Macromolécules Flashcards
Classes de macromolécules
glucides
lipides
protéines
acides nucléiques
Qu’est-ce qu’un polymère
protéines / glucides / acides nucléiques
Chaîne de monomères liés par liaisons covalentes
Les monomères s’assemblent pour former des polymères grâce à une réaction de déshydratation ou condensation
(perte d’une molécule H2O permet la nouvelle liaison)
À l’inverse, polymère → monomère = hydrolyse (addition d’une molécule H2O = brise liaison entre monomères)
Monomère du glucide
Monosaccharide
Type de monosaccharide
monosaccharides à 5 carbones (C5H12O5) : pentoses (ribose/désoxyribose)
monosaccharides à 6 carbones (C6H12O6) : hexoses (galactose/fructose/glucose)
Monosaccharides
Les plus abondants = hexoses
Les plus connus = galactose/fructose/glucose
Glucose = source principale d’énergie pour les cellules lors respiration cellulaire
Fructose et galactose = peuvent être transformés afin d’être utilisés dans la glycolyse
Disaccharide
Union de 2 monosaccharides par une réaction de condensation = création lien glycosidique
saccharose = ?
glucose + fructose
lactose = ?
glucose + galactose
maltose = ?
glucose + glucose
Polymère de glucose
Polysaccharide
Polysaccharide plus commun
amidon
glycogène
cellulose
Amidon (formé de quoi, utilisation, se trouve où)
Formé de 2 polymères de glucose = amylose + amylopectine
Amylose : formé de chaînes linéaires de glucoses
Amylopectine : formé de chaînes ramifiés
Sucre de réserve des végétaux (plante mettent leur surplus de glucose en réserve sous forme d’amidon)
Abondant dans les céréales (riz, blé, maïs) et les tubercules (pommes de terres, patates douces), mais aussi dans les racines, graines et fruits
Glycogène
Polymère de sucre sous forme de chaîne très ramifié
Présent dans les muscles et le foie des animaux
Sucre de réserve des animaux (met en réserve le surplus de glucose sous cette forme)
Glycogénolyse
Glycémie augmente → cellules du foie + muscles → transforment → glucose en glycogène → baisse de glycémie
Glycogenèse
Glycémie basse → glycogène accumulé dans foie se défait en glucose → circulation sanguine → glycémie augmente
Cellulose
Paroi cellules végétales et donne une bonne résistance
Composé organique le plus abondant sur Terre
Chaque monomère de glucose est inversé par rapport à celui précédant et suivant
Humain ne digère pas → composante des fibres insolubles = stimulation production mucus dans l’intestin = favorise digestion
Les lipides
Substances hydrophobes (insolubles en milieux aqueux)
Acides gras
Molécules amphipatique : région hydrophile + région hydrophobe
Se retrouvent dans la structure des TG et des phospholipides
Types d’acides gras
Acides gras saturés
Acides gras insaturés
Acides gras saturés
Chaîne hydrocarboné est saturé en hydrogène
Souvent des graisses animales
Solide à T° ambiante
Acides gras insaturés
1 ou plusieurs liaisons doubles = moins hydrogène
Monoinsaturé = 1 liaison double
Polyinsaturé = au moins 2 liaisons doubles
Plus souvent d’origine végétale ou poisson
Liquide à T° ambiante
Liaisons doubles forment changements direction dans la queue de AG = peuvent moins s’imbriquer ensemble
Certains AG ne peuvent pas être synthétisé par le corps et doivent être consommé = AG essentiels (omega-3 et omega-6)
Acides gras trans vs cis
AG insaturés = naturellement cis
Mais avec hydrogénation = prend la forme trans (où molécules H se trouvent de côté opposé de la molécule) = augmente la stabilité de AG insaturé (durée conservation/T°) pcq liaison trans forme une chaîne qui sera plus droite que cis
Hydrogénation
Un AG monoinsaturé contient 1 liaison double C=C
Liaison double → liaison simple avec ajout de 2 H H-C-C-H
Hydrogénation dans l’industrie alimentaire
Hydrogéner complètement ou partiellement des huiles insaturées = hydrogénation = augmente stabilité de l’huile (se conserve plus longtemps)
Hydrogénation pas complète = certaines des doubles liaisons ne sont pas transformés = production de gras trans
Consommation gras trans = augmente risque MCV (augmentation taux LDL et diminution taux HDL)
Quelles sont les techniques pour palier à hydrogénation
- Mélanger huile végétale riche en gras saturé (souvent huile palme) avec d’autres huiles
- Interestérification
Changer ordre des AG d’un TG (à l’aide enzyme) = produit un gras qui a des meilleures qualités pour cuisson sans produire gras trans
Monoglycéride
1 AG peut se lier à un glycérol via une réaction de condensation
Diglycéride
2 AG se lient à un glycérol (via un gr. OH → 2 groupements sur 3 d’utilisé)
Triglycéride
3 AG se lient à un glycérol (via un gr. OH → 3 groupements sur 3 d’utilisé)
Triglycérides (rôle principal)
