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Bioquímica > Metabolismo Nitrógeno > Flashcards

Metabolismo Nitrógeno Flashcards

1
Q

comparado con otros como Venus y Marte, la Tierra tiene un % de _ mucho mayor; y de _ mucho menor gracias a los procesos como _

A

N
CO2
fijación del C

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2
Q

EDOS del N

A

tabla

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3
Q

nitrito y nitrato (fórmula)

A

NO3-

NO2-

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4
Q

amoniaco y amonio

A

NH3 y NH4+

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5
Q

Fijación de nitrógeno lleva _ a _

A

N2

NH3

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6
Q

destinos del amonio/amoniaco en cél

A

ser incorporado en molécs orgánicas, formar parte de procesos metabólicos (ana o catabolismo). El amoniaco puede tb entrar a oxidación biológica

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7
Q

Nitrificación

A

proceso que lleva al amoniaco a nitrato, con intermediario nitrito

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8
Q

asimilación de N

A

de nitrato a amoniaco (plants y bacts)

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9
Q

el proceso de nitrato a N2 se llama

A

desnitrificación (reducción)

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10
Q

Por qué la energía de activación para fijación de N es tan alta a pesar de ser una rx con G negativa?

A

Pq el triple enlace N-N cuesta mucho de romper (impedimento cinético)

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11
Q

eutrificación medio

A

sobre enriquecimiento de compuestos de N y fosfato (cambia la distribución de los organismos)

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12
Q

cuántos és consume la fijación de n

A

8és pero 6és van al N2, los otros 2 producen H2

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13
Q

Secuencia de transferencia és por clusters de complejo dinitrogenasa

A

F (reductasa) > P > M

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14
Q

en fijación de N, cuántos ATP gasta la transferencia de un é y why?

A

2 ATP pq la asociación del homodímero dinitrogenasa reductasa cuando está con ATP y con F reducido, produce la transferencia de un é que termina en la hidrólisis de ambos ATPs (gatillada por oxidación de F)

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15
Q

cuántos ciclos de asociación reductasa/dinitrogenasa requiere una fijación de N2 a NH3

A

ocho

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16
Q

regulación fijación N

A

DraT es enzima que impide la asociación de dinitrogenasa reductasa a dinitrogenasa cuando hay amoniaco suficiente en cél, mediante bloqueo de la zona de interacción de reductasa con ADP-R (ADP ribosina, proveniente de NAD) unido a Arg. El antagonista es DraG, que rompe ese enlace y libera reductasa

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17
Q

MoFe protein y Fe protein (fijción N)

A

dinitrogenasa y dinitrogenasa reductasa

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18
Q

la fijación de N se debe dar en condiciones _ ya que sino _

A

anaeróbicas

los clusters Fe-S se oxida

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19
Q

Bacts que hacen fijación en raíces de leguminosas

A

Rhizobium

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20
Q

primera rx de nitrificación

A

amonio mono oxigenasa: NH3 > NH2OH (hidroxilamina)

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21
Q

enzima que cataliza NH2OH a NO2-

A

hidroxilamina oxidorreductasa (grupo hemo)

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22
Q

bacterias oxidadoras de amonio llevan a cabo las _ rxs de nitrificación

A

primeras 2 (de NH3 a NO2-)

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23
Q

bacterias quimio autótrofas

A

consumen CO2 y lo fijan a partir de los és que consiguen por oxidar al NH3

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24
Q

la enzima nitrito oxidorreductasa está en bacterias _ y utiliza _

A

oxidadoras de nitrito

metales (FeS, Mo)

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25
Q

Nitrato reductasas ocupan _ para hacer catálisis

A

Molibdeno, coordinado a áts de S pertenecientes a cofactor piranopterina/molibdopterina (proveniente de guanina).

