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PHA-1013 biochimie et biocell > Les protéines + enzyme + petit mini début métabolisme > Flashcards

Les protéines + enzyme + petit mini début métabolisme Flashcards

credit: BlackPanther

1
Q

Les protéines ont une structure tridimensionnelle organisée en _ niveaux

A

4

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2
Q

Qui suis-je (QSJ)? Structure de la protéines suivant un enchaînement linéaire d’acides aminés

A

structure primaire

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3
Q

Les AA sont reliés par des liens peptidiques. L’extréminité ___ s’attache à l’extrémité ___

A

n-terminale
c-terminale

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4
Q

Quel est le groupement N-terminale ?

A

NH2

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5
Q

Quel est le groupement C-terminale ?

A

carboxyle COOH

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6
Q

Une mutation dans l’ADN impique une modification de quelle structure des protéines ?

A

primaire

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7
Q

VF ? Une mutation sur une protéine ne doit jamais être propagée

A

FAUX
Les mutations bénéfiques vont être propagées

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8
Q

L’hémoglobine est un ___ car composé de 4 chaînes peptidiques

A

Tétramère

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9
Q

Nommer un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure primaire

A

Anémie falciforme (HbS)

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10
Q

Avec l’anémie falciforme, il y a un changement __ en position Beta-6

A

d’1 AA

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11
Q

Dans l’anémie falciforme, à cause de la ___ des molécules d’hémoglobine type S, il y a modification de la forme des érythrocytes

A

Polymérisation

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12
Q

Décrire la conséquences sur les capillaires sanguins de l’anémie falciforme

A

Va entraîner des bouchons dans les capillaires sanguins. L’oxygénation ne se fera alors pas de manière uniforme.
Ainsi, diminution de l’irrigation dans les capillaires sanguins.

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13
Q

VF ? Dans l’anémie falciforme, les érythrocytes ne se renouvellent jamais, donc les idvus atteints ne peuvent jamais voir leur condition s’améliorer

A

FAUX
Cycle de vie des érythrocytes passe de 120 à 60 jrs

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14
Q

La structure primaire a un caractère à __ __ __

A

double liaison partielle.

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15
Q

Décrire le caractère à double liaison partielle de la structure primaire.

A

structure rigide et plane en conformation
trans, résonance entre C=O et C=N.

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16
Q

La majorité des liens peptidiques ont une conformation
a) trans
b) cis

A

a) trans

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17
Q

Que signifie que les liens peptidiques ont une conformation trans ?

A

Les carbones-alpha sont de part et d’autre de la liaison peptidique

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18
Q

QSJ ? Je suis la chaîne principale d’une protéine.

A

Squelette peptidique
(atomes participant aux liens peptidiques)

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19
Q

Les chaînes latérales des acides aminés sont positionnées
a) trans
b) cis

A

a) trans

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20
Q

QSJ ? Plan rigide d’une série d’acide aminé

A

Structure primaire

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21
Q

Par quoi sont limités les angles de torsion des chaînes peptidiques ?

A

Encombrement stérique des résidus des acides aminés

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22
Q

Nommer 2 types d’arrangements de la chaîne peptidique dans sa structure secondaire

A

Hélice-alpha
Feuillet-bêta

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23
Q

Dire par quoi se stabilisent ces arrangements peptidiques
> Hélice α :
> Feuillet β :

A

A
> Hélice α : ponts hydrogènes entre des AA
> Feuillet β : ponts hydrogènes entre des AA

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24
Q

VF ? L’hélice alpha contient en moyenne 3.6 AA au total

A

FAUX
12 au total

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25
Q

Chaque hélice alpha (strcture secondaire) contient ___ acides aminés par tou

A

3.6 AA/tr

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26
Q

Nommer les 2 configurations possibles pour le feuillet-b.
Les décrire brièvemment

A

Parallèle : dans le même sens
Antiparallèle : dans les sens inverses

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27
Q

Les motifs constituent des structures ___

A

supersecondaires

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28
Q

QSJ? Combinaison particulière de structures secondaires. Par exemple, addition d’une hélice à une boucle.

A

Structures supersecondaires

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29
Q

Hélices et feuillets liés ensemble par des ___ et des ___.

