Les protéines + enzyme + petit mini début métabolisme Flashcards
credit: BlackPanther
Les protéines ont une structure tridimensionnelle organisée en _ niveaux
4
Qui suis-je (QSJ)? Structure de la protéines suivant un enchaînement linéaire d’acides aminés
structure primaire
Les AA sont reliés par des liens peptidiques. L’extréminité ___ s’attache à l’extrémité ___
n-terminale
c-terminale
Quel est le groupement N-terminale ?
NH2
Quel est le groupement C-terminale ?
carboxyle COOH
Une mutation dans l’ADN impique une modification de quelle structure des protéines ?
primaire
VF ? Une mutation sur une protéine ne doit jamais être propagée
FAUX
Les mutations bénéfiques vont être propagées
L’hémoglobine est un ___ car composé de 4 chaînes peptidiques
Tétramère
Nommer un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure primaire
Anémie falciforme (HbS)
Avec l’anémie falciforme, il y a un changement __ en position Beta-6
d’1 AA
Dans l’anémie falciforme, à cause de la ___ des molécules d’hémoglobine type S, il y a modification de la forme des érythrocytes
Polymérisation
Décrire la conséquences sur les capillaires sanguins de l’anémie falciforme
Va entraîner des bouchons dans les capillaires sanguins. L’oxygénation ne se fera alors pas de manière uniforme.
Ainsi, diminution de l’irrigation dans les capillaires sanguins.
VF ? Dans l’anémie falciforme, les érythrocytes ne se renouvellent jamais, donc les idvus atteints ne peuvent jamais voir leur condition s’améliorer
FAUX
Cycle de vie des érythrocytes passe de 120 à 60 jrs
La structure primaire a un caractère à __ __ __
double liaison partielle.
Décrire le caractère à double liaison partielle de la structure primaire.
structure rigide et plane en conformation
trans, résonance entre C=O et C=N.
La majorité des liens peptidiques ont une conformation
a) trans
b) cis
a) trans
Que signifie que les liens peptidiques ont une conformation trans ?
Les carbones-alpha sont de part et d’autre de la liaison peptidique
QSJ ? Je suis la chaîne principale d’une protéine.
Squelette peptidique
(atomes participant aux liens peptidiques)
Les chaînes latérales des acides aminés sont positionnées
a) trans
b) cis
a) trans
QSJ ? Plan rigide d’une série d’acide aminé
Structure primaire
Par quoi sont limités les angles de torsion des chaînes peptidiques ?
Encombrement stérique des résidus des acides aminés
Nommer 2 types d’arrangements de la chaîne peptidique dans sa structure secondaire
Hélice-alpha
Feuillet-bêta
Dire par quoi se stabilisent ces arrangements peptidiques
> Hélice α :
> Feuillet β :
A
> Hélice α : ponts hydrogènes entre des AA
> Feuillet β : ponts hydrogènes entre des AA
VF ? L’hélice alpha contient en moyenne 3.6 AA au total
FAUX
12 au total
Chaque hélice alpha (strcture secondaire) contient ___ acides aminés par tou
3.6 AA/tr
Nommer les 2 configurations possibles pour le feuillet-b.
Les décrire brièvemment
Parallèle : dans le même sens
Antiparallèle : dans les sens inverses
Les motifs constituent des structures ___
supersecondaires
QSJ? Combinaison particulière de structures secondaires. Par exemple, addition d’une hélice à une boucle.
Structures supersecondaires
Hélices et feuillets liés ensemble par des ___ et des ___.
BOUCLES
COUDES
QSJ ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine
Structure tertiaire
QSJ ? Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures
Structure tertiaire
Par quoi est stabilisée la structure tertiaire ? (4)
*Liaisons hydrophobes
*Liaisons peptidiques
*Forces électrostatiques
*Ponts disulfures
Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?
Formation de protéines de + de 200 AA
Combien de chaîne polypeptidique contient le domaine protéique ?
1 chaîne polypeptidique
VF ? Toutes les protéines n’oont pas nécessairement une structure quaternaire.
VRAI
Qu’est-ce qu’une protéine globulaire multimérique ?
assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
Que signifie le 2 dans
Hémoglobine = α2 β2
Décrit le nombre et la position des sous-unités
Donc 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta
Donner un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure quaternaire
amyloïde ( maladies dégénératives comme alzheimer, etc.)