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26
Q

Mecanismo catálisis nitrato reductasa

A

Mo hace enlace coordinado con nitrato y lo libera como nitrito

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27
Q

vías diferentes de nitrato reductasa

A
  • nitrato > nitrito y luego nitrito > NH3 (asimilación, fuente nutricional de N) eucariontes: fungi, plantas
  • respiración anoxgénica (nitrato como aceptor final)
  • disimilación: cuando la cél tiene exceso de poder reductor y usa nitrato como aceptor de és pero sin acoplar formación de energy
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28
Q

las nitrato reductasa respiratorias y asimiladoras están acopladas a _

A

procesos de transferencia de és en membranas

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29
Q

Secuencia de especies en desnitrificación

A

NO3- > NO2- > NO > N2O > N2

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30
Q

qué intermediario de desnitrificación es gas de efecto invernadero?

A

N2O (óxido nitroso)

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31
Q

desnitrificación comienza con nitrato reductasa de tipo

A

respiratoria

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32
Q

cuál es la última enzima en desnitrificación

A

oxido nitroso reductasa (gen: nosZ)

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33
Q

cuánta energía gasta la desnitrificación

A

no consume energía, produce (respiración)

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34
Q

anammox se define como

A

oxidación anaeróbica de amonio: el consumo de NH3 para generar N2 sin oxígeno

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35
Q

tres membranas de bacterias anammoxicas

A

Membrana citoplasmática
Membrana intracitoplasmática
Membrana del anammoxosoma

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36
Q

3 compartimentos de bacterias anammoxicas

A

anammoxosoma, riboplasma (como citop), parifoplasma (replicación)

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37
Q

Dos sustratos nitrificados de anammox

A

nitrito y amonio

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38
Q

primera rx anammox (colmparable a la segunda rx de desnitrificación)

A

nitrito reductasa: NO2- + 1é > NO

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39
Q

hidracina sintasa cataliza

A

2da rx anammox: NO + NH3 (o NH4+) + 3és > N2H4

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40
Q

ultima rx de anammox

A

hidracina deshidrogenasa: N2H4 > N2

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41
Q

cómo genera energía el annamox?

A

pq la primera rx requiere de 1 é, y la 2da de 3 és, pero la 3ra produce 4 és así que estos se van por cadena transportadora a citocromos que pueden devolver los és a las primeras enzimas, acoplando la acumulación de H+ al interior, que luego permiten funcionamiento de ATPsintasa, que libera ATP al riboplasma

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42
Q

lípidos membrana anammoxosoma, función

A

laderanos: lípidos inusuales con enlaces eter cuya parte apolar es cadena de ciclobutanos zigzageantes que pueden empalmarse y reduciendo la permeabilidad (limitan difución hidracina y NO)
opanoides: fluidez y permeabilidad

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43
Q

orbitales híbridos N

A

1 2s y 3 2p > 4 sp3

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44
Q

base de Schiff

A

grupo imino (C=N)

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45
Q

PLP

A

piridoxal fosfato: cofactor que participa en rxs de transferencia de gs amino, gracias a su aldehído reactivo.

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46
Q

Origen del PLP

A

vit B6: piridoxina

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47
Q

pic plp

A

PLP

piridoxal fosfato

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48
Q

aldimina interna vs externa

A

interna es imino del PLP con Lys de enzima (estructura basal) y externa es imino PLP con alfaamino de un aá

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49
Q

pic

A

aldimina

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50
Q

cetimina

A

Cetimina

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51
Q

cuando se desprotona el c alfa del aldimina externa se produce _

A

intermediario quinonoide

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52
Q

la hidrólisis de una cetimina genera

A

alfa-cetoácido y PMP (en este caso)

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53
Q

transaminación

A

rx de mecanismo pingpong donde un aá R1 se vuelve alfa-cetoácido y un alfa-cetoácido se vuelve aá con R2: traspaso del grupo amino

