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Histologie fondamentale > Macromolécules > Flashcards

Macromolécules Flashcards

1
Q

Classes de macromolécules

A

glucides
lipides
protéines
acides nucléiques

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Q

Qu’est-ce qu’un polymère

A

protéines / glucides / acides nucléiques

Chaîne de monomères liés par liaisons covalentes

Les monomères s’assemblent pour former des polymères grâce à une réaction de déshydratation ou condensation
(perte d’une molécule H2O permet la nouvelle liaison)

À l’inverse, polymère → monomère = hydrolyse (addition d’une molécule H2O = brise liaison entre monomères)

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Q

Monomère du glucide

A

Monosaccharide

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4
Q

Type de monosaccharide

A

monosaccharides à 5 carbones (C5H12O5) : pentoses (ribose/désoxyribose)

monosaccharides à 6 carbones (C6H12O6) : hexoses (galactose/fructose/glucose)

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5
Q

Monosaccharides

A

Les plus abondants = hexoses

Les plus connus = galactose/fructose/glucose

Glucose = source principale d’énergie pour les cellules lors respiration cellulaire

Fructose et galactose = peuvent être transformés afin d’être utilisés dans la glycolyse

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6
Q

Disaccharide

A

Union de 2 monosaccharides par une réaction de condensation = création lien glycosidique

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7
Q

saccharose = ?

A

glucose + fructose

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8
Q

lactose = ?

A

glucose + galactose

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9
Q

maltose = ?

A

glucose + glucose

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10
Q

Polymère de glucose

A

Polysaccharide

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11
Q

Polysaccharide plus commun

A

amidon
glycogène
cellulose

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12
Q

Amidon (formé de quoi, utilisation, se trouve où)

A

Formé de 2 polymères de glucose = amylose + amylopectine

Amylose : formé de chaînes linéaires de glucoses
Amylopectine : formé de chaînes ramifiés

Sucre de réserve des végétaux (plante mettent leur surplus de glucose en réserve sous forme d’amidon)

Abondant dans les céréales (riz, blé, maïs) et les tubercules (pommes de terres, patates douces), mais aussi dans les racines, graines et fruits

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13
Q

Glycogène

A

Polymère de sucre sous forme de chaîne très ramifié

Présent dans les muscles et le foie des animaux

Sucre de réserve des animaux (met en réserve le surplus de glucose sous cette forme)

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14
Q

Glycogénolyse

A

Glycémie augmente → cellules du foie + muscles → transforment → glucose en glycogène → baisse de glycémie

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15
Q

Glycogenèse

A

Glycémie basse → glycogène accumulé dans foie se défait en glucose → circulation sanguine → glycémie augmente

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16
Q

Cellulose

A

Paroi cellules végétales et donne une bonne résistance

Composé organique le plus abondant sur Terre

Chaque monomère de glucose est inversé par rapport à celui précédant et suivant

Humain ne digère pas → composante des fibres insolubles = stimulation production mucus dans l’intestin = favorise digestion

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17
Q

Les lipides

A

Substances hydrophobes (insolubles en milieux aqueux)

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18
Q

Acides gras

A

Molécules amphipatique : région hydrophile + région hydrophobe

Se retrouvent dans la structure des TG et des phospholipides

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19
Q

Types d’acides gras

A

Acides gras saturés

Acides gras insaturés

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20
Q

Acides gras saturés

A

Chaîne hydrocarboné est saturé en hydrogène
Souvent des graisses animales
Solide à T° ambiante

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21
Q

Acides gras insaturés

A

1 ou plusieurs liaisons doubles = moins hydrogène

Monoinsaturé = 1 liaison double

Polyinsaturé = au moins 2 liaisons doubles

Plus souvent d’origine végétale ou poisson

Liquide à T° ambiante

Liaisons doubles forment changements direction dans la queue de AG = peuvent moins s’imbriquer ensemble

Certains AG ne peuvent pas être synthétisé par le corps et doivent être consommé = AG essentiels (omega-3 et omega-6)

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22
Q

Acides gras trans vs cis

A

AG insaturés = naturellement cis

Mais avec hydrogénation = prend la forme trans (où molécules H se trouvent de côté opposé de la molécule) = augmente la stabilité de AG insaturé (durée conservation/T°) pcq liaison trans forme une chaîne qui sera plus droite que cis

23
Q

Hydrogénation

A

Un AG monoinsaturé contient 1 liaison double C=C

Liaison double → liaison simple avec ajout de 2 H H-C-C-H

24
Q

Hydrogénation dans l’industrie alimentaire

A

Hydrogéner complètement ou partiellement des huiles insaturées = hydrogénation = augmente stabilité de l’huile (se conserve plus longtemps)

Hydrogénation pas complète = certaines des doubles liaisons ne sont pas transformés = production de gras trans

Consommation gras trans = augmente risque MCV (augmentation taux LDL et diminution taux HDL)

25
Q

Quelles sont les techniques pour palier à hydrogénation

A
  1. Mélanger huile végétale riche en gras saturé (souvent huile palme) avec d’autres huiles
  2. Interestérification
    Changer ordre des AG d’un TG (à l’aide enzyme) = produit un gras qui a des meilleures qualités pour cuisson sans produire gras trans
26
Q

Monoglycéride

A

1 AG peut se lier à un glycérol via une réaction de condensation

27
Q

Diglycéride

A

2 AG se lient à un glycérol (via un gr. OH → 2 groupements sur 3 d’utilisé)

28
Q

Triglycéride

A

3 AG se lient à un glycérol (via un gr. OH → 3 groupements sur 3 d’utilisé)

29
Q

Triglycérides (rôle principal)

