Les Réactions Chimiques Du Vivant Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

C’est une protéine qui a une activité catalytique.

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Q

Définir le métabolisme :

A

C’est l’ensemble des réactions chimiques ayant lieu dans les cellules.

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3
Q

Par quoi le métabolisme est régi ? (2 réponses)

A

Loi de la thermodynamique

Loi de la cinétique

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4
Q

Qu’est-ce que la loi de la thermodynamique ?

A

C’est une loi qui détermine si une réaction peut se produire.

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Q

Qu’est-ce que la loi de la cinétique ?

A

C’est une loi qui détermine la vitesse à laquelle les réactifs donnent les produits.

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6
Q

Quels sont les principaux agents du métabolisme ?

A

Les enzymes

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7
Q

Quels sont les principes de base de la thermodynamique du métabolisme ? (3 réponses)

A

La cellule est un système thermodynamique ouvert.
L’énergie est conservé lors d’une transformation.
L’enthalpie libre de réaction.

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8
Q

Expliquer l’enthalpie libre de réaction :

A

C’est la fraction d’énergie libérée par la réaction, utilisable par la cellule.
Si elle est inférieure à 0 : Réaction exergonique
Si elle est supérieure à 0 : Réaction endergonique

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9
Q

Sur quoi repose la réalisation des réactions endergoniques ?

A

Repose sur le couplage énergétique, il faut que la somme des enthalpies libres soit inférieure à 0.

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10
Q

En quoi les enzymes sont des agents de couplage ?

A

Elles ont des propriétés catalytiques qui accélère la réaction.
Permet le rapprochement physique de réactifs de plusieurs réactions.

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11
Q

Donner des facteurs caractérisant la catalyse enzymatique : (5 réponses)

A
Vitesse initiale.
Vmax
Présence d'un complexe enzyme-substrat.
Km (constante de Michaelis) pour les enzymes michaelienne.
Le substrat se fixe sur le site actif.
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12
Q

Compléter : “Plus Km est forte, ….”

A

…. Moins l’affinité de l’enzyme avec le substrat est forte.

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13
Q

Donner le principe de la catalyse enzymatique

A

Accélération de la réaction par :
Le rapprochement des réactifs
Un intermédiaire réactionnel plus stable, donc une énergie d’activation plus faible.

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14
Q

Qu’est-ce que le site actif des enzymes ?

A

C’est le site de l’enzyme ou l’interaction se fait.

Il est en deux parties : site de fixation et site catalytique

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15
Q

Parler du site de fixation de l’enzyme : (2 idées)

A

Spécificité de substrat stricte ou large.

Léger changement de conformation : ajustement induit

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16
Q

Parler du site catalytique de l’enzyme : (2 idées)

A

Participe à la formation des intermédiaires réactionnels.

Confère à l’enzyme une spécificité de réaction.

17
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur ? Quel est son rôle ?

A

C’est un composé non-protéique qui participe à la réaction et qui n’est pas le substrat.

18
Q

Comment se fait le contrôle de l’activité enzymatique ?

A

Par l’environnement

Par des effecteurs

19
Q

Parler du contrôle de l’activité enzymatique par l’environnement : (2 idées)

A

Il existe une température optimale de fonctionnement de l’enzyme.
De même avec une gamme de pH.

20
Q

Parler du contrôle de l’activité enzymatique par des effecteurs : (ne pas rentrer dans les détails)

A

Ce sont des molécules qui changent l’activité des enzymes en s’y fixant.
Il y a des inhibiteurs d’enzymes michaeliennes : compétitifs ou non-compétitifs.
Il y a des effecteurs d’enzymes allostériques.

21
Q

Parler des inhibiteurs d’enzymes michaeliennes :

A

Pour les inhibiteurs compétitifs, augmentation de Km et Vmax reste inchangée.
Pour les inhibiteurs non-compétitifs, diminution de Vmax et Km reste inchangée.

22
Q

Parler des effecteurs des enzymes allostériques :

A

Il y a un effet coopératif : une augmentation de Km lorsqu’il y a des changements de conformations.