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54
Q

Reacciones dependientes de PLP

A

(pérdida de H+ alfa): 1. transaminación, 2. racemización, 3. eliminación/reemplazo beta o gamma
(loss R) clivaje de cadena lateral
(loss COO-) descarboxilación

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55
Q

Aás derivados del alfacetoglutarato

A

Pro, Glu, Gln, Arg

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56
Q

Asp, Thr, Ile, Asn, Met provienen del intermediario

A

OAA

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57
Q

aás derivados del 3fosfoglicerato

A

Ser, Gly, Cys

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58
Q

Aás aromáticos (Phe, Trp, Tyr) vienen de

A

eritrosa4fosfato y PEP

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59
Q

La ribosa (PPP) da origen al aá

A

His

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60
Q

loa aás apolares (val, leu, ala) derivan de

A

piruvato (val, ala)

AcCoA (val, leu)

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61
Q

Transaminación de piruvato resulta en

A

Ala

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62
Q

La _ del OAA resulta en _

A

transminación

Asp

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63
Q

Glu resulta de la rx de

A

transaminación del alfa-cetoglutarato

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64
Q

aás primarios

A

de los cuales se derivan otros aás: ser, asp, glu

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65
Q

enzima que cataliza la formación de glutamato a partir de OAA y NH3

A

Glutamato DH (tb usa NADH/NADPH)

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66
Q

regulación glutamato DH

A

GTP la inhibe (indica energía y tb niveles de glutamato altos)

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67
Q

aá en mayor concentración en la cél

A

glutamato

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68
Q

por qué la rx de la glutaato ocurre en la dirección opuesta

A

q como se consume suficiente en la dieta, se usa para formar alfa-cetoglutarato y entrar al ciclo de Krebs

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69
Q

qué vía de síntesis de usa para el Glu en mamíferos?

A

transaminación por PLP pq la glu DH tiene Km de amonio muy alta y es tóxico

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70
Q

Glutamato es un _ _ a diferencia de su opuesto inhibitorio _

A

neurotransmisor excitatorio

GABA

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71
Q

Qué tipo de enzima es la glutamato sintetasa

A

Ligasa

72
Q

Mecanismo glutamina sintetasa

A

Síntesis de Gln desde Glu, mediante ATP y NH3, con intermediario fosforilado

73
Q

Ala, AMP, CTP, Gly, His, Ser, Trp son inhibidores de la enzima

A

glutamina sintasa

74
Q

GOGAT

A

Glutamina oxoglutarato aminotransferasa: transaminación de alfa-cetoglutarato con glutamina como dador de NH3

75
Q

diferencia GOGAT y GluDH

A

cofactor dador de NH3 y que GOGAT genera 2 Glu

76
Q

Reguladores GOGAT

A

Asn, Asp, NAD+, OAA

77
Q

Las 3 enzimas que se integran el metabolismo del N en relación al cilo de Krebs son

A

GOGAT (glutamina oxoglutarato aminotransferasa)
GDH (glutamato deshidrogenasa)
GS (glutamato sintetasa)

78
Q

Qué vía de enzimas prefieren mamíferos para generar glu y gln

A

GOGAT y GS (x Km de amonio)

79
Q

glutamil5P, glutamato5semialdehído y pirrolina5carboxilato son intermediarios de la síntesis de

A

Pro

80
Q

semialdehído

A

monoaldehído de un ácido dicarboxílico

81
Q

las rx por las que pasa glu para llegar a Pro son

A
  1. Fosforilación
  2. Reducción
  3. Ciclación espontánea
  4. Reducción
82
Q

ornitina

A

ornitina

83
Q

qué tienen en común síntesis de Pro y Arg

A

comienzan con la formación de semialdehído

84
Q

por qué el semialdehído no se cicla en biosintesis de Arg

A

pq se protege el amino con CoA

85
Q

Como _ se encuentra en cantidades suficientes, se usa para formar _ en rx reversa a su síntesis y generar eventual% Pro

