Métabolisme Des Protéines Flashcards by Raphaëlle Tétreault

Origine des acides aminés trouvé dans le sang

Protéines alimentaires
dégradation des protéines tissulaires et sanguines
synthèse endogène des acides aminés non essentiels

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Enzyme de transformation phénylalanine en tyrosine

phénylalanine hydroxylase

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Quest ce que la phénylcétonurie et quelles sont les conséquences

Déficience en phénylalanine hydroxylase et accumulation phénylalanine qui peut avoir des effets néfastes sur le cerveau, surtout celui en développement

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Quest ce que la tyrésonémie et quelles sont les conséquences

Déficience enzyme dégradant tyrosine en Fumarate et acétoacétate : augmentation sériue de la tyrosine et parfois du phénylalanine

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Produits dérivés de la tyrosine

Catécholaminergiques, Mélanine et T3 t4

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3 types d’acides aminés et agissent ou?

Glucoformateurs: pyruvate ou intermédiaire du cycle de Krebs

Cétogène : Acétyl-CoA

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Dans quelles conditions des aa glucoformateurs, cétogène ou mixtes agissent

i/g bas ; s’il est au ils sont transformés en AG ou dégradés dans le cycle de Krebs pour former de l’ATP

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Ou et comment les protéines alimentaires sont dégrades en acides aminés

Dans le tube digestif par des enzymes spécifiques

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quelle voie empruntent les a.a pour aller au foie?

veine porte

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Processus de transamination

Alanine + alpha-cétoglutarate —>(ALT (transaminase)) Glutamate + Pyruvate

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Désamination

Glutamate + H20 + NADP+——> (Glutamate déshydrogénase) Alpha-cétoglutarate + NH3 + NADPH

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Rôle du alpha-cétoglutarate

Accepteur du groupement amine

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Rôle du glutamate

Fourni l’ammoniac et redevient le alpha-cétoglutarate pour participer a d’autres transaminations

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Désamidation

Glutamine + H20——> (Glutaminase) Glutamate + NH3

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Former de la glutamine et utilité

Glutamate + NH3 + ATP——> (glutamine synthase) Glutamine + ADP + Pi + H20

-Utile car le glutamate ne peut pas sortir de la cellule

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Ou va la glutamine qui sort des muscles et du cerveau

Rein et paroi intestinale (desfois le foie mais ce n’est pas la voie prévilégiée)

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Comment la glutamine est-elle dégradée dans la parroi intestinale

1- désamidation devient du glutamate

2-Transamination : Glutamate devient du alpha-cétoglutarate et alanine et NH4+

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Comment la glutamine est dégradée dans le rein

1- désamidation

2- soit la transamination(forme alanine qui va dans le sang) ou la désamination (forme NH4+ qui s’en va dans l’urine en cas d’acidose)

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Comment les cellules gliales forment la glutamine au cerveau

1; Grâce a la glutamate déshydrogénase
Alpha cétoglutarate + NH3 + NADPH —-> Glutamate +NADP+ H20

2; Grâce a la glutamine synthase

glutamate + ATP + NH3 ——> Glutamine + ADP + H20 + Pi

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Dans quelles conditions la protéolyse est-elle augmentées dans les muscles?

I/ glucocortïdes est bas

Que fait a baisse d’insuline sur la synthèse de protéines

-Baisse de l’entrée des a.a donc la synthèse des protéines diminue

quels sont les précurseurs de la néoglucogenèse qui proviennent de la protéolyse

Glutamine et alanine

Comment précurseurs néoglucogense sont formés dans le muscle

1- A.a+ alpha-cétoglutarate font une transamination ce qui forme pyruvate et glutamate pool
Pyruvate et glutamate utilisés pour recycler l’alpha-cétoglutarate et faire alanine qui va aller comme précurseur

2- A.a fait une désamination oxydative qui forme acide cétonique (devient cétoglutarate) et NH3

Le NH3 va intervenir dans les réactions de la glutamate déshydrogénase et de la glutamine synthase

D’ou proviennent les 2 atomes d’azote dans l’urée

De l’aspartate et l’ion ammonium (NH4+)

Comment l’asparate est formée dans le cycle de l’urée

Glutamate + oxaloacétae —-> (AST transaminase) Aspartate + alapha-cétoglutarate

Dans quel organe l’urée est éliminée

25% intestin ( ou avec les uréase va redevenir NH4+ et retourner au foie) 75% rein

Pourquoi le rein fait-il des réserves de glutamine et d’ou provient-elle

Pour éliminer les acides en cas de besoin (acidose) | Provient du sang (relacher par cerveau, muscle et foie) et de l’action de la glutamine synthase

Comment l’insuline affecte le métabolisme des acides aminés

elle favorise l’entrée d,a.a dans les muscles et inhibe la protéolyse pour favoriser a synthèse protéique

qu’est ce qu’une cirrhose hépathique

conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisée par un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose et des nodules régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique.

