Métabolisme Des Protéines Flashcards
Origine des acides aminés trouvé dans le sang
- Protéines alimentaires
- dégradation des protéines tissulaires et sanguines
- synthèse endogène des acides aminés non essentiels
Enzyme de transformation phénylalanine en tyrosine
phénylalanine hydroxylase
Quest ce que la phénylcétonurie et quelles sont les conséquences
Déficience en phénylalanine hydroxylase et accumulation phénylalanine qui peut avoir des effets néfastes sur le cerveau, surtout celui en développement
Quest ce que la tyrésonémie et quelles sont les conséquences
Déficience enzyme dégradant tyrosine en Fumarate et acétoacétate : augmentation sériue de la tyrosine et parfois du phénylalanine
Produits dérivés de la tyrosine
Catécholaminergiques, Mélanine et T3 t4
3 types d’acides aminés et agissent ou?
Glucoformateurs: pyruvate ou intermédiaire du cycle de Krebs
Cétogène : Acétyl-CoA
Dans quelles conditions des aa glucoformateurs, cétogène ou mixtes agissent
i/g bas ; s’il est au ils sont transformés en AG ou dégradés dans le cycle de Krebs pour former de l’ATP
Ou et comment les protéines alimentaires sont dégrades en acides aminés
Dans le tube digestif par des enzymes spécifiques
quelle voie empruntent les a.a pour aller au foie?
veine porte
Processus de transamination
Alanine + alpha-cétoglutarate —>(ALT (transaminase)) Glutamate + Pyruvate
Désamination
Glutamate + H20 + NADP+——> (Glutamate déshydrogénase) Alpha-cétoglutarate + NH3 + NADPH
Rôle du alpha-cétoglutarate
Accepteur du groupement amine
Rôle du glutamate
Fourni l’ammoniac et redevient le alpha-cétoglutarate pour participer a d’autres transaminations
Désamidation
Glutamine + H20——> (Glutaminase) Glutamate + NH3
Former de la glutamine et utilité
Glutamate + NH3 + ATP——> (glutamine synthase) Glutamine + ADP + Pi + H20
-Utile car le glutamate ne peut pas sortir de la cellule
Ou va la glutamine qui sort des muscles et du cerveau
Rein et paroi intestinale (desfois le foie mais ce n’est pas la voie prévilégiée)
Comment la glutamine est-elle dégradée dans la parroi intestinale
1- désamidation devient du glutamate
2-Transamination : Glutamate devient du alpha-cétoglutarate et alanine et NH4+
Comment la glutamine est dégradée dans le rein
1- désamidation
2- soit la transamination(forme alanine qui va dans le sang) ou la désamination (forme NH4+ qui s’en va dans l’urine en cas d’acidose)
Comment les cellules gliales forment la glutamine au cerveau
1; Grâce a la glutamate déshydrogénase
Alpha cétoglutarate + NH3 + NADPH —-> Glutamate +NADP+ H20
2; Grâce a la glutamine synthase
glutamate + ATP + NH3 ——> Glutamine + ADP + H20 + Pi
Dans quelles conditions la protéolyse est-elle augmentées dans les muscles?
I/ glucocortïdes est bas
Que fait a baisse d’insuline sur la synthèse de protéines
-Baisse de l’entrée des a.a donc la synthèse des protéines diminue
quels sont les précurseurs de la néoglucogenèse qui proviennent de la protéolyse
Glutamine et alanine
Comment précurseurs néoglucogense sont formés dans le muscle
1- A.a+ alpha-cétoglutarate font une transamination ce qui forme pyruvate et glutamate pool
Pyruvate et glutamate utilisés pour recycler l’alpha-cétoglutarate et faire alanine qui va aller comme précurseur
2- A.a fait une désamination oxydative qui forme acide cétonique (devient cétoglutarate) et NH3
Le NH3 va intervenir dans les réactions de la glutamate déshydrogénase et de la glutamine synthase
D’ou proviennent les 2 atomes d’azote dans l’urée
De l’aspartate et l’ion ammonium (NH4+)
Comment l’asparate est formée dans le cycle de l’urée
Glutamate + oxaloacétae —-> (AST transaminase) Aspartate + alapha-cétoglutarate
Dans quel organe l’urée est éliminée
25% intestin ( ou avec les uréase va redevenir NH4+ et retourner au foie) 75% rein
Pourquoi le rein fait-il des réserves de glutamine et d’ou provient-elle
Pour éliminer les acides en cas de besoin (acidose)
Provient du sang (relacher par cerveau, muscle et foie) et de l’action de la glutamine synthase
Comment l’insuline affecte le métabolisme des acides aminés
elle favorise l’entrée d,a.a dans les muscles et inhibe la protéolyse pour favoriser a synthèse protéique
qu’est ce qu’une cirrhose hépathique
conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisée par
un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose et des nodules
régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique.