A

BOUCLES
COUDES

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30
Q

QSJ ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine

A

Structure tertiaire

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31
Q

QSJ ? Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures

A

Structure tertiaire

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32
Q

Par quoi est stabilisée la structure tertiaire ? (4)

A

*Liaisons hydrophobes
*Liaisons peptidiques
*Forces électrostatiques
*Ponts disulfures

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33
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?

A

Formation de protéines de + de 200 AA

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34
Q

Combien de chaîne polypeptidique contient le domaine protéique ?

A

1 chaîne polypeptidique

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35
Q

VF ? Toutes les protéines n’oont pas nécessairement une structure quaternaire.

A

VRAI

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36
Q

Qu’est-ce qu’une protéine globulaire multimérique ?

A

assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides

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37
Q

Que signifie le 2 dans
Hémoglobine = α2 β2

A

Décrit le nombre et la position des sous-unités
Donc 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta

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38
Q

Donner un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure quaternaire

A

amyloïde ( maladies dégénératives comme alzheimer, etc.)

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39
Q

Par quoi est stabilisée la structure quaternaire ? (3)

A

-Liaisons hydrophobes
- Ponts disulfures
- Ions (calcium, zinc)

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40
Q

Rôle des protéines fibreuses

A

maintien de l’intégrité tissulaire et cellulaire

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41
Q

Nommer une particularité des protéines fibreuses à l’inverse des protéines globulaires

A

Insoluble dans l’Eau

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42
Q

LEs protéines fibreuses sont des constituants de …

A

la matrice extracellulaire

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43
Q

QSJ ? Protéine la plus abondante du corps humain

A

Collagène

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44
Q

Décrire la structure secondaiire du collagène

A

Hélice alpha particulière car 3 AA/tour
répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l’hydroxyproline

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45
Q

QSJ ? Je suis une protéine faisant partie de la superfamille des protéines surenroulées

A

Kératine

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46
Q

La kératine est caractérisées par des répétitions en __ : donc répétitions de 7 AA dans la structure

A

heptade

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47
Q

Pourquoi dit-on que la kératine a une hélice particulière ?

A

super hélice gauche

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48
Q

La kératine est un composant du ___ (filament intermédiaire)

A

cytosquelette

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49
Q

Nommer les proprités enzymatiques (5)

A
  • Catalyseurs biologiques
  • Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
  • Accélèrent la vitesse d’une réaction
  • Restent inchangée
  • Grande spécificité : Capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats
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50
Q

Quel est l’effet sur l’énergie d’activation d’une réaction sans catalyseur ?

A

L’énergie d’activation est plus importante

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51
Q

Les enzymes sont hautement spécifiques dans la liaison avec ___ et dans la réaction ___

A

avec leur substrat
réaction qu’elles catalysent

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52
Q

Par quoi est conférée la spécificité enzymatique ?

A

Par le site de liaison

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53
Q

Expliquer le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique)

A

immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme. à un site de liaison spécifique

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54
Q

Avec le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique), il y a 2 complémentarité. Lesquelles ?

A

*complémentarité géométrique
*complémentarité électronique

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55
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme simple ?

A

*1 seule chaîne polypeptidique
*aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés

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56
Q

Qu’est-ce qu’un apoenzyme ?

A

enzyme sans cofacteur

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57
Q

VF ? L’apoenzyme est toujours inactive

A

VRAI
Ne peut travailler car n’a pas son cofacteur

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58
Q

Qu’est-ce qu’un holoenzyme ?

A

Enzyme qui a besoin d’un cofacteur pour pouvoir travailler

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59
Q

Décrire les 2 types de cofacteur enzymatique.

A
  • Cofacteur inorganique : ions métalliques
  • Cofacteur organique : Coenzyme
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60
Q

VF ? Il est impossible pour une enzyme d’agir seule.

