Les protéine et leurs structures Flashcards
Comment sont reliés les AA qui constituent les protéines ?
- liaison simple
- liaison covalente : peptidique et pont disulfure.
Quels sont les liaisons simple qui relient les AA entre eux ?
- Interaction de Van der Waals
- électrostatiques
- hydrogène
- hydrophobes
Quels AA ne présente pas de carbone asymétrique ?
GLYCINE
Quels AA ont plusieurs C* dans leurs structure ?
- Thréonine
- Isoleucine
A quelle série appartiennent les AA naturels ?
série L
Quels sont les caractéristiques des AA protéinogènes ?
- ils sont 20
- rangé en 3 classes : apolaire, polaire neutre et polaire ionisable.
Décrire le métabolisme des AA ?
- 9 sont essentiels : His , Leu, Thr, Trp, Phe, Val, Met et Ile.
- procuré via alimentation
- le reste est synthétisé par glycolyse, cycle de Krebs, voie des pentoses phosphate.
Quels sont les AA à cycles aromatiques ?
- Phénylalanine
- Tyrosine
- Tryptophane
Quels sont les caractéristiques de la Glycine ?
- apolaire
- aliphatique
- pas de C*, pas stéréoisomère
Quels sont les caractéristiques de l’Alanine ?
- Radical méthyle
- aliphatiques
- apolaire
Quels sont les caractéristiques de la Valine ?
- isopropyle aliphatiques
- essentiels
- apolaire
Quels sont les caractéristiques de la Leucine ?
- CH²-isopropyle aliphatiques
- essentiels
- apolaire
Quels sont les caractéristiques de l’isoleucine ?
- isomère de la leucine, aliphatiques
- possède un 2ème C*
- essentiels
- apolaire
Quels sont les caractéristiques de la méthionine ?
- atome de souffre en bout de chaîne lié à un CH3.
- donneur de méthyle
- peu fréquent dans les protéines
- essentiels
- apolaire
Quels sont les caractéristiques de la proline ?
- seul AA avec amine II
- 3 C cyclisé
- bloque rotation des prots
- apolaire
Quels sont les caractéristiques de la phénylalanine ?
- cycle aromatique hydrophobe
- absorption dans l’UV ( 260 nm )
- essentiels
- apolaire
Quels sont les caractéristiques du Tryptophane ?
- pyrrole + benzène = indole
- absorbe dans l’UV ( 280 nm )
- essentiels
- apolaire
Quels sont les 6 AA polaires neutres ?
- Sérine
- Thréonine
- Tyrosine
- Cystéine
- Glutamine
- Asparagine
Quels sont les caractéristiques de la Sérine ?
- R = alanine + OH
- phosphorylable
Quels sont les caractéristiques de la Thréonine ?
- homologue hydroxylé de la valine
- OH II
- 2 C*
- essentiels
- phosphorylable
Quels sont les caractéristiques de la tyrosine ?
- aromatiques
- phénylalanine + OH = phénol
- pas de liaison H
- Absorbe à 275 nm
- phosphorylable
Quels sont les caractéristiques de la cystéine ?
- carbone + fction Thiol
- forme un SS : liaison covalente forte
Quels sont les caractéristiques de la glutamine ?
- forme amide de l’a.glutamique
- termine par un fonction carboxylique amidifié par mol d’ammoniac.
Quels sont les caractéristiques de l’asparagine ?
- forme amide de l’acide glutamique
- termine par fonction carboxylique amidifié par mol d’ammoniac.
- participe à la N-glycosylation.
Quels sont les AA polaires ionisables ?
- acide glutamique
- acide aspartique
- lysine
- arginine
- histidine
Quels sont les caractéristiques de l’acide glutamique ?
- carbone suivi d’une fonction carboxylique
- pKa = 4,1
- complètement ionisé = COO- au PH physiologique
Quels sont les caractéristiques de l’acide aspartique ?
- carbone suivi d’une fonction carboxylique
- pKa = 3,9
- ionisé à PH physiologique
Quels sont les caractéristiques de la Lysine ?
- AA basique
- chaîne de 4C
- essentiels
- pKa = 10,5
Quels sont les caractéristiques de l’arginine ?
- AA basique
- 3C plus un noyau de guanidium
- pKa = 12,5
Quels sont les caractéristiques de l’histidine ?
- carbone et noyau imidazole
- pKa = 6
- basique faible
- essentiels
Qu’es que la structure primaire ?
- séquence d’AA
- lié par liaison peptidique : entre groupe carboxyle et groupe aminé.
- liaison polaire
Comment se détermine la charge globale des AA ?
charge globale se fait via les chaînes latérales.
Quels sont les caractéristiques de la liaison peptidique ?
- plane, rigide et polaire
- stabilisé par résonnance
- nombre limité de conformation spatiale
Qu’es que l’angle oméga ?
- angle de torsion entre OC-NH
- 2 valeurs cis 0° et trans 180°
- config trans plus durable
Qu’es que l’angle phi et psi ?
- angle rotation autour de Ca-NH et Ca-CO
- 2 types de rotation
- fixe pour une structure secondaire
Qu’es que le clivage ?
rupture de la liaison peptidique grâce à des agents biologiques ou chimique. Coupe juste après le C=O de la liaison peptidique.
Qu’es que la trypsine ?
- agent enzymatique
- coupure après Lysine ou Arginine
Qu’es que la chymotrypsine ?
- agent enzymatiques
- coupure après : leucine et méthionine et les AA aromatiques
Qu’es que le BrCN ?
- agent enzymatiques
- coupe après méthionine
Quels sont les caractéristiques des hélices alpha ?
- répétitive et régulière
- 13 atomes forment une boucle fermée par des liaison hydro entre n et n+4
- tour d’hélice vaut 5,41 compte 3,6 AA
- phi et psi valent : -57° et -47°
- structure secondaire la + fréquente
Quels sont les caractéristiques des feuillets beta ?
- régulier et répétitif
- chaîne lat en dessous ou au-dessus du plan du feuillet
- antiparallèle est le plus stable
- plus rigide que les hélices
proQuelles sont les caractéristiques des boucles et des coudes ?
- structure n régulière et n répétitive
- connexion des structures régulières
- coude : possède quelque résidus, stab par liaison hydrogène
- boucle : env 20 résidus, souvent en bout de protéine pour faire des liaison H
Quels AA favorisent les hélice alpha ?
Alanine
Quels AA déstabilisent les hélice alpha ?
- glycine
- proline
Quels AA favorisent les feuillets beta ?
Valine
Quels AA défavorisent les feuillets beta ?
- glycine
- proline
- alanine
Quels AA favorisent les coudes ?
- glycine
- proline
Quels AA défavorisent les coudes ?
- alanine
- valine
Qu’es que des motifs ?
combinaison de structures secondaire
Qu’es qu’un domaine ?
association de motif qui apportent une fonction commune aux protéines
Qu’es qu’une structure secondaire ?
- structure 3D d’une prot monomérique
- déter par séquence primaire, maintenue par liaison faible
Qu’es qu’une structure quaternaire ?
- structure 3D d’une protéine multimérique
- maintenue par liaison faible et ponts disulfures