A

réserve d’énergie très importante stockée dans les cellules adipeuses (adipocytes)
tous les surplus alimentaires peuvent se transformer en TG

30
Q

Transport des triglycérides

A

Transportés par des lipoprotéines dans le sang :

  • VLDL
  • Chylomicrons
31
Q

Phospholipides

A

Lipide amphipathique

  • tête hydrophile
    glycérol
    groupement phosphate
    groupement azoté
  • queue hydrophobe
    2 acides gras
32
Q

Phospholipides (constituent quoi et assemblage)

A

Constituant principal des différentes membranes

Dépendant des types AG (saturés/insaturés), la fluidité de la membrane sera différente

Les différents assemblages :

  • Liposome
  • Bicouche lipidique (membrane plasmique)
  • Lipoprotéine (VLDL / chylomicron : permettent le transport du cholestérol / TG dans le corps)
33
Q

Liposome

A

Vésicules sphériques constitués 1 ou 2 couches de phospholipides → formé de manière artificielle

Structure similaire à celle de la membrane plasmique (offre nombreux avantages) :

  • Biocompatibilité
  • Non-toxique
  • Biodégradable

Permet transport de molécules hydrophiles ou hydrophobes

Utilisé dans nanotechnologies permettant distribution de médicaments

34
Q

Cholestérol

A

Tête polaire + queue hydrophobe

Rempli les vides causés par arrangement des queues insaturées des phospholipides

Près de 80% du cholestérol est synthétisé par l’organisme (reste provient alimentation, selon régime)

35
Q

Cholestérol (rôle)

A

Association avec les phospholipides pour former membranes animales

Stabilisation des membranes

Formation hormones stéroïdes, vitamine D et sels biliaires

36
Q

Unité de base des protéines

A

Unité de base = acides aminés

Nom provient du fait qu’ils possèdent une fonction amine (NH2) et une fonction carboxylique (COOH)

Ils se distinguent par leur chaîne latérale (R)

37
Q

Acides aminés (nombres et lesquels sont essentiels)

A

20 différents

9 acides aminés essentiels 
Tryptophane 
Lysine 
Méthionine 
Phénylalanine 
Thréonine 
Valine 
Leucine 
Isoleucine 
Histidine
38
Q

Acides aminés essentiels

A

on ne peut pas les produire par nous même (ou pas assez rapidement)

39
Q

Protéines

A

Plusieurs aa liés par liaisons peptidiques forment polypeptide

Un ou plusieurs polypeptides disposés dans une structure tridimensionnelle spécifique forme une protéine

Quasi-totalité des fonctions cellulaires assurés par protéine

Structure protéine détermine sa fonction tout comme sa capacité de reconnaissance et de liaison à d’autres molécules

40
Q

Structure primaire

A

Chaîne aa
L’ordre selon lequel est disposé selon les aa est dicté par information génétique
Ordre différent d’une protéine à l’autre

41
Q

Structure secondaire

A

Liaison entre molécule oxygène du groupement carboxyle et molécule hydrogène du groupement amine par liaisons hydrogène
Hélice α
Feuillet β

42
Q

Structure tertiaire

A

Repliement chaîne en fonction interaction entre les liaisons des aa

Liaisons hydrogène / hydrophobe / ionique / S-S

FORME FINALE SI :
protéine est formée d’une seule chaîne polypeptidique

43
Q

Structure quaternaire

A

Forme que la protéine prendra si elle est composée de plus d’une chaîne polypeptidique
Chaque chaîne polypeptidique forme une sous-unité
Assemblage de ces sous-unités = structure quaternaire

44
Q

Fonction des protéines

A

Enzymatique : accélère vitesse réactions chimiques

Transport

Défense : protection contre les pathogènes (ex : anticorps)

Hormonale : coordination d’activité (ex : insuline)

Réceptrice : déclenche des réactions suite à un contact avec molécule chimique spécifique

Contractile et motrices : mouvement (ex : actine et myosine)

Structurale : soutien (ex : kératine, collagène)

45
Q

Dénaturation

A

Repliement des protéines dépend des conditions chimiques et physiques de leur environnement
pH ou température

Si rencontre ce type d’environnement → se retrouveront dans forme primaire = non-fonctionnelle

Parfois irréversible = même si les conditions redeviennent normale → protéines ne reprendront pas leur forme tertiaire ou quaternaire

Parfois réversible = chaîne polypeptidique reprend sa forme tertiaire ou quaternaire

46
Q

Chaperonne

A

protéines qui peuvent aider au repliement des protéines en leur offrant un milieu propice à un repliement exact

47
Q

Types d’acides nucléiques

A

Acide désoxyribonucléique (ADN)

Acide ribonucléique (ARN)

48
Q

Unité de base des acides nucléiques

A

nucléotides (monomères)

49
Q

Structure d’un nucléotide

A

1 base azoté + 1 sucre (ribose ou désoxyribose) + 1 groupement phosphate

50
Q

Types de base azoté

A

Purines

Pyrimidines

51
Q

Purines

A

Adénine (A)

Guanine (G)

52
Q

Pyrimidines

A

Thymine (T) ou Uracile (U)

Cytosine (C)

53
Q

ADN (structure et rôle)

A

En forme de double hélice avec 2 brins complémentaires

Appariement des nucléotides
Adénine = Thymine
Cytosine = Guanine

Un gène correspond à un segment de double hélice ADN

54
Q

ARN (structure et rôle)

A

Une seule chaîne
Uracile remplace la thymine d’ADN
Copie d’une région d’un brin ADN

Histologie fondamentale (4 decks)

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