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Biochimie I > Les protéines > Flashcards

Les protéines Flashcards

1
Q

Quels sont les 8 rôles des protéines?

A
  • Enzyme
  • Transport (oxygène, dioxygène, hémoglobine)
  • Réserve (myoglobine)
  • Forme les structures intra et extra cellulaires
  • Transmission d’information génétique
  • Protection
  • Moteur mécanique (mouvement)
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Q

De quoi sont composés les protéines?

A

Composé d’acides aminés

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3
Q

Que-ce qu’une holoprotéines?

A

Une protéine seulement composée d’acide aminés

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4
Q

Que-ce qu’une hétéroprotéine?

A

Une protéine composée d’acides aminés et d’autres petites molécules fixées

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5
Q

que-ce que la structure primaire d’une protéine?

A

l’ordre dans lequel les aa sont soudés par covalence en chaîne polypeptidique

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6
Q

De combien d’acide aminés sont formés les polypeptides?

A

De 3 à 50 acides aminés

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7
Q

De combien d’acides aminés sont composés les protéines?

A

De plus de 50 acides aminés

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8
Q

Les acides aminés sont reliés par quels type de liaisons?

A

Par des liaisons peptidiques (liaisons covalentes)

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9
Q

Que-ce qu’un zwitterion?

A

Une molécule qui a une charge totale neutre

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10
Q

A. La chaîne polaire est (hyrdophile/hydrophobe)

B. La chaîne non-polaire est (hydrophile/hydrophobe)

A

A. hydrophile

B. hydrophobe

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11
Q

Lorsque le pH est élevé: l’amine est (neutre/positif/négatif) et le groupe carboxylique (neutre/positif/négatif)

A

L’amine est neutre et le groupe carboxylique est négatif

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12
Q

Lorsque le pH est bas: l’amine est (neutre/positif/négatif) et le groupe carboxylique (neutre/positif/négatif)

A

L’amine est positif et le groupe carboxylique est neutre

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13
Q

Quels sont les 3 acides aminés capable d’absorber de la lumière UV?

A

Phe (phénylalanine), Trp (tryptophane) et Tyr (tyrosine)

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14
Q

Quels sont les deux acides aminés qui possèdent un soufre?

A

la cystéine et la méthionine

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15
Q

Les protéines sont faites dans quelle conformation? Donner une définition de cette conformation

A

Elles sont faites dans la conformation L, c’est à dire que la lumière est déviée vers la gauche (les amines sont vers la gauche)

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16
Q

Que-ce qu’un pK?

A
  • se définit sur une courbe par le point d’inflexion

- permet de déterminer la force d’un acide, peut se définir par la capacité d’un atome à donner un proton

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17
Q

Que-ce que le PI (point isotérique)

A

Quand l’amine et le groupement carboxylique sont chargés également, les deux charges d’annulent et la charge totale est neutre

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18
Q

Que-ce que la courbe d’ionisation permet de déterminer?

A
  • la valeur du pK
  • identifier les régions ou l’acide aminé à un pouvoir tampon
  • déterminer la structure de l’espèce prédominante
  • déterminer la charge moyenne de l’acide aminé pour différentes valeurs de pH
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19
Q

Que-ce qu’un pouvoir tampon?

A

Une solution qui est capable de maintenir approximativement le même pH malgré l’addition de petites quantités d’acide, de base, ou d’une dilution

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20
Q

quelle sont les valeurs de pKa? (force d’un acide)

A

2-3

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21
Q

Quelles sont les valeurs de pKb? (force d’une base)

A

9-10

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22
Q

Quelles sont les valeurs de pKr?

A

4-12

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23
Q

Que-ce que le pKr?

A

correspond au pKa de la chaîne latérale de pKa

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24
Q

Les liaisons peptidiques se forment à partir de quoi?

A

Se forment à partir d’une réaction de condensation (il y a la création d’une molécule d’eau)

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25
Q

Pourquoi les formations trans sont-elles préférées?

A

Elles empêchent un encombrement stérique, sauf pour la proline où la formation cis est préférée

26
Q

Plus le Ka est élevé, plus l’acide à tendance à se …

A

Dissocier

27
Q

donner une définition d’une liaison peptidique

A

liaisons entre le groupe aminé d’un acide aminé (NH2) et le groupe carboxylique d’un autre acide aminé (COOH)

28
Q

que-ce qui détermine la structure d’une protéine?

A

les forces qui intéragissent

29
Q

quelles sont les 6 forces qui influencent les différentes structures des protéines?

A

Liaison H
Ponts S-S

Prolines (coudes)
Interaction ionique
Interaction hydrophobe/hydrophile
Interaction de Van der Waals

30
Q

que-ce que le diagramme de Ramachandran permet de montrer?

A

Que le nombre de conformation pour une protéine est limité, permet aussi de montrer que les protéines vont toujours se lier de la même manière et que ces forces vont former la structure secondaire

31
Q

quelle est la structure définitive pour les protéines fibreuses?

