Metabolismus

Question 1

Jaký enzym přeměňuje alkohol a na co? Dopad

Answer 1

Alkoholdehydrogenáza - oxiduje na acetaldehyd, který přímo poškozuje jaterní proteiny

Question 2

Koenzym Q

Answer 2

Ubichinon (dvě ketoskupiny na cyklu). Přenáší po dvou elektrony z 1. a 2. komplexu na 3. Oxiduje tedy NADH a FADH2, sám se redukuje na ubichinol

Question 3

Co obsahuje komplex I a kčemu slouží

Answer 3

Flavinmononukleotid FMN. Naváže na sebe 2 elektrony a H+ z NADH, pak dá jeden elektron CoQ - vzniká radikál CoQ, který čapne jak druhý elektron, tak H+ z matrixu mitochondrie a redukuje se tak na ubichinol

Question 4

Na kterých komplexech s pumlují protony do mezimembránového prostoru a kolik?

Answer 4

I., III., IV., 4 protony

Question 5

Co se děje na III. komplexu?

Answer 5

Transportují se elektrony z redukovaného ubichinolu CoQH2 na cytochrom C. Ubichinol se oxiduje zpět na ubichinon a cytochrom C se redukuje - přenáší elektrony po jednom. Mechanismus se nazývá Q cyklus

Question 6

Co se děje na komplexu IV?

Answer 6

Elektrony z redukovaného cytochromu C jsou přeneseny nq O2, který je zredukován na 2 H2O - jsou třeba 4 cytochromy C

Question 7

Jak se jmenuje enzym, kterým prpchází protony zpět do matrix mitochondrie a jaké má podjednotky

Answer 7

ATP - syntáza, podjednotky F0 (která se roztočí, když projdou protony) a F1 (která mění svou konformaci tím, že se roztočí F0, což umožní syntézu ATP)

Question 8

Při metabolismu jakých látek vzniká amoniak

Answer 8

Aminokyselin (všech kromě aspartátu) a nukleových bází

Question 9

Amonotelní živočichové

Answer 9

Žijí ve vodě, přebytečný amoniak prostě vyloučí do okolní vody

Question 10

Urikotelní živočichové

Answer 10

Vejcorodí (ptáci, paryby, plazi) amoniak mění na kyselinu močovou, ta není toxická

Question 11

Ureotelní živočichové

Answer 11

Savci cca 90% dusíku vyloučí v podobě močoviny (urey), zbytek ve formě NH4+ iontů

Question 12

V jaké formě se amoniak nachází v těle

Answer 12

Jakomion NH4+ (je rozpustný)

Question 13

V jaké formě se amoniak přepraví z buněk a kam?

Answer 13

Zabudovaný do glutaminu nebo alaninu, putuje krví do jaterních mitochondrií

Question 14

Která aminokyselina jediná vstupuje do močovinového cyklu?

Answer 14

Aspartát

Question 15

Kam putuje močovina z jater

Answer 15

Do ledvin

Question 16

Hyperamonémie

Answer 16

Dědičné autozomálně recesivní onemocnění. Nejčastější příčinou je nefunkčnost enzymu CPS1 (karbamoylfosfát syntetáza) - netvoří se karbamoylfosfát, močovinový cyklus je porušen, hromadí se NH4+ v těle. Zvracení, poškození mozku, kóma, často končí smrtí nebo vážným poškozením CNS

Question 17

Kofaktor aminotransferáz

Answer 17

Pyridoxalfosfát (PLP) - derivát vitaminu B6

Question 18

Proteinová část enzymu

Answer 18

Apoenzym

Question 19

Kofaktor

Answer 19

Neproteinová molekula pomáhající proteinové části enzymu

Question 20

Komplex apoenzym + kofaktor

Answer 20

Holoenzym

Question 21

Skupiny kofaktorů

Answer 21

Koenzymy - během reakce přenáší skupiny atomů, vodík, elektrony…
- jsou vázány k apoenzymu reverzibilně
- např. NAD+, CoQ, FAD
Prostetické skupiny - během reakce mění svou konformaci
- jsou vázány k apoenzymu ireverzibilně
- např. organické molekuly FMN, kyselina lipoová, biotin (B7/H) nebo ionty kovů (Zi, Ni)