A

FAUX
Les enzymes seules, peuvent participer à certaines réactions chimiques. PAR CONTRE, Les enzymes seules sont moins efficaces pour catalyser certaines réactions

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61
Q

VF ? La structure chimique de l’enzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent

A

FAUX
L’enzyme n’est jamais modifiée

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62
Q

VF ? La structure chimique du coenzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent

A

VRAI

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63
Q

Pour compléter la réaction, le coenzyme doit reprendre sa forme initiale. Il est alors ___

A

regénéré

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64
Q

Nommer les 2 catégories de Coenzymes

A

*Co-substrats
*Groupement prosthétiques

65
Q

QSJ ? Je suis un coenzyme associé de façon transitoire à l’enzyme.

A

Co-substrat

66
Q

Comment se fait la regénération du co-substrat ?

A

Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme

67
Q

Le groupement prosthétique est associé de façon __ à l’enzyme. C’est donc une liaison —

A

Permanente
covalente

68
Q

Comment se fait la regénération du groupement prosthétique ?

A

Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique

69
Q

Décrire en 2 points le complexe multi-enzymatique

A

*Constitué de plusieurs enzymes distinctes
*Liaisons non-covalentes

70
Q

QSJ ? Je suis une enzyme inactive, seulement activée suite à un stimulus

A

Proenzyme

71
Q

VF ? Les proenzymes sont avantageux pour l’organisme

A

VRAI
L’enzyme est emmagasinée. Suite à un stimulu, l’organisme pourra agir plus rapidement.

72
Q

QSJ ? 2 enzymes qui catalysent la même réaction

A

Isoenzymes

73
Q

VF ? Les Isoenzymes ont des séquences d’acides aminés identiques

A

FAUX

74
Q

Les isoenzymes ont des paramètres ___ propres

A

cinétiques

75
Q

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?

A

Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits

76
Q

La cinétique enzymatique s’intéresse aux éléments qui influencent la vitesse. Les nommer (2)

A

*Concentration du substrat, de l’enzyme
*Conditions réactionnelles (pH, température)

77
Q

La cinétique enzymatique caractérise ___ d’une enzyme

A

efficacité

78
Q

Si la [substrat] est haute, la réaction se fait beaucoup (plus/moins) rapidement

A

plus

79
Q

Nommer les 3 grands facteurs infuençant les réactions enzymatiques

A

*Concentration du substrat
*Température
*pH

80
Q

Quelle est la température optimale pour les réactions enzymatiques ?

A

Optimale entre 35°C et 40°C

81
Q

Au delà de __ degrés celsius, il y a dénaturation des enzymes (destruction des structures)

A

40o C

82
Q

Quelles sont les 2 affections du pH sur les réactions enzymatiques ?

A

*Affecte la vitesse réactionnelle
*Affecte la dénaturation de l’enzyme

83
Q

QSJ ? Équation décrivant la variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration du substrat

A

Équation de Michaelis-Menten

84
Q

Les cofacteurs inorganiques sont des __ __

A

ions métalliques

85
Q

Les ions métalliques (cofacteurs inorganiques) influencent __ du substrat et la compensation de ___

A

l’orientation
de charge

86
Q

Nommer des exemples de cofacteurs inorganiques (ions métalliques)

A

Fer
Cuivre
Zinc
Magnésium

87
Q

Selon l’équation de Michaelis-Menten, quelle est la conséquence sur la Vmax d’une augmentation du Km ?

A

La Vmax augmente mais on atteint éventuellement un plateau

88
Q

QSJ ? Dans l’équation de Michaelis-Menten, je réflète l’affinité de l’enzyme pour son substrat

A

Constante de Michaelis (Km)

89
Q

Quel est l’effet d’un Km petit sur l’affinité d’une enzyme pour son substrat ?

A

l’enzyme à une grande affinité pour son substrat

90
Q

Quel est l’effet d’un Km grand sur l’affinité d’une enzyme pour son substrat ?

A

l’enzyme à une faible affinité pour son substrat

91
Q

VF ? le Km est égal à la concentration de l’enzyme à la moitié de la Vmax

A

FAUX
concentration du substrat

92
Q

VF ? La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme

A

VRAI

93
Q

QSJ ? Je suis une réprensentation en double inverse de l’équation de Michaeal-Meten

A

Représentation de Lineweaver-

94
Q

Qu’Est-ce que la cinétique enzymatique ne permet pas d’identifier ?