A

Arg

Ornitina

86
Q

quién dona el amino para síntesis de Asn a partir de Asp

A

glutamina

87
Q

el intermediario en biosíntesis de Asn está

A

adenilado (AMP)

88
Q

Treoninaás que depender de la formación de intermediario homoserina

A

Treonina y met

89
Q

homoserina

A

Homoserina

90
Q

Rxs para formar homoserina

A

fosforilación Asp
reducción (DH)
reducción semialdehídop

91
Q

síntesis de Thr desde homoserina

A

el OH distal se corre al C más próximo al Calfa (C beta)

92
Q

Para la biosíntesis de Met desde homoserina deben ocurrir dos cosas

A
  1. reemplazo de OH por SH

2. añadir metilo final

93
Q

succinilhomoserina y cystationina son intermediarios de la síntesis de

A

Met

94
Q

Cofactor que añade metilo a Met

A

tetrahidrofolato

95
Q

En lugar de succinato y Cys como _ y _ en la síntesis de met, respectiva%, otras opciones son _ y _ (resp%)

A

activador
donador de S
ATP
H2S

96
Q

el intermediario común dese donde comienza la síntesis de Lys es

A

aspartatosemialdehido

97
Q

Cómo crece la cadena de Asp a lys?

A

con piruvato que agrega 3C (a total de 5C) y una sgte descarboxilación

98
Q

Poder reductor de la síntesis de lis

A

NADPH

99
Q

Aá considerado primitvo

A

Ser

100
Q

vía del met central a la que se une síntesis de ser

A

glicólisis

101
Q

Mecanismo rx 3PG > Ser

A
  1. fosfoglicerato DH oxida OH del C central a cetona (alfaceto)
  2. Aminotransferasa con PLP transamina con glu > 3fosforesina
  3. fosfatasa remueve P > ser
102
Q

síntesis glicina desde Ser

A

El tetrahidrofolato permite quitar cadena R y dejar sólo H (metilenoH4folato y agua salen)

103
Q

h4folato

A

Tetrahidrofolato

104
Q

Grupos de 1 c que puede transportar H4folato

A

tabla

105
Q

qué Ns son los que se pueden metilar en H4folato

A

N5 y N10

106
Q

dadores de metilo para H4folato y destinos de ese C1

A

atabla

107
Q

síntesis cys

A

la serina se acetila (activación) con AcCoA y luego H2S reemplaza acetato para formar cys

108
Q

aás esenciales

A 
his
ile
leu
lys
met
phe
thr
trp
val
109
Q

todos los aás provenientes de _ no son esenciales

A

glu

110
Q

como no tenemos las enzimas que sintetizan aás desde piruvato, no podemos formar

A

ile, leu, val

111
Q

_ es el únic aá aromático que podemos producir pero es pq requerimos de _, que es esencial, para ello

A

tyr

phe

112
Q

de los derivados de OAA que podemos generar

A

asp y asn

113
Q

en gral _ y _ tiene todas las enzs de síntesis de aás así que no tienen _ _

A

plantas
fungi
aás esenciales

114
Q

hipótesis de why se han delecionado genes de enz biosíntesis de aás

A

simbiosis

115
Q

prpp

A

PRPP 5fosforibosilpirofosfato

116
Q

cómo se forma PRPP desde rib5P

A

fosforibosil piruvatosintetasa: ataque nucleofílico de OH del C anomérico a Pbeta del ATP

117
Q

precursores formación anillo pirimidina

A

carbamoil y asp

118
Q

carbamoil

A

Carbamoíl

119
Q

bicarbonato, amonio y 2 ATP se necesitan para sintetizar

A

carbamoil

120
Q

precursor directoi de base nitrogenada uridina

A

orotato

121
Q

orotato

A

Orotato

122
Q

formación orotato

A

el amino del Asp ataca al Cc del carbamoil, como queda un COO- y NH2 libres, se cicla y su posterior oxidacción produce orotato