Expliquer l’hyperammonémie chez le patient souffrant de cirrhose hépathique (2 causes)
il y a l’établissement d’une communication
porto-systémique (ou porto-cave) - i.e. la veine porte (par des veinules normalement
infimes qui grossissent lors de la cirrhose) se raccorde à la circulation systémique
faisant passer le sang provenant de l’intestin directement dans la circulation
systémique plutôt que par le foie. Comme l’intestin est un producteur d’ammoniaque,
cette ammoniaque passe directement dans la circulation systémique sans passer par le
foie pour y être éliminée sous forme d’urée.
2. La concentration de l’ammoniaque dans le sang (ammoniémie) de la circulation
systémique est augmentée car les fonctions hépatiques, dont la fonction d’élimination
de l’ammoniaque, sont diminuées.
quand est ce que les acides aminés sont-ils dégradés?
quand ils sont en excès
Pourquoi le rein fait-il des réserves de glutamine
Pour éliminer les acides (H+) en les combinant a l’ammoniac pour envoyer dans l’urée en cas d’acidose
Quand se produit la protéolyse dans le muscle
quand insuline est basse et glucocorticoïdes élevés
Structure générale des acides aminés
- Carbone alpha
- groupement aminé
- groupement carboxyle
- Chaine latérale
Dans quel tissu retrouve-t’on la phénylalanine hydroxylase
Dans le foie principalement
En quoi se transforme la phénylalanie en absence de phénylalanine hydroxylase et par quelle voie
Phénylpyruvate, phényllactate, phénylacétate et phénylacétylglutamine : transamination
Qu’est ce qui augmente dans l’urine des patients atteints de phénylcétonurie
Le pénylpyruvate
Principaux tissus où les acides aminés de surplus sont dégradés
Foie et muscles
Qulles autres subtances peuvent former de l’ammoniac
Purines, pyrimidiques, amines biogènes, dégradation a.a dans des voies mineures
Principaux substrats du cycle de l’urée
Ion ammonium, Co2, aspartate et 3 ATP
Comment le cerveau regénère l’alpha-cétoglutarate
Glycolyse qui forme du pyruvate et accumulation acétyl-CoA qui va activer le pyruvate carboxylase
Rôle de la pyruvate carboxylase
Réaction anaplérotique (de remplissage) du cycle de Krebs quand intermédiaires utilisés
Quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs
Pyruvate carboxylase et pyruvate déshydroénase
Quand le foie synthétise-t’il la glutamine
Quand ses capacités de synthèse d’urée sont débordées par bcp de NH4+
Que se passe-t’il dans le rein en cas d’acidose et quand se produit cela
Produit ammoniac par la désamination pour éliminer les ions H+
Arrive surtout pendant le jeune où le foie produit des corps cétoniques qui sont acides
Comment le rein fait-il ses réserves de glutamine
1-captant la glutamine sanguine
2-glutamine synthase
Comment la glutamine et Alanine formés dans le muscle
1- Transaminase (forme acide alpha cétonique et glutamate) et désamination oxydative (forme acide alpha-cétonique et NH3)
Alanine: Pyruvate (alpha cétonique) se combine au glutamate et forme Alanine qui s’en va dans le san et alpha-cétoglutarate qui peut contribuer à d’autres transamination
Glutamine: Alpha-cétoglutarate et NH3 ( et NADPH) forme glutamate (glutamate déshydrogénase) et NH3 avec glutamate (+ATP) forme glutamine (glutamine synthase) qui et exportée dans le sang
Quel serait le niveau d’urée dans un cirrhose hépathique
Bas car le foie a de la difficulté à en synthétiser
Traitement cirrhose
- Diète pauvre en protéine
- Antibiothérapie
- lactulose