A

La structure secondaire

32
Q

quels type de liaisons assurent le repliement en structure secondaire?

A

les liaisons hydrogènes (les ponts H)

33
Q

la structure secondaire est (soluble/insoluble) dans l’eau

A

elle est insoluble

34
Q

donner 3 exemples de kératine alpha

A

Cheveux, peau, ongles

35
Q

où sont-dirigées les chaînes latérales des hélices alpha? pourquoi?

A

Vers l’extérieur

36
Q

est-ce que l’hélice alpha possède de la proline?

A

Non, mais a de la cystéine

37
Q

est-ce que les feuillet bêta ont de la proline et de la cystéine?

A

Non, aucun des deux

38
Q

où retrouve-t-on des feuillets de collagène (dans le corps)?

A

dans les os, dans les tendons, dans la peau

39
Q

est-ce que la triple hélice de collagène possède de la cystéine?

A

Non, mais de la proline et la glycine

40
Q

est-ce que la structure tertiaire est (soluble/insoluble) dans l’eau

A

soluble

41
Q

où retrouve-t-on les structures tertiaires?

A

dans le cytosol et les fluide extracellulaire

42
Q

nommer deux cofacteurs

A

hème et prions

43
Q

quels sont les 3 résidus modifiés de la triple hélice de collagène?

A
  1. résidus allysine (liaisons covalentes)
  2. résidus hydroxyproline (liaisons hydrogène intercanaire)
  3. résidus hydroxylisine (liaisons covalentes avec des sucres)
44
Q

nommer les 5 agents dénaturants et comment ils dénaturent une protéine

A
  • pH extrême → va changer le niveau d’ionisation des chaînes latérales
  • températures extrêmes → augmenter le nombre de vibrations et de rotations, brise les liaisons faibles
  • agents chaotropes → le l’eau va entrer dans la cellule, disloques les interactions hydrophobes
  • détergents → chaînes hydrophobes envahissent le coeur hydrophobes et va créer des trous
  • agents réducteurs → oxyde les ponts H
45
Q

que-ce qu’un apoprotéine?

A

la partie protéines d’un hétéroprotéine

46
Q

la myoglobine est constitué de combien d’hélice alpha?

A

8

47
Q

que forme les hélices alpha de la myoglobine?

A

la cage hydrophobes qui retient l’hème

48
Q

Dans l’hème, à quoi sert le fer (fe2+)?

A

va permettre à l’oxygène de venir se fixer à la 6ième liaison coordinative avec un angle de 60 degré

49
Q

que-se passe-t-il lorsque l’O2 se fixe au Fe2+?

A

l’hélice F va se rapproche du Fe, et du plan également, va enfoncer le Fe dans le plan, ça va s’affaisser

50
Q

quelle est la conformation d’un prion normal?

A

4 hélices alpha

51
Q

quelle est la conformation d’un prion malade?

A

2 hélices alpha et un feuillet bêta (PrPsc)

52
Q

comment fonctionnent les prions?

A
  1. une protéines normal entre en contact avec un pathogène
  2. formation d’un polymère de protéines pathogènes
  3. Accumulation des polymères dans les lysosomes
  4. Activité cellulaire devient défaillante
  5. mort cellulaire
53
Q

que-ce que l’effet allostérique?

A

lorsqu’un oxygène vient se lier a l’hémoglobine, plus d’oxygène vont venir se lier

54
Q

à pH acide, que ce passe-t-il avec la courbe de saturation de l’hémoglobine?

A

l’affinité va diminuer, la courbe va avoir tendance à se déplacer vers la droite, l’hémoglobine va donner plus facilement un oxygène

55
Q

à pH basique, que-ce passe-t-il avec la courbe de saturation de l’hémoglobine?

A

l’affinité va augmenter, la courbe va se diriger vers la gauche, l’hémoglobine va garder l’oxygène

56
Q

pourquoi la myoglobine est meilleure pour stocker l’oxygène?

A

il faut une plus grande pression pour séparer l’oxygène de la myoglobine

57
Q

le CO2 déplace la courbe de saturation de l’hémoglobine de quel côté?

A

vers la droite, puisque le CO2 diminue l’affinité de l’hémoglobine

58
Q

à quel forme se lie la 2,3 BDG?

A

à la forme T (désoxyhémoglobine)

59
Q

quel a.a sont dans l’hémoglobine A?

A

2 lysine et 2’histidine

60
Q

comment fonctionne la 2,3 BDG

A

sa charge négative va attirer les charge positive de la lysine et l’histidine

61
Q

pourquoi la 2,3 BDG ne peut pas se lier à l’hémoglobine foetal?

A

parce que l’hémoglobine a de la lysine et de la sérine, la charge négative ne peut pas se lier

62
Q

par quoi est causé l’anémie falciforme?

A

la glutamine (hydrophile) est remplacée par la valine (hydrophobe) ce qui va changer la conformation par polymérisation, les globules vont devenir de forme faucille, plus de difficulté à circuler dans les vaisseaux

Biochimie I (4 decks)

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