Par quoi est stabilisée la structure quaternaire ? (3)
-Liaisons hydrophobes
- Ponts disulfures
- Ions (calcium, zinc)
Rôle des protéines fibreuses
maintien de l’intégrité tissulaire et cellulaire
Nommer une particularité des protéines fibreuses à l’inverse des protéines globulaires
Insoluble dans l’Eau
LEs protéines fibreuses sont des constituants de …
la matrice extracellulaire
QSJ ? Protéine la plus abondante du corps humain
Collagène
Décrire la structure secondaiire du collagène
Hélice alpha particulière car 3 AA/tour
répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l’hydroxyproline
QSJ ? Je suis une protéine faisant partie de la superfamille des protéines surenroulées
Kératine
La kératine est caractérisées par des répétitions en __ : donc répétitions de 7 AA dans la structure
heptade
Pourquoi dit-on que la kératine a une hélice particulière ?
super hélice gauche
La kératine est un composant du ___ (filament intermédiaire)
cytosquelette
Nommer les proprités enzymatiques (5)
- Catalyseurs biologiques
- Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
- Accélèrent la vitesse d’une réaction
- Restent inchangée
- Grande spécificité : Capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats
Quel est l’effet sur l’énergie d’activation d’une réaction sans catalyseur ?
L’énergie d’activation est plus importante
Les enzymes sont hautement spécifiques dans la liaison avec ___ et dans la réaction ___
avec leur substrat
réaction qu’elles catalysent
Par quoi est conférée la spécificité enzymatique ?
Par le site de liaison
Expliquer le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique)
immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme. à un site de liaison spécifique
Avec le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique), il y a 2 complémentarité. Lesquelles ?
*complémentarité géométrique
*complémentarité électronique
Qu’est-ce qu’une enzyme simple ?
*1 seule chaîne polypeptidique
*aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés
Qu’est-ce qu’un apoenzyme ?
enzyme sans cofacteur
VF ? L’apoenzyme est toujours inactive
VRAI
Ne peut travailler car n’a pas son cofacteur
Qu’est-ce qu’un holoenzyme ?
Enzyme qui a besoin d’un cofacteur pour pouvoir travailler
Décrire les 2 types de cofacteur enzymatique.
- Cofacteur inorganique : ions métalliques
- Cofacteur organique : Coenzyme
VF ? Il est impossible pour une enzyme d’agir seule.
FAUX
Les enzymes seules, peuvent participer à certaines réactions chimiques. PAR CONTRE, Les enzymes seules sont moins efficaces pour catalyser certaines réactions
VF ? La structure chimique de l’enzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent
FAUX
L’enzyme n’est jamais modifiée
VF ? La structure chimique du coenzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent
VRAI
Pour compléter la réaction, le coenzyme doit reprendre sa forme initiale. Il est alors ___
regénéré
Nommer les 2 catégories de Coenzymes
*Co-substrats
*Groupement prosthétiques
QSJ ? Je suis un coenzyme associé de façon transitoire à l’enzyme.
Co-substrat
Comment se fait la regénération du co-substrat ?
Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme
Le groupement prosthétique est associé de façon __ à l’enzyme. C’est donc une liaison —
Permanente
covalente
Comment se fait la regénération du groupement prosthétique ?
Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique
Décrire en 2 points le complexe multi-enzymatique
*Constitué de plusieurs enzymes distinctes
*Liaisons non-covalentes
QSJ ? Je suis une enzyme inactive, seulement activée suite à un stimulus
Proenzyme
VF ? Les proenzymes sont avantageux pour l’organisme
VRAI
L’enzyme est emmagasinée. Suite à un stimulu, l’organisme pourra agir plus rapidement.
QSJ ? 2 enzymes qui catalysent la même réaction
Isoenzymes
VF ? Les Isoenzymes ont des séquences d’acides aminés identiques
FAUX
Les isoenzymes ont des paramètres ___ propres
cinétiques
Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?
Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
La cinétique enzymatique s’intéresse aux éléments qui influencent la vitesse. Les nommer (2)
*Concentration du substrat, de l’enzyme
*Conditions réactionnelles (pH, température)
La cinétique enzymatique caractérise ___ d’une enzyme
efficacité
Si la [substrat] est haute, la réaction se fait beaucoup (plus/moins) rapidement
plus
Nommer les 3 grands facteurs infuençant les réactions enzymatiques
*Concentration du substrat
*Température
*pH
Quelle est la température optimale pour les réactions enzymatiques ?
