Membranen Flashcards
Nenne Membranproteine und deren Funktion/Ort.
integrale Proteine: tauchen tief in die Lipidschicht ein (Oder gehen durch)
periphere Proteine: an Phospholid angelagert
Funktion: Stofftransport, Verknüpfung der Zellen, Rezeptoren für bestimmte Signalmoleküle, Informationsaustausch zw. Zellen, Zellerkennung
Was sind Glykoproteine und -lipide?
Glykoproteine: Kohlenhydrat liegt an Protein, durch sie werden Zellen erkannt
Glykolipide: liegen an Phospholipid an, außen an Zelle ist Glykokalyx die Schicht um die Zelle
Nenne die drei Membranmodelle und welche Unterschiede es gibt.
Bilayer:
- Lipide als Doppelschicht in Membran, ohne Proteine
Davson-Danielli:
- Sandwich-Modell, Proteine beweglich in Membran, keine EINHEITSMEMBRANEN, Proteinmoleküle auf hydrophiler Außenseite
Flüssig-Mosaik-Modell:
- Proteine reichen in Membran -> ins wässrige Milieu, zähflüssige Doppelschicht
- momentan gültiges
Nenne Arten von Proteinen und deren Funktionsweise etc..
Porenproteine: halten “Löcher” in der Membran offen (z.B. zum Schleußen von mRNA)
Transportproteine: ermöglichen erleichterte Diffusion bestimmter Moleküle
-> Tunnelproteine vs Carrier
Tunnelproteine: bilden einen selektiven + meist verschließbaren Kanal für kleine, polare + geladene Teilchen
Carrier: schleusen bestimmte Moleküle durch
(Enzyme beschleunigen Stoffwechsel, Rezeptoren sorgen für Austausch von Informationen zw. Zelle + Umgebung)
Beschreibe Diffussion und Arten von Diffusion.
- Teilchen befinden sich in ständiger Bewegung, verteilen sich gleichmäßig im Raum, Verteilung durch Eigenbewegung = Diffusion
- ständiger Ausgleich gewollt
(Osmose ist mit halbdurchlässiger Membran)
passive: Konzentrationsgefälle nötig
aktiv: gegen Konzentrationsgefälle mit Stoffwechselenergie ATP
einfache Diffusion: kleine, unpolare Moleküle können durch einache Difussion durch Zellmembran (je fettlöslicher desto schneller diffundiert)
kanalvermittelnde Diffusion: andere Stoffe (z.B. Wasserkanalproteine für Wasser) können kaum diffundieren -> spezifisch: durch versch. Kanalproteine gehen versch. gelöste Moleküle/Ionen
gesteuerter Ionenkanal: können durch Signalmoleküle oder Ladungsveränderung in Membran geöffnet werden, abhängig vom Konzentrationsgefälle gehen viele Ionen gleichzeitig durch
carriervermittelnde Diffusion: charakteristische Bindungsstellen für bestimmte Moleküle -> veränder räuml. Proteinstruktur (Konformationsänderung) -> Moleküle durch Membran transportiert, auch gegen Gefälle
Cotransport: besitzen mehrere Bindungsstellen, Transport nur wenn alle Bindungsstellen belegt sind ( -> Symport in selbe Richtung, Antiport entgegengesetzt)
Beschreibe Funktion und Weiteres zu Coenzymen.
- sind komplexe, organische Enzyme, dauerhaft an Enzym binden oder vorrübergehend an Substrat
- geben während Enzymreaktion Elektronen, Protonen oder chem. Gruppen an Substrat oder davon weg -> Cosubstrate
- regenerieren in zweiter Reaktion
- ATP Adenosintriphosphat als Energieübertragungsmittel
- NAD Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid für Proton- + Elektronenübertragung zuständig
Was sind Lipide?
- Fette, Öle, Wachse
- hydrophil (nicht wasserlöslich)
- Energiespeicher, Wärmeisolierung, Schutz
- Stoffwechsel für Hormone, Farbstoffe, Vitamine
- Phospholipide für Membranbau
- tierische Fettsäuren sind eher gesättigt, ungesättigte lebensnotwendig für Menschen
- Fette: Verbindung aus dreiwertigem Alkohol + Glycerin + Fettsäuren
- drei versch. Fettsäuren = ein Fettmolekül
- Phospholipide: Glycerin + zwei Fettsäuren + Phosphorsäure
Beschreibe Funktion und Weiteres zu Enzymen
Funktion: Beschleunigung von Vorgängen/Reaktionen, liefern erforcherliche Aktivierungsenergie, steuern + regeln biochem. Reaktionen, katalysieren aufbauenden (anabolen) und die abbauenden (katabolen) Stoffwechselschritte, Biokatalysatoren
Fakten: - sind Proteine, aufgebaut aus Aminosäuren, eine wird ausgetauscht -> ganz anderes Protein mit anderer Funktion
- bei hohen Temperaturen geht räumliche Struktur verloren -> Denaturierung
- sind Protheasen + Lipasen in Waschmitteln, denn sie lösen Eiweiße + Fette
Wie kann die Aktivität gehemmt werden?
Inhibitoren-Hemmstoffe:
kompetitive Hemmung:
- ähneln Substrat, konkurrieren um Zentrum, Inhibitoren lösen sich nach Bindung wieder -> verringern Reaktionsgeschwindigkeit
- Substratkonzentration steigt -> Maximum der Reaktionsgeschwindigkeit kann erreicht werden
nichtkompetitive Hemmung:
- kein Lösen nach Bindung von allosterischem Zentrum -> irreversible Hemmung, Enzym wird nutzlos
Enzymaktivität beeinflussen + RGT-Regel
- Darstellung durch Optimumkurve -> Reaktionsgeschwindigkeit steigt stark
- Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel
- zunehmende Teilchenbewegung -> mehr Auftreffwahrscheinlichkeit + 10°C => doppelte Reaktionsgeschwindigkeit
- beim Temperaturoptimum höchste Aktivität -> bei schnellem Anstieg nehmen Enzyme Schaden -> Wechselwirkung zw. Aminosäuren & Polypeptiden zerstört -> Raumstruktur verändert -> Denaturierung
Was sind Cofaktoren?
- weitere Bestandteile, kleine Molekül-Ionen, stabilisieren Raumstruktur, helfen Substrat sich zu binden
Beschreibe Funktion und Weiteres zu Proteinen
Bau: aus Aminosäuren, ein zentrales C-Atom, vier Verbindungsstellen mit jeweils einer Aminogruppe, Carboxygruppe, Wasserstoffatom, Seitengruppe sorgt für charakteristische Eigenschaften
Aufgaben: Enzyme, versch. Filamente: Gerüst- & Strukturfunktion im Cytoskelett, Proteine in Membran: Stofftransport + Signalaufnahme + -weiterleitung
Strukturen: Primärstruktur: Aminosäureskelett
Sekundars.: aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen zw. Peptidbindungen sind sie helixartig aufgedreht oder faltblattartig gefaltet
Tertiärs.: Wechselwirkung zw. Resten -> veränderte, räumliche Struktur
Quartärs.: große Proteine bestehen aus vielen Polypeptiden mit Wechselwirkung verbunden, räuml. Struktur aus vielen Untereinheiten