Question 22

Kolik známe tříd enzymů

Answer 22

7

Question 23

Oxidoreduktázy

Answer 23

Katalyzují redoxní reakce, přenášejí elektrony/H.
Např. FAD, NAD+, CoQ, alkoholdehydrpgenáza (ADH), glukózaoxidáza (GOX), před kyslíkovými kyslíkovými radikály a H2O2 chrání superoxiddismutáza, kataláza a glutathionperoxidáza

Question 24

Transferázy

Answer 24

Přenáší skupiny atomů z jednoho substrátu na druhý.
Např. aminotransferázy (AST, ALT), kinázy, které katalyzují přenos fosfátu z ATP/GTP na jinou sloučeninu, kteroubtak fosforylují

Question 25

Hydrolázy

Answer 25

Katalyzují hydrolytické štěpení.
Např. ureáza (štěpí močovinu na NH3 a CO2 - produkují ji některé bakterie, přežije tak v žaludku - žaludeční vředy), amyláza, lipáza

Question 26

Lyázy

Answer 26

Katalyzují odštěpení malé skupiny atomů bez účasti vody, nebo adici malé akupiny na dvoujnou vazbu.
Např. fumaráza (malát hydroláza - hydratace)

Question 27

Isomeráza

Answer 27

Katalyzuje izomeraci substrátu. Např. fosfoglukózaisomeráza (glukóza-6-fosfát na fruktózu-6-fosfát)

Question 28

Ligázy

Answer 28

Katalyzují vznik vazby mezi 2 substráty za spotřeby ATP (např. DNA ligáza spojuje okazakiho fragmenty)

Question 29

Translokázy

Answer 29

Umožňují transport látek přes membrány. Např. ADP/ATP translokáza (přeprava z mitochondrie do cytoplazmy a naopak)

Question 30

Saturační křivka

Answer 30

Víc substrátu znamená vyšší reakční rychlost. Ale dosáhne se Vmax, kdy už je enzym saturovaný. Polovina této rychlosti se určuje pro určení Michaelisovy konstanty, která odpovídá koncentraci substrátu při polovině Vmax. Čím nižší, tím větší afinita enzymu k substrátu - i nízké koncentrace stačí k poloviční saturaci

Question 31

Inhibice enzymu

Answer 31

Vratná (inhibitor se váže nekovalentně) a nevratná (kovalentně)

Question 32

Vratná inhibice

Answer 32

Kompetitivní, nekompetitivní, akompetitivní

Question 33

Kompetitivní inhibice

Answer 33

Inhibitor soutěží se substrátem o aktivní místo enzymu (často podobné strukturně), tedy pokud zvýším koncentraci substrátu, můžeme inhibitor vytěsnit

Question 34

Akompetitivní inhibice

Answer 34

Substrát se normálně váže na enzym, čímž se vytvoří vazebné místo pro inhibitor. Když se naváže, vznikne ternární komplex, který je neaktivní, nemůže vázat další substrát

Question 35

Nekompetitivní inhibice

Answer 35

Inhibitor se váže mimo aktivní místo enzymu - do modulačního místa enzymu, čímž se změní konformace, a už nelze vázat substrát. Zvýšení koncentrace substrátu tedy nepomůže, jen odstranění inhibitoru. Většina patří mezi allosterické inhibice

Question 36

Allosterická inhibice

Answer 36

Regulace enzymové aktivity, podobná nekompetitivní. Inhibitor se váže na allosterické místo - změna konformace, substrát nepasuje (nebo třeba míň aktivních míst). Když se místo něj naváže aktivátor, konformace se změní zpátky. Enzymy se nazývají allosterické, často mají více aktivních míst

Question 37

Jak ovlivňuje teplota aktivitu enzymu

Answer 37

Zvyšuje, ale při určité teplotě denaturuje

Question 38

Specificita účinku enzymů

Answer 38

Počet reakcí, které katalyzuje

Question 39

Specificita substrátu

Answer 39

Množství látek (substrátů), jejichž přeměnu může katalyzátor katalyzovat