Optimale entre 35°C et 40°C
Au delà de __ degrés celsius, il y a dénaturation des enzymes (destruction des structures)
40o C
Quelles sont les 2 affections du pH sur les réactions enzymatiques ?
*Affecte la vitesse réactionnelle
*Affecte la dénaturation de l’enzyme
QSJ ? Équation décrivant la variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration du substrat
Équation de Michaelis-Menten
Les cofacteurs inorganiques sont des __ __
ions métalliques
Les ions métalliques (cofacteurs inorganiques) influencent __ du substrat et la compensation de ___
l’orientation
de charge
Nommer des exemples de cofacteurs inorganiques (ions métalliques)
Fer
Cuivre
Zinc
Magnésium
Selon l’équation de Michaelis-Menten, quelle est la conséquence sur la Vmax d’une augmentation du Km ?
La Vmax augmente mais on atteint éventuellement un plateau
QSJ ? Dans l’équation de Michaelis-Menten, je réflète l’affinité de l’enzyme pour son substrat
Constante de Michaelis (Km)
Quel est l’effet d’un Km petit sur l’affinité d’une enzyme pour son substrat ?
l’enzyme à une grande affinité pour son substrat
Quel est l’effet d’un Km grand sur l’affinité d’une enzyme pour son substrat ?
l’enzyme à une faible affinité pour son substrat
VF ? le Km est égal à la concentration de l’enzyme à la moitié de la Vmax
FAUX
concentration du substrat
VF ? La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme
VRAI
QSJ ? Je suis une réprensentation en double inverse de l’équation de Michaeal-Meten
Représentation de Lineweaver-
Qu’Est-ce que la cinétique enzymatique ne permet pas d’identifier ?
Mécanisme réactionnel
VF ? La plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’interaction d’un seul substrat
FAUX
plusieurs substrats
VF ? La plupart des réactions enzymatiques génèrent plusieurs produits
VRAI
Plusieurs des réactions enzymatiques sont des réactions de ___ de ___ __ d’une molécule à l’autre
transfert
groupement fonctionnel
Nommer les 2 grands mécanismes des réactions enzymatiques à 2 substrats
- Réactions séquentielles
- Réactions ping pong
Nommer les 2 types de mécanismes de réactions séquentielles
*Ordonnées
*Aléatoires
Nommer les 2 types de mécanismes de réactions séquentielles
*Ordonnées
*Aléatoires
QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique à 2 substrats pour lequel la liaison du 1er substrat (leading) est requise pour la liaison du 2e substrat (following)
Réaction séquentielle ordonnée
Dans une réaction séquentielle ordonnée, comment appelle-t-on
> 1er substrat :
> 2e substrat :
> 1er substrat : Leading
2e substrat : Following
Décrire la réaction séquentielle ordonnée
Le Following (2e substrat) va pouvoir entrer dans l’enzyme seulement après que le leader soit entré.
Décrire la réaction séquentielle aléatoire
Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme . Peu importe quel substrat se fixe en premier
QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique impliquant une modification de l’enzyme
Réaction ping pong
Décrire la réaction ping pong
Les 2 substrats ne se rencontrenent jamais à la surface de l’enzyme
QSJ ? Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité
Inhibiteur enzymatique
De quelles façons les inhibiteurs enzymatiques peuvent diminuer une activité ? (2)
*Empêche la formation du complexe ES
*Empêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)
Nommer deux provenances des inhibiteurs enzymatiques. Donner des exemples
*Naturels (poisons, venins)
*Chimiques (drogues, médicaments)
Nommer les 2 types d’inhibition enzymatique
*Inhibition compétitive
*Inhibition non-compétitive
Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme ?
Site de liaison avec son substrat
L’inhibiteur compétitif entre en compétition avec le ___ ___ de l’enzyme
substrat naturel
Comment l’inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat ?
*L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat
*Bloque le site actif de l’enzyme
VF ? Dans l’inhibition compétitive, la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme est covalente
FAUX
Liaison réversible
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitive sur la Vmax ? Expliquer.
Aucun effet sur la Vmax
VF ? Plus il y aura du bon substrat, plus l’enzyme aura de chance de se fixer avec lui plutôt qu’avec l’inhibiteur compétitif
VRAI
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur la Km d’un substrat ?
