Métabolisme Des Protéines Flashcards

1
Q

Origine des acides aminés trouvé dans le sang

A
  • Protéines alimentaires
  • dégradation des protéines tissulaires et sanguines
  • synthèse endogène des acides aminés non essentiels
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Q

Enzyme de transformation phénylalanine en tyrosine

A

phénylalanine hydroxylase

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3
Q

Quest ce que la phénylcétonurie et quelles sont les conséquences

A

Déficience en phénylalanine hydroxylase et accumulation phénylalanine qui peut avoir des effets néfastes sur le cerveau, surtout celui en développement

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4
Q

Quest ce que la tyrésonémie et quelles sont les conséquences

A

Déficience enzyme dégradant tyrosine en Fumarate et acétoacétate : augmentation sériue de la tyrosine et parfois du phénylalanine

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5
Q

Produits dérivés de la tyrosine

A

Catécholaminergiques, Mélanine et T3 t4

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6
Q

3 types d’acides aminés et agissent ou?

A

Glucoformateurs: pyruvate ou intermédiaire du cycle de Krebs

Cétogène : Acétyl-CoA

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7
Q

Dans quelles conditions des aa glucoformateurs, cétogène ou mixtes agissent

A

i/g bas ; s’il est au ils sont transformés en AG ou dégradés dans le cycle de Krebs pour former de l’ATP

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8
Q

Ou et comment les protéines alimentaires sont dégrades en acides aminés

A

Dans le tube digestif par des enzymes spécifiques

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9
Q

quelle voie empruntent les a.a pour aller au foie?

A

veine porte

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10
Q

Processus de transamination

A

Alanine + alpha-cétoglutarate —>(ALT (transaminase)) Glutamate + Pyruvate

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11
Q

Désamination

A

Glutamate + H20 + NADP+——> (Glutamate déshydrogénase) Alpha-cétoglutarate + NH3 + NADPH

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12
Q

Rôle du alpha-cétoglutarate

A

Accepteur du groupement amine

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13
Q

Rôle du glutamate

A

Fourni l’ammoniac et redevient le alpha-cétoglutarate pour participer a d’autres transaminations

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14
Q

Désamidation

A

Glutamine + H20——> (Glutaminase) Glutamate + NH3

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15
Q

Former de la glutamine et utilité

A

Glutamate + NH3 + ATP——> (glutamine synthase) Glutamine + ADP + Pi + H20

-Utile car le glutamate ne peut pas sortir de la cellule

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16
Q

Ou va la glutamine qui sort des muscles et du cerveau

A

Rein et paroi intestinale (desfois le foie mais ce n’est pas la voie prévilégiée)

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17
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée dans la parroi intestinale

A

1- désamidation devient du glutamate

2-Transamination : Glutamate devient du alpha-cétoglutarate et alanine et NH4+

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18
Q

Comment la glutamine est dégradée dans le rein

A

1- désamidation

2- soit la transamination(forme alanine qui va dans le sang) ou la désamination (forme NH4+ qui s’en va dans l’urine en cas d’acidose)

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19
Q

Comment les cellules gliales forment la glutamine au cerveau

A

1; Grâce a la glutamate déshydrogénase
Alpha cétoglutarate + NH3 + NADPH —-> Glutamate +NADP+ H20

2; Grâce a la glutamine synthase

glutamate + ATP + NH3 ——> Glutamine + ADP + H20 + Pi

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20
Q

Dans quelles conditions la protéolyse est-elle augmentées dans les muscles?

A

I/ glucocortïdes est bas

21
Q

Que fait a baisse d’insuline sur la synthèse de protéines

A

-Baisse de l’entrée des a.a donc la synthèse des protéines diminue

22
Q

quels sont les précurseurs de la néoglucogenèse qui proviennent de la protéolyse

A

Glutamine et alanine

23
Q

Comment précurseurs néoglucogense sont formés dans le muscle

A

1- A.a+ alpha-cétoglutarate font une transamination ce qui forme pyruvate et glutamate pool
Pyruvate et glutamate utilisés pour recycler l’alpha-cétoglutarate et faire alanine qui va aller comme précurseur

2- A.a fait une désamination oxydative qui forme acide cétonique (devient cétoglutarate) et NH3

Le NH3 va intervenir dans les réactions de la glutamate déshydrogénase et de la glutamine synthase

24
Q

D’ou proviennent les 2 atomes d’azote dans l’urée

A

De l’aspartate et l’ion ammonium (NH4+)

25
Q

Comment l’asparate est formée dans le cycle de l’urée

A

Glutamate + oxaloacétae —-> (AST transaminase) Aspartate + alapha-cétoglutarate

26
Q

Dans quel organe l’urée est éliminée

A

25% intestin ( ou avec les uréase va redevenir NH4+ et retourner au foie) 75% rein

27
Q

Pourquoi le rein fait-il des réserves de glutamine et d’ou provient-elle

A

Pour éliminer les acides en cas de besoin (acidose)

Provient du sang (relacher par cerveau, muscle et foie) et de l’action de la glutamine synthase

28
Q

Comment l’insuline affecte le métabolisme des acides aminés

A

elle favorise l’entrée d,a.a dans les muscles et inhibe la protéolyse pour favoriser a synthèse protéique

29
Q

qu’est ce qu’une cirrhose hépathique

A

conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisée par
un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose et des nodules
régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique.

