Metabolismo de Proteinas y Aminoacidos Flashcards
(46 cards)
Origen de los a.a
Absorción Intestinal
Síntesis de aa (hígado)
Degradación de Proteínas Tisulares
Destino de a.a
Síntesis de Proteínas
Producción de Energía
Síntesis de Compuestos Nitrogenados No proteicos
En cuales ciclos son utiles los a.a y en que forma …
NH3- ciclo da ureia
Esqueleto carbonado - ciclo krebs

Es una ruta metabólica cíclica que transforma el amoniaco de los aminoácidos en urea
CICLO DE LA UREA
el amoniaco es TÓXICO
CICLO DE LA UREA se produce en
HÍGADO (Mitocondria y citosol)
CATABOLISMO DE LAS PROTEINAS
Las proteínas no se usan como fuente de energía, pero los aminoácidos que sobran tras la síntesis de proteínas pasan a ser usados como combustible celular.
Los aminoácidos que sobran tras la síntesis de proteínas pasan a ser usados como combustible celular.
Estos se separan en:
grupos amino (excretados con la orina)
cadenas carbonadas que se incorporan en diversos momentos del catabolismo y son degradadas hasta CO2 en la respiración mitocondrial.
La degradación de los AAs se produce en diferentes situaciones:
- Con una dieta rica en proteínas, si los AA ingeridos exceden las necesidades para la síntesis de nuevas proteínas, el exceso se cataboliza
- Durante la inanición o en las condiciones en las que no se disponga de glúcidos (diabetes m.), se recurre a las proteínas
Las reacciones por las cuales se separan los grupos amino de los aminoácidos (AA) son
la Transaminación y la Desaminación, originando cetoácidos como el pirúvico e intermediarios del ciclo de Krebs.
AA1 + alfa -cetoácido2 ▬▬▬► alfa-cetoácido1+ AA2
Cual es la reaccion…
Transaminación

AA ▬► alfa-cetoácido + NH3
Cual es la reaccion…
Desaminación

Transaminasas de interés clínico
GOT y GPT
GOT y GPT
Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.
Ejemplos de AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS
- La alanina aminotransferasa (ALT), o glutamato-piruvato transaminasa (GPT)
- La aspartato aminotransferasa (AST), o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT)
Es el sustrato más frecuente en las reacciones de transaminación —> Glutamato
alfa-cetoglutarato

Glutamato: desaminación y oxidación catalizado por la
glutamato deshidrogenasa (enzima mitocondrial).
Esta reacción provee la mayor parte del NH3 tisular
La misma enzima cataliza la reacción inversa.
Esta enzima utiliza NAD o NADP como coenzima

Vías Metabólicas del Amoníaco
Principal fuente de NH3 es…
Desaminacion Oxidativa de glutamato
Además bacterias intestinales y posterior absorción
Responsable por eliminar casi la totalidad de NH3
Hígado
NH3 tóxico, especialmente para el SNC
Vías de eliminación de NH3
Síntesis de Glutamina
Síntesis de Urea
Síntesis de Glutamina
El NH3 puede ser unido al ácido glutámico por acción de la
glutamina sintetasa (enzima mitocondrial)
- La reacción es prácticamente irreversible.
- Este mecanismo de eliminación de amoniaco es importante en diversos tejidos (hígado, músculo, riñones y cerebro).
La glutamina es hidrolizada a ácido glutámico y NH3 por acción de la
glutaminasa (hígado y riñón)
Síntesis de Urea
Casi la totalidad del amoníaco originado por desaminación es convertido en urea en el
hígado, único órgano que dispone de todas las enzimas necesarias para esa conversión.
Cuales son las reacciones del ciclo de la urea

Quien empeza (precursor) la reaccion del ciclo de la urea
Carbamoil fosfato




