enzymu
Zvyšuje, ale při určité teplotě denaturuje
Specificita účinku enzymů
Počet reakcí, které katalyzuje
Specificita substrátu
Množství látek (substrátů), jejichž přeměnu může katalyzátor katalyzovat