Expliquer l’hyperammonémie chez le patient souffrant de cirrhose hépathique (2 causes)

il y a l'établissement d'une communication porto-systémique (ou porto-cave) - i.e. la veine porte (par des veinules normalement infimes qui grossissent lors de la cirrhose) se raccorde à la circulation systémique faisant passer le sang provenant de l’intestin directement dans la circulation systémique plutôt que par le foie. Comme l’intestin est un producteur d’ammoniaque, cette ammoniaque passe directement dans la circulation systémique sans passer par le foie pour y être éliminée sous forme d’urée. 2. La concentration de l'ammoniaque dans le sang (ammoniémie) de la circulation systémique est augmentée car les fonctions hépatiques, dont la fonction d’élimination de l’ammoniaque, sont diminuées.

quand est ce que les acides aminés sont-ils dégradés?

quand ils sont en excès

Pourquoi le rein fait-il des réserves de glutamine

Pour éliminer les acides (H+) en les combinant a l’ammoniac pour envoyer dans l’urée en cas d’acidose

Quand se produit la protéolyse dans le muscle

quand insuline est basse et glucocorticoïdes élevés

Structure générale des acides aminés

- Carbone alpha - groupement aminé - groupement carboxyle - Chaine latérale

Dans quel tissu retrouve-t’on la phénylalanine hydroxylase

Dans le foie principalement

En quoi se transforme la phénylalanie en absence de phénylalanine hydroxylase et par quelle voie

Phénylpyruvate, phényllactate, phénylacétate et phénylacétylglutamine : transamination

Qu’est ce qui augmente dans l’urine des patients atteints de phénylcétonurie

Le pénylpyruvate

Principaux tissus où les acides aminés de surplus sont dégradés

Foie et muscles

Qulles autres subtances peuvent former de l’ammoniac

Purines, pyrimidiques, amines biogènes, dégradation a.a dans des voies mineures

Principaux substrats du cycle de l’urée

Ion ammonium, Co2, aspartate et 3 ATP

Comment le cerveau regénère l’alpha-cétoglutarate

Glycolyse qui forme du pyruvate et accumulation acétyl-CoA qui va activer le pyruvate carboxylase

Rôle de la pyruvate carboxylase

Réaction anaplérotique (de remplissage) du cycle de Krebs quand intermédiaires utilisés

Quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs

Pyruvate carboxylase et pyruvate déshydroénase

Quand le foie synthétise-t’il la glutamine

Quand ses capacités de synthèse d’urée sont débordées par bcp de NH4+

Que se passe-t’il dans le rein en cas d’acidose et quand se produit cela

Produit ammoniac par la désamination pour éliminer les ions H+ Arrive surtout pendant le jeune où le foie produit des corps cétoniques qui sont acides

Comment le rein fait-il ses réserves de glutamine

1-captant la glutamine sanguine | 2-glutamine synthase

Comment la glutamine et Alanine formés dans le muscle

1- Transaminase (forme acide alpha cétonique et glutamate) et désamination oxydative (forme acide alpha-cétonique et NH3) Alanine: Pyruvate (alpha cétonique) se combine au glutamate et forme Alanine qui s’en va dans le san et alpha-cétoglutarate qui peut contribuer à d’autres transamination Glutamine: Alpha-cétoglutarate et NH3 ( et NADPH) forme glutamate (glutamate déshydrogénase) et NH3 avec glutamate (+ATP) forme glutamine (glutamine synthase) qui et exportée dans le sang

Quel serait le niveau d’urée dans un cirrhose hépathique

Bas car le foie a de la difficulté à en synthétiser

Traitement cirrhose

- Diète pauvre en protéine - Antibiothérapie - lactulose