réserve d’énergie très importante stockée dans les cellules adipeuses (adipocytes)
tous les surplus alimentaires peuvent se transformer en TG
Transport des triglycérides
Transportés par des lipoprotéines dans le sang :
- VLDL
- Chylomicrons
Phospholipides
Lipide amphipathique
- tête hydrophile
glycérol
groupement phosphate
groupement azoté - queue hydrophobe
2 acides gras
Phospholipides (constituent quoi et assemblage)
Constituant principal des différentes membranes
Dépendant des types AG (saturés/insaturés), la fluidité de la membrane sera différente
Les différents assemblages :
- Liposome
- Bicouche lipidique (membrane plasmique)
- Lipoprotéine (VLDL / chylomicron : permettent le transport du cholestérol / TG dans le corps)
Liposome
Vésicules sphériques constitués 1 ou 2 couches de phospholipides → formé de manière artificielle
Structure similaire à celle de la membrane plasmique (offre nombreux avantages) :
- Biocompatibilité
- Non-toxique
- Biodégradable
Permet transport de molécules hydrophiles ou hydrophobes
Utilisé dans nanotechnologies permettant distribution de médicaments
Cholestérol
Tête polaire + queue hydrophobe
Rempli les vides causés par arrangement des queues insaturées des phospholipides
Près de 80% du cholestérol est synthétisé par l’organisme (reste provient alimentation, selon régime)
Cholestérol (rôle)
Association avec les phospholipides pour former membranes animales
Stabilisation des membranes
Formation hormones stéroïdes, vitamine D et sels biliaires
Unité de base des protéines
Unité de base = acides aminés
Nom provient du fait qu’ils possèdent une fonction amine (NH2) et une fonction carboxylique (COOH)
Ils se distinguent par leur chaîne latérale (R)
Acides aminés (nombres et lesquels sont essentiels)
20 différents
9 acides aminés essentiels Tryptophane Lysine Méthionine Phénylalanine Thréonine Valine Leucine Isoleucine Histidine
Acides aminés essentiels
on ne peut pas les produire par nous même (ou pas assez rapidement)
Protéines
Plusieurs aa liés par liaisons peptidiques forment polypeptide
Un ou plusieurs polypeptides disposés dans une structure tridimensionnelle spécifique forme une protéine
Quasi-totalité des fonctions cellulaires assurés par protéine
Structure protéine détermine sa fonction tout comme sa capacité de reconnaissance et de liaison à d’autres molécules
Structure primaire
Chaîne aa
L’ordre selon lequel est disposé selon les aa est dicté par information génétique
Ordre différent d’une protéine à l’autre
Structure secondaire
Liaison entre molécule oxygène du groupement carboxyle et molécule hydrogène du groupement amine par liaisons hydrogène
Hélice α
Feuillet β
Structure tertiaire
Repliement chaîne en fonction interaction entre les liaisons des aa
Liaisons hydrogène / hydrophobe / ionique / S-S
FORME FINALE SI :
protéine est formée d’une seule chaîne polypeptidique
Structure quaternaire
Forme que la protéine prendra si elle est composée de plus d’une chaîne polypeptidique
Chaque chaîne polypeptidique forme une sous-unité
Assemblage de ces sous-unités = structure quaternaire
Fonction des protéines
Enzymatique : accélère vitesse réactions chimiques
Transport
Défense : protection contre les pathogènes (ex : anticorps)
Hormonale : coordination d’activité (ex : insuline)
Réceptrice : déclenche des réactions suite à un contact avec molécule chimique spécifique
Contractile et motrices : mouvement (ex : actine et myosine)
Structurale : soutien (ex : kératine, collagène)
Dénaturation
Repliement des protéines dépend des conditions chimiques et physiques de leur environnement
pH ou température
Si rencontre ce type d’environnement → se retrouveront dans forme primaire = non-fonctionnelle
Parfois irréversible = même si les conditions redeviennent normale → protéines ne reprendront pas leur forme tertiaire ou quaternaire
Parfois réversible = chaîne polypeptidique reprend sa forme tertiaire ou quaternaire
Chaperonne
protéines qui peuvent aider au repliement des protéines en leur offrant un milieu propice à un repliement exact
Types d’acides nucléiques
Acide désoxyribonucléique (ADN)
Acide ribonucléique (ARN)
Unité de base des acides nucléiques
nucléotides (monomères)
Structure d’un nucléotide
1 base azoté + 1 sucre (ribose ou désoxyribose) + 1 groupement phosphate
Types de base azoté
Purines
Pyrimidines
Purines
Adénine (A)
Guanine (G)
Pyrimidines
Thymine (T) ou Uracile (U)
Cytosine (C)
ADN (structure et rôle)
En forme de double hélice avec 2 brins complémentaires
Appariement des nucléotides
Adénine = Thymine
Cytosine = Guanine
Un gène correspond à un segment de double hélice ADN
ARN (structure et rôle)
Une seule chaîne
Uracile remplace la thymine d’ADN
Copie d’une région d’un brin ADN
