Les protides

Question 1

Quelles sont les 4 structures des protéines ?

Answer 1

• Primaire : Séquence linéaire d’AA.
  
  • Secondaire : Hélices α, feuillets β, coudes stabilisés par liaisons hydrogène.
  • Tertiaire : Repliement tridimensionnel stabilisé par liaisons ioniques, hydrogènes, ponts disulfures, interactions hydrophobes. Forme active.
  • Quaternaire : Assemblage de plusieurs structures tertiaires (ex : hémoglobine).

Question 2

Quelles liaisons stabilisent la structure tertiaire ?

Answer 2

Liaisons hydrogène
* Liaisons ioniques
* Interactions hydrophobes (Van der Waals)
* Ponts disulfures (liaisons covalentes)

Question 3

Donne un exemple de protéine fibreuse et de protéine globulaire.

Answer 3

Fibreuse : Collagène (structure secondaire répétitive, rôle structurel).
* Globulaire : Myoglobine (structure tertiaire compacte, rôle fonctionnel).

Question 4

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ?

Answer 4

Liaison entre le C-term d’un AA1 et le N-term d’un AA2 avec élimination d’H2O.

Question 5

Quelles sont les propriétés générales des acides aminés ?

Answer 5

Ionisables (COOH et NH2).
* Solubles (si polaires).
* Pouvoir rotatoire pour les AA chiraux (sauf glycine).

Question 6

Donne 4 exemples d’AA hydrophobes.

Answer 6

Alanine (Ala)
* Leucine (Leu)
* Valine (Val)
* Phénylalanine (Phe)

Question 7

Quels sont les AA à fonction particulière ?

Answer 7

Proline : Coudes dans la structure.
* Cystéine : Formation des ponts disulfures.
* Glycine : Très petite, sans carbone asymétrique.

Question 8

Qu’est-ce que le point isoélectrique (pHi) ?

Answer 8

C’est le pH auquel l’AA est électriquement neutre.

Question 9

Quelle est la différence entre une protéine simple et une protéine conjuguée ?

Answer 9

• Protéine simple : Composée uniquement d’AA (ex : collagène, myoglobine).
  
  • Protéine conjuguée : Protéine + élément non protéique (ex : glycoprotéines, hémoprotéines).

Question 10

Qu’est-ce que la dénaturation des protéines ?

Answer 10

Perte de la structure tertiaire (et fonction) due à :
* Température élevée (> 45°C).
* pH extrême.
* Agents chimiques (détergents).

Question 11

Quelle est la différence entre l’électrophorèse et la chromatographie ?

Answer 11

• Électrophorèse : Séparation selon la charge et la taille.
  
  • Chromatographie : Séparation selon les affinités de solubilité.

Question 12

Quels types de liaisons sont affectés par la dénaturation thermique ?

Answer 12

Liaisons hydrogène et ioniques principalement.

Question 13

Pourquoi la séquence primaire est-elle importante pour la fonction protéique ?

Answer 13

Elle détermine :
1. La structure tertiaire (interactions des chaînes latérales).
2. La fonction (site actif pour les enzymes).

Question 14

Quelle est la conséquence d’une mutation dans la structure primaire ?

Answer 14

Cela peut :
* Changer la structure tertiaire.
* Rendre la protéine inactive (ex : drépanocytose).

Question 15

Quelle liaison stabilise la structure quaternaire ?

Answer 15

• Liaisons hydrogène
  
  • Ponts disulfures

Question 15

Quels sont les rôles des protéines ?

Answer 15

• Structural : Collagène, kératine.
  
  • Catalyseur : Enzymes.
  • Hormonal : Insuline.
  • Transport : Hémoglobine, albumine.
  • Immunitaire : Immunoglobulines.

Question 16

Donne un exemple de dénaturation thermique irréversible.

Answer 16

La cuisson d’un œuf.

Question 17

Quel type de protéine est l’hémoglobine ?

Answer 17

Protéine globulaire, conjuguée avec un groupement hème.

Question 18

Pourquoi la proline crée-t-elle des coudes dans la chaîne ?

Answer 18

Sa chaîne latérale est cyclique, limitant la flexibilité.

Question 19

Quelle est la méthode utilisée pour déterminer la séquence primaire des protéines ?

Answer 19

La dégradation d’Edman.