A

Mécanisme réactionnel

95
Q

VF ? La plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’interaction d’un seul substrat

A

FAUX
plusieurs substrats

96
Q

VF ? La plupart des réactions enzymatiques génèrent plusieurs produits

A

VRAI

97
Q

Plusieurs des réactions enzymatiques sont des réactions de ___ de ___ __ d’une molécule à l’autre

A

transfert
groupement fonctionnel

98
Q

Nommer les 2 grands mécanismes des réactions enzymatiques à 2 substrats

A
  • Réactions séquentielles
  • Réactions ping pong
99
Q

Nommer les 2 types de mécanismes de réactions séquentielles

A

*Ordonnées
*Aléatoires

99
Q

Nommer les 2 types de mécanismes de réactions séquentielles

A

*Ordonnées
*Aléatoires

100
Q

QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique à 2 substrats pour lequel la liaison du 1er substrat (leading) est requise pour la liaison du 2e substrat (following)

A

Réaction séquentielle ordonnée

101
Q

Dans une réaction séquentielle ordonnée, comment appelle-t-on
> 1er substrat :
> 2e substrat :

A

> 1er substrat : Leading
2e substrat : Following

102
Q

Décrire la réaction séquentielle ordonnée

A

Le Following (2e substrat) va pouvoir entrer dans l’enzyme seulement après que le leader soit entré.

103
Q

Décrire la réaction séquentielle aléatoire

A

Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme . Peu importe quel substrat se fixe en premier

104
Q

QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique impliquant une modification de l’enzyme

A

Réaction ping pong

105
Q

Décrire la réaction ping pong

A

Les 2 substrats ne se rencontrenent jamais à la surface de l’enzyme

106
Q

QSJ ? Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité

A

Inhibiteur enzymatique

107
Q

De quelles façons les inhibiteurs enzymatiques peuvent diminuer une activité ? (2)

A

*Empêche la formation du complexe ES
*Empêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)

108
Q

Nommer deux provenances des inhibiteurs enzymatiques. Donner des exemples

A

*Naturels (poisons, venins)
*Chimiques (drogues, médicaments)

109
Q

Nommer les 2 types d’inhibition enzymatique

A

*Inhibition compétitive
*Inhibition non-compétitive

110
Q

Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme ?

A

Site de liaison avec son substrat

111
Q

L’inhibiteur compétitif entre en compétition avec le ___ ___ de l’enzyme

A

substrat naturel

112
Q

Comment l’inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat ?

A

*L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat
*Bloque le site actif de l’enzyme

113
Q

VF ? Dans l’inhibition compétitive, la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme est covalente

A

FAUX
Liaison réversible

114
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitive sur la Vmax ? Expliquer.

A

Aucun effet sur la Vmax

115
Q

VF ? Plus il y aura du bon substrat, plus l’enzyme aura de chance de se fixer avec lui plutôt qu’avec l’inhibiteur compétitif

A

VRAI

116
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur la Km d’un substrat ?

A

Augmentation de la Km

117
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?

A

LEs 2 droites se croisent sur l’axe de Y (Vmax identique)
Les deux droites n’ont pas le même X (Km différent0

118
Q

Que représente l’Axe des X sur le graphique de Lineweaver-Burk ?

A

1/Km

119
Q

Que représente l’Axe des Y sur le graphique de Lineweaver-Burk ?

A

1/V de réaction

120
Q

Dire il s’agit de quel type d’inhibition
a) empoisonement au méthanol
b) beta-lactamines (peniciline)
c) Les statines
Inhibition de la synthèse du cholestérol endogène
d) transciptase inverse

A

a) compétitive
b) non-compet
c) compétitive
d) non-compet

121
Q

Décrire le mécanisme d’inhibition non-compet

A

L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme

122
Q

VF ? L’inhibiteur n-c ne peut que se lier à l’enzyme seule

A

FAUX
se lie soit à l’enzyme seule, ou au complexe ES

123
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non-compet sur la Vmax ? Expliquer.

A

Diminuer
Quoi qu’on fasse, si l’inhibiteur est dans la poche, le tout devient inactif.

124
Q

VF ? L’augmentation de la [substrat] n’a aucun effet sur l’action de l’inhibiteur n-c

A

VRAI

125
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non compétitif sur la Km ?