30
Q

Expliquer l’hyperammonémie chez le patient souffrant de cirrhose hépathique (2 causes)

A

il y a l’établissement d’une communication
porto-systémique (ou porto-cave) - i.e. la veine porte (par des veinules normalement
infimes qui grossissent lors de la cirrhose) se raccorde à la circulation systémique
faisant passer le sang provenant de l’intestin directement dans la circulation
systémique plutôt que par le foie. Comme l’intestin est un producteur d’ammoniaque,
cette ammoniaque passe directement dans la circulation systémique sans passer par le
foie pour y être éliminée sous forme d’urée.
2. La concentration de l’ammoniaque dans le sang (ammoniémie) de la circulation
systémique est augmentée car les fonctions hépatiques, dont la fonction d’élimination
de l’ammoniaque, sont diminuées.

31
Q

quand est ce que les acides aminés sont-ils dégradés?

A

quand ils sont en excès

32
Q

Pourquoi le rein fait-il des réserves de glutamine

A

Pour éliminer les acides (H+) en les combinant a l’ammoniac pour envoyer dans l’urée en cas d’acidose

33
Q

Quand se produit la protéolyse dans le muscle

A

quand insuline est basse et glucocorticoïdes élevés

34
Q

Structure générale des acides aminés

A
  • Carbone alpha
  • groupement aminé
  • groupement carboxyle
  • Chaine latérale
35
Q

Dans quel tissu retrouve-t’on la phénylalanine hydroxylase

A

Dans le foie principalement

36
Q

En quoi se transforme la phénylalanie en absence de phénylalanine hydroxylase et par quelle voie

A

Phénylpyruvate, phényllactate, phénylacétate et phénylacétylglutamine : transamination

37
Q

Qu’est ce qui augmente dans l’urine des patients atteints de phénylcétonurie

A

Le pénylpyruvate

38
Q

Principaux tissus où les acides aminés de surplus sont dégradés

A

Foie et muscles

39
Q

Qulles autres subtances peuvent former de l’ammoniac

A

Purines, pyrimidiques, amines biogènes, dégradation a.a dans des voies mineures

40
Q

Principaux substrats du cycle de l’urée

A

Ion ammonium, Co2, aspartate et 3 ATP

41
Q

Comment le cerveau regénère l’alpha-cétoglutarate

A

Glycolyse qui forme du pyruvate et accumulation acétyl-CoA qui va activer le pyruvate carboxylase

42
Q

Rôle de la pyruvate carboxylase

A

Réaction anaplérotique (de remplissage) du cycle de Krebs quand intermédiaires utilisés

43
Q

Quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs

A

Pyruvate carboxylase et pyruvate déshydroénase

44
Q

Quand le foie synthétise-t’il la glutamine

A

Quand ses capacités de synthèse d’urée sont débordées par bcp de NH4+

45
Q

Que se passe-t’il dans le rein en cas d’acidose et quand se produit cela

A

Produit ammoniac par la désamination pour éliminer les ions H+
Arrive surtout pendant le jeune où le foie produit des corps cétoniques qui sont acides

46
Q

Comment le rein fait-il ses réserves de glutamine

A

1-captant la glutamine sanguine

2-glutamine synthase

47
Q

Comment la glutamine et Alanine formés dans le muscle

A

1- Transaminase (forme acide alpha cétonique et glutamate) et désamination oxydative (forme acide alpha-cétonique et NH3)

Alanine: Pyruvate (alpha cétonique) se combine au glutamate et forme Alanine qui s’en va dans le san et alpha-cétoglutarate qui peut contribuer à d’autres transamination

Glutamine: Alpha-cétoglutarate et NH3 ( et NADPH) forme glutamate (glutamate déshydrogénase) et NH3 avec glutamate (+ATP) forme glutamine (glutamine synthase) qui et exportée dans le sang

48
Q

Quel serait le niveau d’urée dans un cirrhose hépathique

A

Bas car le foie a de la difficulté à en synthétiser

49
Q

Traitement cirrhose

A
  • Diète pauvre en protéine
  • Antibiothérapie
  • lactulose