Augmentation de la Km
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
LEs 2 droites se croisent sur l’axe de Y (Vmax identique)
Les deux droites n’ont pas le même X (Km différent0
Que représente l’Axe des X sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
1/Km
Que représente l’Axe des Y sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
1/V de réaction
Dire il s’agit de quel type d’inhibition
a) empoisonement au méthanol
b) beta-lactamines (peniciline)
c) Les statines
Inhibition de la synthèse du cholestérol endogène
d) transciptase inverse
a) compétitive
b) non-compet
c) compétitive
d) non-compet
Décrire le mécanisme d’inhibition non-compet
L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
VF ? L’inhibiteur n-c ne peut que se lier à l’enzyme seule
FAUX
se lie soit à l’enzyme seule, ou au complexe ES
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non-compet sur la Vmax ? Expliquer.
Diminuer
Quoi qu’on fasse, si l’inhibiteur est dans la poche, le tout devient inactif.
VF ? L’augmentation de la [substrat] n’a aucun effet sur l’action de l’inhibiteur n-c
VRAI
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non compétitif sur la Km ?
Aucun changement
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
Axe Y : la droite inhibiée croise plus haut, car la Vmax est plus faible
Axe X : Deux droites croisent au même endroit
L’enzyme est régulée par un effecteur, c’est la régulation ___
allostérique
VF ? La liaison entre l’effecteur et l’enzyme est covalente
VRAI
La présence de l’effecteur allostérique peut modifier ___ de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier ___ de l’enzyme elle-même
l’affinité
l’efficacité
Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une ___ ___
voie métabolique
Quel est le rôle de
- effecteur allostérique inhibiteur :
- effecteur allostérique activateur :
- effecteur allostérique inhibiteur : rend l’enzyme dans sa forme inactive
- effecteur allostérique activateur : rend l’enzyme dans sa forme active
QSJ ? Addition ou soustraction d’un groupement phosphate
Régulation par modification covalente (phosphorylation)
Où se fait la phosphorylation enzymatique ?
Sur un résidu d’acide aminé spécifique
La __ __ est l’une des régulations les plus importantes intervenant dans les processus biologiques
phosphorylation enzymatique
La ___ caractérise le retrait d’un phosphate de sur l’enzyme
déphosphorylation
QSJ ? Nous catalysons la réaction directe de phosphorylation (ajout d’un phosphate sur l’enzyme)
Protéines kinases
QSJ ? Lors de la réaction directe de phosphorylation, les kinases m’utilise comme donneur de phosphate
ATP
QSJ ? Nous catalysons la réaction de déphosphorylation
Protéines phosphatases
QSJ ? Nous hydrolysons la liaison phosphate lors de la la réaction de déphosphorylation
Protéines phosphatases
Énumérer les 6 grandes classifications des enzymes
1- Oxydoréductases
2- Transférases
3- Hydolases
4- Lyases
5- Isomérases
6- Ligases
Décrire le rôle des enzymes oxydoréductases
Catalysent le transfert d’électrons (charge négative) d’une molécule (donneur) vers une autre molécule (accepteur)
Décrire le rôle des enzymes transférases
Transfèrent des groupements fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre
Décrire le rôle des enzymes hydrolases
Catalysent l’hydrolyse de différents types de composés. ainsi, ils coupent en deux, grâce à une molécule d’eau, des molécules.
Décrire le rôle des enzymes lyases
Catalysent la rupture de liaisons chimiques autement qu’en hydrolysant ou en oxydant .
forment habituellement une nouvelle double liason
Décrire le rôle des enzymes isomérases
Catalysent des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule.
Donne l’isomère de A
Décrire le rôle des enzymes ligases
Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes
Que nécessite la catalyse par les enzymes ligases ?
L’hydrolyse de l’ATP (processus énergivore)
QSJ ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques
Métabolisme
QSJ ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques
Métabolisme
Le métabolisme est une combinaison de réactions __ et ___
exergoniquees
endergoniques
QSJ ? Je suis la source d’énergie d’un organisme
Tropisme
Qu’est-ce qu’un phototrophe ?
Organisme utilisant l’énergie de la lumière
Qu’est-ce qu’un chimiotrophe ?
Organisme utilisant l’énergie chimique
Décrire le métabolisme humain
Chimiohétérotrophe aérobie
Quels sont les macronutriments permettant l’apport nutritionnel pour le métabolisme humain ? (3)
*Glucide
*Lipide
*Protéine
Qu’est-ce qu’un métabolite ?
Substrat, produits intermédiaires et produits finaux de voies métaboliques
QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour former de l’énergie
Catabolisme
QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire)
Anabolisme