123
Q

De orolato a UMP

A

orolato se une a PRPP liberando PPi, luego el ciclo pirimidina se descarboxila

124
Q

De UTP a CTP

A

uno de los ceto del ciclo se reemplaza por amino, donado de gln

125
Q

la síntesis de purinas es estricta% dependiente de _ en la dieta

A

ác fólico

126
Q

imp

A

IMP inosina monofosfato

127
Q

IMP es precursor de

A

ATP y GTP

128
Q

la diferencia entre la síntesis de purinas vs pirimidinas es que

A

las purinas parten creando la base nitrogenada desde PRPP como primer reactivo, pirimidinas sólo forman orotato solo

129
Q

De dónde viene el esqueleto de las bases purinas

A

foto

130
Q

Síntesis general de IMP desde PRPP

A

PRPP reemplaza su PPi por NH3, desde donde se empieza a formar el anillo de 5 miembros > imidazol (AminoImidazolRibosido). Desde donde comienza a formarse el ring d 6 miembros

131
Q

AIR

A

Amino Imidazol Ribosido

132
Q

La síntesis de adenilato consume _ y la de guanilato consume _, lo que se denomina _ _

A

GTP
ATP
contribución cruzada

133
Q

la diferencia de ATP e IMP

A

es que IMP debe cambiar el carbonilo por amino

134
Q

Mec Síntesis AMP

A

grupo carbonito se activa por fosforilación from GTP y el N de un Asp puede atacar nuc% a ese C, luego de la salida de fumarato queda el amino sólo ahí.

135
Q

En síntesis de GMP el _ que se requiere ubicar en _ lo dona _

A

amino
entre los dos N del anillo de 6
gln

136
Q

Regulación síntesis purinas

A

AMP y GMP inhiben varios puntos de la vía en feedback negativo

137
Q

PRPP sintetasa es inhibda por

A

ADP

138
Q

vías de reciclaje síntesis nucleótidos

A

toman intermediarios de la degradación para volver a formarlos

139
Q

HGPRT

A

hipoxantina guanina fosforibosil transferasa : cataliza conjugación de hipoxantina o guanina a PRPP para reformar nucleotido

140
Q

además de entrar al ciclo de recambio interno, los aás tb pueden

A
  • proveer el esqueleto carbonado para gluconeog

- síntesis de otros aás u otros compuestos nitrogenados

141
Q

al día reciclamos _ gramos de proteínas

A

300-400

142
Q

por su pH _ , el medio del estómago actúa como _ y _, además de activar _

A

ácido
antiséptico
desnaturante
proteasas

143
Q

por qué las proteasas son traducidas en su forma inactiva

A

porque es muy peligroso tenerlas libres en el citosol activa%

144
Q

la forma inactiva de la pepsina

A

pepsinógeno

145
Q

la pepsina hidroliza _ al lado de _, en el _ terminal

A

enlaces peptídicos
aás aromáticos
N

146
Q

la forma inactiva de las proteasas se denomina _, y las pueden activar

A

zimógeno

el pH ó ellas mismas una vez activadas

147
Q

ciclo glucosa-alanina

A

Como el músculo consume mucha glucosa y además degrada ctte% proteínas, el piruvato y amonio se condensan en Ala, quien viaja por el torrente sanguíneo al hígado, donde se vuelve a disociar en NH3 > ciclo urea y piruvato > gluconeogénesis > glucosa para llevar al músculo nueva%

148
Q

destinos del esqueleto carbonado de los aás degradados

A

ciclo de Krebs
gluconeogénesis
biosínt lípidos/cuerpos cetónicos (desde AcCoA)