A

Aucun changement

126
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?

A

Axe Y : la droite inhibiée croise plus haut, car la Vmax est plus faible
Axe X : Deux droites croisent au même endroit

127
Q

L’enzyme est régulée par un effecteur, c’est la régulation ___

A

allostérique

128
Q

VF ? La liaison entre l’effecteur et l’enzyme est covalente

A

VRAI

129
Q

La présence de l’effecteur allostérique peut modifier ___ de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier ___ de l’enzyme elle-même

A

l’affinité
l’efficacité

130
Q

Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une ___ ___

A

voie métabolique

131
Q

Quel est le rôle de
- effecteur allostérique inhibiteur :
- effecteur allostérique activateur :

A
  • effecteur allostérique inhibiteur : rend l’enzyme dans sa forme inactive
  • effecteur allostérique activateur : rend l’enzyme dans sa forme active
132
Q

QSJ ? Addition ou soustraction d’un groupement phosphate

A

Régulation par modification covalente (phosphorylation)

133
Q

Où se fait la phosphorylation enzymatique ?

A

Sur un résidu d’acide aminé spécifique

134
Q

La __ __ est l’une des régulations les plus importantes intervenant dans les processus biologiques

A

phosphorylation enzymatique

135
Q

La ___ caractérise le retrait d’un phosphate de sur l’enzyme

A

déphosphorylation

136
Q

QSJ ? Nous catalysons la réaction directe de phosphorylation (ajout d’un phosphate sur l’enzyme)

A

Protéines kinases

137
Q

QSJ ? Lors de la réaction directe de phosphorylation, les kinases m’utilise comme donneur de phosphate

A

ATP

138
Q

QSJ ? Nous catalysons la réaction de déphosphorylation

A

Protéines phosphatases

139
Q

QSJ ? Nous hydrolysons la liaison phosphate lors de la la réaction de déphosphorylation

A

Protéines phosphatases

140
Q

Énumérer les 6 grandes classifications des enzymes

A

1- Oxydoréductases
2- Transférases
3- Hydolases
4- Lyases
5- Isomérases
6- Ligases

141
Q

Décrire le rôle des enzymes oxydoréductases

A

Catalysent le transfert d’électrons (charge négative) d’une molécule (donneur) vers une autre molécule (accepteur)

142
Q

Décrire le rôle des enzymes transférases

A

Transfèrent des groupements fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre

143
Q

Décrire le rôle des enzymes hydrolases

A

Catalysent l’hydrolyse de différents types de composés. ainsi, ils coupent en deux, grâce à une molécule d’eau, des molécules.

144
Q

Décrire le rôle des enzymes lyases

A

Catalysent la rupture de liaisons chimiques autement qu’en hydrolysant ou en oxydant .
forment habituellement une nouvelle double liason

145
Q

Décrire le rôle des enzymes isomérases

A

Catalysent des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule.
Donne l’isomère de A

146
Q

Décrire le rôle des enzymes ligases

A

Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes

147
Q

Que nécessite la catalyse par les enzymes ligases ?

A

L’hydrolyse de l’ATP (processus énergivore)

148
Q

QSJ ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques

A

Métabolisme

148
Q

QSJ ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques

A

Métabolisme

149
Q

Le métabolisme est une combinaison de réactions __ et ___

A

exergoniquees
endergoniques

150
Q

QSJ ? Je suis la source d’énergie d’un organisme

A

Tropisme

151
Q

Qu’est-ce qu’un phototrophe ?

A

Organisme utilisant l’énergie de la lumière

152
Q

Qu’est-ce qu’un chimiotrophe ?

A

Organisme utilisant l’énergie chimique

153
Q

Décrire le métabolisme humain

A

Chimiohétérotrophe aérobie

154
Q

Quels sont les macronutriments permettant l’apport nutritionnel pour le métabolisme humain ? (3)

A

*Glucide
*Lipide
*Protéine

155
Q

Qu’est-ce qu’un métabolite ?

A

Substrat, produits intermédiaires et produits finaux de voies métaboliques

156
Q

QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour former de l’énergie

A

Catabolisme

157
Q

QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire)

A

Anabolisme

PHA-1013 biochimie et biocell (4 decks)

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