149
Q

aás cetogénicos son

A 
Ile
Leu
Trp
Lys
Phe
Tyr
150
Q

Los aás que pueden degradarse a piruvato son

A

Ala, Cys, Gly, Ser, Thr, Trp

151
Q

aás cetogénicos que pueden tanto degradar en AcCoA como en acetoacetilCoA

A

Trp y Leu

152
Q

aás que degradan en succinilCoA

A

Ile, Thr, Met, Val

153
Q

Arg, Glu, Gln, His y Pro degradan en

A

alfa-cetoglutarato

154
Q

Arg, Glu, Gln, His y Pro degradan en

A

alfa-cetoglutarato

155
Q

Cómo se transfiere el amonio de un aá hasta el ciclo de la urea

A

en hepatocitos, el alfacetoglutarato adquiere el amino mediante transaminación del aá, y el glutamato luego sufre deaminación oxidativa que libera amonio para condensar con carbonato en carbamoil fosfato

156
Q

glutamato DH función

A

desaminar el Glu mediante NAD+ y H2O liberando NADH y NH4

157
Q

en qué lugar ocurre el ciclo de la urea

A

ppal% hepatocitos, tanto mitoc como citop

158
Q

Gasto de ATP de la CPS1

A

Carbamoil fosfato sintetasa: 2ATP (uno permite que el C sea atacado por N y el otro fosforila el carbamato a carbamoil)

159
Q

La ornitina proveniente de _ se condensa con el carbamoil _ para dar lugar a _, gracias a la enzima _ que cataliza el ataque nucleofílico del _ sobre el _

A 
vías de síntesis de aás derivados del a-cetoglutarato
fosfato
citrulina
ornitina transcarbamilasa
N de la R de ornitina
C del carbamoilP
160
Q

cómo sale la citrulina de la mitocondria?

A

mediante intercambio con la ornitina que entra

161
Q

Segunda reacción del ciclo de la urea

A

El Asp se condensa con la citrulina con gasto de 1ATP (se adenila la citrulina > citrulil-AMP) y produce argininosuccinato gracias a enzima Argininosuccinatosintetasa

162
Q

En el 3er paso del ciclo de la urea la _ se disocia en _ y _

A

argininosuccinato
fumarato
arginina

163
Q

Cuarta reacción del ciclo de la urea

A

La hidrólisis de arginina por la arginasa, que cliva la cadena lateral liberando ornitina y úrea

164
Q

La CPS_ se encuentra en el _ y participa en la síntesis de bases nitrogenadas _

A

2
citoplasma
pirimidinas

165
Q

Activación de CPS

A

La NAG se sintetiza cuando hay mucha proteína y el Glu se condensa con acetilCoA en su alfa-amino, que activa alostéricamente a la CPS

166
Q

La enzima caracterizada por tener el sitio activo dentro de la proteína porque sus sustratos son muy pequeños y sensibles a hidrólisis, que funciona como un túnel

A

CPS

167
Q

El único paso reversible del ciclo de la urea es la reacción catalizada por

A

argininosuccinasa que cliva la argininosuccinato en dos

168
Q

urea

A

urea

169
Q

cómo se conecta el ciclo de la urea al ciclo de Krebs?

A

mediante el fumarato liberado en la 3ra reacción (argininosuccinasa) que entra al cdK, donde produce OAA que se transamina a aspartato, el cual puede donar N para citrulina

170
Q

hormonas que regulan positiva y transcripcional% al ciclo de la urea

A

glucagón y cortisol

171
Q

con estímulos como _ y _, se inhibe el ciclo de la urea

A

baja disponibilidad de enrg

baja [aás]

172
Q

las bases nitrogenadas _ se degradan completamente a _ y _, mientras que las _ producen _

A

pirimidinas
amoniaco y CO2
purinas
ácido úrico

173
Q

Fórmula de ácido úrico

A

C5H4N4O3

174
Q

los animales cuyo estilo de vida se caracteriza por poca disponibilidad de _ suelen ser organismos _

A

agua

uricotélicos

175
Q

los org amoniotélicos y los ureotélicos secretan _ y _ resp%

A

amonio

urea

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